Из чего состоит кератин: Научная Косметология

By | 12.10.1974

Кератин


Гидролизат кератина (Hydrolyzed Keratin)


Кератин гидролизованный – это натуральный белок, извлекаемый из козьей или овечьей шерсти. В его состав входят пептиды, полипептиды и аминокислоты. Выглядит средство как жидкость от желтоватого до коричневого цвета с характерным запахом. Что касается его свойств, то кератин хорошо растворяется в воде, готовых эмульсиях, этаноле, но практически не смешивается с жирами.



В аминокислотный состав гидролизованного кератина входит аспарагиновая и глутаминовая кислота, изолейцин, лейцин, серин, тирозин, треонин,пролин, гистидин, цистин, лизин, глицин, аргинин, аланин, валин и метионин.



Каждый волос практически на 90% состоит из кератина – белка, отличающегося прочностью и эластичностью. По прочности этот белок уступает лишь эмали зубов.



Кроме того, он является одной из составляющих эпидермиса кожных покровов, ногтей. В основании волос происходит постоянное деление клеток, продуцируемых это вещество.



Наружный слой волоса выполняет защитную функцию и состоит из ороговевших клеток, содержащих кератин, которые находят друг на друга подобно черепице, укладывающейся на крышу.



Когда эти ороговевшие клетки плотно примыкают между собой, аккуратно перекрываются, то волосы выглядят мягкими, блестящими и шелковистыми.



Когда по каким-либо причинам (физическим, химическим) они повреждаются, волосы становятся ломкими, легко путаются, теряют блеск.



Именно в таких случаях и прибегают к использованию вышеуказанного средства.



Гидролизованный кератин в составе средства для волос позволяет восстановить поврежденные участки и сделать их поверхность гладкой. Чем ровнее поверхность ороговевшего слоя, тем лучше отражается свет, становится ярче блеск. Регулярное использование такого средства позволяет постоянно поддерживать уровень белков в норме. Кроме того, кератин удерживает влагу.



Стоит отметить, что данный препарат не влияет на толщину волос и не выпрямляет их. Его высокий молекулярный вес и пленкообразующие свойства способствуют тому, что восстанавливается поврежденная часть, «достраивается» до нормального, естественного состояния.



Литература

Т.В. Пучкова, А.А. Родюнина «Толковый словарь по косметике и парфюмерии», том 2, ООО «Топ-Книга», 2002г, Москва.

А.Марголина, Е.Эрнандес «Новая косметология», том I, ИД «Косметика и медицина», 2005г.


Научная Косметология

На данный момент кератин активно используется в косметологи и в качестве эффективного средства для ухода за сухими, «безжизненными» волосами, для увлажнения кожи и укрепления ногтей. Так ли он эффективен?

Кератины – это фибриллярные белки животного происхождения, имеющие вытянутую нитевидную структуру животного происхождения, структурные протеины, из которых состоят роговые производные эпидермиса кожи, такие как волосы и ногти. Некоторые кератины образуют прочные элементы внутреннего скелета эпителиальных клеток. По классификации кератины подразделяют α- и β-кератины, у человека встречаются преимущественно белки класса α.

Кератин, составляющий большую часть волос и ногтей, содержит в себе много аминокислот – цистеина, который, в свою очередь, содержит достаточное количество серы, соединенной между собой в дисульфидные мостики. Они обеспечивает высокую плотность и гибкость структуры белковых молекул по всему волосу, а также делают цистеин практически полностью нерастворимым в воде. Эта гибкая структура нарушается только при очень агрессивном воздействии, например, при осветлении волос или ежедневном термическом воздействии. В связи с её разрушением происходит значительное и необратимое повреждение волос и эпидермиса. Для защиты от разного рода воздействий, а также увлажнения в косметику для волос активно добавляют кератин.

Получение кератина

Кератин в косметике используется благодаря своей способности удерживать влагу. Кроме этого близкая химическая структура с волосами и кожей делают его наиболее эффективным кондиционирующим белком, после использования которого волосы становятся более гладкими, увеличивается их объем, мягкость, облегчается расчёсывание.

Для косметических целей кератин получают химической обработкой перьев птиц, копыт животных и овечьей шерсти.  Если обработку продолжать, белок гидролизуется – распадется на отдельные аминокислоты, из которых он состоит. Часто в косметические средства добавляют именно гидролизат, так как его получение более простое и менее затратное, однако, такая добавка не принесёт ожидаемого эффекта волосам, может лишь слегка улучшить состояние кожи головы и волосяных луковиц. Также, на косметическом рынке представлен так называемый фитокератин – вещество, полученное из протеинов сои или пшеницы, которое, по словам создателей, ничем не отличается от животного кератина, а по некоторым параметрам даже превосходит его. Возможно, производное растительных белков достаточно эффективно при уходе за кожей и волосами, однако механизм его действия отличается и недостаточно изучен, что делает невозможным замену животного кератина на растительный, и его следует применять отдельно, в составе комплексного ухода.

Механизм действия кератина

Стержень человеческого волоса состоит из трёх слоев – срединного, или медулы, среднего кортекса и кутикулы, которая имеет чешуйчатое строение и покрывает волос снаружи.

Молекулы микрофибриллярного кератина встраиваются в структуру поврежденной кутикулы, адсорбируясь на поврежденных участках, кератин заполняет ее пустоты, склеивает чешуйки, сглаживая их поверхность, вследствие чего волосы становятся мягкими, имеют естественный блеск При нанесении на кожу кератин также хорошо ее увлажняет. Но не стоит забывать, что все данные эффекты – временные, и даже регулярное применение кератина не сделает волосы здоровыми на 100%.

Волосы, кожу, ногти возможно укреплять,  регулярно употребляя в пищу продукты, которые богаты кератином, а также его предшественниками. Блюда, богатые белками, биотином, а также витамином А помогут повысить синтез этого важного белка в организме.

Список литературы:

  1. Ленинджер А.  Основы биохимии, 1985, том 1.
  2. Словарь биотехнологических терминов, 1990.
  3. https://www.cosmeticsdesign.com/Article/2013/10/30/TRI-K-hair-repairing-ingredient

Кератин структура – Справочник химика 21





    Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]









    В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

    Полинг и Кори в цитированной работе (1953) предложили в качестве модели для р-кератина структуру волнистого слоя  [c.316]

    Таким образом, шерстяное волокно и волосы представляют собой сложный природный композиционный материал, механическая прочность которого определяется ориентированными вдоль оси волокна фибриллярными образованиями кератина. Фибриллярные структуры образуются преимущественно фракциями кератина, имеющими относительно мало серосодержащих звеньев. Фибриллы кератина построены из цилиндрических [c.379]

    Кератин – основной компонент волос, шерсти, ногтей, перьев, рогов и копыт. Одна из форм кератина содержит только спиральные структуры (а-кератин), другая – только складчатые слои (Р-кератин). Возможен переход а-формы в (3-форму. Поскольку первая форма более растяжима и в ней легко разрываются водородные связи, полипептидные цепи приобретают более устойчивую (3-конформацию. Эти особенности кератинов позволяют изменять форму волос и шерсти при тепловой и механической обработке. [c.26]










    А, содержащая семичленные циклы, имеет винтовую ось симметрии третьего порядка. Она была предложена Хаггинсом для а-кератина структура приблизительно вдвое короче плоской, вытянутой цепи р-кератина. В волокнах а-кератина отдельные спирали соединяются между собой в слои посредством дисульфидных мостиков и за счет взаимодействия боковых цепей. М. Хаггинс показал, что плоская ленточная структура а-кератина У. Астбери с тремя остатками на изгиб не удовлетворяет экспериментальным геометрическим параметрам и реализоваться не может. [c.16]

    Структура волос достаточно сложна, как показано на рис. VII. 19 и рис. VII.20. Структурной единицей является белковая цепь, альфа-кератин. Три скрученные цепи альфа-кератина образуют суперскрученную нить, а 11 таких нитей составляют микрофибриллу. Каждый волос состоит из множества микрофибрилл, каждая из которых окружена тонким внешним слоем – кутикулой. Это несколько слоев клеток, лежащих как солома на крыше. [c.474]

    В обьиных условиях эта группа белковых веществ не растворяется в растворителях, используемых для растворения фибриллярных белков.. Особенностью первичной структуры белков, относящихся к группе кератинов, является относительно большое количество серосодержащих звеньев (Met, ys, yS – Sy ). [c.377]

    Первичная структура макромолекул кератина до настоящего времени не уточнена, что обусловлено химической неоднородностью белкового субстрата. а-Спиральные участки полипептидных цепей имеют протяженность около 100 А.  [c.380]

    Одним из важных фибриллярных белков является кератин, из которого состоят волосы, ногти, рога, иглы дикобраза и т. д. Каждый по собственному опыту знает, что кератин (от греч. кегоз — рог) служит для животных прекрасным средством защиты, предохраняющим их от воздействия неблагоприятных факторов окружающей среды. Английский ученый в области молекулярной биологии У. Т. Эстбери (1898— 1961) обнаружил в 1931 г., что волосы и другие кератины обычно дают характерные рентгенограммы, отвечающие структурам, которые он назвал структурами типа а-кератина, а в растянутых волосах он получил структуры типа р-кератина. Структура а-кератина та же, что и у а-спирали (приставка а в термине а-спираль была выбрана именно поэтому). Рентгенограммы волос показывают, что полипептидные а-спирали не просто расположены параллельно одна другой, но скручены подобно трех- или семижильным кабелям (рис. 15.6). [c.431]

    При увеличении влажности волоса до 5-7% происходит экстремальное увеличение его плотности, что обусловлено гидратацией пептидных и других полярных групп полимерного субстрата. При большем содержании воды в кератине развиваются пластификационные процессы, ослабляющие межмолекулярные контакты и повышающие сегментальную подвижность полипептидных цепей. Если бы кератин был представлен в полимерном субстрате только одним типом вторичной структуры – а-спиралью, – то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Но макромолекулы белка включают и участки статистических клубков, а также складчатые р-структуры (правда, доля последних невелика). [c.380]

    Ленты р-кератина, по-видимому, не сливаются во вторичные спирали, а располагаются в пучке слоями или образуют различные клубки Все эти более сложные комплексы а-спиралей или цепочек р-типа представляют третичную структуру белка. [c.177]

    Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей коллаген, являющийся основой седимента-ционных тканей и кожных покровов кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится фиброин натурального шелка, хотя по своей структуре он отличается от других фибриллярных белков. Пептидные цепи фиброина имеют не спиралевидную, а линейную форму они соединены друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка. [c.374]

    Молекулярный вес белков варьирует в широких пределах— от нескольких тысяч до десятков миллионов. Сравнительно простыми являются такие белки, как кератин, фиброин и др. Белки этого типа носят название фибриллярных (нитевидных) белков. Ош обладают, как правило, достаточно высокой жесткостью и прочностью, в связи с чем используются организмом для создания жестких структур. Кератин, например, служит основным белком кожи, ногтей, волос, рогов и перьев. Из фиброина состоят шелковые нити. К фибриллярным белкам отиосится также коллаген, который входит в состав хрящей и сухожилий. [c.438]










    При разрушении части дисульфидных связей волосы можно растянуть более, чем в два раза по сравнению с первоначальной длиной. Рентгенограмма таких волос показывает, что цепи кератина в них имеют структуру типа складчатого слоя. По-видимому, в этом случае соседние полипептидные цепи в слое параллельны, т. е. направлены в одну сторону (на аминокислотный остаток вдоль оси приходится 325 пм, в 2,17 раза больше, чем в а-спирали), а не антипараллельны (длина остатка 350 пм в 2,33. раза больше, чем в а-спирали). [c.433]

    Вторичная структура белков. Это первый этап пространственной организации полипептидных цепочек, контролируемый водородными связями пептидных групп, как внутримолекулярными, так и межмолекулярными. Основными видами вторичной структуры являются а-спираль, характерная как для всей молекулы белка (кератин волос, миозин и тропомиозин мышц), так и только для отдельных участков белкового полимера (инсулин). Она стабилизирована внутримолекулярными водородными связями >С=0- Н-Ы[c.97]

    ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ. Белки делятся на две большие группы — фибриллярные и глобулярные. Для удобства классификации белки, у которых отношение длины к ширине больше 10, называют фибриллярными, а белки для которых это отношение меньше 10,— глобулярными. Фиброин шелка и р-форма (развернутая форма) кератина, а также синтетические полипептиды принадлежат к группе фибриллярных белков,, у которых почти [c.409]

    Фибриллярные белки практически нерастворимы в воде и солевых растворах, обладают волокнистой структурой. Полипептидные цепи, расположенные параллельно одна другой в форме длинных волокон, образуют структурные элементы соединительных тканей. Важнейшие представители этой группы структурных белков — коллагены, кератины и эластины (разд. 3.8.3). [c.345]

    Эластические свойства кератина волос и шерсти, ио данным ронтге-ноструктурного анализа, зависят от того, что в нерастянутом белке полипептидная цепь закручена сама на себя. Растягивание развертывает петли и образуег цепь из аминокислотных единиц с периодом идентичности 3,3 А, сравнимым с таковым для фиброина. Кератин богат цистином, который образует дисульфидные поперечные связи между пептидными цепями. Шерсть может быть модифицирована, а волосы завиты путем восстановления меркаптаном для расщепления части поперечных связей и обратного окисления для образования других поперечных связей. Восстановление, которое в случае завивки производится смачиванием раствором тиогликолевой кислоты, приводит к денатурированному белку с менее жесткой структурой, допускающей растяжение и перестройку молекулы. Появление и исчезновение сульф-гидрильных групп можно проследить при помощи нитропрусоидной пробы. [c.668]

    Несмотря на различия в первичной структуре, белковые компоненты шерсти объединяются в группу кератинов, средний состав которых приведен в табл. 6.8. Кератины подразделяют на две подгруппы, не имеющие четкой границы эукератины и псевдокератины, – характеризущиеся различным содержанием цикло- и серосодержащих звеньев, а также различной плотностью упаковки структурных элементов в полимерном субстрате. [c.379]

    Структура а-сггарали является наиболее важным и широко распространенным случаем организации молекул глобулярных белков (например, ферменты). Структура р-складчатого слоя встречается в фибриллярных белках типа фиброина шелка и р-кератина (кожа, волосы, ногти, рога, копыта и т.д.). [c.271]

    А фиброин шелка и р-форма кератина принадлежит к группе фибриллярных белков, у которых почти полностью развернугьте полипептидные цепи организованы в складчатую структуру. [c.271]

    Крашение шерсти напоминает процессы, протекающие в ионообменных смолах. Кератин шерсти, образующий за счет остатков цистина сетчатую структуру, является цвиттерионом. В качестве основания он обладает эквивалентным весом 1200 и окрашивается в уксуснокислом растворе красителями, имеющими кислотные группы. В результате двойного обмена соли шерсти с натриевой солью сульфо-кислотного красителя последний связывается в виде соли и в процессе крашения примерно при 90° медленно диффундирует в шерстяное волокно. Небольшие молекулы красителя, например моноазосоединения или производные аминоантрахинона с одной сульфогруппой в молекуле, дают очень ровные выкраски по шерсти соединения с двумя сульфо-группами закрепляются сильнее и поэтому более прочны к стирке (суп-раноловые или полярные красители), но зато дают менее ровные выкраски. Большое значение для крашения шерсти имеет, кроме того, способность некоторых красителей (см. стр. 608) образовывать с солями хрома комплексные соединения, очень прочные к стирке и свету. [c.600]

    Электронная структура полимеров определяется характером существующей химической связи между атомами элементарного звена и между отдельными участками макромолекулы. Например, в молекуле белка кератине, являющегося основой строения натурального волокна — шерсти, существуют ковалентные полярные связи с высокой долей делокализации электронной плотности между атомами пептидной группировки -НЯС-СО-КН-, составляющей скелет макромолекулы. Кроме этого, внутри макромолекулы и между макромолекулами существуют другие виды химической связи, также определяющие пространственную конфигурацию (конформацию) макромолекулы водородные связи, вандерваальсовы и другие виды взаимодействий. Но электронн-ная структрура полимеров не всегда может быть представлена как сумма электронных структур отдельных его участков. Вследствие большого числа атомов, участвующих во взаимодействии, для полимеров, так же, как и для твердых тел, но при гораздо большем числе влияющих факторов, могут быть рассчитаны валентная зона и зона проводимости. По величине расщепления — разности энергий между ближайшими границами этих зон, могут быть выделены полимеры — изоляторы, полимеры — полупроводники и полимеры — проводники электрического тока. Для полимеров с бесконечными цепями атомов, обеспечивающих делокализацию электронов по всей макромолекуле, предсказывают и сверхпроводящие свойства. [c.613]

    По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

    КЕРАТИНЫ (от греч. keras, род. падеж keratos-por), структурные фибриллярные белки, состоящие из параллельных полипептидных цепей, имеющих конформацию а-спирали или -структуры (структуры складчатого листа)-соотв а-К и -K.[c.372]

    Для фибриллярных белков характерна спиральная структура с периодом идентич- ности примерно 7а (фиброин). Белки со кскладчатой структурой (кератин) состоят, по-видимому, из вытянутых цепей, связанных друг с другом межмолекулярными водородными связями. Глобулярные белки часто содержат участки, в которых остатки аминокислот частично входят в спиральную конформацию и частично — в неспирализованные сегменты. Измерение содержания спиральных участков на основании изменения вращательной способности при денатурации было применено впервые для полиаминокислот (см. 31,35) и позднее перенесено на белки. Второй метод основан на скорости изотопного обмена вторичного амидного водорода на дейтерий. Обмен в спирализованной ча-сти. молекулы идет медленнее, чем в беспорядочно свернутых сегментах (Блу, 1953—1961 Линдерштрем-Ланг, 1955). [c.710]

    Еще в 30-х годах главным образом в работах Астбери была дана рентгеногра(ф Ическая характеристика многих фибриллярных белков. Важнейший результат работ Астбери сводится к следующему. Многие совершенно различные в химическом отношении белки, такие например,, как кератин волос, шерсти и рога, миозин мышц, эпидермис кожных покровов, фибриноген—фибриллярный белок, образующийся при (свертывании крови, а также М(ногие другие дают практически одинаковые рентгенограммы. Это возможно только лишь В том случае, если конфигурации цепей этих белков и их упаковка (Или, иначе, их вторичная и третичная структуры в своих общих чертах не за(висят от специфччеокого чередова(Ния аминокислотных остатков. Здесь речь идет именно об общих чертах вторичной и третичной структур, так как на отдельных участках возможны существенные отклонения от общего плана строения за счет специфического взаимодействия боковых групп остатков, к чему, как указывалось выше, рентгенографический метод исследования оказывается нечувствительным (речь идет об изучении фибриллярных структур). [c.542]

    Эпидермис состоит из эпителиальных клеток. Самый глубокий слой его — основной, базальный или производящий — из ряда цилиндрических клеток, расположенных перпендикулярно к базальной мембране. Они не прилегают вплотную одни к другим, между ними есть межклеточные пространства или щели, по которым циркулирует лимфатическая жидкость. В этом слое происходит в основном регенерация эпидермиса. Следующий за ним шиповатый слой состоит из нескольких рядов клеток. В нижних рядах эти клетки многогранно кубические, к периферии они все более уплощаются. И в этом слое клетки не прилегают плотно друг к другу. Межклеточные щели и мостики между клетками выражены в большей степени, чем в других слоях эпидермиса. Над шиповатым располагается зернистый слой — один или два ряда клеток (на ладонях и подошвах — до семи), веретенообразных по форме. Длинником они расположены параллельно поверхности кожи. Затем следует прозрачный (стекловидный) слой, состоящий из плоских безъядерных клеток. Он хорошо заметен лишь на участках, где эпидермис утолщен — на ладонях, подошвах. Протоплазма клеток этого слоя диффузно пропитана элеидином — белковым веществом, поэтому структура клеток, их границы — невидимы. Весь слой представляется блестящей светлой полосой. Самый поверхностный и самый мощный слой эпидермиса — роговой, он состоит из пластов уплощенных ороговевших клеток, пропитанных кератином. Клетки рогового слоя обычно пропитаны жиром и липоидами. Межклеточные щели заполнены также жиром и липоидами, которые играют важную роль в защитной функции. В последние годы доказано, что липогенез активно протекает непосредственно в коже. У человека этот процесс наиболее выражен в коже головы и груди. [c.11]

    А, химотрипсин, иммуноглобулины) такие иротяжеаные листы, нередко изогнутые или свернутые, иронизыпают белковую глобулу, составляя основу ее пространств, структуры ( супервторичная структура ). (3-Структура встречается и в фибриллярных белках ((З-кератин). [c.109]

    ДУБЛЁ1ШЕ КОЖИ И МЕХА, обработка их дубильными (дубящими) в-вами с фиксацией структуры дермы путем придания ей пластичности, прочности, износоустойчивости и т. д. В результате между молекулами коллагена дермы (в произ-ве кожи) или кератина волоса (в произ-ве меха) и молекулами дубильного в-ва образуются хим. связи. Благодаря этому повышается т-ра сваривания коллагена, уменьшается склеиваемость элементов его микроструктуры, возрастает устойчивость дермы к действию ферментов и гидролизующих агентов, уменьшаются набухание ее в воде и усадка при сушке, увеличивается прочность при растяжении в обводненном состоянии, уменьшается смачиваемость и повышается упругость волоса Дубление (Д) проводят в барабанах, вращающихся с частотой 4-8 мин , при 20-33 С и атм давлении в зависимости от вида сырья продолжительность процесса 6-48 ч Используют как неорг, так и орг. дубильные в-ва Во мн. случаях применяют комбиниров. методы Д, т. е. одновременно или последовательно вводят в процесс неск различных по природе дубителей это позволяет сократить длительность Д, рационально использовать дубящие св-ва отдельных в-в [c.121]

    У структурных белков находят следующие типы конформаций полипептидных цепей а-спираль, -структуру складчатого листа и суперспирапь. Важнейшие представители этих белков — кератины, белки шелка и коллагены. В ряде других структурных белков особые физические свойства достигаются благодаря трехмерным сшивкам полипептидных цепей ковалентными мостиками. Резилин, белковый компонент хитиновых пластинок, содержащийся, в частности, в местах причленения крыльев насекомых. [c.420]

    Боковые группы большого размера лучше всего могут быть размещены в структуре совсем иного рода. Каждая цепь закручена так, что образуется спираль (как винтовая лестница). Между различными участками одной и той же цепи возникают водородные связи, фиксирующие структуру спирали. Для а-кератина (нерастянутая шерсть, волосы, рога, ногти) Полинг предложил спираль, в которой на один виток (шаг спирали) приходится 3,6 аминокислотных остатка (рис. 37.4). Согласно моделям, подобная спираль, содержащая 3,6 аминокислотных остатка на виток, образует пространство, достаточное для размещения боковых цепочек, и позволяет образоваться всевоз- [c. 1058]

    Для того чтобы объяснить период идентичности, равный 5,1 А (0,51 нм) в а-кератине, необходимо рассмотреть то, что является собственно третичной структурой. Полинг предположил, что каждая спираль сама может быть закручена в сверхспираль, имеющую один виток на 35 витков а-спирали. Шесть подобных суперспиралей могут быть заплетены вокруг седь-а-спирапь вытянутой спирали подобно семижильному кабелю.] [c.1060]

    Дисульфидные мостики определяют механические свойства внеклеточных белков. Дисульфидные мостики обычны в белках, котог рые переносятся или действуют во внеклеточном пространстве типичными примерами служат змеиные яды и другие токсины, пептидные гормоны, пищеварительные ферменты, белки комплемента, иммуноглобулины, лизоцимы и белки молока. Кроме того, эти мостики играют важную роль в некоторых крупных структурах. Свойства вязкости и эластичности различных природных продуктов по крайней мере отчасти определяются дисульфидными мостиками между структурными белками [ПО]. Поперечные связи между молекулами кератина придают эластичность шерсти и волосу [110], когезионноэластичный характер теста из пшеничной муки определяется дисульфидами глютенина, а трехмерная сеть дисульфидов глютенина создает трудности при влажном помоле зерна. Таким образом, оказывается, что успехи в таких древних занятиях, как помол зерна, обработка шерсти и даже парикмахерское искусство, зависят от сложных конструкций дисульфидных связей [110]. [c.68]


Что такое кератин (и зачем он нужен волосам)

С развитием косметической индустрии и с расширением ассортимента средств по уходу за волосами стали часто говорить о кератин. Но что такое кератин, какую функцию он выполняет и зачем нужен волосам, знают немногие.

Выпрямление волос кератином (фото: @brazilianblowout)

Что такое кератин

Кератин – это роговое вещество, входящее в состав структуры волоса. От количества кератина зависит внешний вид волос, их здоровье, блеск, эластичность, шелковистость. Иными словами, кератин – жизненно важное вещество для наших волос, и если мы хотим иметь красивую шевелюру, нам необходимо заботиться о том, чтобы этот полезный строительный  материал был в нужном количестве. Если в волосах содержание кератина приближается к 100%, то есть, максимальное, 100 волос могут выдержать нагрузку в 10 килограммов, а целой шевелюре подвластен вес в 12 тонн! И все это благодаря кератину.

Из чего состоит кератин

В нашем организме наряду с разными процессами протекает процесс кератинизации – отложение кератина в эпидермисе. Процесс кератинизации происходит все время, именно благодаря ему со временем обновляется кожа, новые клетки сменяют ороговевшие частички, и у нас растут волосы. Кератин, содержащийся в волосах, образовывается в волосяной луковице, откуда поступает в основание волоса. Только что образовавшийся кератин очень прочен, поэтому волосы, у корней здоровые, крепкие, блестящие, на них отсутствуют расслоение и повреждения.

Кератин состоит из серы и цистина, который, в свою очередь, тоже богат серой. Кератин в волосах относится к твердым, однако некоторые компоненты волосяной структуры образуют и мягкий кератин. Это роговое вещество защищает эпидермис от перепадов температур, химичесих поражений и даже от вредоносных бактерий, но естественно, с течением времени и внешних условий эта защита ослабевает, кератин уже не может выполнять своих функций и сам разрушается. 

Что вызвает разрушение кератина

Это могут быть алкоголь, химические вещества, поступающие как извне так и снаружи, высокая температура. Именно поэтому от постоянного пользования щипцами-плойками, горячими бигуди, волосы истончаются и начинают сечься – кератин в них постепенно разрушается. Но естественно, кератин разрушается не в один момент, а постепенно, проходя через определенные преобразования.

Существует кератин а и кератин b. Кератин а довольно прочен, в отличие от кератина b, но если волос подвергается испытанию на прочность, растягивается, то кератин а быстро превращается в b. Здоровый волос очень эластичен и может безболезненно растягиваться на 5% от исходной длины. Если растянуть волос на четверть его длины, кератин а превращается в кератин b, если продолжать усилие далее – структура волоса разрывается. То же самое делают с кератином и другие негативные воздействия – механические и химические.

Чрезмерная электризация волос также связана с недостатком кератина, который является изолирующим веществом и препятствует образованию статического электричества.

Кератинизация или образование кератина

Кератин, как можно догадаться, не может вырабатываться в организме сам по себе. Для того чтобы процесс кератинизации происходил постоянно и без сбоев, чтобы волосы содержали как можно большее количество этого вещества, необходимо, чтобы в организм поступало достаточное количества определенных веществ. При соблюдении всевозможных диет волосы довольно быстро на это реагируют, им не хватает строительного и защитного материала, они становятся ломкими и тусклыми.

Кератин – это белок, поэтому достаточное количество белковых продуктов гарантирует бесперебойное образование кератина. Когда белок поступает в организм, он немедленно расщепляется и разносится важнейшим органам и тканям, в том числе, и волосяным луковицам.

Специалисты рекомендуют употреблять белок вместе с кислыми фруктами и овощами – при таком сочетании белки лучше усваиваются организмом и более эффективно работают. Кислота способствует большей выработке желудочного сока, который расщепляет молекулы, иначе кератин может и не образоваться. Ускоряет белковый обмен витамин В6, содержащийся в орехах, печени, сое.

Блеск волосам обеспечивает цистин, который содержится в кератине. Цистин легко добыть из продуктов, богатых белком – мясо, рыба, соя, сыр.

Косметика с кератином в помощь волосам

Сегодня есть профессиональные средства для волос, которые содержат кератин, или же некоторые фирмы-производители выпускают препарат, называемый жидким кератином. Такие продукты – настоящее спасение для сильно поврежденных волос.

Волосы со слабой структурой под воздействием жидкого кератина просто оживают, увеличиваются в объеме, становятся гладкими на ощупь и блестящими, сами становятся способными защищать себя от вредного внешнего воздействия.

Реклама от партнёров

Вам может понравиться (или пригодиться):

Химическое строение волоса


Химическое строение волос достаточно сложное, как уже упоминалось ранее волос состоит из белка, который растет из клеток внутри волосяного фолликула. Как только образуются живые клетки внутри волоса, они начинают свой путь вверх через волосяной фолликул. Вновь образованные клетки волоса созревают и при этом наполняются волокнистым белком, который носит название кератин. Данный процесс созревания — ороговение или кератинизация. После того, как клетки наполняются кератином, они продвигаются вверх, при этом теряют ядро и умирают. К тому времени как волос выходит наружу из фолликула клетки волоса уже полностью ороговели и не являются живыми.


Волосы состоят на 90% из белка — кератина. Белок состоит из длинных цепей аминокислот, которые в свою очередь состоят из химических элементов. Основными химическими элементами, из которых состоит человеческий волос являются: углерод, кислород, водород, азот и сера. Из этих элементов так же состоят кожа и ногти.


Процентное содержание в нормальном волосе


Углерод — 51%


Кислород — 21%


Водород — 6%


Азот — 17%


Сера — 5%

Цепочка кератина


Белки состоят из длинных цепочек аминокислот, которые соединились друг с другом как цепочки бисера. Сильная химическая связь, которая соединяет аминокислоты между собой носит название — белковой или полипептидной. Белки — это длинные, спиральные сложные аминокислотные цепочки, соединенные белковыми связями. Белковые цепочки кератина переплетаются друг с другом и образуют гибкую спираль. Именно такая сложная структура кератина делает его прочным.

Поперечные химические связи в кортексе


Кортекс волоса состоит из миллионов сложных белковых цепочек. Эти цепи сшиты как ступеньки на лестнице несколькими типами дополнительных боковых связей. Именно они связывают цепочки кератина вместе и отвечают за сильную прочность и хорошую эластичность человеческого волоса. Эти связи имеют огромное значение для таких услуг, как термическая укладка, химическая завивка и химическое выпрямление волос. Основными поперечными связями, которые влияют тем или иным образом на работу парикмахера являются: водородные, ионные или солевые и дисульфидные.

Химические связи в волосах


Водородная связь является очень слабой физической поперечной связью, которая легко разрушается водой и температурой. И хотя по отдельности водородные связи очень слабые, но их в волосах так много, что на их долю приходиться около одной трети от общей численности связей в волосах. Водородные связи легко разрушаются при намокании волос. Это позволяет волосам легко растягиваться. При высыхании волоса водородные связи восстанавливаются и фиксируют форму волос в том положении в котором волосы оказались.


Ионные или солевые связи так же являются слабыми физическими связями, образующимися поперек волоса между соседними белковыми цепочками. Ионные связи зависят от pH на волосах, поэтому они легко разрушаются сильными щелочными и кислыми растворами. Но их в волосах так же много, поэтому оказывают значительное влияние на структуру и свойства волос.


Дисульфидная связь – это сильная химическая связь, которая очень отличается от физических водородной и ионной. Она соединяет атомы серы двух соседних аминокислот цистеина, что бы создать одну — цистин. Цистин объединяет две белковые цепочки в единое целое.


Хотя самих дисульфидных связей гораздо меньше, чем водородных и ионных, но они очень сильные и не разрушаются водой. Разорвать дисульфидную связь можно с помощью препаратов для химической завивки и выпрямления. Мало того нормальное температурное воздействие, как, например, при термоукладке, не разрушают дисульфидных связей. Однако очень сильные воздействия температуры, как при воздействии кипятка и некоторых высокотемпературных инструментов для укладки, нарушают эти связи. Яркий пример такого сильного воздействия — утюжки для выпрямления волос.


Большинство препаратов для химической завивке и выпрямлении на украинском рынке вызывают разрушение дисульфидные связи с возможностью дальнейшего восстановления с помощью нейтрализаторов или фиксажа. Однако, все еще на зарубежных рынках, таких как Европа, Америка и т. п. Можно встретить специальные препараты для химического выпрямления, которые разламывают дисульфидные связи без возможности их дальнейшего восстановления.

Как устроен волос, что мы с ним делаем, и как дальше жить? – 4fresh блог


Волос — это шишка. Только очень длинная. И это не шутка. Он действительно по своему устройству очень напоминает еловые шишки.

Медула


У волоса есть внутренний стержень — медула. Очень загадочная часть. Единственное, что точно можно про нее сказать, это то, что она состоит из пористого вещества, которое очень сильно напоминает губку. Такой непрерывный центральный стержень точно есть в волосах всех животных. А вот у человека медула может быть непрерывной, а может быть прерывистой. А может ее вообще не быть. Есть предположение, что именно медула отвечает за функцию «шубы» на голове — защищает от перегрева и переохлаждения. Пузырьки воздуха внутри нее создают тепловую прослойку, которая позволяет поддерживать правильный температурный режим.


С косметикой медула не взаимодействует никак, потому что ее наличие/отсутствие и целостность/прерывистость абсолютно никаким образом не сказываются на внешнем виде и красоте волоса. Так что это скорее такая справочная информация, чтобы блеснуть знанием 😉

Кортекс


Второй слой волоса — это наше все — кортекс. Это основное внутреннее наполнение волоса и именно он отвечает за эластичность, прочность и цвет нашей гривы.


1) Эластичность и прочность. Кортекс по своему строению напоминает очень сложный канат — он состоит из большого количества кератиновых волокон, переплетенных между собой. Если мы разрежем такой канат, то увидим, что он состоит из более тонких канатов, а каждый тонкий канат состоит из веревочек, веревочки в свою очередь из ниточек, ниточки из волокон.


Самое тонкое волокно в волосе — это кератин — длинная белковая молекула, которая имеет форму спирали. Два кератиновых волокна свиваются друг с другом в одну суперспираль и дальше упаковываются в сложную матрешку из оболочек.


Чтобы кератиновые волокна как можно крепче держались друг за друга, они скреплены специальными мостиками, которые придают прочность волосу и… отвечают за то, будут ли виться наши волосы. Чем сильнее обвиты волокна кератина друг об друга, и чем больше этих перемычек, тем кудрявее волосы.


2) Цвет. Цвет волос определяется количеством в кортексе меланина и пузырьков воздуха.


Сам меланин бывает нескольких видов и цветов:

  • Эумеланин. Это большие темные гранулы, которые цепляются за волокна кератина. Чем больше этого эумеланина, тем темнее волос. У блондинов и рыжих его нет. Внутри гранул эумеланина находится синий, красный и желтый пигмент. Синий меланин дает серые холодные оттенки и цвет воронового крыла. К сожалению, этот пигмент быстрее всего распадается на солнце, и волосы со временем выгорают и становятся каштановыми с рыжиной, т.к. в них остается меланин только красного и желтого цветов. Если мы уподобимся древним римлянкам или венецианкам средних веков и продолжим сидеть на солнце, раскинув волосы по специальной шляпе, то со временем они поменяют цвет еще сильнее и станут бледно-золотисто-рыжими. Это значит, что распался красный пигмент и остался только самый стойкий — желтый.

    Золотисто-рыжий цвет волос называется «венецианским». В средние века тоже была мода на блондинок, но не было перекиси водорода. Поэтому, это был максимально светлый оттенок, до которого могли выгореть темные итальянские волосы. И если внимательно присмотреться к знаменитой Венере, выходящей из пены, то можно предположить, что Ботичелли не смог добыть для себя натурщицу скандинавских кровей, а рисовал итальянку.

  • Феомеланин. Это маленькие молекулы меланина красновато-желтого цвета, которые хаотично рассыпаны по кортексу. У ярких рыжих волос этого меланина очень много, а у светло-рыжих и блондинистых — мало. И чем его меньше, тем более светло-золотой оттенок приобретает волос.

    Пузырьки воздуха тоже есть внутри кортекса. Зачем? Вопрос еще открыт, но чем их больше, тем сильнее они разбавляют цвет, и он становится светлее по тону. В седых волосах вообще нет никакого меланина, но есть эти самые воздушные пузырьки. Именно они дают серебристый оттенок.

    А еще пузырьки волоса отвечают за пористость волос, или за способность волос набирать в себя воду и прочие субстанции, которые попадают на волосы. Обладательницы такого типа волос обычно не пользуются маслами, т.к. эти волосы их слишком сильно впитывают и выглядят не аккуратно.

Кутикула


Ну и наконец, переходим к шишке. А точнее к верхнему слою волоса — кутикуле. Она состоит из 9-10 слоев кератиновых чешуек, которые укладываются одна на одну и составляют броню над хрупким кортексом. Чем плотнее подогнаны чешуйки кутикулы, тем сложнее сломать волос, тем он блестящее и эластичнее. Все потому, что плотный панцирь лучше отражает свет и жестче на излом.


Чем старше становится волос, тем меньше слоев чешуек на нем остается. С каждым прожитым годом их облетает все больше и больше, и как только облетают последние, то обнажается структура кортекса. Секущийся кончик волоса означает, что мы любуемся на наши кератиновые волокна, и что волос в этом месте может спокойно сломаться (вспоминаем про хрупкость кератина).


Кератиновые чешуйки в кутикуле прозрачные и не дают цвета. Но их можно окрасить разными поверхностными оттеночными красителями. Почему оттеночными? Потому что прозрачная чешуйка приобретает цвет, но сохраняет полупрозрачность и через нее светится основной пигмент волоса.


Но это еще не все. Кутикула отвечает за увлажненность волоса. Дело в том, что чешуйки не просто так прилегают одна к одной. Они склеены смесью липидов, очень похожих на липиды рогового слоя в коже. И у них точно такая же функция — препятствовать испарению воды из внутренних слоев. Есть липидная прослойка — внутренняя влага волоса запечатывается, и он сохраняет свою воду, нет — волос высыхает. Вода находится в кортексе как в свободном виде — между волокнами кератина, так и в связанном виде — цепляется за волокна. Если воды нет, то меняются физические и химические свойства кератина, и волос становится более ломким и слабым, а волосы на ощупь — жесткие и соломенные.


Чем старше становится волос, тем меньше липидов остается под чешуйками кутикулы. Чем дальше, тем больше чешуек отваливаются под действием внешних факторов, тем тоньше защитный слой кутикулы, тем сильнее сохнут волосы.


Именно поэтому обладательницы длинных волос так озабочены состоянием их кончиков. Они действительно будут сухими, если не предпринимать решительных мер.

ПЕРВЫЙ ЖИВОЙ КОЛЛАГЕН. ПРОИЗВОДИТЕЛЬ.ОФИЦИАЛЬНЫЙ САЙТ

ЗУБНАЯ ПАСТА DR. FRIDMAN, ORIGINAL
С КОЛЛАГЕНОМ

1400 р.

ОПИСАНИЕ:

Дентальная паста эффективно восстанавливает и надежно защищает органы и ткани полости рта, обеспечивая высочайший уровень здоровья.

Обеспечивает комплексный уход, устраняет симптомы, связанные с ксеростомией (сухостью в полости рта), укрепляет десны, обеспечивает свежее и свободное дыхание.

Клиническая эффективность:
– очищение и дезодорирующее действие;
– укрепление твердых тканей зубов, профилактика кариеса;
– восстановление механических повреждений мягких тканей;
– устранение кровоточивости десен;
– нейтрализация запахов;
– стимуляция обменных процессов в мягких тканях;
– выраженный противовоспалительный эффект;
– восстановление баланса иммунитета слизистой оболочки полости рта.

Дентальная паста на основе коллагена и цитрата цинка деликатно и эффективно очищает зубы и десны от различных видов налета, снижает темп образования зубных отложений, увлажняет слизистую оболочку, нейтрализует неприятный запах. Масло перечной мяты, ментол и экстракт цветков розы обеспечивают длительную свежесть дыхания, формируя дезодорирующий эффект.

Эффективное восстановление баланса МУКОЗАЛЬНОГО иммунитета в полости рта!

СПОСОБ ПРИМЕНЕНИЯ:

Произвольное количество пасты нанесите на зубную щетку, чистите зубы не менее 1,5 минут. Прополощите теплой водой. Через 1-2 минуты рекомендуется использовать ополаскиватель Dr. Fridman, original с коллагеном.

Безопасно при случайном проглатывании.

СОСТАВ:

Sorbitol, Aqua, Hydrated Silica, Hydrolyzed Collagen, Sodium Coco-Sulfate, Zinc Citrate, Glycerin, Xylitol, Aloe Barbadensis Leaf Juice, Camellia Sinensis Leaf Extract, Mica, Menthol, Rosa Canina Flower Extract, Aroma, Mentha Piperita Oil, Sucralose, Bisabolol, Charcoal Powder, Xanthan Gum, Silver, Hydroxyapatite, Sodium Citrate, Sodium Benzoate, Potassium Sorbate, Citric Acid, CI 77891.

ОБЪЕМ:

100мл.

СРОК ГОДНОСТИ:

24 месяца, с даты изготовления.

ДАТА ИЗГОТОВЛЕНИЯ (ДЕНЬ, МЕСЯЦ, ГОД) НОМЕР ПАРТИИ:

см. на шве тубы.

ХРАНИТЬ ПРИ ТЕМПЕРАТУРЕ:

от 0 до +25 °С в защищённом от света месте.

ИЗГОТОВЛЕНО ПО ЗАКАЗУ:
ООО «ПЕРСПЕКТИВНЫЕ МЕДИЦИНСКИЕ ТЕХНОЛОГИИ»

ПРОИЗВОДИТЕЛЬ:

ООО «Дентал-Косметик-Рус», 141707, Россия, Московская область, г. Долгопрудный, Проспект Пацаева, д. 7, к. 6

ПРЕДСТАВИТЕЛЬ:

ООО «Перспективные Медицинские Технологии» 123557, г. Москва, ул. Средняя Калитниковская, д. 27, стр. 1
Тел.: +7(968) 794 77 77
Сайт: collagen-pmt.ru
Интернет-магазин: collagen-pmt.shop
Отзывы о продукции принимаем по адресу: [email protected]

ГОСТ 7983-99

Что такое кератин? Почему это важно для человеческих волос?

Кератин принадлежит к семейству нерастворимых волокнистых структурных белков, которые образуют основной структурный компонент волос, ногтей, когтей, копыт и шерсти.

Кератин является сильным белком, а аминокислоты, из которых образуют его, обладают рядом уникальных свойств. В зависимости от содержания различных аминокислот кератин может быть твердым и негибким или мягким.

Кератин имеет решающее значение для волос, но также является важным структурным компонентом всех клеток мягких тканей нашего тела.

Волосы состоят из белка. Около 91% волос составляет белок , состоящий из цепочек аминокислот. Эти цепочки аминокислот связаны между собой амидными или пептидными связями.

Характерная устойчивость кератина зависит от его аминокислотного состава и последовательности, а также от определенного фолдинга белка, который получается в результате. Наличие в кератине серосодержащей аминокислоты цистеина придает волосам силу и блеск.

Волосы состоят из кератина.В волосах много аминокислот – разные источники говорят 16, 18 или 20. В кутикуле волос больше аминокислот, чем во внутренних частях волосяного волокна, и это потому, что белки расщепляются на аминокислоты, и в большей степени в кутикула.

Четыре важных аминокислоты

Важные аминокислоты для производства кератина включают лизин, цистеин, аргинин и метионин. Тем не менее, широко распространенная аминокислота, такая как глютамин, естественным образом вырабатывается организмом и также необходима для роста волос.

Живые клетки вашей кожи, известные как кератиноциты , , производят сильную белковую цепь, известную как кератин, основной компонент кожи и волос. Мы рассмотрим 4 важные аминокислоты для производства кератина —

  • Лизин — незаменимая аминокислота, которая помогает стимулировать выработку коллагена и восстанавливать поврежденные волосы . Исследования также показали, что выпадение волос можно уменьшить с помощью добавок лизина. Идеальными пищевыми источниками этой аминокислоты являются бобовые, орехи, спирулина, красное мясо, рыба и молочные продукты.
  • Цистеин – около ¼ кератина состоит из цистеина, который косвенно способствует защите волосяных фолликулов . Цистеин, как и метионин, также снабжает волосковые клетки серой. Организм способен производить собственный цистеин, который поступает из таких продуктов, как молочные продукты, бобовые, брокколи и птица.
  • Аргинин – помимо помощи в производстве кератина, аргинин является важной аминокислотой, которая способствует укреплению иммунной системы, что помогает свести к минимуму выпадение волос, связанное с болезнями. Исследования показали, что для людей, которые красят волосы, эта аминокислота также может помочь защитить их волосы от вредного воздействия обесцвечивания. Аргинин также необходим для производства оксида азота, молекулы, которую вырабатывает наш организм и которая важна для уменьшения воспаления и облегчения роста волос. Хорошими пищевыми источниками аргинина являются говядина, молочные продукты, рыба, семена подсолнечника и орехи.
  • Метионин – незаменимая аминокислота и мощный антиоксидант .Это хороший источник серы, дефицит которой может привести к выпадению волос. Эта аминокислота, которая также является липотропной — расщепляет жиры и предотвращает их накопление в артериях — может предотвратить преждевременное выпадение волос, поскольку она снабжает клетки волос серой для их укрепления. Диетические источники включают яйца, рыбу, орехи и злаки.

Цикл роста волос

Цикл роста волос проходит через 3 фазы – Анаген , 1-я фаза, длящаяся от 2 до 6 лет, Катаген , 2-я фаза, во время которой волосы превращаются в кератин. Телоген — это 3-я стадия цикла, когда выпадают волосы, снова начиная с фазы анагена.

Если аминокислоты недостаточно поступают в клетки волосяных фолликулов, уровень кератина падает, что приводит к замедлению роста волос.

Организм использует около 22 аминокислот , чтобы способствовать синтезу белка в организме. Эти белки важны, поскольку они служат гормонами, ферментами и нейротрансмиттерами и формируются в тканях, мышцах и органах.Девять из этих аминокислот считаются незаменимыми, поскольку они не синтезируются в организме, но могут поступать либо с пищей, либо с добавками.

Важный нерастворимый белок, кератин состоит из многих аминокислот, наиболее распространенной из которых является цистин , который придает волосам большую часть их силы.

Вот почему многие производители производят средства с кератином, которые, как они утверждают, улучшают состояние волос. Они включают серосодержащие аминокислоты в продукты, зная, что кератин является ключевым структурным белком волос и ногтей. Выпускают добавки с сульфурированными аминокислотами, витаминами и минералами.

Оптимизация волос и иммунитет с помощью питания

Помимо нанесения на волосы продуктов, улучшающих кератин, и приема биодобавок, содержащих биоразлагаемый кератин, вы также можете повысить уровень кератина, потребляя продукты, которые используются для его производства.

Соблюдайте диету, богатую белком , потому что белок обеспечивает аминокислоты, необходимые кератиноцитам для производства кератина.Также полезно употреблять продукты, богатые железом, так как железо помогает эритроцитам переносить кислород к волосяным фолликулам. От этого выиграют не только ваши волосы, но и ваша иммунная система.

ПРИНИМАЙТЕ ПРАВИЛЬНОЕ КОЛИЧЕСТВО ВИТАМИНОВ ДЛЯ ВАШИХ ВОЛОС

Разработан, чтобы восполнить пробелы в женском рационе.*

SHOP KERAHEALTH HAIR

Кератиновая трилогия: кожа, волосы и ногти

Что такое кератин и что он когда-либо делал для нас ?

Основополагающая для жизни ткань, богатая кератином, служила одеждой, жильем, украшениями, инструментами и утварью на протяжении тысячелетий. Кератин является ключевым компонентом нашей кожи, волос и ногтей. Его белковые строительные блоки состоят из аминокислотных цепочек, скрученных, сшитых и классифицированных как твердые или мягкие . Он отделяет нас от окружающей среды, образуя тонкую и гибкую кожу, крепкие волосы и жесткие ногти. Даже эмбриональные зубы имеют кератиновый слой!

Внутренние связи обеспечивают кератину стабильность, устойчивость к ферментам и нерастворимость (хотя он может поглощать воду).Кожа, волосы и ногти многослойны, формируются из матрикса ногтя, волосяной луковицы или базального слоя эпидермиса. Кератиноциты покидают свою зародышевую основу, меняют форму и начинают производить и накапливать кератин. Затем они затвердевают и становятся гибкими, плоскими и водостойкими корнеоцитов . Это ороговение различается между каждой структурой, но общие процессы и цели являются общими. Наконец, клетки, вырабатывающие кератин, умирают. Кератинизированная ткань бессосудистая.

Характеристики

Основной характеристикой кератиновой ткани является появление перекрывающихся чешуек.Однако другие характеристики включают в себя:

  • Клетки рогового слоя (SC): Они упакованы, как кирпичная стена, внутри липидного матрикса. Ферменты разрушают связи корнеоцитов, вызывая отторжение, также известное как десквамация .
  • Клетки кутикулы (волоса): Эти цементированные белки, обращены в сторону от кожи головы и защищены кожным салом. Под ними находится кора, которая имеет сильные, удлиненные, плотно упакованные ороговевшие клетки.
  • Ногти с длинными узкими волокнами, встроенными в белок, очень гибкие.Ногти получают свою силу от трех связанных кератиновых слоев, где масла и влага цементируют и смазывают ногтевую пластину. Функциональность обусловлена ​​формой ногтей, которая отражает форму подлежащей кости.
  • Волосы и ногти, сохраняющие плотные межкорнеоцитарные связи, не шелушатся. Тем не менее, волосы выпадают в результате программирования жизненного цикла, а корнеоциты ногтей полируются трением и активностью.

Несколько генов регулируют выработку кератина, главным образом в соответствии с типом ткани и зрелостью клеток.Однако со временем мутации могут снижать механическую устойчивость клеток и нарушать межклеточные связи.

Разрушение и потенциальный ущерб

Разрушение кератиновых чешуек может изменить первоначально гладкий, мягкий и блестящий внешний вид на тусклый вид с грубыми, неупорядоченными чешуйками, что делает ткань восприимчивой к повреждению. Другие воздействия включают:

  • Нарушения сотовой связи:
    • Дерматофитная инфекция – микробные ферменты разрывают клеточные связи.Дерматофиты потребляют кератин для питания, распространяясь на свежие участки по мере уменьшения источника.
    • Внешние физические и химические воздействия, такие как укладка волос, также могут нарушать клеточные связи.
  • Уменьшение поверхностных липидов – старение и воздействие вызывают сухость, уменьшая защитные слои всех кератиновых структур.
  • Физический урон:
    • Травма, рубцы и деформация ногтевого ложа могут уменьшить прилегание ногтевой пластины.
    • Повреждение матрикса ногтя (например, киста) может привести к плохому формированию ногтя.
  • Пониженная гидроизоляция
    • Уход за ногтями
      • Кутикула – выходит из проксимального валика ногтя по направлению к кончику пальца, герметизируя новый (мягкий) кератин до его затвердевания (обеспечивает водонепроницаемость).
      • Гипонихий — на свободном крае ногтевой пластины гипонихий обеспечивает механический и иммунологический барьер. Это может быть нарушено из-за тщательной гигиены ногтей.
    • Уход за кожей
      • Жесткие гигиенические меры могут снизить уровень липидов в подкожном слое, вызывая тусклость, шелушение, воспаление или появление симптомов на коже.
  • Замена клеток – нарушение кератинизации приводит к образованию ямок на ногтях, утолщению кожи, выпадению волос.
  • Физическое нарушение моделей роста (гормональное, медикаментозное – нарушение быстро размножающихся клеток, например, химиотерапия):
    • узоры для ногтей.
    • Нарушено

    • циклов роста волос; истончение волос (по мужскому или женскому типу) и выпадение волос.

Итак, что кератин когда-либо делал для нас? Много! Он обеспечивает жизнь, поддерживает внешний вид, отражает здоровье нашего организма, улучшает мелкую моторику и чувствительность, а также сохраняет наши ткани сильными и эластичными!

Каталожные номера
  • Bragulla, HH & Homberger, DG 2009, «Структура и функции кератиновых белков в простых, стратифицированных, кератинизированных и ороговевших эпителиях». Журнал анатомии , том. 214 нет. 4, стр. 516–559, просмотрено 30 сентября 2015 г. , https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2736122/
  • .

  • Куломб, П.А. и Ли, К.-Х. 2012, «Определение функции кератинового белка в кожном эпителии: простой буллезный эпидермолиз и его последствия», Journal of Investigative Dermatology , vol. 132, просмотрено 6 сентября 2015 г., https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3279600/
  • .

  • Экхарт, Л., Липпенс, С., Чахлер, Э. и Деклерк, В. 2013, «Смерть клеток в результате ороговения» Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Molecular Cell Research , vol.1833 нет. 12, просмотрено 30 сентября 2015 г., https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0167488913002334
  • .

  • Фаррен, Л., Шайлер, С. и Эннос, А.Р. 2004, «Свойства разрушения и механическая конструкция ногтей человека», J Exp Biol. том. 207, стр. 735-741, просмотрено 10 сентября 2015 г., https://jeb.biologist.org/content/207/5/735.full
  • Рот, В., Хатцфельд, М., Фридрих, М., Тьеринг, С. и Магин, Т.М. 2012, «Функция и регуляция кератина в тканевом гомеостазе и патогенезе», Биомолекулярные концепции , том. 3, стр. 161–173, просмотрено 30 сентября 2015 г., http://www.degruyter.com/view/j/bmc.2012.3.issue-2/bmc.2011.060/bmc.2011.060.xml
  • Shetty, S & Gokul S 2012 «Кератинизация и ее нарушения», Oman Medical Journal , vol. 27 нет. 5, стр. 348–357, просмотрено 9 сентября 2015 г., http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3472583/
  • .

  • Tainwala, R & Sharma, Y 2011, «Патогенез дерматофитозов», Indian Journal of Dermatology , vol. 56 нет. 3, стр. 259–261, просмотрено 18 сентября 2015 г. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3132899/
  • МакКиттрик, Дж., Чен, П.Ю., Бодде, С.Г., Ян, В., Новицкая, Э.Е. и Мейерс, М.А. 2012, «Структура, функции и механические свойства кератина», JOM (Журнал минералов, металлов и материалов). общества) , т. 1, с. 64 нет. 4, просмотрено 20 сентября 2015 г., http://meyersgroup.ucsd.edu/papers/journals/Meyers%20354.pdf

Что такое кератин и почему он важен? – Блог

Беглый взгляд на любой магазин здоровья или красоты показывает сотни продуктов как для волос, так и для ногтей, и все они хвастаются тем, как много кератина они содержат. Но что это за чудо-ингредиент и зачем он нам так нужен? Мы углубляемся в науку, чтобы помочь вам больше узнать о кератине и о том, как его использовать.

Так что же такое кератин?
По сути, кератин представляет собой набор белков, из которых состоят наши волосы, ногти и кожа. Это семейство белков связывается вместе, образуя сверхпрочные структуры, которые помогают этим частям нашего тела оставаться жесткими и нерушимыми; например, здоровые волосы на 95% состоят из кератина, а прочные кератиновые связи делают нашу кожу водонепроницаемой.

Как работают эти облигации?
Спирали белков, из которых состоит кератин, могут связываться различными способами: водородными связями, ионными связями или сульфидными связями. Водородные связи являются самым слабым типом и легко разрушаются при контакте с водой, что может объяснить, почему ваши волосы сильно вьются после купания или во влажные дни! Два других типа связей более прочные, и именно они поощряются кератиновым лечением волос, чтобы сделать ваши волосы более гладкими и сильными.

Поэтому мне нужен кератин? Для более гладких волос?
Да, это преимущество кератина, но далеко не единственное.Натуральный кератин также помогает восстанавливать поврежденные клетки, создает в коже защитный барьер для защиты от бактерий и помогает укрепить зубы и ногти, поэтому он важен по многим причинам.

Звучит хорошо! Где я могу получить немного?
Ваше тело естественным образом вырабатывает кератин, но если вы обнаружите, что у вас слабые или ломкие ногти или волосы, вы можете предпринять некоторые шаги, чтобы увеличить его выработку. Как и во многих режимах красоты, выработка кератина начинается со здорового питания, а поскольку он состоит из белка, как вы уже догадались! Вам понадобится диета, богатая белком.Подумайте о постном мясе, рыбе и молочных продуктах; все они содержат аминокислоты, необходимые для образования кератина. Железо и белки на растительной основе также образуют строительные блоки кератина, поэтому ключевыми являются листовые зеленые овощи и фрукты, богатые витамином С. Конечно, есть также множество продуктов, которые вы можете использовать, чтобы помочь своим волосам. Попробуйте обогащенный кератином шампунь , маску для волос с кератином или даже фен с кератиновым покрытием Radiant Shine Dynamica 4000 Sunrise, чтобы максимально использовать этот чудодейственный ингредиент.

Все, что вам нужно знать о шампуне с кератином и о том, что кератин делает с вашими волосами! ✓ HaarShop.nl

Нет сомнений. Кератин является одним из самых известных ингредиентов в шампунях. Вы, наверное, уже знаете, что кератин является самым важным строительным элементом ваших волос. Но есть еще много чего рассказать. Вот почему в этом блоге мы отвечаем на часто задаваемые вопросы о белке кератине и его связи с волосами.

Для этой статьи мы попросили помощи.И у кого лучше спросить, чем у экспертов L’ANZA. Этот профессиональный бренд создает высококачественные продукты для ваших волос, и они используют кератин в каждом продукте!

Благодаря L’ANZA мы можем ответить на следующие вопросы:

  1. Что такое кератиновый шампунь?
  2. Что такое кератин и что он делает для ваших волос?
  3. Откуда берется кератин в продуктах для волос?
  4. Покупать шампунь с кератином или нет?
  5. В чем разница между дорогими и доступными шампунями с кератином?
  6. Кератин вреден для волос?
  7. Шампунь с кератином действительно работает?
  8. Выпрямляет ли шампунь с кератином волосы?

Наслаждайтесь!

1 – Что такое шампунь с кератином?

Шампунь с кератином — это шампунь с белком «кератин». Когда вы проверите список ингредиентов на задней стороне флакона, вы в основном найдете там слова «гидролизованный кератин» или «аминокислоты кератина».

Можно также сказать, что существует два вида шампуней с кератином. Большинство из них содержат кератин в качестве поддерживающего ингредиента. А некоторые содержат кератин в качестве основного ингредиента. Последний бренды чаще всего называют «кератиновым шампунем».

Мы, однако, называем все шампуни, содержащие этот драгоценный ингредиент, «шампунем с кератином».

2 – Что такое кератин и как он влияет на ваши волосы?

Кератин человеческого волоса представляет собой белок, состоящий из 19 аминокислот.Одной из таких кислот является цистеин, и она заслуживает немного большего внимания. Цистеин богат серой и играет важную роль в сплочении клеток волос.

Просто для вашего воображения. Ваши волосы содержат 8% влаги, 3% минералов и 89% кератина. Пусть это впитается. 89%. Вау. Это довольно много не так ли?

(азиатские волосы содержат 94% кератина, а африканские волосы содержат 85% кератина. )

Итак, ваши волосы состоят в основном из кератина. Наверное, неудивительно, что кератин отвечает за внутреннюю и внешнюю структуру ваших волос.Таким образом, кератин отвечает за силу и упругость ваших волос.

Вы можете себе представить, что если с ваших волос удалить немного кератина, структура станет нестабильной, и ваши волосы станут слабее. Результат – поврежденные волосы. Под микроскопом ваши волосы выглядят как, хм…

  • Кукурузный початок без нескольких зёрен.
  • Дорога с трещинами и выбоинами.
  • Известняк с маленькими отверстиями.

Думаю, вы поняли.

В любом случае.

Когда ваши волосы в таком состоянии, вам пригодятся кератиновые средства для волос. Они заполняют дыры и устраняют часть повреждений. Это сделает ваши волосы снова сильными, а вероятность их ломкости в будущем уменьшится. Кроме того, волосы, богатые кератином, обычно намного более гладкие и не путаются.

Разница между кератином и растительными ингредиентами в уходе за волосами заключается в том, что кератин заполняет сломанную стену новыми кирпичиками, тогда как растительные ингредиенты только штукатурят поверхность. Последний, очевидно, выглядит хорошо, но менее стабилен.

3 – Откуда берется кератин в продуктах для волос?

Лучший кератин для восстановления волос получают из человеческих волос. Однако в Европе больше не разрешено использовать человеческий белок (или другие человеческие ингредиенты) в продуктах.

Итак, теперь чистый, настоящий кератин можно получить только от животных. Получить кератин из растений и цветов невозможно. Даже если есть следы белка, его состав не идентичен кератину человеческого волоса.Это означает, что это не принесет никакой пользы, кроме создания красивой маркетинговой истории.

Существует два типа кератина животных:

  • а-Кератин: обнаружен у позвоночных
  • b-кератин: обнаружен у рептилий и птиц

Например, L’ANZA использует а-кератин, полученный из кашемировой шерсти, того же материала, который используется для свитеров.

Кашемировая шерсть собрана и гидролизована. Поскольку он содержит тот же аминокислотный состав, что и кератин человеческого волоса (за исключением одной), он может восстановить ваши волосы. И очень важно о процессе сбора: ни одно животное не пострадало, так как шерсть собирается в период весенней линьки, когда козы естественным образом сбрасывают зимнюю шубку.

b-кератин содержит меньше аминокислот, чем человеческий волос, и поэтому менее подходит для восстановления волос.

4 – Стоит ли покупать шампунь с кератином?

Если ваши волосы слабые и поврежденные, вам следует подумать о покупке продуктов для волос, обогащенных кератином. Возможно, было бы разумно сделать это, если вы регулярно выполняете некоторые из перечисленных ниже действий:

  • Обесцвечивайте, окрашивайте или мелируйте волосы.
  • Химическая релаксация химической завивки волос.
  • Уложите волосы горячими инструментами для укладки.
  • Расчешите или расчешите волосы.
  • Плавать в воде с хлоридом или солью.
  • Оставляйте волосы на солнце несколько часов в неделю.

 

5 – В чем разница между дорогими и доступными шампунями с кератином?

Основным отличием является качество кератина. И это качество можно определить на основе трех вещей:

Во-первых, размер молекул кератина.Чем меньше молекулы, тем лучше (и глубже!) они могут проникнуть в стержень волоса. И чем глубже они проникают, тем больше повреждений они могут восстановить и тем сильнее становятся ваши волосы. Он также определяет, насколько хорошо молекулы кератина прилипают к вашим волосам.

Во-вторых, сродство кератина с человеческим волосом. Чем лучше кератин прикрепляется к человеческому волосу, тем сильнее становятся ваши волосы. Кроме того, ваши волосы менее подвержены повреждениям в последующий период.

В-третьих, количество активных аминокислот в кератине, способных выполнять свои функции.Все 19 аминокислот в кератине выполняют свои функции. Например, цистеин связывает все частицы в волосах и удерживает влагу. С другой стороны, тирозин гарантирует, что цветные молекулы краски для волос могут прикрепляться к волосам.

Итак, мы можем заключить следующее:

  1. Чем меньше молекулы кератина и
  2. Лучше сродство с человеческими волосами и
  3. Чем выше количество активных аминокислот. ..

…тем лучше качество шампуня с кератином.

Теперь можно сказать, что более дорогие шампуни с кератином автоматически содержат кератин более высокого качества. Однако мы просто не знаем деталей для каждого бренда, поэтому мы не можем сказать, что это правило распространяется на все существующие бренды. И, к сожалению… если продукт содержит 1% ингредиента, компании могут сделать о нем то же заявление, что и продукты, содержащие 5% того же самого ингредиента.

L’ANZA — один из немногих брендов, открыто рассказывающих о своем производственном процессе.Они объяснили, как они гарантируют качество.

Молекулярная масса их кератина составляет от 150 до 300 мВт, что означает, что молекулы кератина очень малы. Мы не знаем бренда, который использует молекулы меньшего размера. Также молекула с массой более 300 mw не может проникнуть в стержень волоса!

L’ANZA максимизировала сродство своего кератина с человеческими волосами. Кроме того, их кератин содержит все 19 аминокислот, которые выполняют все свои функции. Кроме того, они создали специальную технику, благодаря которой кератин прилипает к волосам в два раза дольше (по сравнению с другими брендами).

6 – Может ли кератин быть вреден для ваших волос?

Ходили слухи, что избыток кератинового протеина вреден для волос. Люди задаются вопросом, что произойдет, если ваши волосы впитают слишком много кератина. Например, могут ли ваши волосы быть перенасыщенными?

Важно понимать, что волосы могут поглощать только определенное количество кератиновых белков. После этого он просто не может больше принимать. Это как губка, которая может впитать только максимальное количество воды. Так что вам не нужно беспокоиться о перенасыщении или «перебеливании» волос.

Причина, по которой волосы не могут поглощать больше, заключается в следующем. Поврежденные части волос заряжаются отрицательно. Здоровые части волос заряжены положительно. Кератин прикрепляется только к отрицательно заряженным участкам. Поэтому, как только волосы снова становятся здоровыми, кератин больше не может прикрепляться.

Однако некоторые бренды используют протеин низкого качества, который делает волосы жесткими, ломкими и сухими. Кроме того, эти продукты в основном содержат формулы низкого качества с низким содержанием кератина.Это означает, что белок не может попасть в волосы и накапливается на поверхности волос. Там он высыхает и становится хрустящим.

К сожалению, мы не знаем, какие бренды используют кератин низкого качества.

Но мы считаем, что кератин в продуктах L’ANZA отлично подходит для ваших волос.

7 – Шампунь с кератином действительно работает?

Основная функция шампуня – очищение волос и кожи головы. Но многие бренды утверждают, что их шампуни имеют дополнительные функции. Например, создание объема, стимуляция роста волос и восстановление волос.Многие из этих функций ставятся под сомнение.

Самый важный аргумент заключается в том, что дополнительные функции не могут работать, потому что шампунь обычно вымывается до того, как дополнительные функции начинают работать. Даже если шампунь полон удивительных ингредиентов, времени на то, чтобы нанести их на волосы, не хватит. Плюс «вода» — это барьер, через который ингредиенты должны пройти, чтобы проникнуть в волосы.

Тот же вопрос можно задать и для шампуней с кератином: успевают ли молекулы кератина достичь волос до того, как шампунь смоется?

Мы спросили L’ANZA об этом, и вот их точка зрения:

«Во-первых, кондиционер или средство для ухода за волосами намного лучше, чем шампунь.Кроме того, это правда, что большинство продуктов с кератином в продуктах для волос не подходят для шампуней. Это потому, что молекулы слишком большие и не помещаются в волосах. Но даже если бы они подошли, иногда их молекулярный состав и свойства не оптимальны для проникновения в ствол».

Но это возможно!

Биохимик Роберт де Л’АНЗА понял это около 40 лет назад. Он изобрел революционную систему кератиновой фиксации. Путем гидролиза растительными экстрактами Роберт произвел молекулы не только достаточно маленькие, чтобы проникнуть в стержень. Но они также имели двойной положительный заряд и держались на ваших волосах в два раза дольше (по сравнению с другими брендами). Из-за этого молекулы быстрее оседают на волосах и не смываются легко очищающими средствами шампуня с кератином.

В настоящее время L’ANZA также работает с так называемой технологией Nano Science. Благодаря этому кератин и другие ингредиенты настолько малы, что идеально подходят для оптимального нанесения и проникновения в волосы.

Итак… Шампуни с кератином действительно работают? Мы не можем сказать, что все шампуни с кератином работают, потому что это зависит от:

  • Качество кератина в шампуне.
  • Процентное содержание кератина в шампуне.
  • Качество формулы шампуня.

Но мы смеем сказать, что шампуни с кератином L’ANZA действительно работают!

8 – Шампунь с кератином выпрямляет волосы?

На рынке есть некоторые продукты для выпрямления волос, в названии которых есть слово «кератин». Подумайте о кератиновых процедурах. Поэтому некоторые люди предполагают, что кератин — это ингредиент, который выпрямляет волосы. Но это неправда.

Единственный способ по-настоящему выпрямить волосы — использовать тепло или химические вещества, которые разрушают внутренние дисульфидные связи волос.Кератиновый шампунь не выпрямит волосы!

Вам может быть интересно… почему кератиновое лечение так называется, если не кератин выпрямляет волосы? На самом деле это маркетинговая история. Такие вещества, как формальдегид (запрещенный в Европе), — единственное, что может изменить ваши дисульфидные связи. Но обработка формальдегидом звучит не так убедительно, не так ли?

9 – Хотите купить шампунь с кератином?

У вас поврежденные волосы и вы хотите купить шампунь с кератином? Попробуйте тот, который соответствует вашим потребностям!

 

 

 

 

Воспользуйтесь ссылкой ниже, чтобы увидеть все наши профессиональные шампуни с кератином!

 

Слотворд

Этот блог был написан в сотрудничестве с L’ANZA. Мы хотим использовать этот момент, чтобы поблагодарить их. Мы ценим время и усилия, потраченные на ответы на наши вопросы. И вдобавок ко всему, они были терпеливы с нашим процессом итерации :).

В этой статье о шампуне с кератином мы стремимся предоставить четкую и достоверную информацию. Если что-то непонятно или у вас есть дополнительная информация, поделитесь ею с нами в комментариях!

Факты о кератине для детей

Микроскопия кератиновых нитей внутри клеток.

Кератины представляют собой семейство волокнистых белков.Кератин — это то, из чего состоят волосы животных, а также рога, когти, копыта, панцири, клювы и перья. Название происходит от греческого слова keras , означающего «рог».

Кератины жесткие и нерастворимые. Они образуют твердые, но неминеральные структуры у рептилий, птиц, земноводных и млекопитающих. Аналогичной биологической прочностью обладает хитин.

Различные виды использования животных

Кератины являются основным компонентом структур, вырастающих из кожи:

  • α-кератины в волосах (включая шерсть), рогах, ногтях, когтях и копытах млекопитающих
  • более твердые β-кератины в чешуе и когтях рептилий, их панцирях (хелонии, таких как черепаха, морская черепаха), а также в перьях, клювах и когтях птиц.

У членистоногих, таких как ракообразные, части экзоскелета часто состоят из кератина, иногда в сочетании с хитином.

Кератины также обнаруживаются в желудочно-кишечном тракте многих животных, в том числе круглых червей (которые также имеют наружный слой из кератина).

Хотя сейчас трудно быть уверенным, чешуя, когти, некоторая защитная броня и клювы динозавров почти наверняка состояли из кератина.

Шелк

Шелковые фиброины, продуцируемые насекомыми и пауками, часто классифицируют как кератины, хотя неясно, связаны ли они филогенетически с кератинами позвоночных.

Шелк, обнаруженный в куколках насекомых, а также в паутине и яичных оболочках, также имеет скрученные β-складчатые листы, включенные в волокна, свернутые в более крупные надмолекулярные агрегаты.

Изображения для детей

  • Рога, такие как рога импалы, состоят из кератина, покрывающего сердцевину живой кости

  • Голова анкилозавра. Их тело было покрыто толстыми, тяжелыми костяными пластинами, в кожу были встроены выступы кости, а внешняя кожа над этими выступами была покрыта кератином

Правда о кератине – Nutress Hair

 

 

 

Если вы ищете альтернативные методы выпрямления волос, возможно, вы сталкивались с кератиновыми процедурами.Возможно, вы изучаете, как естественным образом разгладить или выпрямить волосы, или вам может быть интересно, как укрепить волосы, если вы заметили их ломкость.

Изучение методов выпрямления может быть сложным, и кератин кажется идеальным решением, позволяющим избежать использования релаксантов, но что включает в себя лечение?

В этом посте вы подробно рассмотрите кератин, чтобы решить, хотите ли вы использовать средства для ухода за волосами. Если вы думаете об использовании кератина и вам интересно, как это работает, продолжайте читать.

 

Что такое кератин и почему он важен для волос?

К настоящему времени вы, вероятно, задаетесь вопросом, как получить больше кератина, чтобы сделать волосы более сильными. Вы можете увеличить количество кератина, вырабатываемого вашим телом, потребляя здоровые порции белка.

Продукты, богатые белком и биотином, снабдят ваш организм аминокислотами, необходимыми для производства кератина. К ним относятся нежирное мясо, бобы, яйца, орехи и конопля.

Вместо этого вы можете подумать о приеме добавок с кератином.Подходите к кератиновым добавкам с осторожностью, так как они могут быть опасны. Эти таблетки могут вызвать избыток белка и кератина в организме и привести к состояниям, известным как протеинурия и гиперкератоз. Оба условия будут саботировать ваши усилия иметь здоровую кожу и волосы.

Нанесение кератина напрямую, с помощью шампуней, кондиционеров и процедур — еще один способ получить кератин.

 

 

Откуда берется кератин в продуктах для волос?

 

Копыта, перья, шерсть животных и рога сделаны из кератина.Фактически, когда вы покупаете продукты, содержащие кератин, они используют измельченные части животных для производства продукта. Синтетического кератина не существует, и кератин нельзя получить из овощей. Это может представлять проблему, если вы веган или хотите использовать продукты без жестокости.

Если вы когда-нибудь изучали этикетки ваших любимых продуктов, вы могли заметить, что некоторые говорят, что они не тестируются на животных. Этот термин применяется не только к компаниям, которые не проводят испытания на животных; этикетка «без жестокости» также применяется к компаниям, которые не используют кератин животного происхождения.

Помимо того, что это вредно для животных, это небезопасно для окружающей среды, если учесть, что каждому животному требуется огромное количество воды и пищи для производства хорошего кератина.

 

Вредны ли кератиновые процедуры?

 

Короткий ответ — да. Кератиновые процедуры могут быть опасны как для волос, так и для тела. Однако сам по себе кератин безвреден для волос, и здесь возникает путаница.

Кератин

подходит для местного применения, если вы не переносите нанесение частей животных на волосы. Токсичными являются процедуры с кератином .

Кератиновое выпрямление — это процесс разглаживания, при котором обычно используется формальдегид и сильное нагревание, чтобы подстричь пушистость и пригладить прядь волос. Эти процедуры могут обжечь кожу головы и повредить волосяные фолликулы. Кроме того, высокие температуры могут нанести волосам непоправимый ущерб.

Но хуже всего это сказывается на организме и здоровье. Формальдегид может вызвать рак, вызвать аллергические реакции и привести к бесплодию и проблемам с дыханием.

Когда общественность обнаружила, что продукты содержат формальдегид, страхи перед раком и другими проблемами со здоровьем замедлили покупку препаратов. К сожалению, производители нашли новый, обманчивый способ сделать свои кератиновые процедуры, и теперь вместо них они используют агент, высвобождающий формальдегид- .

 

Что использовать вместо кератина для разглаживания и укрепления волос

К настоящему времени вы, вероятно, задаетесь вопросом, что можно использовать в качестве альтернативы кератину. Если вы хотите отказаться от использования кератина и начать использовать экологически чистый источник, ищите растительный белок. Растительные белки используют рис и пшеницу для укрепления волос. Это безжалостные, устойчивые источники.

Nutress Hair — это компания, не подвергающаяся жестокому обращению с животными, которая специально выбрала растительные ингредиенты, эффективные для укрепления волос. Nutress использует кватернизованный растительный белок, чтобы придать вашим волосам упругую жизненную силу и блеск.

Как работает растительный белок? Возможно, вы слышали о гидролизованном белке.Это обычный растительный белок, молекулы которого достаточно малы, чтобы проникнуть в стержень волоса. Большинство производителей используют гидролизованные протеины, и это, безусловно, модернизация кератина животного происхождения, но Nutress делает еще один шаг вперед.

Растительные белки в продуктах Nutress значительно более эффективны, чем стандартные белки, потому что они кватернизированы .

 

Кватернизированный белок

проникает не только в стержень волоса. Он проникает и привязывает к стержню, впрыскивая в кору интенсивную дозу силы.Эта глубокая связь со стержнем волоса также удерживает влагу и кондиционирует волосы. В результате волосы становятся более сильными, блестящими и мягкими.

Одной из причин, по которой производители предпочитают использовать кератин и гидролизованные ингредиенты вместо кватернизированного белка, является их дешевизна. Вы можете найти эти дешевые белковые продукты на рынке и продаваться вам как предметов роскоши по сногсшибательным ценам.

Отказ от кератина является ключевым фактором, если вы серьезно относитесь к выбору экологически чистых продуктов для волос, не подвергающихся жестокому обращению.Вы можете обнаружить, что альтернативы работают намного лучше и дают вам чувство покоя, зная, что вы получаете длительную силу, не причиняя вреда нашим четвероногим друзьям.

Теперь ваша очередь обсуждать. Пробовали ли вы раньше кератиновое выпрямление и какой у вас был опыт?

 

 

Кератин – Протеопедия, жизнь в 3D

Из Протеопедии

ссылка на протеопедию ссылка на протеопедию

Примечание: эта статья о кератинах была опубликована в Biochem.Мол. биол. Образовательный [1] . Пожалуйста, цитируйте его как Биохим. Мол. биол. Образовательный 42:93-4, 2014.

Кератин — это название, данное большому семейству гомологичных белков, имеющих филаментную (волокнистую) структуру. Эти белки экспрессируются в эпителиальных клетках и в эпидермальных клетках, где они собираются, образуя цитоскелетные структуры внутри клетки и производные эпидермиса, такие как волосы, ногти и рога [2] .

Кератины представляют самую большую ветвь в суперсемействе белков промежуточных филаментов (IF) [3] [4] .Кератины сгруппированы в два семейства, называемых кератинами типа I и типа II, на основании гомологии их последовательностей [5] . Аналогичным образом, другие белки IF также сгруппированы в семейства, называемые последовательно белками IF типов III, IV, V и VI, на основании гомологии их последовательностей [6] . Эти семейства включают десмин, виментин, нейрофиламентный белок и GFAP, которые экспрессируются в специфических тканях и типах клеток [3] . Ламины семейства IF расположены на ядерной пластинке и повсеместно экспрессируются [3] .

См. Кератин (иврит).

Промежуточные нити

В большинстве эукариотических клеток есть три основные системы цитоскелета: [7]

  • микрофиламенты, состоящие из субъединиц актина
  • Промежуточные нити
  • Микротрубочки, состоящие из субъединиц тубулина

Название «промежуточные филаменты» отражает сравнительную морфологию этих филаментов, так как их диаметр составляет около 8-12 нм; значение, которое является «промежуточным» между микрофиламентами диаметром 6-7 нм и микротрубочками диаметром 25 нм [8] .

И микрофиламенты, и микротрубочки собраны из глобулярных субъединиц актина и тубулина соответственно. Напротив, промежуточные филаменты (IFs) состоят из белков, которые имеют длинную волокнистую структуру, которая является результатом длинных участков альфа-спиральных доменов.

Основным строительным блоком каждого промежуточного филамента является димер пары спирально-скрученных белков IF (см. Спиралевидная спираль). Каждая кератиновая нить собрана в виде гетеродимера кератина I типа, свернутого вместе с кератином II типа. [5] . Другие типы IF в основном состоят из гомодимеров [3] .

Первичные структуры кератинов

У человека имеется 54 функциональных гена, кодирующих кератины [9] [10] . Первые последовательности кДНК кератина человека показали, что существует два различных, но гомологичных семейства кератина [5] [11] . Эти два различных типа были названы кератином типа I и кератином типа II [5] .

Секвенирование генома человека показало, что гены кератина типа I и типа II расположены в двух кластерах, каждый из которых включает по 27 генов на хромосоме 17q21 и на хромосоме 12q13 соответственно [10] [12] .Соседнее расположение генов указывает на то, что эти кластеры генов развились в результате серии событий дупликации генов.

Определение последовательностей кератинов типа I и типа показало, что два типа кератинов имеют центральный сегмент длиной ~310 остатков, который имеет гомологию ~30%, но амино- и карбоксиконцевые области этих белков демонстрируют большое разнообразие [11 ] . В соответствии с первоначальными наблюдениями секвенирование кератинов и др. белков промежуточных филаментов показало, что все белки IF имеют консервативный центральный домен и широко расходящиеся амино- и карбоксиконцевые области [13] .

Секвенирование и двухмерный гель-электрофорез всего семейства кератинов выявили, что кератины типа I и типа II различаются по размеру и изоэлектрическим точкам [14] [15] . Кератины типа I, как правило, меньше (средняя длина 460 а.о.) и кислые (изоэлектрическая точка 4,4-5,4), тогда как кератины типа II более длинные (средняя длина 545 а.о.) и основные (изоэлектрическая точка 5-8,3). Как уже отмечалось, различия в размерах среди кератинов являются результатом различий в амино- и карбокси-концах белков [5] .

Вторичные структуры кератинов

Рис. 1. Расположение α-спиральных доменов (1А, 1В, 2А и 2В) в центральном стержне кератиновой субъединицы.

Первая модель альфа-спирали была предложена Полингом на основе кристаллографии шерстяных волокон [16] , которые показали наличие длинных спиральных сегментов [17] .

Анализ первой последовательности цитоскелетного кератина показал, что этот белок содержит центральный домен из ~310 остатков, который, как было предсказано, в основном находится в конформации α-спирали [11] .Путем сравнительного анализа предсказанных структур кератина типа I, кератина типа II, десмина и виментина Ханукоглу и Фукс предположили, что все белки IF имеют центральный домен ~310 остатков, который содержит четыре сегмента в α-спиральной конформации, которые разделены предсказано, что три коротких линкерных сегмента находятся в конформации бета-поворота [5] . Эта модель была подтверждена анализом кристаллической структуры сегментов кератиновой спиральной катушки [18] .

Структуры головного и хвостового доменов кератинов сильно различаются и не выяснены.Основываясь на их последовательностях, предполагается, что эти домены не являются спиральными, вероятно, образуя глобулярные структуры, которые участвуют во взаимодействиях между субъединицами и др. белками каркаса клеточного цитоскелета [14] .

Третичные и четвертичные структуры кератинов

Кератиновые волокна трудно растворимы, и до сих пор не было возможности кристаллизовать цельный кератин или комбинацию кератиновых полимеров. Перед лицом этой трудности растворимые сегменты кератинов были получены как с помощью протеолитического расщепления, так и с помощью генной инженерии для изучения структурных свойств кератинов [19] .

Как отмечалось выше, кератиновые нити состоят из гетеродимеров. Чтобы экспрессировать длинный сегмент 2B гетеродимера кератинов K5 и K14, Lee et al. трансформировали две кДНК в E. coli, выделили гетеромерный комплекс и кристаллизовали его. Структурный анализ выявил спиральную спиральную гетеродимерную структуру K5 и K14, переплетенных друг вокруг друга. Эти данные показывают, что кератиновая нить состоит из спирально-спирального гетеродимера, в котором сегменты 2В переплетены параллельно [18] .

Все имеющиеся на сегодняшний день данные указывают на то, что основной единицей кератиновой нити является левосторонний гетеродимер согласованной пары кератинов, выстроенных параллельно. Кератиновая нить шириной ~10 нм собирается в несколько этапов [14] :

  • Гетеро-димер: образован скручиванием подобранной пары кератинов типа I и типа II, которые образуют спиральную спираль.
  • Тетрамер: Образуется путем связывания двух гетеродимеров в антипараллельной ориентации. Точное выравнивание белков, т.е.е. какие спиральные домены лежат бок о бок, неизвестно.
  • Октамер: образован параллельным связыванием двух тетрамеров, содержащих в общей сложности восемь молекул кератина. Такой октамер называется протофибриллой .
  • Нити единичной длины (ULF): образованы латеральной – бок о бок – ассоциацией четырех протофибрилл. На поперечном сечении протофибрилла имеет 32 кератиновые цепи. ULF имеют длину ~ 60 нм и ширину ~ 20 нм.
  • Кератиновая нить: образована сквозной ассоциацией ULF.После сборки филамент уплотняется до ширины 10-12 нм.

Таким образом, в общей картине спиральные домены кератинов образуют костяк филаментов, а головной и хвостовой домены участвуют в связывании белков конец в конец.

Связи, удерживающие спиральную структуру

Основной структурной единицей кератиновых нитей является гетеродимер кератина типа I и типа II.
Кристаллическая структура спиральных доменов 2B кератинов K5 и K14, состоящих из спиральных клубков, выявила связи, участвующие в прочном связывании двух субъединиц [18] .

Прежде чем перечислять связи, участвующие в связывании кератина с кератином, необходимо понять структуру α-спирали. Остов α-спирали состоит из атомов, участвующих в образовании пептидных связей, соединяющих аминокислотные остатки. Структуру спирали можно представить себе как цилиндр, вокруг которого намотана цепочка остатков. Центральная ось этого цилиндра определяет центральную ось спирали. R-группы остатков расположены перпендикулярно центральной оси.Таким образом, винтовая поверхность покрыта R-группами, выступающими наружу от центральной оси спирали.

Связывание двух спиральных доменов в переплетенную структуру требует, чтобы поверхности спиральных доменов содержали атомы или группы, участвующие в связывании двух цепей.

Белковые цепи могут связываться друг с другом несколькими типами связей:

  • Ковалентные связи. Пример: дисульфидная связь S-S между двумя цистеинами.
  • Ионные связи между заряженными остатками с дополнительным зарядом.Пример: Glu-Arg.
  • Гидрофобные взаимодействия между гидрофобными остатками. Пример: Леу-Вал.
  • Водородные связи между подходящими группами.

В доменах 2B кератинов типа I K14 и типа II K5, показанных на рис. 2, имеется два и один цистеин соответственно. Эти цистеины расположены далеко друг от друга и не могут образовывать дисульфидные мостики.

  • (Подождите несколько секунд для смены сцены)

Таким образом, дисульфидные мостики не могут быть ответственны за связывание K14 и K5.

Второй вариант – это ионные связи или солевые мостики между двумя кератинами.

Видно, что как кислотные, так и основные остатки выступают в основном к внешней поверхности двух кератинов и едва ли в пространстве между двумя кератинами. Контактная поверхность между двумя кератинами в скрученной катушке расположена между двумя кератинами. Таким образом, заряженные остатки не играют преобладающей роли в образовании спиральной катушки. В димере К14-К5 только 3-4 остатка участвуют в межцепочечных взаимодействиях.Тем не менее, эти остатки необходимы для нормального функционирования кератина [18] .

Гидрофобные остатки: основные точки контакта между цепями

Третий отмеченный выше вариант – гидрофобные взаимодействия между двумя кератинами.

Видно, что гидрофобные остатки располагаются преимущественно на границе раздела двух цепей и практически занимают пространство между этими цепями. Таким образом, гидрофобные остатки, которые могут ассоциироваться друг с другом в водной среде клетки, являются основными точками контакта между цепями в суперспирале.

Поскольку две цепи кератинов переплетаются параллельно, точки контакта вдоль всей спиральной катушки представляют собой шов вдоль двух белков. Спиралевидные структуры обнаружены во многих типах белков. В двухцепочечных спиральных белках гидрофобные остатки появляются в виде периодического паттерна, который был назван гептадным повтором [20] . В правильной α-спирали на один оборот спирали приходится 3,6 остатка. В левосторонней спиральной обмотке на виток приходится 3,5 остатка. Таким образом, в двухцепочечной скрученной спирали есть повторяющийся образец из семи остатков, которые представлены буквами a-b-c-d-e-f-g. Остатки a и d в этой схеме являются гидрофобными. Эти два остатка определяют гидрофобный фланг для каждого белка. Этот периодический паттерн был впервые описан для кератинов шерсти как типа I, так и типа II [21] , а позже наблюдался также и для кератинов цитоскелета [5] . Кристаллические структуры сегмента 2B кератинов K14 и K5 обеспечили окончательное подтверждение роли этих гидрофобных остатков в образовании спиральных спиралей [18] .

Трехмерная структура кератина

Обновлено 12 октября 2021 г.

4zry, 6e2j, 6uui – катушка 2B домена hKRT1 + домен 2B катушки hKRT10 – человек coil 1B домен + hKRT10 coil 1B домен
3tnu – hKRT14 остатки 295-422 + hKRT5 остатки 350-477
6jfv – hKRT14 остатки 327-421 (мутант) + hKRT5 остатки 379-476
3asw, 4f1z – hKRT10 пептид B

Каталожные номера

  1. ↑ Ханукоглу I, Эзра Л.Протеопедическая статья: спирально-спиральная структура кератинов. Biochem Mol Biol Educ. 2014 янв-февраль;42(1):93-4. doi: 10.1002/bmb.20746. Epub 2013, 22 ноября. PMID: 24265184 doi: http://dx.doi.org/10.1002/bmb.20746
  2. ↑ Молл Р., Диво М., Лангбейн Л. Кератины человека: биология и патология. Гистохим клеточной биологии. 2008 г., июнь; 129 (6): 705-33. doi: 10.1007/s00418-008-0435-6. Epub, 7 мая 2008 г. PMID:18461349 doi:10.1007/s00418-008-0435-6
  3. 3,0 3,1 3,2 3.3 Годсел Л.М., Хоббс Р.П., Грин К.Дж. Сборка промежуточных филаментов: динамика болезни. Тенденции клеточной биологии. 2008 Январь; 18 (1): 28-37. PMID:18083519 doi:10.1016/j.tcb.2007.11.004
  4. ↑ Эрикссон Дж.Э., Дечат Т., Грин Б., Хельфанд Б., Мендес М., Паллари Х.М., Голдман Р.Д. Внедрение промежуточных филаментов: от открытия к болезни. Джей Клин Инвест. 2009 июль; 119 (7): 1763-71. DOI: 10.1172/JCI38339. Epub 2009, 1 июля. PMID: 19587451 doi: 10.1172/JCI38339
  5. 5,0 5,1 5.2 5,3 5,4 5,5 5,6 Hanukoglu I, Fuchs E. Последовательность кДНК цитоскелетного кератина II типа обнаруживает константные и вариабельные структурные домены среди кератинов. Клетка. 1983 г., июль; 33 (3): 915-24. PMID:6191871
  6. ↑ Фукс Э. Цитоскелет и болезни: генетические нарушения промежуточных филаментов. Анну Рев Жене. 1996; 30:197-231. PMID:8982454 doi:10.1146/annurev.genet.30.1.197
  7. ↑ Suozzi KC, Wu X, Fuchs E. Spectraplakins: главные организаторы динамики цитоскелета.Джей Селл Биол. 2012 14 мая; 197 (4): 465-75. doi: 10.1083/jcb.201112034. PMID:22584905 doi:10.1083/jcb.201112034
  8. ↑ Уэйд Р.Х. На микротрубочках и вокруг них: обзор. Мол Биотехнолог. 2009 г., октябрь; 43 (2): 177–91. doi: 10.1007/s12033-009-9193-5. Epub 2009, 30 июня. PMID:19565362 doi:10.1007/s12033-009-9193-5
  9. ↑ Schweizer J, Bowden PE, Coulombe PA, Langbein L, Lane EB, Magin TM, Maltais L, Omary MB, Parry DA, Rogers MA, Wright MW. Новая согласованная номенклатура кератинов млекопитающих. Джей Селл Биол.2006 г., 17 июля; 174 (2): 169–74. Epub 2006, 10 июля. PMID: 16831889 doi: 10.1083/jcb.200603161
  10. 10,0 10,1 Гессе М, Зимек А, Вебер К, Магин ТМ. Комплексный анализ кластеров генов кератина у человека и грызунов. Eur J Cell Biol. 2004 г., февраль; 83 (1): 19–26. PMID: 15085952
  11. 11,0 11,1 11,2 Hanukoglu I, Fuchs E. Последовательность кДНК эпидермального кератина человека: расхождение последовательности, но сохранение структуры среди белков промежуточных филаментов.Клетка. 1982 ноябрь; 31(1):243-52. PMID:6186381
  12. ↑ Schweizer J, Langbein L, Rogers MA, Winter H. Кератины, специфичные для волосяных фолликулов, и их заболевания. Разрешение ячейки опыта. 2007 10 июня; 313(10):2010-20. Epub 2007, 14 марта. PMID:17428470 doi:10.1016/j.yexcr.2007.02.032
  13. ↑ Парри Д.А., Стрелков С.В., Буркхард П., Эби У., Херрманн Х. К молекулярному описанию структуры и сборки промежуточных филаментов. Разрешение ячейки опыта. 2007 10 июня; 313 (10): 2204-16. Epub 2007, 12 апреля. PMID: 17521629 doi: 10.1016 / j.yexcr.2007.04.009
  14. 14,0 14,1 14,2 Брагулла Х.Х., Хомбергер Д.Г. Структура и функции белков кератина в простых, многослойных, ороговевающих и ороговевших эпителиях. Дж Анат. 2009 апрель; 214(4):516-59. PMID: 19422428 дои: JOA1066
  15. ↑ Молл Р., Диво М., Лангбейн Л. Кератины человека: биология и патология. Гистохим клеточной биологии. 2008 г., июнь; 129 (6): 705-33. doi: 10.1007/s00418-008-0435-6. Epub, 7 мая 2008 г. PMID:18461349 doi:10.1007/s00418-008-0435-6
  16. ↑ Айзенберг Д.Открытие альфа-спирали и бета-листа, основных структурных особенностей белков. Proc Natl Acad Sci USA. 30 сентября 2003 г .; 100 (20): 11207-10. Epub 2003, 9 сентября. PMID: 12966187 doi: http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2034522100
  17. ↑ Crewther WG, Harrap BS. Получение и свойства спиралевидной фракции, полученной путем частичного протеолиза низкосернистого S-карбоксиметилкератина из шерсти. Дж. Биол. Хим. 1967 10 октября; 242 (19): 4310-9. PMID:6072928
  18. 18,0 18.1 18,2 18,3 18,4 Lee CH, Kim MS, Chung BM, Leahy DJ, Coulombe PA. Структурная основа гетеромерной сборки и перинуклеарной организации кератиновых филаментов. Nat Struct Mol Biol. 2012 17 июня; 19 (7): 707-15. doi: 10.1038/nsmb.2330. PMID:22705788 doi:10.1038/nsmb.2330
  19. ↑ Парри Д.А., Стрелков С.В., Буркхард П., Эби У., Херрманн Х. К молекулярному описанию структуры и сборки промежуточных филаментов. Разрешение ячейки опыта. 2007 10 июня; 313 (10): 2204-16.Epub 2007, 12 апреля. PMID:17521629 doi:10.1016/j.yexcr.2007.04.009
  20. ↑ Вулфсон Д.Н. Проектирование спирально-витковых конструкций и агрегатов. Adv Protein Chem. 2005;70:79-112. PMID: 15837514 doi: 10.1016/S0065-3233(05)70004-8
  21. ↑ Elleman TC, Crewther WG, Van Der Touw J. Аминокислотные последовательности альфа-спиральных сегментов S-карбоксиметилкератеина-A.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован.