Функции кератин: Кератин — описание ингредиента, инструкция по применению, показания и противопоказания

By | 07.04.2021

Кератин — описание ингредиента, инструкция по применению, показания и противопоказания

Описание кератина

Кератины – это нерастворимые фибриллярные белки природного происхождения. Они являются лидерами по механической прочности на фоне всех биоматериалов, уступая только хитину. Из них состоят роговые производные эпидермиса – волосы, шерсть, ногти, рога, перья, рамфотеки клювов, иглы млекопитающих. Значительную часть кожного покрова также составляют эти эластичные соединения. Основная их функция – защитная.

Состав белка

Кератин состоит из аминокислот:

  • метионина;
  • глицина;
  • изолейцина;
  • аланина;
  • лизина;
  • гистидина;
  • серина;
  • лейцина;
  • треонина;
  • пролина;
  • цистина;
  • аргинина;
  • аспарагиновой кислоты;
  • глутаминовой кислоты.

Функции кератина

Биологические функции кератина:

  • формирование водонепроницаемого слоя эпителия для защиты от внешних воздействий;
  • создание барьера от механического действия – при длительном трении на коже образуются кератиновые чешуйки, защищающие ее от повреждения;
  • обеспечение эластичности и прочности роговых производных эпидермиса.

Косметологические свойства

Кератин используют для оздоровления и улучшения внешнего вида волос, ногтей и кожи. В косметической промышленности его включают в рецептуры шампуней, бальзамов, кондиционеров, кремов, сывороток, масок, лаков для восстановления ногтей.

Поверхностный слой волоса покрыт ороговевшими клетками, образованных кератином. Они уложены друг на друга примерно также, как черепичный кровельный материал. Такая структура помогает им выполнять свою главную функцию – защиту волоса от неблагоприятных факторов окружающей среды.

Если керотинсодержащие клетки плотно прилегают друг к другу и аккуратно перекрываются, волосы имеют гладкую и ровную структуру, естественный блеск и приятную шелковистость. Но если ороговевшие клетки повреждаются, и схема их расположения изменяется, волосы начинают ломаться, путаться и иссыхать. Для восстановления их гладкости и профилактики дальнейшего разрушения и применяется кератин.

Присутствующий в кератине цистеин обеспечивает надежное и гибкое скрепление протеиновых молекул волоса. Их структурная связь разрывается исключительно при сильном агрессивном воздействии, к примеру, при химической завивке. Разрушение структуры протеиновых молекул ведет к необратимому повреждению всего волосяного стержня. Косметика с кератином предназначена для защиты волос от подобных разрушений.

Кератиновые молекулы крепятся к поверхности волос непрочно – их легко смыть шампунем. Поэтому его вводят в косметику в качестве кондиционирующего, а не лечебного средства.

Восстановление структуры волосяного стержня после применения содержащих кератин средств носит временный характер. Однако белок хорошо удерживает влагу, что способствует увлажнению волос. Они становятся мягче и легко поддаются расчесыванию, причем эти эффекты не исчезают после смывания кератина.

Кератины волос и шерсти – Справочник химика 21





    Кератины являются структурными белками волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей и копыт. Кератин очень богат кислыми и основными аминокислотами. Как показывает анализ аминокислотного состава, кератин отличается необычно высоким содержанием цистеиновых остатков. Кератин пера интересен тем, что в его состав входит 33.4% незаменимых аминокислот и около 6% серосодержащих аминокислот. [c.36]







    Полипептидные цепочки в некоторых других белках (р-кератин волос, шерсти, фиброин шелка) спиралей не образуют, а расположены в основном параллельно, в виде лент, которые могут иметь складчатость (рис. 72). Белки с такой микроструктурой относят к р-типу. [c.177]

    Полипептидные цепочки в некоторых других белках (Р-кератин волос, шерсти, фиброин шелка) спира- [c.229]

    Кератины — белковые вещества, являющиеся главной составной частью тканей, выполняющих в животных организмах покровные и защитные функции (кожа, рог, волос, шерсть). Кератины характеризуются высоким содержанием серы. [c.37]

    Обратимся к кератину. Макроскопические свойства волос, шерсти и т. д. указывают на его высокую стабильность и нерастворимость. Эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между полипептидны-ми цепями. Кератин волос человека и кератин шерсти содержат 11—12% Цис, т. е. 3% серы. [c.128]

    Кератин – основной компонент волос, шерсти, ногтей, перьев, рогов и копыт. Одна из форм кератина содержит только спиральные структуры (а-кератин), другая – только складчатые слои (Р-кератин). Возможен переход а-формы в (3-форму. Поскольку первая форма более растяжима и в ней легко разрываются водородные связи, полипептидные цепи приобретают более устойчивую (3-конформацию. Эти особенности кератинов позволяют изменять форму волос и шерсти при тепловой и механической обработке. [c.26]

    В заключение этой главы остановимся на строении и свойствах фибриллярных белков — структурных и сократительных. Первые играют роль опорных и защитных компонент, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т. д. (коллагены), а также кожи, волос, шерсти, рогов и т. д. (кератины). Вторые [c.126]

    Число белков очень велико, различны их функции в организме. Например, в волокнах мышц имеется белок миозин, участвующ,ий в превращении химической энергии в механическую. Волосы, шерсть, ногти, роговой слой эпителия состоят в основном из белка кератина. Ферменты и гормоны (катализаторы и координаторы протекающих в живо.м организме реакций) также принадлежат к белкам или полипептидам. [c.626]

    К кератину относятся белки волос, шерсти, рогов и когтей животных. При недостатке этих протеинов у человека может наступить атрофия клеток кожи и луковиц волос, а также другие дегенеративные их изменения. [c.150]

    Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]

    Другой большой класс белков образуют фибриллярные белки. Они выполняют в организме главным образом роль структурных материалов. К их числу относится кератин, входящий в состав кожи, волос, шерсти, ногтей и других роговых тканей. К другому типу фибриллярных белков относится коллаген, находяищйся в сухожилиях, подкожном слое и роговице глаз к фибриллярным относятся белки шелка и тканей насекомых. Белки, углеводы и липиды (жиры с длинными цепями и жирные кислоты) играют роль строительных материалов в любых живых организмах. [c.313]

    Входит в состав природного угля, нефти и белковых тел (особенно многсеры содержится в кератине волос, перьев и шерсти). [c.367]

    Существуют четыре типа фибриллярных белков, вьшолняющих в животных организмах защитную или структурную роль а-кератин, р-кератин, коллаген и эластин. При их изучении бьши получены важные сведения о соотношении между структурой и функцией молекул белков. а-Кератины-это нерастворимые и плотные белки, входящие в состав волос, шерсти, перьев, чешуи, рогов и копыт, а также панцыря черепахи. Рентгеноструктурный анализ показывает, что фибриллы а-кератина имеют [c.183]

    Еще в 30-х годах главным образом в работах Астбери была дана рентгеногра(ф Ическая характеристика многих фибриллярных белков. Важнейший результат работ Астбери сводится к следующему. Многие совершенно различные в химическом отношении белки, такие например,, как кератин волос, шерсти и рога, миозин мышц, эпидермис кожных покровов, фибриноген—фибриллярный белок, образующийся при (свертывании крови, а также М(ногие другие дают практически одинаковые рентгенограммы. Это возможно только лишь В том случае, если конфигурации цепей этих белков и их упаковка (Или, иначе, их вторичная и третичная структуры в своих общих чертах не за(висят от специфччеокого чередова(Ния аминокислотных остатков. Здесь речь идет именно об общих чертах вторичной и третичной структур, так как на отдельных участках возможны существенные отклонения от общего плана строения за счет специфического взаимодействия боковых групп остатков, к чему, как указывалось выше, рентгенографический метод исследования оказывается нечувствительным (речь идет об изучении фибриллярных структур). [c.542]

    В молекулах некоторых фибриллярных белков (Р-кератины волос и шерсти, фиброин шелка и др.) полипептидные цепи почти полностью растянуты и расположены в виде слоев. В молекуле таких белков полипептидные цепи, образующие слой, определенным образом изгибаются, создавая складчатую конфигурацию слоя. При этом не возникает пространственных затруднений для размещения боковых цепей. [c.46]

    Цистин содержится во многих белках, из которых получается гидролизом. Однако только кератины дают высокий выход цистина, поэтому сырьем для его получения служат волосы, шерсть, перья, рог и др. [c.232]

    Эластические свойства кератина волос и шерсти, ио данным ронтге-ноструктурного анализа, зависят от того, что в нерастянутом белке полипептидная цепь закручена сама на себя. Растягивание развертывает петли и образуег цепь из аминокислотных единиц с периодом идентичности 3,3 А, сравнимым с таковым для фиброина. Кератин богат цистином, который образует дисульфидные поперечные связи между пептидными цепями. Шерсть может быть модифицирована, а волосы завиты путем восстановления меркаптаном для расщепления части поперечных связей и обратного окисления для образования других поперечных связей. Восстановление, которое в случае завивки производится смачиванием раствором тиогликолевой кислоты, приводит к денатурированному белку с менее жесткой структурой, допускающей растяжение и перестройку молекулы. Появление и исчезновение сульф-гидрильных групп можно проследить при помощи нитропрусоидной пробы. [c.668]

    Кератины образуются в клетках, расположенных на поверхности кожи. Они входят в состав волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей и копыт. Кератин получается из всех этих тканей после [c.204]

    Серасодержащие аминокислоты цистенн, цистин и метионин. Эти аминокислоты содержатся почти во всех белках. Особенно большое количество цистина содержится в кератинах — волосах, шерсти и т. д. [c.471]

    Кератины – белковые вещества из группы склеропротеидов, составляющих роговой слой эпидермиса кожи, ногтей, копыт рогов, волос, шерсти. [c.377]

    КЕРАТИНЫ — белки группы склеро-протеинов, составляющих осноБную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и др. К- нерастворимы в воде, разбавленных кислотах и щелочах, спирте, эфире, ацетоне. В состав К. входят до 20 остатков различных аминокислот. К. выделяют из измель- [c.125]

    Рентгенограммы фибриллярных белков содержат меньшее число рефлексов, и, следовательно, они прош,е поэтому их попытались интерпретировать в первую очередь (Астбери, начиная с 1933 г.). Первым исследованным белком является кератин волоса, шерсти, игл колючей свиньи и т.д. Он дает различные спектры в зависимости от длины, а именно различают две формы кератина — а и — с разными характерными спектрами волокон и аморфную сверхсжатую форму. [c.435]

    Как видно из этого перечисления, белки представляют собой совершенно разнородные по физическим свойствам вещества. В соответствии с этими свойствами и с растворимостью была осуществлена их первичная классификация нерастворимые белки — склеропротеины (кератин волос, шерсти, пера, коллаген кожи, сухожилий, фиброин шелка) растворимые в воде белки альбумины (крови, яичного белка, молока) растворимые в разбавленных водных растворах солей, в кислотах и щелочах глобулины (у-глобулин крови, белковые ферменты, гормоны и т.д.) близкие к ним глутелины (белки семян злаков), растворимые в кислотах и щелочах, но не в солевых растворах находящиеся вместе с глутелинами в семенах злаков глиадины (относящиеся к пролами-нам), отличающиеся растворимостью в 70%-ном спирте сильно основные гистоны и протамины, растворимые в воде с щелочной реакцией (находятся в животных объектах). [c.653]

    Сера входит в состав почти всех белков тела. Особенно много серы находится в протеиноидах опорных тканей, например в кератине волос, рогах, шерсти и т. д., отличающихся высоким содержанием аминокислоты цистина. Сера встречается также в составе эфиросерных кислот, трипеп-тида глютатиона, витаминов, гормонов (например, в окситоцине) и ряде других органических соединений, играющих большую роль в обмене веществ. [c.391]

    Боковые группы большого размера лучше всего могут быть размещены в структуре совсем иного рода. Каждая цепь закручена так, что образуется спираль (как винтовая лестница). Между различными участками одной и той же цепи возникают водородные связи, фиксирующие структуру спирали. Для а-кератина (нерастянутая шерсть, волосы, рога, ногти) Полинг предложил спираль, в которой на один виток (шаг спирали) приходится 3,6 аминокислотных остатка (рис. 37.4). Согласно моделям, подобная спираль, содержащая 3,6 аминокислотных остатка на виток, образует пространство, достаточное для размещения боковых цепочек, и позволяет образоваться всевоз- [c.1058]

    Среди структурных белков особое место занимают кератины, поскольку они были первыми белками, изученными Астбюри метолом диффракции рентгеновских лучей. Их нерастворимость и биохимическая инертность не способствовали, однако, достаточному уровню активности исследований. Кератины образуют защищающие от внешней среды барьеры типа рогов, копыт, когтей, волос, шерсти и перьев. В перьях содержатся р-структуры, в то время как для волос и шерсти характерны а-спиральные структуры. Последние состоят из белков с низким содержанием серы эти микрофибриллы окружены матрицей двух других типов, одной с высоким содержанием глицина и тирозина, а другой—с высоким йроцентом серы. Во время синтеза прокератина в эпителиальных клетках в богатых серой белках имеются большие количества тиольных групп, образующих впоследствии дисульфидные связи, делающие кератин более жестким. Потерю волосами механической прочности при их обработке отбеливающими или восстанавливающими агентами (завивка-перманент) можно частично объяснить за счет расщепления дисульфидных связей. Восстановление и карбо-ксиметилирование дисульфидных связей (см. разд. 23.3.3) сделали возможным солюбилизацию и фракционирование некоторых компонентов кератина для последующего секвенирования [29]. В одном [c.572]

    Все рассказанное в этой главе втносилось к глобулярным белкам со свойственным им многообразием структур и функций. Гораздо менее разнообразные фибриллярные белки характеризуются специфическими особенностями строения и выполняют специальные функции. Это — структурные и сократительные белки. Первые играют роль опорных и защитных компонент, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т. д. (коллагены), а также эпидермиса, волос, шерсти, рогов и т. д. (кератины). Вторые входят в состав рабочих веществ механохими-ческих систем, в частности мышц (миозин). [c.254]

    Макроскопические свойства кератинсодержащих биологических структур — волос, шерсти, перьев, ро1 в, ногтей, копыт — указывают на его высокую стабильность и Нерастворимость. Исследование кератина показывает, что эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между пептидными цепями. Кератин волос человека и 1 ератин шерсти содержит 11 — 12% цистина, т.е. 3% серы. [c.258]

    Волокиа коллагеиа очень прочны, они входят в состав сухожилий, кожи, хрящей, кровеносных сосудов. Коллаген, состааляю-щий около одной трети всех белков позвоночных, относится к фибриллярным белкам, образующим длинные ннти — фибриллы. К та> КИМ белкам принадлежат также а-кератины волос и шерсти, фиброин шелка основой их служат сплетенные аместе а-спиральные пептидные цепи. Впервые рентгенограммы фибриллярных белков бьшн изучены в начале 30-х годов У. Астбери. [c.257]

    Существуют некоторые виды насекомых, например термиты, чешуйницы и сверчки, способные прогрызать насквозь даже защищенные от моли шерстяные ткани, синтетические и стеклянные волокна однако переваривать кератин, являющийся составной частью волос, шерсти, роговых материалов, перьев и т. д., способны только питающиеся тканями насекомые. В кератиновой группе белков имеется цистин, серусодержащая аминокислота, в количестве от 7 до 16% [3]. Чем выше содержание цистина, тем больше сопротивление кератина биологическому разрушению. Примером этого является шерсть, содержащая цистин в количестве от 10 до 137о- [c.102]

    Белки могут быть разбиты на два больших класса в соответствии с формой их молекул и некоторыми физическими свойствами глобулярные и фибриллярные белки (рис. 6-1). В глобулярных белках одна или большее число полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру сферической, или глобулярной, формы. Обьлно глобулярные белки растворимы в водных системах и легко диффундируют одни из.этих белков выполняют функции, обусловленные их подвижностью, а другие функционируют как динамические системы. К глобулярным белкам относятся почти все ферменты, равно как и транспортные белки крови, антитела и пищевые белки. Фибриллярные белки представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции. Типичными фибриллярными белками являются а-кератин волос и шерсти, фиброин шелка и коллаген сухожилий. [c.140]

    КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

    Переваривав мость казеина и кератина, р-Казеин (мол. масса 23 600) крупного рогатого скота-один из белков коровьего молока-не содержит остатков цистеина и цистина. Кроме того, четвертичная структура этого белка слабо выражена его нативная конформация напоминает беспорядочный клубок. В отличие от этого а-кератины (белки, содержащиеся в волосах, шерсти, ногтях и т.д.) очень богаты остатками цистеина й цистина. К тому же эти белки обладают высокоупорядоченной вторичной и третичной структурами. Объясните, каким образом свойства этих двух групп белков отражаются на их пере-вариваемости. Почему, в частности, молоко, выпиваемое котенком, служит для него прекрасным источником аминокислот, тогда как его собственный мех не переваривается ( волосяные пробки могут даже закупорить кишечник). [c.776]

    Лисильфидная связь в белке (кератине) волос и шерсти [c.317]


Кератин в кожах – Справочник химика 21





    Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]







    Кератины — белковые вещества, являющиеся главной составной частью тканей, выполняющих в животных организмах покровные и защитные функции (кожа, рог, волос, шерсть). Кератины характеризуются высоким содержанием серы. [c.37]

    Соединительные тк 1ни Обеспечение целостности Кератин (кожа. [c.259]

    В заключение этой главы остановимся на строении и свойствах фибриллярных белков — структурных и сократительных. Первые играют роль опорных и защитных компонент, входя в состав сухожилий, хрящей, костей, связок и т. д. (коллагены), а также кожи, волос, шерсти, рогов и т. д. (кератины). Вторые [c.126]

    Хотя кератин нерастворим в воде, он обладает способностью разбухать и размягчаться под действием воды. Это заметно, например, когда ногти слегка размягчаются в воде и снова затвердевают после испарения воды. То же происходит с кератинами кожи и волос. [c.81]

    По мнению Рудольфа [30], на кожу большее действие оказывают поверхностно-активные вещества с сульфонатной группой, а также соединения с короткими, сильно разветвленными цепями. Щелочные растворы синтетических моющих средств приводят к нарушению защитного слоя кожи, к набуханию эпидермиса и реакции кератина кожи с синтетическими моющими средствами. Повышение температуры усиливает действие синтетических моющих средств. Действие на кожу приблизительно пропорционально продолжительности воздействия. Разбавленные растворы оказывают большее действие, чем концентрированные. Кожа женщин более чувствительна к синтетическим моющим средствам. [c.311]

    Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

    Структура а-спирали является наиболее важным и широко распространенным случаем организации молекул глобулярных белков (например, ферменты). Структура Р-складчатого слоя встречается в фибриллярных белках типа фиброина шелка и Р-кератина (кожа, волосы, ногти, рога, копыта и т,д,). [c.535]

    В животном организме белки выполняют еще ряд других функций — опорные и защитные. Так, коллаген — составная часть костей, кожи и сухожилий обеспечивает прочность скелета, кератин — белок кожи защищает расположенные под кожей ткани от механических повреждений, миозин образует волокна, обусловливающие мышечные движения и т. д. [c.433]

    Исследование фибриллярных белков. Типичными представителями фибриллярных белков являются фибриноген, коллаген, кератин кожи и волос, миозин мышечной ткани, фиброин шелка. Белки данной группы нерастворимы в воде и относительно устойчивы к действию ферментов. Фибриллярные белки состоят из вытянутых цепей, что согласуется с размерами их молекул. Фибриноген и коллаген имеют соответственно молекулярный вес 450 ООО и 350 ООО и размеры 40 40 700 и 14 14 3000 А. Эти данные позволяют судить об особенностях третичной структуры фибриллярных белков. Молекулы их, по-видимому, составлены из полипептидных цепей, параллельных оси волокна. [c.152]

    Фибриллярные белки служат основным строительным материалом животных тканей, т. е. выполняют ту функцию, которая более всего им подходит они нерастворимы и склонны к образованию волокон. К их числу относятся следующие белки кератин — в коже, волосах, ногтях, рогах и перьях коллаген — в сухожилиях миозин — в мускулах фиброин — в шелке. [c.1053]

    Молекулярный вес белков варьирует в широких пределах— от нескольких тысяч до десятков миллионов. Сравнительно простыми являются такие белки, как кератин, фиброин и др. Белки этого типа носят название фибриллярных (нитевидных) белков. Ош обладают, как правило, достаточно высокой жесткостью и прочностью, в связи с чем используются организмом для создания жестких структур. Кератин, например, служит основным белком кожи, ногтей, волос, рогов и перьев. Из фиброина состоят шелковые нити. К фибриллярным белкам отиосится также коллаген, который входит в состав хрящей и сухожилий. [c.438]

    Л.13 Фибриллярные белки. — Эта группа включает фиброин (шелк), коллаген и кератин. Все они нерастворимы в воде. Основной слой кожи (кориум) состоит главным образом из коллагена, являющегося также основным белком сухожилий, опорных и соединительных тканей. Кератин содержится в волосах, ногтях и эпидермисе кожи. Фиброин и кератин устойчивы к гидролизу ферментами. [c.668]

    Кератин является главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. Скорлупа куриного яйца состоит из извести и кератина. Если растворить известь скорлупы яйца в кислоте, то остается мягкая пленка, состоящая из кератина из кератина состоит и та кожица, которая следует за скорлупой яйца. Кератин богат серой. [c.502]

    Белковые вещества, из которых построены рога и копыта животных, относятся к классу склеропротеинов. К этому классу принадлежит ряд различных протеинов, важнейшими представителями которых являются — коллаген, главная составная часть соединительной ткани кожи и сухожилий, и кератины, входящие в состав волос, рогов, копыт и перьев. [c.36]

    К кератину относятся белки волос, шерсти, рогов и когтей животных. При недостатке этих протеинов у человека может наступить атрофия клеток кожи и луковиц волос, а также другие дегенеративные их изменения. [c.150]

    Структурная функция. Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играют фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов мукоидов, муцина и т.д. В комплексе с липидами (в частности, с фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток. [c.21]

    У животных защита от облучения светом обычно обеспечивается экранирующим слоем пигмента, который либо поглощает свет всех длин волн, либо отфильтровывает особенно опасные лучи. Для целей экранирования наилучшими являются, очевидно, темные пигменты, такие, как меланины, поскольку они сильно поглощают во всем диапазоне видимого и УФ-света. Наиболее известным примером фотозащитной реакции служит пигментация кожи человека. Так называемая белая кожа у человека почти прозрачна, однако кератин рогового слоя поглощает значительную часть УФ-лучей. В ответ на продолжительное освещение солнечным светом в процессе формирования солнечного загара усиливается образование кератина и особенно меланина. Загоревшая белая кожа пропускает лишь 5% УФ-лучей с длиной волны 300 нм, тогда как незагоревшая — 25%. У людей с темной кожей почти весь УФ-свет поглощается значительными количествами меланина в коже. Этим обеспечивается адекватная защита от высоких доз лучистой энергии, характерных для тех областей земного шара, где живут темные расы. [c.386]

    Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]

    Склеропротеины — белковые вещества, несущие в организме механические функции из них построены рога, копыта и волосы животных. Протеины трех последних органов называют кератинами в отличие от коллагенов, представляющих собою главную составную часть костей, хрящей, сухожилий и кожи. Склеропротеины не (растворимы в обычных условиях ни в воде, ни в растворах нейтральных солей, ни в разведенных кислотах и щелочах и весьма трудно поддаются действию ферментов. [c.10]

    Другой большой класс белков образуют фибриллярные белки. Они выполняют в организме главным образом роль структурных материалов. К их числу относится кератин, входящий в состав кожи, волос, шерсти, ногтей и других роговых тканей. К другому типу фибриллярных белков относится коллаген, находяищйся в сухожилиях, подкожном слое и роговице глаз к фибриллярным относятся белки шелка и тканей насекомых. Белки, углеводы и липиды (жиры с длинными цепями и жирные кислоты) играют роль строительных материалов в любых живых организмах. [c.313]

    Структурные белки входят в состав мембран клеток и отличаются высокой степенью гидрофобности. Так называемые интегральные белки способствуют стабилизации клеточных мембран, но не обладают какой-либо функциональной активностью. К структурным белкам относятся также белки межклеточного матрикса, такие, как коллаген и ретикулин. Одним из основных компонентов связок является эластин, а кожи — коллаген. Что касается волос и ногтей, то они в основном состоят из очень прочного белка — кератина. [c.46]

    Нативные препараты готовят из волос, соскобов с ногтей, чешуек кожи и других тканей, предварительно обработанных 10 — 30%-м раствором КОН для растворения кератина и просветления [c.312]

    Кератины – белковые вещества из группы склеропротеидов, составляющих роговой слой эпидермиса кожи, ногтей, копыт рогов, волос, шерсти. [c.377]

    Среди структурных белков необходимо прежде всего упомянуть макромолекулы, составляющие остов многих ткаией и органов и определяющие их механические свойства коллаген соединительных тканей, костей и суставов, эластин связок, а-кератин кожи, волос, ногтей, рогов и перьев, склеротии наружного скелета насекомых, фиброин шелка. Эта группа может быть дополнена протеогликанами клеточных стенок бактерий, белквми оболочек вирусов, некоторыми мембранными и рибосомальными белками. Отметим, что приписываемая многим белкам чисто структурная функция часто связана лишь с недостаточным уровнем знаний об их других, более специфических функциях. [c.22]

    Среди альдегидов и кетонов максимальную опасность ровью населения Земли вследствие загрязнения окружа-1ей среды представляет самый активный и производи-н в наибольших количествах формальдегид Это обус-1лено его способностью быстрого взаимодействия по эгим типам функциональных групп — метиленовой, 1Н0-, гидрокси-, альдегидной группам В результате про-одит блокирование и инактивация ферментов, сшивка [ковых молекул, например, коллагена и кератина кожи, [вводов (в частности, гиалуроновой кислоты, нуклеино-и кислот) Тем самым ускоряется дубление и старение ки, провоцируются аллергия и раковые заболевания Формальдегид попадает в организм человека с возду-л через дыхательные пути, проникает через кожу (в том ле и с косметическими препаратами), с пищей итд 1годаря бактерицидным свойствам формальдегид, к сопению, широко используется недобросовестными произ-штелями в качестве консерванта при производстве пи-вых и косметических товаров, хотя во многих странах [c.623]

    В белках мозга находится также нейрокератин, напоминающий по своим свойствам (плохая растворимость и устойчивость к протеолитическим ферментам) кератины других тканей (стр. 53). Он отличается от типичных кератинов (кожа, шерсть и т. д.) по своему аминокислотному составу например, аргинина в нем содержится примерно в 2 раза меньше. Йейрокератин находится почти исключительно в белом веществе и нервных волокнах. Он представляет собой белок, образующий вместе с липоидами оболочку нервного волокна. Среди белков мозга найдены также кол л а -ген и эластин. [c.402]

    Фибриллярные, или волокнистые, белки (от латинского с гова ЬгШа — волокно) состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, обычно соединенных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частями кожи и сухожилий (коллаген, желатин), волоса и рога (кератин), мышц (миозины) и др. В организме они выполняют в основном механические функция, хотя некоторые из фибриллярных белков обладают и биологической активностью. Так, названный выше миозип является ферментом он расщепляет аденазинтрифосфорную кислоту (АТФ), которая обладает большим количеством энергии, выделяемой при ее расщеплении. [c.338]

    По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

    Композиционные материалы. Третий принцип упрочнения металлов основан на применении волокон и пленок [32, 33]. Идея эта не нова. Она заимствована у природы. Солями кальция укрепила природа мягкий фибриллярный белок (кератин, коллаген), создав кожу, рога, волосы, когти, кости, зубы, хрящи, которые придают определенную форму живому организму. Природа сумела найти лучший способ армирования, не открытый нами до сих пор. Сцепление и ориентация кристаллов солей столь совершенны, что, например, кость прочнее не только коллагена, в котором заключен апатит [минерал состава СатТ (РО е, где 7 —С1 или Р], но и самого чистого апатита. Почему это происходит, мы пока не знаем, но, вероятно, потому, что благодаря хорошей связи между кристаллами апатита и мягким коллагеном трещины, которые могли бы развиваться в кристалле под нагрузкой, блокируются. При этом прочность кристаллов может приблизиться к их теоретической прочности. [c.217]

    Эпидермис состоит из эпителиальных клеток. Самый глубокий слой его — основной, базальный или производящий — из ряда цилиндрических клеток, расположенных перпендикулярно к базальной мембране. Они не прилегают вплотную одни к другим, между ними есть межклеточные пространства или щели, по которым циркулирует лимфатическая жидкость. В этом слое происходит в основном регенерация эпидермиса. Следующий за ним шиповатый слой состоит из нескольких рядов клеток. В нижних рядах эти клетки многогранно кубические, к периферии они все более уплощаются. И в этом слое клетки не прилегают плотно друг к другу. Межклеточные щели и мостики между клетками выражены в большей степени, чем в других слоях эпидермиса. Над шиповатым располагается зернистый слой — один или два ряда клеток (на ладонях и подошвах — до семи), веретенообразных по форме. Длинником они расположены параллельно поверхности кожи. Затем следует прозрачный (стекловидный) слой, состоящий из плоских безъядерных клеток. Он хорошо заметен лишь на участках, где эпидермис утолщен — на ладонях, подошвах. Протоплазма клеток этого слоя диффузно пропитана элеидином — белковым веществом, поэтому структура клеток, их границы — невидимы. Весь слой представляется блестящей светлой полосой. Самый поверхностный и самый мощный слой эпидермиса — роговой, он состоит из пластов уплощенных ороговевших клеток, пропитанных кератином. Клетки рогового слоя обычно пропитаны жиром и липоидами. Межклеточные щели заполнены также жиром и липоидами, которые играют важную роль в защитной функции. В последние годы доказано, что липогенез активно протекает непосредственно в коже. У человека этот процесс наиболее выражен в коже головы и груди. [c.11]

    ДУБЛЁ1ШЕ КОЖИ И МЕХА, обработка их дубильными (дубящими) в-вами с фиксацией структуры дермы путем придания ей пластичности, прочности, износоустойчивости и т. д. В результате между молекулами коллагена дермы (в произ-ве кожи) или кератина волоса (в произ-ве меха) и молекулами дубильного в-ва образуются хим. связи. Благодаря этому повышается т-ра сваривания коллагена, уменьшается склеиваемость элементов его микроструктуры, возрастает устойчивость дермы к действию ферментов и гидролизующих агентов, уменьшаются набухание ее в воде и усадка при сушке, увеличивается прочность при растяжении в обводненном состоянии, уменьшается смачиваемость и повышается упругость волоса Дубление (Д) проводят в барабанах, вращающихся с частотой 4-8 мин , при 20-33 С и атм давлении в зависимости от вида сырья продолжительность процесса 6-48 ч Используют как неорг, так и орг. дубильные в-ва Во мн. случаях применяют комбиниров. методы Д, т. е. одновременно или последовательно вводят в процесс неск различных по природе дубителей это позволяет сократить длительность Д, рационально использовать дубящие св-ва отдельных в-в [c.121]

    Кожа животного содержит коллаген (в дерме) и кератин (в эпидермисе). При экстрагировании соединительной гкани холодными растворами солей, разбавленными уксусной кислотой (pH 3,9), а также растворами щелочей часть коллагена переходит в раствор. Эти растворяющиеся молекулы при любом способе экстракции практически идентичны. Часть коллагена, растворимую в кислоте, принято называть проколлагеном. [c.254]

    Вред от избытка щелочи действительно значителен, но зависит не от омыления кожного жира, а от другой причины удаление при умывании с мылом накожного жира облегчает доступ к коже свободной щелочи, в результате чего последняя легко соединяется с белковой частью эпидермиса и кератином волоса, образуя легко растворимые в воде щелочные альбуми-наты, которые уносятся с мыльным раствором. [c.22]

    Поэтому естественная броня — кожный барьер, защищающий собственно кожу и экстерорецепторы от травм, оказывается нарушенным, а кожа приобретает повышенную раздражимость, волосы, вследствие потери части кератина и жира легко секутся [c.22]

    Гидролизат кератина получается кислотным, щелочным или ферментативным гидролизом кератина волос и последующей нейтрализацией (кроме полученного ферментативным расщеплением). Смесь аминокислот (цистеин, цистин, гистидин, аспарагиновую кислоту), из них 16—25% аминокислот, содержащих серу, также пентозу, кремневую кислоту и др. Употребляется при лечении волос в тех случаях, когда показано применение серы. Легко усваивается кожей. Может быть получен иж рога, копыт, щерсти, пера. [c.82]

    Склеропротеины — нерастворимые белки. К склеропротеннам относятся кератины, белок кожи и соеднн 1тельных тканей коллаген, белок натурального шелка фиброин. [c.626]

    Волокиа коллагеиа очень прочны, они входят в состав сухожилий, кожи, хрящей, кровеносных сосудов. Коллаген, состааляю-щий около одной трети всех белков позвоночных, относится к фибриллярным белкам, образующим длинные ннти — фибриллы. К та> КИМ белкам принадлежат также а-кератины волос и шерсти, фиброин шелка основой их служат сплетенные аместе а-спиральные пептидные цепи. Впервые рентгенограммы фибриллярных белков бьшн изучены в начале 30-х годов У. Астбери. [c.257]

    Почти таким же старым методом является золка — вымачивание шкур в известковом молоке при обычной температуре в течение нескольких дней. Известь действует на эпидермальную ткань у оснований волосяных луковиц. Белковое веш,ество этой ткани (вероятно, кератин в ранних стадиях образования) является наиболее чувствительной частью во всей коже в отношении действия щелочи. Старые известковые растворы оказываются более активными депилляторами (т. е. средствами для удаления волос), чем новые. Доказано, что они содержат амины, являющиеся активными вспомогательными депилляторами. Последние, повидимому, образуются при некоторых видах белкового распада. В настоящее время депилляцию, т. е. процесс удаления волос обычно рассматривают как результат химического гидролиза дисульфидных связей  [c.385]

    Среди белковых соединений, применяемых в косметике, наибольшее распространение получили гидролиэаты кожи животных и желатин, коллаген и кератин, метионин, глутаминовая кислота. [c.149]

    В состав кератина входят серосодержащие аминокислоты, благодаря которым он применяется в разнообразных средствах по уходу за волосами. Активное действие гидролизата в косметических препаратах объясняется тем, что входящие в состав аминокислоты хорошо адсорбируются на волосах, способствуя восстановлению разрушенных сульф-гидридных групп, и делают волосы мягкими, эласти шыми и блестящими. Кроме того, белковые гидролизаты, участвуя в белковом обмене, хорошо усваиваются кожей и служат дополнительным источником белкового питания кожи при косметических ее заболеваниях или профилактике ее старения. [c.150]


Кератин


Гидролизат кератина (Hydrolyzed Keratin)


Кератин гидролизованный – это натуральный белок, извлекаемый из козьей или овечьей шерсти. В его состав входят пептиды, полипептиды и аминокислоты. Выглядит средство как жидкость от желтоватого до коричневого цвета с характерным запахом. Что касается его свойств, то кератин хорошо растворяется в воде, готовых эмульсиях, этаноле, но практически не смешивается с жирами.



В аминокислотный состав гидролизованного кератина входит аспарагиновая и глутаминовая кислота, изолейцин, лейцин, серин, тирозин, треонин,пролин, гистидин, цистин, лизин, глицин, аргинин, аланин, валин и метионин.



Каждый волос практически на 90% состоит из кератина – белка, отличающегося прочностью и эластичностью. По прочности этот белок уступает лишь эмали зубов.



Кроме того, он является одной из составляющих эпидермиса кожных покровов, ногтей. В основании волос происходит постоянное деление клеток, продуцируемых это вещество.



Наружный слой волоса выполняет защитную функцию и состоит из ороговевших клеток, содержащих кератин, которые находят друг на друга подобно черепице, укладывающейся на крышу.



Когда эти ороговевшие клетки плотно примыкают между собой, аккуратно перекрываются, то волосы выглядят мягкими, блестящими и шелковистыми.



Когда по каким-либо причинам (физическим, химическим) они повреждаются, волосы становятся ломкими, легко путаются, теряют блеск.



Именно в таких случаях и прибегают к использованию вышеуказанного средства.



Гидролизованный кератин в составе средства для волос позволяет восстановить поврежденные участки и сделать их поверхность гладкой. Чем ровнее поверхность ороговевшего слоя, тем лучше отражается свет, становится ярче блеск. Регулярное использование такого средства позволяет постоянно поддерживать уровень белков в норме. Кроме того, кератин удерживает влагу.



Стоит отметить, что данный препарат не влияет на толщину волос и не выпрямляет их. Его высокий молекулярный вес и пленкообразующие свойства способствуют тому, что восстанавливается поврежденная часть, «достраивается» до нормального, естественного состояния.



Литература

Т.В. Пучкова, А.А. Родюнина «Толковый словарь по косметике и парфюмерии», том 2, ООО «Топ-Книга», 2002г, Москва.

А.Марголина, Е.Эрнандес «Новая косметология», том I, ИД «Косметика и медицина», 2005г.


Входит в состав следующих препаратов:

Альфа-кератин – Alpha-keratin – qaz.wiki

Тип кератина, обнаруженный у позвоночных

Альфа-кератин или альфа-кератин – это тип кератина, обнаруженный у позвоночных . Этот белок является основным компонентом в волосах , рога , млекопитающих когти , ногти и эпидермис слой из кожи . α-кератин – это волокнистый структурный белок , то есть он состоит из аминокислот, которые образуют повторяющуюся вторичную структуру. Вторичная структура α-кератина очень похожа на структуру традиционной α-спирали белка и образует спиральную спираль . Благодаря своей плотно намотанной структуре, он может функционировать как один из самых прочных биологических материалов и выполнять различные функции у млекопитающих, от хищных когтей до шерсти для тепла. α-кератин синтезируется с помощью биосинтеза белка , используя транскрипцию и трансляцию , но , как клетка созревает и полна альфа-кератин, она погибает, создавая сильную не- сосудистой единицы ороговевшей ткани.

Структура

Молекулярная структура альфа-кератина.

Дисульфидные связи между двумя кератинами альфа-спирали.

α-кератин представляет собой полипептидную цепь , обычно с высоким содержанием аланина , лейцина , аргинина и цистеина , которая образует правую α-спираль . Две из этих полипептидных цепей скручиваются вместе, образуя левостороннюю спиральную структуру, известную как спиральная спираль . Эти димеры в виде спиральной спирали длиной примерно 45 нм связаны вместе дисульфидными связями с использованием многих аминокислот цистеина , содержащихся в α-кератинах. Затем димеры выравниваются, их концы связываются с концами других димеров, и две из этих новых цепей связываются по длине, все через дисульфидные связи, с образованием протофиламента. Два протофиламента объединяются с образованием протофибриллы, а четыре протофибриллы полимеризуются с образованием промежуточного волокна (IF). IF – основная субъединица α-кератинов. Эти IFs способны конденсироваться в образование суперспиралей диаметром около 7 нм и могут быть кислотного типа I или основного типа II . IFs, наконец, встраиваются в кератиновую матрицу, которая либо с высоким содержанием цистеина, либо остатков глицина , тирозина и фенилаланина . Различные типы, выравнивания и матрицы этих IFs объясняют большие различия в структурах α-кератина, обнаруживаемых у млекопитающих.

Биохимия

Синтез

Синтез α-кератина начинается вблизи очаговых спаек на клеточной мембране . Там предшественники кератиновых нитей проходят процесс, известный как зародышеобразование , когда кератиновые предшественники димеров и нитей удлиняются, сливаются и связываются вместе. По мере того, как происходит этот синтез, предшественники кератиновых волокон транспортируются актиновыми волокнами в клетке к ядру . Там промежуточные нити альфа-кератина будут собираться и образовывать сети структуры, продиктованной использованием кератиновой клетки, поскольку ядро ​​одновременно разрушается. Однако, если необходимо, вместо того, чтобы продолжать расти, кератиновый комплекс будет разбираться на нефиламентозные предшественники кератина, которые могут диффундировать по цитоплазме клетки . Эти кератиновые нити можно будет использовать в будущем синтезе кератина, либо для реорганизации окончательной структуры, либо для создания другого кератинового комплекса. Когда клетка заполнена правильным кератином и правильно структурирована, она подвергается стабилизации кератина и умирает, что является формой запрограммированной гибели клеток . В результате образуется полностью созревшая несосудистая кератиновая клетка. Эти полностью созревшие или ороговевшие альфа-кератиновые клетки являются основными компонентами волос, внешнего слоя ногтей и рогов, а также слоя эпидермиса кожи.

Свойства

Наиболее важным биологическим свойством альфа-кератина является его структурная стабильность. Под воздействием механической нагрузки структуры α-кератина могут сохранять свою форму и, следовательно, защищать то, что они окружают. При высоком напряжении альфа-кератин может даже превратиться в бета-кератин , более сильное кератиновое образование, имеющее вторичную структуру из бета-складчатых пластин . Альфа-кератиновые ткани также обладают признаками вязкоупругости , что позволяет им как растягиваться, так и поглощать удары в определенной степени, хотя они не являются невосприимчивыми к переломам . На прочность альфа-кератина также влияет содержание воды в матрице промежуточных волокон; более высокое содержание воды снижает прочность и жесткость кератиновых клеток из-за их влияния на различные водородные связи в альфа-кератиновой сети.

Характеристика

Тип I и тип II

Белки альфа-кератинов могут быть одного из двух типов: типа I или типа II . У человека 54 гена кератина, 28 из которых кодируют тип I, а 26 – тип II. Белки типа I являются кислыми, что означает, что они содержат больше кислых аминокислот, таких как аспарагиновая кислота , тогда как белки типа II являются основными, что означает, что они содержат больше основных аминокислот, таких как лизин . Эта дифференциация особенно важна для альфа-кератинов, потому что при синтезе его димера субъединицы, спиральной спирали , одна белковая спираль должна быть типа I, а другая – типа II. Даже в пределах типа I и II есть кислые и основные кератины, которые особенно дополняют друг друга в каждом организме. Например, в коже человека K5 , альфа-кератин типа II, соединяется в первую очередь с K14 , альфа-кератином I типа, чтобы сформировать альфа-кератиновый комплекс клеток эпидермиса .

Твердый и мягкий

Твердые альфа-кератины, такие как те, что содержатся в ногтях, имеют более высокое содержание цистеина в своей первичной структуре . Это вызывает увеличение дисульфидных связей , которые способны стабилизировать структуру кератина, позволяя ей противостоять более высокому уровню силы до разрушения. С другой стороны, мягкие альфа-кератины, такие как те, что содержатся в коже, содержат сравнительно меньшее количество дисульфидных связей, что делает их структуру более гибкой.

Ссылки

Кожное сало. Кератин

В последние годы стала преодолеваться необоснованная позиция среди практикующих врачей, касающаяся пренебрежения таким важным аспектом, как уход за кожей и восстановление ее барьерных функции у больных дерматозами.

Кожное сало. Функциональное значение кожного сала очень велико, выделяясь из секреторного отдела сальных желез, заполняя их выводные протоки и устья волосяных фолликул, секрет распределяется по бороздкам кожи и неравномерно покрывает практически всю ее поверхность слоем 7–10 мкм. За одну неделю у здорового человека выделяется 100–200 г секрета сальных желез, а при себорее 300 г и более. На поверхности кожи кожное сало смешивается с секретом потовых желез и эмульгируется. Таким образом, формируется тонкая водно-липидная эмульсионная пленка (sebum). Водно-липидная мантия подобно восковому налету предохраняет от избыточного солнечного излучения, переувлажнения, вредных воздействий внешней среды, инфекций, препятствует испарению воды и высвобождает глицерин, который связывает воду из атмосферного воздуха и удерживает у поверхности кожи.

Кератин — конечный продукт жизнедеятельности эпидермиса, характеризуется стойкостью по отношению к механическим, физическим и химическим факторам. По мнению некоторых авторов, кератин, как все белки, является коллоидом — в воде набухает и связывает молекулы воды.

При нарушении одной или нескольких влагоудерживающих структур (дефицит компонентов, структурные изменения и т.д.) уровень воды в роговом слое падает. Происходит нарушение его структуры, что влечет за собой и нарушение барьерных свойств. Это означает, что роговой слой перестает быть непроницаемой преградой для воды и ее испарение усиливается. Через нарушенный барьер могут легче проникать микроорганизмы, химические факторы агрессии, которые дополнительно поддерживают раздражение и воспаление кожи. Сухость кожи — неизменный симптом различных кожных заболеваний, таких как атопический дерматит, псориаз, экзема и т.д. 

В последние годы стала преодолеваться необоснованная позиция среди практикующих врачей, касающаяся пренебрежения таким важным аспектом, как уход за кожей и восстановление ее барьерных функции у больных дерматозами. Поэтому важным является не только вспомогательная терапия средствами космецевтики во время обострения, но и закрепление ремиссии путем активного восстановления целостности кожи и ее нормальной функции с помощью лечебно-косметических средств.

Источник: https://vrachirf.ru/

 

Кератин или ботокс для волос? Что лучше?

Кератин или ботокс для волос? Что лучше?

Роскошные, ухоженные волосы невольно притягивают взгляд, вызывают восхищение и зависть. К сожалению, такое богатство немногим женщинам дано от природы. Но не стоит расстраиваться и прятать непослушные локоны в ненавистный пучок. В арсенале современной женщины есть большое количество косметических средств, с помощью которых тонкие и ослабленные волосы можно привести к опрятному виду. На современном рынке парикмахерских услуг существует огромное количество косметических средств и процедур по уходу и восстановлению волос.

Но сейчас хотелось бы рассмотреть две популярные процедуры по восстановлению волос  таких, как ботокс и кератин. У многих возникает  немало вопросов о данных процедурах: В чем же их различие? Как долго данные составы остаются на волосах? Можно ли окрашивать волосы после процедуры?  И что же выбрать? Сейчас мы попытаемся с этим разобраться. В первую очередь ответим на первых два  вопроса: Что такое ботокс? Что такое кератин?

Ботокс – это прежде всего восстановление волос, видимый эффект сохраняется от 1 до 3 мес. Ботокс не выпрямляет волосы, а лишь оздоравливает их, делает менее пушистыми и пористыми. Также ботокс нейтрализует желтизну, что важно для блондинок.

Кератин – главная функция это выпрямление волос, видимый эффект до 5 мес. За счет разглаживания, объем волос существенно сокращается. Кератиновый состав не содержит столько полезных компонентов как ботокс, так как у него другая функция.

Исходя из этого, мы можем сравнить две процедуры и понять, какие же есть различия и схожесть их.

БОТОКС КЕРАТИН
Тип волос

Тонкие, слабые, лишенные объема, поврежденные, пушистые.

Кудрявые, жесткие, волнистые, поврежденные.

Эффект после процедуры

Не выпрямляет, облегчает процесс укладки волос, сохраняет объем, разглаживает, придает блеск.

Выпрямляет жесткий завиток, придает блеск, заполняет волосы кератином, сокращает нежелательный объем волос на 80-100%

Длительность эффекта

от 2 до 3 месяцев

от 4 до 6 месяцев

Активное вещество Коллаген

Кератин

Окрашивание

За 3 дня до или через две недели после процедуры

за 3 дня до или через две недели после процедуры

Теперь ответим на самые часто интересуемые вопросы и развеем мифы о ботоксе и кератине, которые витают вокруг этих процедур.

Вопросы:

1. Можно ли  сделать окрашивание в один день с процедурой кератинового выпрямления или ботокса? – Нет, нельзя. Проведение процедур в один день приводит  к взаимоисключающим результатам.

2. Когда можно делать окрашивание волос? – Лучше всего окрашивать волосы перед процедурой, так как мы автоматически сохраняем и защищаем пигмент после окрашивания, поэтому цвет сохраняется дольше. После проведения процедуры – через две недели.

3. Имеет ли значение, какой краситель – аммиачный или безаммиачный? – Перед процедурой это не имеет значения. После проведения процедуры лучше использовать безаммиачные красители. Так же лучше окрашивать только прикорневую часть волоса, не затрагивая длину.

4. Как долго после процедуры будет держаться эффект? – Он зависит от первоначального состояния волос, от того как часто вы моете голову, какие средства вы используете в повседневном уходе. В среднем при правильном подборе средств по уходу боток держится на волосах от 1 до 3 месяцев, кератин – от 3 до 6 месяцев.

5. Есть ли противопоказания для проведения процедур? – Формальдегидные составы нельзя делать беременным и кормящим женщинам, лицам, не достигшим 18 лет, а так же людям с повышенной чувствительностью, восприимчивым к резким запахам и склонным к аллергии.

6. Как часто можно выполнять данные процедуры? – Данные процедуры предназначены для оздоровления волос. Повторные процедуры не повредят волосам.

Мифы:

1. После данных процедур нельзя делать прически и завивать волосы.

• Можно! После процедур волосы становятся послушными и легко поддаются укладке.

2. Кератиновое выпрямление подходит только тем, у кого кудрявые волосы.

• Процедура не только выпрямляет, но и восстанавливает волосы. Составы помогают вернуть ослабленным и пористым волосам мягкость, блеск, шелковистость.

3. Если перестать делать кератин или ботокс, волосы станут хуже. Данные процедуры вызывают привыкание.

• Все просто: к хорошему быстро привыкаешь. Процедуры восстанавливают волосы, делая их здоровыми и блестящими. Однако если процедуру не повторять, составы со временем вымываются и волосы принимают свой прежний вид. Хуже они не становятся, а лишь возвращаются в свое первоначальное состояние.

4. От кератина выпадают волосы.

• Легенда гласит:  волосы, насыщенные кератином, становятся тяжелее, от этого луковицы не выдерживают и волосы начинают выпадать. На самом деле, это не возможно. Дело в том, что мокрые волосы так же становятся в три раза тяжелее, но при этом не выпадают.

5. Кератин и ботокс «запаивает» каждый кончик волоса.

• Это не так, составы наполняют кутикулу волоса по всей длине, если волосы были сильно повреждены, то частично может отсутствовать кутикула волоса   и на этих участках составы справиться не могут.

6. После кератинового выпрямления кудри больше не вернуться.

• Кератиновое выпрямление не изменяет внутреннюю структуру волоса, белок постепенно вымывается и естественная структура волоса возвращается.

Сделаем вывод,  кому же подходит ботокс, а кому кератиновое выпрямление?

Ботокс волос подойдет тем девушкам, которые хотят получить блестящие, гладкие и легко укладываемые волосы без потери в объеме и без изменения текстуры волоса.

Кератин же подойдет для тех, кто хочет «укротить» свои непослушные кудри и сделать их прямыми, блестящими и шелковистыми.

В статье использованы работы мастера-универсала ВИКТОРИИ

Запись по телефону 94-33-00

Всегда Вам рады!

Keratin Protein & the Epidermis – Anatomy and Physiology Class (Видео)

Что такое кератин?

Кератин – это белок внутри клеток. Он существует во многих типах клеток, но очень важен для эпителиальных клеток, составляющих кожу. Кератин – это тип белка филаментов, называемый промежуточным филаментом . Эти белки образуют длинные нити внутри клетки, отсюда и название филамент. Нити прикрепляют клетки друг к другу, что предотвращает их разрыв.

Кератин в коже

Кератин выполняет две основные функции в коже:

1. Удерживать клетки кожи вместе, образуя барьер.

2. Формировать внешний слой нашей кожи, защищающий нас от окружающей среды.

Чтобы сформировать барьер, эпителиальные клетки заякориваются вместе с помощью белков, называемых десмосомами . Две эпителиальные клетки выстраиваются рядом друг с другом и прикрепляются с помощью десмосом. Десмосомы похожи на клей, скрепляющий две клетки.Внутри клетки находятся кератиновые волокна, удерживающие десмосомы в клетке. Без кератиновых волокон десмосомы просто оттягивали бы мембрану клетки от центра. Кератин прикрепляет десмосомы к клетке, а десмосомы прикрепляют клетки друг к другу. Видите соединение десмосом? Клетки прикрепляются друг к другу, а длинные нити внутри соединения представляют собой кератиновые белки.

Соединения десмосом в эпителиальных клетках

Вторая функция кератина – формирование внешнего слоя кожи.Это происходит через кератиноциты в процессе, называемом ороговением . Кератиноциты в середине эпителия начинают вырабатывать все больше и больше кератина. При этом они продвигаются вверх по эпителию к верхушке. Кератиноциты медленно умирают, оставляя внутри кератинового белка толстую оболочку из нитей. Эти кератиновые оболочки образуют внешний слой нашей кожи. Эта кожа мертвая и постоянно отслаивается в течение дня. Поскольку внешний слой кожи мертв, он защищает нас от нападений со стороны окружающей среды, таких как жара, давление или физические повреждения.Мертвый слой кератиноцитов показан вверху. Обратите внимание на то, что клетки не розовые и не увеличенные, в отличие от живых кератиноцитов внизу эпидермиса.

Поперечный разрез эпидермиса, показывающий верхний слой мертвых кератиноцитов.

Кератиновые заболевания

Поскольку кератин является таким важным белком, вы можете себе представить, насколько серьезными могут быть проблемы с кератином. У людей с дефектами кератиновых белков больше нет надлежащего сцепления между эпидермисом и дермой.В результате на коже появляются большие волдыри, возникающие при незначительном растирании или расчесывании. У этих людей проблемы с сохранением целостности кожи, и они более уязвимы для инфекций.

Краткое содержание урока

Кератин – важный белок эпидермиса. Кератин выполняет две основные функции: связывать клетки друг с другом и формировать защитный слой на внешней стороне кожи. В эпителиальных клетках кератиновые белки внутри клетки прикрепляются к белкам, называемым десмосомами на поверхности.Десмосомы действуют как якоря, удерживая клетки вместе. Это предотвращает проскальзывание бактерий между клетками и поддерживает прочный барьер между телом и окружающей средой. Специализированные клетки, называемые кератиноцитами , производят много кератина. Со временем они мигрируют к поверхности кожи и медленно отмирают, образуя скелеты клеток, состоящие из кератина. Этот слой мертвых клеток защищает наше тело от внешнего мира. Люди, у которых есть проблемы с кератиновыми белками, могут иметь кожные заболевания, такие как сильные пузыри и высокий риск заражения.

Структура, функции и механические свойства кератина

  • 1.

    M. Feughelman, Textile Res. J. 29, 223 (1959).

    Артикул

    Google ученый

  • 2.

    С.А. Уэйнрайт, У.Д.Биггс, Дж.Д. Карри и Дж.М. Гослайн, Механический дизайн в организмах (Принстон, Нью-Джерси: Princeton University Press, 1982).

    Google ученый

  • 3.

    Ю. Секи и М.А. Мейерс, Acta Mater. 53, 5281 (2005).

    Артикул

    Google ученый

  • 4.

    A.M. Тейлор, R.H.C. Бонсер и Дж. Farrent, J. Mater. Sci. 39, 939 (2004).

    Артикул

    Google ученый

  • 5.

    Д.С. Фадж, Дж. М. Гослайн, Proc. R. Soc. Лондон. В 271, 291 (2004).

    Артикул

    Google ученый

  • 6.

    л.с. Баден и П.Ф. Maderson, J. Exp. Zool. 174, 225 (1970).

    Артикул

    Google ученый

  • 7.

    A. Franck, G. Cocquyt, P. Simoens, and N. De Belie, Biosyst. Англ. 93, 459 (2006).

    Артикул

    Google ученый

  • 8.

    I.P. Вагнер, Д. Худ, Х.А. Хоган, Am. J. Vet. Res. 62, 745 (2001).

    Артикул

    Google ученый

  • 9.

    M.A. Kasapi, J.M. Gosline, J. Exp. Биол. 200, 1639 (1997).

    Google ученый

  • 10.

    A. Kitchener, J. Mater. Sci. Lett. 6, 321 (1987).

    Артикул

    Google ученый

  • 11.

    F.L. Warburton, J. Textile Inst. 39, 297 (1948).

    Артикул

    Google ученый

  • 12.

    Томболато Л., Новицкая Э. Чен, Ф.А.Шеппард и Дж. МакКиттрик, Acta Biomater. 6, 319 (2010).

    Артикул

    Google ученый

  • 13.

    Л. Фарран, А. Р. Эннос, М. Старки и С.Дж. Eichhorn, J. Biomech. 42, 1230 (2009).

    Артикул

    Google ученый

  • 14.

    E.G. Бендит и М. Келли, Textile Res. J. 48, 674 (1978).

    Артикул

    Google ученый

  • 15.

    W. Yang, C. Chao, E.E. Novitskaya, J. McKittrick (неопубликованная работа, Калифорнийский университет в Сан-Диего, Ла-Хойя, Калифорния, 2011).

  • 16.

    S.F. Чжоу и Р.А. Overfelt, Mater. Sci. Англ. С 31, 1729 (2011).

    Артикул

    Google ученый

  • 17.

    J.F.V. Винсент и П. Оверс, J. Zool.210, 55 (1986).

    Артикул

    Google ученый

  • 18.

    Y. Papir, K. Hsu, and R. Wildnauer, Biochim. Биофиз. Acta 399, 170 (1975).

    Артикул

    Google ученый

  • 19.

    Р. Мередит, изд., Механические свойства текстильных волокон (Амстердам, Нидерланды: North Holland Publishing Co., 1956).

  • 20.

    р.Д. Фрейзер и Т. MacRae, Механические свойства биологических материалов, Симпозиум Общества экспериментальной биологии, изд. J.F.V. Винсент и Дж. Д. Карри (Кембридж, Великобритания: Cambridge University Press, 1980), стр. 211–246.

  • 21.

    D.A.D. Парри и A.C.T. North, J. Struct. Биол. 122, 67 (1998).

    Артикул

    Google ученый

  • 22.

    D. Voet, J.G. Воет и К.В. Пратт, Биохимия: жизнь на молекулярном уровне , 3-е изд.(Нью-Йорк, Нью-Йорк: John Wiley & Sons, 2008).

    Google ученый

  • 23.

    Б.М. Chapman, J. Textile Inst. 60, 181 (1969).

    Артикул

    Google ученый

  • 24.

    J. McKittrick, P.-Y. Чен, Л. Томболато, Е.Е. Новицкая, В. Трим, Ю.-С. Линь, Г.А. Хирата, Э.А. Олевский, М.Ф. Horstemeyer, M.A. Meyers, Mater. Sci. Англ. С 30, 331 (2010).

    Артикул

    Google ученый

  • 25.

    Х. Ямада, Прочность биологических материалов (Балтимор, Мэриленд: Ф. Г. Уильямс и Уилкинс, 1970).

    Google ученый

  • 26.

    H. Zahn, J. Föhles, M. Nienhaus, A. Schwan, and M. Spei, Ind. Eng. Chem. Proc. Res. Dev. 19, 496 (1980).

    Артикул

    Google ученый

  • 27.

    R.D.B. Фрейзер, Т. Макрей, Д.А.Д. Парри и Э. Сузуки, Polymer 12, 35 (1969).

    Артикул

    Google ученый

  • 28.

    A. Park and C. Baddiel, J. Soc. Космет. Chem. 23, 3 (1972).

    Google ученый

  • 29.

    Р.Д. Фрейзер, Т.П. Макрей, Д.А. Парри и Э. Сузуки, Proc. Natl Acad. Sci. USA 83, 1179 (1986).

    Артикул

    Google ученый

  • 30.

    J.W.S. Hearle, Int. J. Biol. Макромол. 27, 123 (2000).

    Артикул

    Google ученый

  • 31.

    F.J. Wortmann and H. Zahn, Textile Res. J. 64, 737 (1994).

    Артикул

    Google ученый

  • 32.

    M. Feughelman, Механические свойства и структура α-кератиновых волокон: шерсть, человеческие волосы и родственные волокна (Сидней, Австралия: University of New South Wales Press, 1997).

    Google ученый

  • 33.

    Петерс Л. и Вудс Х. Дж., Механические свойства текстильных волокон, изд. . Р. Мередит (Амстердам, Нидерланды: издательство North Holland Publishing Company, 1955), стр. 151–163.

  • 34.

    Г.Н. Карам и Л.Дж. Гибсон, Mater. Sci. Англ. С 2, 113 (1994).

    Артикул

    Google ученый

  • 35.

    L.J.Гибсон и М.Ф. Ashby, Ячеистые твердые тела: структура и свойства (Нью-Йорк, Нью-Йорк: Pergamon Press, 1988).

    Google ученый

  • 36.

    Л.Дж. Гибсон, М.Ф. Эшби, Г. Карам, У. Вегст и Х. Р. Шерклифф, Proc. R. Soc. Лондон. А 450, 141 (1995).

    Артикул

    Google ученый

  • 37.

    J.F.V. Винсент, Structural Biomaterials , Revised ed.(Принстон, Нью-Йорк: Издательство Принстонского университета, 1990).

  • 38.

    J. Banhart, MRS Bull. 28, 290 (2003).

    Артикул

    Google ученый

  • 39.

    A. Kitchener, J. Zool. 213, 621 (1987).

    Артикул

    Google ученый

  • 40.

    А. Китченер, J.F.V. Винсент, J. Mater. Sci. 22, 1385 (1987).

    Артикул

    Google ученый

  • 41.

    A. Kitchener, J. Zool. 214, 1 (1988).

    Артикул

    Google ученый

  • 42.

    А.К. Китченер, Биомеханика и эволюция, , изд. J.M.V. Райнер и Р.Дж. Вуттон (Кембридж, Великобритания: Cambridge University Press, 1991).

  • 43.

    А.К. Китченер, Биомеханика в поведении животных, , изд. П. Доменичи и Р. В. Блейк (Оксфорд, Великобритания: BIOS Scientific Publishers, 2000).

  • 44.

    W. Trim, M.F. Horstemeyer, H. Rhee, S.-J. Парк, Х. Эль Кадири, Л. Уильямс, Дж. Ляо и Дж. МакКиттрик, Acta Biomater. 7, 1228 (2011).

    Артикул

    Google ученый

  • 45.

    С. Ли, Б. Рейанте, Т. Цукаса, Э. Вули, Л. Томболато, П.-Й. Чен, Е.Е. Новицкая, Дж. Васкес, Р. Урбаниак, Дж. МакКитрик, Mater. Sci. Англ. С 31, 730 (2011).

    Артикул

    Google ученый

  • 46.

    R.H.C. Bonser, J. Mater. Sci. Lett. 19, 1039 (2000).

    Артикул

    Google ученый

  • 47.

    R.H.C. Bonser, J. Mater. Sci. Lett. 21, 1563 (2002).

    Артикул

    Google ученый

  • 48.

    Л. Фарран, С. Шейлер, А.Р. Ennos, J. Exp. Биол. 207, 735 (2004).

    Артикул

    Google ученый

  • 49.

    Л. Фарран, А.Р. Эннос и С.Дж. Eichhorn, J. Exp. Биол. 211, 3677 (2008).

    Артикул

    Google ученый

  • 50.

    Y. Seki, B. Kad, D. Benson, M.A. Meyers, Mater. Sci. Англ. С 26, 1412 (2006).

    Артикул

    Google ученый

  • 51.

    Я. Секи, С.Г. Бодде, М.А. Мейерс, Acta Biomater. 6, 331 (2010).

    Артикул

    Google ученый

  • 52.

    г. Карам и Л.Дж. Гибсон, Int. J. Solids Struct. 32, 1259 (1995).

    МАТЕМАТИЧЕСКИЙ
    Статья

    Google ученый

  • 53.

    М.М. Смит и М. Коутс, Развитие, функция и эволюция зубов , изд. М.Ф. Тефорд, М. Смит и М.В.Дж. Фергюсон (Кембридж, Великобритания: Cambridge University Press, 2007), стр. 137.

  • 54.

    Д.С. Фадж, Н. Леви, С. Чиу, Дж. М. Гослайн, J. Exp. Биол. 208, 4613 (2005).

    Артикул

    Google ученый

  • 55.

    J. Lim, D.S. Fudge, N. Levy, J.M. Gosline, J. Exp. Биол. 209, 702 (2006).

    Артикул

    Google ученый

  • 56.

    S.W. Даунинг, Р.Х. Спитцер, Э.А. Кох, В. Salo, J. Cell Biol. 98, 653 (1984).

    Артикул

    Google ученый

  • 57.

    D.S. Fudge, K.H. Гарднер, В. Форсайт, К. Рикель и Дж. М. Гослайн, Biophys. J. 85, 2015 (2003).

    Артикул

    Google ученый

  • 58.

    S. Downing, R.H. Spitzer, W.L. Сало, С. Даунинг, Л.Дж. Сайдель и Э.А. Koch, Science 212, 326 (1981).

    Артикул

    Google ученый

  • 59.

    B. Fernholm, Acta Zool. 62, 137 (1981).

    Артикул

    Google ученый

  • 60.

    M.A. Kasapi, J.M. Gosline, Equine Vet. J. 26, 10 (1998).

    Google ученый

  • 61.

    M.A. Kasapi, J.M. Gosline, J. Exp. Биол. 202, 377 (1999).

    Google ученый

  • 62.

    J.E.A. Бертрам и Дж.М. Гослайн, J. Exp.Биол. 125, 29 (1986).

    Google ученый

  • 63.

    J.E.A. Бертрам и Дж.М. Гослайн, J. Exp. Биол. 130, 121 (1987).

    Google ученый

  • 64.

    К. Кларк и Л. Петри, Ветеринар. J. 173, 541 (2007).

    Артикул

    Google ученый

  • 65.

    C. Baillie and R. Fitford, Biomimetics 4, 1 (1996).

    Google ученый

  • 66.

    A.M. Лукас и П.Р. Стеттенхайм, Справочник по сельскому хозяйству , Vol. 362 (Вашингтон, округ Колумбия: правительственная типография, 1972 г.).

    Google ученый

  • 67.

    S.G. Bodde, M.A. Meyers, J. McKittrick, J. Mech. Behav. Биомед. Матер. 4, 723 (2011).

    Артикул

    Google ученый

  • 68.

    К. Эрленд, П.Р. Блейки и Дж. Г. П. Stell, Nature 196, 1287 (1962).

    Артикул

    Google ученый

  • 69.

    К. Эрленд, П. Р. Блейки и Дж. Г. П. Stell, Biochim. Биофиз. Acta 56, 268 (1962).

    Артикул

    Google ученый

  • 70.

    D.G. Crenshaw, Symp. Soc. Exp. Биол. 34, 485 (1980).

    Google ученый

  • 71.

    R.H.C. Бонсер и П. Purslow, J. Exp. Биол. 198, 1029 (1995).

    Google ученый

  • 72.

    G.D. MacLeod, J. Exp. Биол. 87, 65 (1980).

    Google ученый

  • 73.

    R.H.C. Бонсер и Дж. Фаррент, руб. Пульт. Sci. 42, 271 (2001).

    Артикул

    Google ученый

  • 74.

    С.А.Бостанджиян, А.С. Штейнберг, А. Бокова, Докл. Акад. АН СССР 408, 772 (2006).

    Google ученый

  • 75.

    P.O. Prum, J. Exp. Zool. 285, 291 (1999).

    Артикул

    Google ученый

  • 76.

    Г. Кэмерон, Т. Весс и Р. Бонсер, J. Struct. Биол. 143, 118 (2003).

    Артикул

    Google ученый

  • 77.

    И.М. Вайс и Х.О.К. Kirchner, J. Exp. Zool. 313А, 690 (2010).

    Артикул

    Google ученый

  • 78.

    В. Карагеоргиу и Д. Каплан, Биоматериалы 26, 5474 (2005).

    Артикул

    Google ученый

  • 79.

    А. Цао, В.П. Виду, Х. Ли, З. Яо, М.Н. Гасеми-Неджхад и П. Аджаян, Нац. Матер. 4, 540 (2005).

    Артикул

    Google ученый

  • 80.

    M.A. Lopez-Heredia, J. Sohier, C. Gaillard, S. Quillard, M. Dorget, and P. Layrolle, Biomaterials 29, 2608 (2008).

    Артикул

    Google ученый

  • 81.

    В.П. Veedu, A. Cao, X. Li, K. Ma, C. Soldano, S. Kar, P.M. Аджаян, М. Ghasemi-Nejhad, Nat. Матер. 5, 457 (2006).

    Артикул

    Google ученый

  • Структура и функции кератиновых белков в простом, многослойном, ороговевшем и ороговевшем эпителии

    Исторически термин «кератин» обозначал все белки, извлеченные из кожных изменений, таких как рога, когти и копыта.Впоследствии выяснилось, что этот кератин на самом деле представляет собой смесь кератинов, белков, связанных с кератиновыми нитями, и других белков, таких как ферменты. Затем кератины были определены как определенные образующие нити белки с определенными физико-химическими свойствами и экстрагированные из ороговевшего слоя эпидермиса, тогда как те формирующие нити белки, которые были извлечены из живых слоев эпидермиса, были сгруппированы как «прекератины» или «цитокератины». . В настоящее время термин «кератин» охватывает все промежуточные филамент-образующие белки с определенными физико-химическими свойствами, которые образуются в эпителии любых позвоночных.Точно так же номенклатура эпителия как ороговевшего, ороговевшего или некератинизированного исторически основана на представлении о том, что ороговевший только эпидермис кожных модификаций, таких как рога, когти и копыта, является ороговевшим многослойным эпителием, и что все остальные стратифицированные и не стратифицированные эпителии являются некератинизированными эпителиями. На данный момент концепции кератинов и ороговевшего или ороговевшего эпителия нуждаются в прояснении и пересмотре в отношении структуры и функции кератиновых и кератиновых волокон в различных эпителиях разных видов, а также генов кератина и их модификаций, с учетом того, что недавние исследования, такие как секвенирование белков кератина и их генов, культивирование клеток, трансфекция эпителиальных клеток, иммуногистохимия и иммуноблоттинг.Недавно были обнаружены новые функции кератинов и кератиновых филаментов в передаче сигналов клетками и транспорте внутриклеточных пузырьков. В настоящее время известно, что все многослойные эпителии ороговевшие и что некоторые из этих ороговевших многослойных эпителий ороговевшие, образуя роговой слой. Процессы ороговения и ороговения в модификациях кожи отличаются, особенно в отношении производимых кератинов. Будущие исследования кератинов позволят лучше понять процессы ороговения и ороговения многослойного эпителия, включая изменения кожи, адаптивность эпителия в целом, кожные заболевания, а также изменения в структуре и функции эпителия в тканях. ход эволюции.В этом обзоре рассматриваются кератины и кератиновые филаменты в тканях млекопитающих, но также рассматриваются кератины в тканях некоторых других позвоночных.

    Типы, структура, условия, использование, риски

    Кератин – это тип белка, который содержится в эпителиальных клетках на поверхности кожи. Различные типы кератина отвечают за рост и структуру ногтей, волос и кожи. Кератин – это промежуточный белок, образующий нити, который обеспечивает поддержку и барьер защиты.Взаимодействие с другими людьми

    Здоровье ногтей, волос и кожи зависит от количества кератина, присутствующего в организме в любой момент времени. В животном мире кератин содержится в копытах, шерсти и перьях, его можно извлекать и использовать в добавках, лечебных и других продуктах, помогающих сохранить здоровье волос, кожи и ногтей.

    июнь Сюй / Getty Images

    Типы кератина

    Существует 54 типа кератина, генетически кодируемых геномом человека и производимых организмом.Из 54 типов половина из них находится в волосяных фолликулах по всему телу.

    Тип I

    Кератины типа I относятся к более мелким и более кислым кератинам. Они разделены на две группы, которые функционально работают вместе для достижения общей цели здоровья эпителиальных клеток.

    Тип II

    Кератины типа II больше, чем их аналоги типа I, и имеют нейтральный pH, что может помочь сбалансировать пары обоих типов, когда они синтезируют белки и регулируют активность клеток.

    Альфа-кератины

    Альфа-кератины – это исключительная форма кератина, обнаруженная в организме человека и шерсти других млекопитающих. Структура альфа-кератина является волокнистой и спиральной, и кератины обоих типов I и II могут подпадать под категорию альфа.

    Бета-кератины

    Бета-кератины классифицируются как полипептидные цепи и встречаются только у птиц и рептилий, хотя эти виды также могут содержать альфа-кератины. Они внесли большой вклад в общую эволюцию птиц на протяжении всей истории.Взаимодействие с другими людьми

    Как альфа-, так и бета-кератины помогают этим животным поддерживать форму когтей, чешуек, клювов, кожи и перьев.

    Структура и функции

    Структура и функция кератиновых белков определяются их аминокислотными цепями, которые очень похожи у разных видов. У людей общие аминокислотные последовательности с коровьими видами и крысами.

    Кератин не растворяется в воде, растворителях, кислотах или щелочах, поэтому его структура остается практически неизменной при воздействии многих химических веществ организма.Кератиновые белки зависят от гидратации (воды), чтобы поддерживать свой общий размер и функцию. Чтобы понять это, шерсть полна кератина. Когда шерстяной свитер стирается в горячей воде, он дает усадку. Это связано с тем, что кератиновые белки теряют свою длину, когда некоторые из молекулярных связей разрываются при высоких температурах.

    Связанные условия

    Гиперкератоз (избыток кератина) может привести к множеству различных состояний.

    Гиперкератоз может развиться из-за воспаления.Гиперкератоз, связанный с давлением, возникает, когда избыток кератина является защитной реакцией на повреждение кожи, тогда как кератоз, не связанный с давлением, возникает без видимой причины и может быть вызван генетикой.

    К состояниям, связанным с кератином, относятся:

    • Волосный кератоз (куриная кожа) : Хотя волосяной кератоз может иметь нежелательный вид, он никоим образом не опасен. Это происходит, когда кератин закупоривает поры и блокирует волосяные фолликулы.
    • Актинический кератоз : Это заболевание кожи вызывает поражения на теле, которые могут ощущаться как грубая наждачная бумага.Поражения считаются предшественниками рака кожи, и ваш врач может контролировать состояние вашей кожи и / или лечить их.
    • Эпидермолитический гиперкератоз : Эта форма гиперкератоза передается по наследству и присутствует у младенцев при рождении.
    • Красный плоский лишай : это тип воспалительного заболевания, которое чаще всего поражает сгибательные (внутренние) поверхности рук и ног. Это может быть вызвано перепроизводством кератина в организме.

    Лечение

    Лечение гиперкератоза зависит от конкретного состояния.При красном плоском лишае врач может прописать вам крем с кортикостероидами, а для удаления очагов актинического кератоза может потребоваться криохирургия. От наследственных заболеваний, таких как волосяной кератоз, лекарств не существует.

    Использование дополнительного кератина

    Многие отрасли промышленности использовали кератин или другие витаминные добавки, которые способствуют выработке кератина, как форму поддержания или улучшения здоровья волос, кожи и ногтей. Индустрия красоты рекламирует кератин как средство борьбы с поврежденными волосами.

    Средства и продукты для волос

    Кератин часто является компонентом средств для ухода за волосами, которые используются для более блестящих и сильных локонов. В зависимости от типа используемого кератина результаты будут сильно различаться. В случае изолированного кератина животных результаты оказались менее эффективными.

    Биотин

    Биотин – это витамин B, популярность которого также резко возросла, поскольку считается, что он положительно влияет на способность организма синтезировать белки, такие как кератин, тем самым делая кожу, волосы и ногти более здоровыми.Взаимодействие с другими людьми

    Растворимый кератин

    Как упоминалось ранее, кератин не является легко растворимым белком. Производство растворимой формы белка предназначено для спортсменов, которые хотят увеличить потребление белка для достижения спортивных результатов.

    Риски и побочные эффекты

    Хотя существует не так много доказательств того, что использование кератина само по себе опасно для здоровья волос, кожи и ногтей, химические вещества, которые могут быть добавлены в кератиновые средства для лечения волос, могут иметь побочные эффекты.Воздействие формальдегида было проблемой для тех, кто регулярно пользуется средствами для волос с кератином.

    Использование формальдегида в этих продуктах может привести к проблемам со здоровьем, в том числе:

    • Зуд и покалывание в глазах
    • Раздражение носа и горла
    • Аллергическая реакция
    • Зуд кожи с сыпью или без нее
    • Раздражение кожи головы, которое может проявляться ожогами или волдырями
    • Изменения настроения
    • Выпадение и повреждение волос

    Также было показано, что длительное воздействие формальдегида оказывает канцерогенное (вызывающее рак) действие.Взаимодействие с другими людьми

    Слово от Verywell

    Поскольку кератин – это естественный белок в организме, использование добавок кератина обычно не требуется. Если вы страдаете от гиперкератоза, ваш дерматолог (кожный врач) может дать рекомендации по лечению, которое улучшит ваше состояние.

    Если вы хотите получить дополнительное лечение кератином для волос, важно поговорить со стилистом салона и врачом. Это может помочь в краткосрочной перспективе, но долгосрочное воздействие некоторых продуктов может нанести вред вашему здоровью.

    Выбор кератинового лечения, не содержащего нежелательных химикатов и веществ, таких как формальдегид, даст вам возможность улучшить здоровье волос без ненужного риска для вашего здоровья в целом.

    Кератины и болезни вкратце

    Кератины – это белки, образующие цитоскелетные волокна, обнаруженные в коже и других эпителиальных (листовых) тканях (Таблица 1). Кератины (типы I и II) и другие тесно связанные (типы III-VI) промежуточные белки филаментов или нановолокон раньше считались очень инертными, поскольку они образуют сети филаментов, которые нелегко разрушить, в отличие от актина и цитоскелета микротрубочек. системы, которые можно быстро и полностью разрушить многими лекарствами.Идентификация причинных патогенных мутаций в генах кератина KRT5 и KRT14 в простом буллезном эпидермолизе (EBS), вызванном волдырями кожи человека, изменила эту точку зрения и продемонстрировала важность этих белков для поддержания устойчивости тканей (Bonifas et al., 1991 ; Coulombe et al., 1991; Lane et al., 1992). Как первое заболевание, о котором было сообщено, вызванное мутациями кератина, EBS установила образец для всех других кератиновых заболеваний, а также нескольких генетических заболеваний кожи, не связанных с кератином.Многие «кератинопатии» в настоящее время идентифицированы с различными фенотипами заболеваний, которые часто предсказываются тканеспецифической экспрессией кератина, с патологией, обычно включающей некоторую форму хрупкости тканей (Szeverenyi et al., 2008; см. Плакат).

    Таблица 1.

    Экспрессия белков кератина в эпителиальных тканях

    Рассматривая основные элементы структуры кератинового белка и сборки филаментов, мы рассматриваем, как кератиновые филаменты придают тканям механическую устойчивость и как мутации могут влиять на эти процессы и нарушать функцию тканей.Редкие кератинопатии человека предоставили важные ключи к разгадке функции кератина, выявив потенциальную роль кератинов во многих типах стрессовой реакции и даже во влиянии на мембранный перенос и дифференцировку клеток и тканей. Эти знания начали использоваться для разработки вариантов лечения кератиновых заболеваний, и были проведены первые успешные испытания siRNA на людях. В заключение мы рассмотрим проблемы и проблемы, с которыми сейчас сталкиваются отрасли, и то, как они решаются или могут быть решены.

    Кератиновый белок и структура филаментов

    Семейство кератинов состоит из 54 белков (Schweizer et al., 2006) двух семейств (типов I, кислотных и II, нейтральных или основных), каждый из которых экспрессируется в определенной последовательности во время дифференцировки. Наибольшее разнообразие выражений проявляется в коже (см. Плакат). Кератиновые белки можно разделить на три функциональные группы: «простые» кератины, экспрессируемые в эмбриональном и однослойном эпителии, включая секреторные клетки печени, кишечника и желез; «Барьерные» кератины, выраженные в многослойном многослойном плоском эпителии, таком как эпидермис кожи; и более твердые «структурные» кератины, образующие волосы и ногти (Таблица 1).

    Как и все промежуточные филаменты, кератиновый белок имеет три четких домена: центральный домен α-спирального стержня, фланкированный неспиральными участками головы и хвоста, которые содержат большинство сайтов фосфорилирования (Geisler et al., 1982; Omary et al., 2006 ). Кератины начинают сборку как гетеродимеры одного кератинового мономера типа I и одного типа II (Hatzfeld and Weber, 1990; обзор Herrmann and Aebi, 2000), со стержневыми доменами, выровненными параллельно и в регистре. Эти димеры образуют антипараллельные тетрамеры, перекрывая N-концевую половину своих стержневых доменов.Затем тетрамеры собираются в «нити единичной длины» длиной 60 нм (см. Плакат). Они быстро собираются встык, в течение 10 секунд in vitro (Herrmann et al., 2002), образуя нановолокна, похожие на веревки, толщиной ~ 10 нм. Антипараллельная природа тетрамеров приводит к образованию филаментов, которые не имеют полярности, что опять же в отличие от актиновых филаментов или микротрубочек, и подразумевает, что кератиновые филаменты не могут функционировать как однонаправленные треки для молекулярных моторов. На обоих концах стержневого домена находятся высококонсервативные мотивы инициации и завершения спирали, которые являются горячими точками для мутаций наиболее тяжелых заболеваний (Lane and McLean, 2004; Uitto et al., 2007).

    Динамическое поведение кератинов

    Цитоплазматические нити кератина образуют в клетке ветвящиеся пучки и закрепляются в соединениях по периметру клетки. Кератины связываются через десмоплакин с десмосомами (Kouklis et al., 1994), которые соединяют соседние клетки, и через плектин (Andrä et al., 2003) с гемидесмосомами, которые соединяют клетки с их субстратами прикрепления. Эта сеть соединений волокон закрепляет клетки в трех измерениях через эпителий. Однако цитоскелет кератиновых волокон должен быть динамичным, пластичным и гибким, чтобы клетки могли размножаться во время роста и мигрировать во время заживления ран.Динамическая сборка и разборка филаментов также необходимы, чтобы позволить эпителиальным клеткам поддерживать неповрежденную сеть, в то время как они изменяют свой профиль экспрессии кератина во время дифференцировки или в ответ на стресс. Например, в эпидермисе K5 и K14 являются основными кератинами, синтезируемыми в базальных клетках (которые могут пролиферировать), тогда как K1 и K10 экспрессируются в надбазальных клетках (которые «заблокированы» для дифференцировки). Однако кератиновые белки имеют длительный период полураспада, около 4 дней для простых кератинов (Denk et al., 1987), а K5 и K14 могут сохраняться в супрабазальных клетках (см. Плакат) вместе с K1 и K10 (Kartasova et al., 1993; Eriksson et al., 2009; Windoffer et al., 2011). Постепенный переход, а не полная разборка и повторная сборка сети, сохраняет структурную целостность сети волокон во время дифференциации.

    Где собираются кератины в клетке? Промежуточные филаменты не имеют определенных организующих центров, как микротрубочки; они могут синтезироваться по всей клетке в виде крошечных субфиламентных частиц, которые встречаются по всей цитоплазме (Liovic et al., 2003). Филамент единичной длины (см. Плакат) может быть предшественником зародышеобразования, но это не подтверждено, поскольку его размер (60 нм) ниже предела разрешения стандартной световой микроскопии. Новые методы микроскопии сверхвысокого разрешения (обзор Schermelleh et al., 2010) могут вскоре пролить свет на это. Оборот может быть ускорен на периферии клетки, и недавно была описана модель сборки филаментов, которая предполагает, что филаменты зарождаются на периферии клетки в очаговых адгезиях, прежде чем удлиняться и затем интегрироваться в уже существующую периферическую сеть (Windoffer et al., 2011).

    Вероятным кофактором для локализации собирающихся кератинов является линкерный белок плектин, поскольку изоформы плектина связывают актин или промежуточные филаменты в разных местах клетки. Известно, что плектин влияет на формирование и динамику филаментов виментина (промежуточного белка филаментов в фибробластах) (Spurny et al., 2008; Kostan et al., 2009), и плектин также участвует в актин-зависимом движении внутрь кератины на периферии клеток (Kölsch et al., 2009). Сборка кератина в очаговых адгезиях (Windoffer et al., 2006) также может зависеть от фосфорилирования митоген-активируемыми протеинкиназами p38, поскольку ингибирование этих киназ предотвращает образование предшественников филаментов на периферии клетки (Wöll et al., 2007) .

    Для кератинов был описан широкий спектр посттрансляционных модификаций, включая фосфорилирование до убиквитилирования, сумоилирования и ацетилирования (Omary et al., 2006; Ku et al., 2010; Srikanth et al., 2010; Snider et al., 2011), которые могут влиять на растворимость кератинов в определенных ситуациях. Наиболее хорошо задокументированной модификацией является фосфорилирование, при этом многие сайты известны на простых кератинах (обзор Omary et al., 2006), но меньше определено на барьерных кератинах. Фосфорилирование кератиновых филаментов с помощью протеинкиназы Cζ необходимо для ремоделирования филаментов K8 и K18 в ответ на напряжение сдвига (Flitney et al., 2009; Sivaramakrishnan et al., 2009).

    Принимая во внимание все вышесказанное, даже одно изменение аминокислоты в кератинах может прервать функцию клеток разными способами, изменяя их посттрансляционные модификации, их интеграцию в соединения или кинетику сборки филаментов (Herrmann et al., 2002; Owens et al., 2004), чтобы получить менее стабильную сеть филаментов и вызвать заболевание. Напр., Некоторые из тяжелых мутаций K14, которые вызывают EBS Доулинга-Меара, такие как горячая мутация p.Arg125Pro, приводят к образованию цитоплазматических агрегатов кератина (Ishida-Yamamoto et al., 1991). In vitro эта мутация снижает способность реконструированных филаментов связываться в пучки в условиях перекрестного связывания (Ma et al., 2001). Влияние мутаций на механическую устойчивость эпителиальных тканей обсуждается ниже.

    Кератины придают эпителию механическую устойчивость

    Сеть кератиновых филаментов может противостоять значительным механическим силам, особенно в стратифицированном эпителии, таком как эпидермис (Beriault et al., 2012). Обеспечивая механическую непрерывность эпителиального слоя, сеть кератин-десмосома и кератин-гемидесмосома генерирует механическую устойчивость по всей ткани, поскольку сеть будет рассеивать механическое напряжение от источника к окружающему эпителию.Исследования механических свойств одиночных нитей показывают, что кератиновые нити гибкие и прочные, менее жесткие, чем актиновые нити при низких деформациях, и менее хрупкие, чем микротрубочки при высоких деформациях, где они демонстрируют деформационное упрочнение (Janmey et al., 1991; Kreplak and Фадж, 2007). Связка кератиновых филаментов, по-видимому, увеличивается, когда клетки подвергаются напряжению сдвига (Flitney et al., 2009).

    Хрупкость тканей, наблюдаемая при многих кератиновых заболеваниях, отражает решающую роль кератинов в обеспечении механической стабильности клеток и тканей (McLean and Moore, 2011).Однако исследования показывают, что мутации в кератинах не снижают механическую устойчивость просто за счет предотвращения образования волокон. Клеточная линия кератиноцитов, экспрессирующая GFP-меченый K14, несущий мутацию p.Arg125Pro, может выдерживать однонаправленное растяжение (более 100%) без значительного повреждения или гибели клеток в той же степени, что и клетки, экспрессирующие нити дикого типа (Fudge et al. 2008; Берио и др., 2012). Однако клетки, экспрессирующие мутантные кератины, гораздо менее способны выжить при повторяющемся растяжении, чем клетки, экспрессирующие кератины дикого типа (Russell et al., 2004). Похоже, что мутации изменяют динамику образования филаментов, в результате чего кератиновая сеть становится менее стабильной. Кроме того, клеточные линии, полученные от пациентов с EBS с мутациями в K5 или K14, мигрируют быстрее в анализах царапин на тканевых культурах, чем их аналоги дикого типа, возможно, потому, что сеть более динамична, что позволяет клетке быстрее реорганизовать свои кератиновые филаменты для миграции (Morley et al., 2003). Наличие кератиновых мутаций или снижение экспрессии кератина также снижает экспрессию компонентов десмосом и линкерных белков цитоскелета (Long et al., 2006; Лиович и др., 2009; Wagner et al., 2012). Это предполагает альтернативный механизм заболевания, при котором мутации кератина могут приводить к хрупкости ткани из-за уменьшения количества белков соединения, что приводит к снижению стабильности ткани.

    Фенотип кератиновой болезни предполагает, что кератины выполняют несколько функций

    Данные о кератиновых заболеваниях человека, которые не связаны с хрупкостью тканей, а также данные экспериментальных моделей, таких как нокаутные и трансгенные мыши, предполагают, что кератины необходимы для многих различных клеточных процессов, включая реакции на немеханический стресс, расположение органелл и дифференцировка тканей (Gu and Coulombe, 2007; Omary et al., 2009; Тойвола и др., 2010). Они обсуждаются в следующих разделах.

    Мутантные кератины изменяют реакцию на стресс

    Экспрессия многих кератинов повышается в ответ на стресс, что указывает на важную роль этих белков в ответе на стресс (обзор Toivola et al., 2010). В частности, экспрессия кератинов K6a, K6b, K16 и K17 индуцируется воспалительными цитокинами или в ответ на заживление ран и окислительный или УФ-стресс (Freedberg et al., 2001; DePianto and Coulombe, 2004).

    Мутации в простых эпителиальных кератинах K8 и K18 были идентифицированы как факторы риска для некоторых пациентов с воспалительным заболеванием кишечника (Owens et al., 2004) или заболеванием печени (Ku et al., 2003). Потеря механической устойчивости кишечника (необходимой для противодействия перистальтическому движению во время пищеварения), вызванная мутациями кератина, может вызвать повреждение тканей (Owens and Lane, 2004). Напротив, печень менее подвержена механическому стрессу, но уязвима для повреждения токсинами, такими как алкоголь, а в печени мутации кератина снижают устойчивость к таким воздействиям (Ku et al., 2007; Omary et al., 2009). Это может помочь объяснить, почему мутации в этих кератинах не проявляются у большинства людей, но все же предрасполагают носителей к повреждению печени, опосредованному токсинами или вирусами, что создает ситуации клеточного стресса (Omary et al., 2009). Было высказано предположение, что K8 действует как «фосфатная губка», подвергаясь гиперфосфорилированию, которое поглощает активность фосфорилированной стресс-активируемой протеинкиназы (SAPK), предотвращая, таким образом, апоптоз (см. Плакат; Ku and Omary, 2006).

    Мутации в K5 и K14, вызывающие EBS, также изменяют реакцию клетки на стресс.Клетки, экспрессирующие мутировавшие K5 или K14, демонстрируют усиленную и ускоренную передачу сигналов SAPK в ответ на внешние стрессы (D’Alessandro et al., 2002), а конститутивная повышающая регуляция передачи сигналов киназы, регулируемой внеклеточными сигналами (ERK), в этих клетках способствует их увеличению. устойчивость к апоптозу (Russell et al., 2010). Нацеливание кератиновых филаментов на деградацию усиливается во время стресса и из-за присутствия мутантных или неправильно свернутых кератинов, которые не могут эффективно интегрироваться в кератиновую сеть (Jaitovich et al., 2008; Löffek et al., 2010; Na et al., 2010; Rogel et al., 2010).

    Транспорт кератинов и органелл

    Мутации в некоторых кератинах выявили роль этих белков в определенных событиях мембранного переноса (см. Плакат) (Kumemura et al., 2004; Toivola et al., 2005; Kumemura et al., 2008). Группа редких кератиновых заболеваний, включая болезнь Даулинга-Дегоса, которые вызваны мутациями в K5 или K14, имеют фенотип кожного пигмента (участки гипер- и гипопигментированной кожи; см. Плакат), который напрямую не связан с образованием пузырей на коже ( при наличии) (Уттам и др., 1996; Бец и др., 2006; Лугасси и др., 2006). Меланосомы (гранулы, содержащие пигмент) вырабатываются меланоцитами и переносятся в базальные кератиноциты, где они располагаются в дистальной крышке над ядром. Нарушение переноса меланосом или их расположения в кератиноцитах может привести к изменению пигментации кожи. Хотя механизм, с помощью которого мутации в эпидермальных кератинах изменяют расположение меланосом, полностью не изучен, он может включать взаимодействие K5 с шапероном HSC70, который участвует в отслаивании везикул (Planko et al., 2007).

    На дифференцировку тканей влияет экспрессия кератина

    Тканеспецифический паттерн экспрессии кератинов устанавливается на ранней стадии развития и дифференцировки и поэтому строго контролируется. Гистопатологи исторически использовали экспрессию кератина в эпителиальных опухолях для определения ткани происхождения (Lane and Alexander, 1990), а в последнее время в качестве прогностических маркеров (обзор Karantza, 2011). Изменение кератинов, экспрессируемых в клетке, может иметь самые разные эффекты; они могут быть связаны с изменением судьбы клеток, которое отражается в измененном профиле кератина и может приводить к последующему изменению физических свойств (обсуждается у Owens and Lane, 2003).Например, у мышей, экспрессирующих K1 в β-клетках поджелудочной железы, развивается диабет, характеризующийся уменьшением количества секреторных везикул инсулина (Blessing et al., 1993). Делеция K17 на модели мышей приводит к дефектам цикличности волосяных фолликулов, заживлению ран (за счет уменьшения размера клеток и синтеза белка) и изменению профиля воспалительных цитокинов (Kim et al., 2006; Tong and Coulombe, 2006; DePianto и др., 2010). Хотя взаимодействия K17 с адаптерным белком 14-3-3σ и TRADD (доменом смерти, связанным с рецептором фактора некроза опухоли типа 1) предполагают потенциальные механизмы, с помощью которых потеря K17 может вызвать некоторые из этих фенотипов, кажется вероятным, что делеция K17 оказывает более общее влияние на дифференциацию тканей.Исследования «неестественных» кератиновых пар, таких как K5 в паре с K16 или K18, а не его нормального партнера, K14, показывают, что сборка и механические свойства нитей могут быть радикально изменены путем изменения присутствующего кератина типа I или типа II (Yamada et al., 2002; Lee, Coulombe, 2009). Это отражено в нокауте K14 у мышей, при котором экспрессия K16 или K18 приводит только к частичному восстановлению фенотипа в разной степени (Hutton et al., 1998; Paladini and Coulombe, 1999), что указывает на правильную экспрессию кератины имеют решающее значение для нормального функционирования тканей.Правильная экспрессия кератинов также важна для развития и поддержания придатков эпидермиса (волосяных фолликулов и сальных желез). Мутации в кератинах, экспрессируемые в этих придатках, приводят к различным дефектам, включая монилетриксный синдром ломкости волос или врожденную пахионихию, заболевание, характеризующееся дистрофией ногтей, болезненной ладонно-подошвенной кератодермией и кистами, связанными с волосяными фолликулами, или хрупкостью клеток слизистых поверхностей (McLean et al., 2005; Schweizer et al., 2007) (см. Плакат).

    Понимание точной роли кератинов в этих процессах и того, как мутации вызывают описанные дефекты, будет иметь решающее значение для разработки методов лечения кератиновых заболеваний.

    Возможности терапии

    До сих пор терапевтические подходы к кератиновым заболеваниям были сосредоточены на двух разных областях: (i) генетическое устранение мутантного белка и (ii) низкомолекулярная терапия для некоторой стабилизации кератиновой сети. Успешное испытание малой интерферирующей РНК (миРНК) против мутанта K6a у пациента с врожденной пахионихией недавно продемонстрировало осуществимость первого терапевтического пути (Leachman et al., 2010), и без сомнения последуют дальнейшие подходы на основе siRNA (Atkinson et al., 2011; Liao et al., 2011). Однако были высказаны значительные опасения по поводу потенциальных эффектов siRNA не по отношению к мишени (Jackson and Linsley, 2010). Поскольку изменения в экспрессии кератина могут иметь драматические последствия для дифференциации тканей (см. Выше), к попыткам изменить экспрессию кератина в терапевтических целях следует подходить с осторожностью. Тем не менее, низкомолекулярные методы лечения также исследуются, чтобы управлять уровнями кератина в клетке.Было показано, что несколько небольших молекул модулируют экспрессию кератина, и они либо изменяют экспрессию нескольких кератинов, либо нацелены на конкретный кератин. К ним относятся статины, которые умеренно подавляют активность промотора K6a (Kerns et al., 2007; Törmä, 2011; Zhao et al., 2011). При тяжелых кератиновых заболеваниях, когда наблюдаются скопления, можно облегчить симптомы за счет уменьшения количества агрегации с помощью химических шаперонов, которые могут “ расчистить путь ” цитоскелету кератиновых волокон для правильного реформирования (Löffek et al. ., 2010; Chamcheu et al., 2011).

    Перспективы

    Кератиновые нити играют важную роль в обеспечении механической устойчивости эпителиальных тканей. Связанные с этой функцией, кератины участвуют в реакции клеток на стресс, дифференцировке тканей и транспорте органелл. Несмотря на значительные усилия, детали субструктуры кератиновых филаментов, и в особенности роль доменов головы и хвоста, плохо изучены (Strelkov et al., 2003), как и контроль сборки и динамики филаментов внутри клетки.Одна модель динамики филаментов, в которой филаменты зарождаются на периферии клетки и удлиняются и созревают по мере продвижения к центру клетки, была представлена ​​выше. Однако динамика филаментов, вероятно, будет отличаться в мигрирующих или делящихся клетках, где кератиновый цитоскелет очень динамичен, по сравнению с клетками в интактной ткани, где филаменты кажутся стабильными и закреплены на стыках клеток. Комбинация локализованной высокодинамичной реорганизации филаментов [как наблюдалась для виментина (Helfand et al., 2011)] и некоторая форма обмена субъединицами внутри сети кажется более вероятной, но механизмы, с помощью которых контролируется динамика кератина, еще не поняты. Мутации кератина, вызывающие заболевание, могут предоставить важную информацию в этой области, особенно в объяснении того, как изменение образования и динамики филаментов приводит к возникновению хрупких эпителиальных тканей. Чтобы решить эти проблемы, необходимо будет улучшить лабораторные модели кератиновых заболеваний, чтобы они лучше отражали физиологическое состояние.Понимание связи между ролью кератиновых нитей в обеспечении механической устойчивости и явно несвязанными фенотипами, которые наблюдаются при определенных кератиновых заболеваниях, является приоритетом, и дальнейшие исследования в этой области, мы надеемся, дадут новые терапевтические вмешательства при кератиновых заболеваниях.

    Благодарности

    Авторы выражают благодарность Джону Коммону за критическое прочтение рукописи и Джону Коммону, Деклану Ланни и Грэму Райту (Отдел микроскопии IMB) за помощь в создании изображений.

    Сноски

    • Финансирование

      Работа в лаборатории авторов поддерживается Советом по биомедицинским исследованиям Агентства по науке, технологиям и исследованиям (A * STAR), Сингапур.

    • Версия плаката с высоким разрешением доступна для загрузки в онлайн-версии этой статьи на сайте jcs.biologies.org. Отдельные панели плакатов доступны в виде файлов JPEG по адресу http://jcs.biologies.org/lookup/suppl/ doi: 10.1242 / jcs.099655 / – / DC1

    • © 2012. Опубликовано ООО «Компания биологов»

    Что это такое и почему это так важно для вашей кожи и волос?

    21 октября 2020 г.

    Уход за волосами | Ингредиенты

    Ученый BASF Мифили Нори объясняет науку, лежащую в основе кератина, и объясняет, как сохранить волосы здоровыми

    Мифили Нори, Корпорация BASF

    Многое из того, что потребители делают со своими волосами, включая химическую обработку и использование тепловых приборов, приводит к повреждению кератина, защитного белка и структурного компонента, присутствующего в волосах и других местах.

    Имея это в виду, Мифили Нори, старший научный сотрудник компании BASF Corporation, объясняет точную функцию кератина и то, как действовать против повреждения кератином.


    Кератин считается защитным белком и ключевым структурным компонентом, который содержится в наших волосах, коже и ногтях.

    Кератины человеческих волос классифицируются как твердые кератины, состоящие из 65-96% белков, 1-9% липидов, 3% меланина и других второстепенных соединений.

    Волосы в основном поражены кутикулой, корой и мозговым веществом.Кора волоса демонстрирует сложную композитную структуру из кристаллических белковых доменов, образованных димерами альфа-спиральных белков, встроенными в аморфную белковую матрицу.

    Кератиновое вещество богато серой и содержит аминокислоты. Эта сложная морфология отвечает за отличные механические свойства человеческих волос.

    Каждая кутикула волоса состоит из 5-12 слоев бета-кератинов и является внешним слоем стержня волоса и считается «защитной стенкой».Кутикула обычно состоит из 5-7 накладывающихся друг на друга бесцветных слоев, она чрезвычайно твердая и устойчивая и защищает кору волоса.

    Кератины обеспечивают как внешнюю защиту кутикулы волоса, так и внутреннюю структуру коры головного мозга. Эти белки являются строительными блоками, которые способствуют прочности, гибкости и общему здоровью волос.

    Кератины играют ключевую роль в сплоченности и физических свойствах волос и могут быть истощены при неправильном уходе за волосами. Химическая обработка, использование тепловых приборов, повреждение поверхности из-за неправильного ухода и факторы стресса окружающей среды могут сыграть значительную роль в разрушении кератина.

    Что касается кожи, если эти кератиновые чешуйки разрушены, они влияют на ощущение и внешний вид кожи, делая кожу тусклой, сухой и менее эластичной.

    Функция белков в первую очередь зависит от их молекулярной массы, дериватизации, аминокислотного состава и происхождения. Белки с низким молекулярным весом могут проникать через кутикулу в кору волоса и способствовать повышению эластичности, глубокому восстановлению и увлажнению. Белки с высокой молекулярной массой обладают пленкообразующими свойствами, которые способствуют кондиционированию, эластичности и защите.

    Белки могут быть получены из многих источников и могут различаться по содержанию аминокислот. Коллаген, кератин и эластин – три наиболее распространенных белка животного происхождения.

    Белки также естественным образом содержатся в продуктах питания и растениях и в основном доступны в гидролизованной форме. Белки на основе пшеницы, не содержащие глютен, могут быть получены из сои или риса. Белки фитокератина растительного происхождения могут быть получены путем ферментативного гидролиза растительного белка.

    Растущий рынок

    Количество запускаемых продуктов на основе протеина для ухода за волосами и кожей растет.Основные формы применения продуктов с протеинами для волос включают шампуни, средства для ухода за волосами и кондиционеры; для кожи они в основном используются в скрабах, очищающих средствах и лосьонах.

    По мере того, как заявления о веганстве и отсутствии глютена становятся все более распространенными, потребители ищут альтернативные решения для белков животного происхождения.

    В зависимости от предпочтений потребителей BASF предлагает кератиновые белки как животного, так и растительного происхождения. Кератиновые микропротеины, такие как Nutrilan Keratin LM и Gluadin Kera-P LM, получены из 100% возобновляемого сырья и произведены ферментативным методом.

    Белок растительного происхождения Gluadin Kera-P LM – идеальная альтернатива кератину. Оба микропротеина могут глубоко проникать в слои волос, обеспечивая длительный эффект. Они восстанавливают структурные повреждения и омолаживают поверхность волос. Они наполняют ваши волосы кератином и строительными блоками на растительной основе соответственно.

    Рекомендуемые компании

    Кератин в волосах – Пересадка волос в Хьюстоне

    Что такое кератин

    Кератин – это белок, который содержится в коже, волосах и ногтях человека, а также в физических характеристиках многих животных разных видов.Существует два основных типа кератиновых белков: один известен как альфа-кератин, а другой – как бета-кератин. Белки альфа-кератина производятся людьми и другими млекопитающими, тогда как белки бета-кератина образуются в телах других видов животных, таких как рыбы и рептилии. Кератиновые белки могут быть мягкими и легко сгибаемыми, когда они находятся в волосах, или невероятно твердыми, и ими нельзя легко манипулировать, как копытами или зубами животных. Независимо от того, мягкий или твердый белок, кератиновые клетки обычно уже мертвы к тому времени, когда они превращаются в волосы, кожу или копыта.Обычно мертвые кератиновые клетки защищают нежную ткань, которая находится под ними. Несмотря на то, что наиболее распространенные формы кератиновых клеток мертвы к тому времени, когда они становятся видимыми, о них все же можно позаботиться путем регулярного ухода и правильного питания. Это особенно важно, когда речь идет о здоровье человеческих волос, содержащих кератиновые протеины.

    Роль кератина

    Кератин – это жизненно важный белок для кожи, волос и ногтей человека.Фактически, около 95% макияжа волос состоит только из кератина. К тому времени, когда на теле появляются волосы, клетки уже мертвы. Поскольку волосы не видны до тех пор, пока кератиновые белки не станут мертвыми клетками, для здоровых волос жизненно важно обеспечить организм адекватным питанием, чтобы регулировать рост кератиновых белков, пока они все еще активны внутри тела. Когда речь идет о производстве белков кератина, особенно важны витамины A и D. Потребление надлежащего количества этих витаминов, а также многих других для производства здорового количества кератина в организме – отличный способ обеспечить здоровый рост новых волос, ногтей и кожи.В случае повреждения волос доступны кератиновые добавки и средства для ухода за волосами для восстановления содержания кератина в волосах и приведения их в естественное здоровое состояние.

    • Кератины (PDF): В этом документе представлена ​​подробная информация и схемы, поясняющие структуру белков кератина.
    • Кератиноциты: этот ресурс предоставляет информацию обо всей покровной системе и функциях многих клеток, включая кератиноциты.
    • Роль кератиновых белков: В этом документе представлена ​​информация о роли кератиновых белков в структуре и росте волос.
    • Кожа, волосы и ногти. Здесь рассматривается основная анатомия человека, включая слои кожи и функции кератина.
    • Что такое человеческие волосы? Человеческие волосы намного сложнее, чем могут выглядеть снаружи. Переход по этой ссылке дает читателям более подробное представление о составе человеческих волос.
    • Структура белков кератина: На этом веб-сайте обсуждается структура белков кератина.
    • Структура кожи: на этом веб-сайте представлена ​​полезная схема трех слоев кожи и объясняется, как полезен кератин.
    • Альфа-кератин: Здесь определены и описаны различные волокнистые белки, включая альфа-кератин и коллаген.
    • Волосы и ногти: на этом веб-сайте обсуждается состав волос и ногтей, а также место нахождения кератина.
    • Белки: Здесь описаны функции и состав многих белков, находящихся в организме.
    • Структура и функция кератина: здесь представлены простые определения терминов, относящихся к структуре и функциям кератина, в дополнение к фотографиям белков кератина.

    Кератин в природе

    В то время как человеческие волосы являются наиболее известным источником белков кератина, кератин фактически содержится во многих других видах. Другие млекопитающие производят альфа-кератин, который отвечает за рост меха, овечьей шерсти, копыт и рогов. Рептилии, птицы, земноводные и рыбы производят бета-кератин, который отвечает за рост чешуи, клювов, перьев и кожи. Причина роста белков кератина, приводящая к этим физическим характеристикам животных, аналогична таковой у людей; это для защиты подлежащих тканей.Кератин также играет очень важную роль в выживании животных против хищников, так как многие защитные механизмы, такие как когти и панцири, созданы с помощью белков кератина.

    • Покровы: В этом ресурсе описываются кожные покровы и типы твердых тканей, связанных с кожей животных и человека.
    • Структура, функции и механические свойства кератина (PDF): Кератин выполняет различные функции в организме человека и в животном мире. Этот документ предоставляет подробную информацию обо всем, что такое кератин, и делает его очень понятным.
    • Птицы и медведи и изголовье кровати: кератин! Кератин находится не только в человеческих волосах, но и во многих местах, и эта ссылка описывает множество различных мест, где кератин встречается у животных.
    • Рога и рога: Рога и рога, встречающиеся у многих различных видов животных, сделаны из кератина. На этом сайте рассказывается о развитии рогов и рогов.
    • Кератин в зубах: Кератин содержится в зубах многих млекопитающих. Этот документ объясняет образование зубов у многих животных.
    • Биология перьев: этот ресурс объясняет состав перьев птиц, которые состоят из кератина.
    • Рога и бивни: у слонов и носорогов есть бивни и рога, но бивни слона сделаны из слоновой кости, а бивни носорогов – из кератина. В этом документе представлены изображения и объяснения различий между бивнями из слоновой кости и кератиновыми рогами.
    • Кератин в шерсти (PDF): в этом документе объясняется, как белки кератина помогают овцам формировать шерсть.
    • Baleen Whales: Здесь описаны физические характеристики усатых китов, в том числе кератиновые пластинки, обнаруженные во рту усатых китов.
    • Иглы дикобраза: Этот ресурс информирует читателей о том, как кератин играет роль в развитии игл дикобраза.

    Интересные факты о кератине

    • Мозоли на теле (чаще всего на руках и ногах) возникают, когда организм производит слишком много кератина в результате частого трения о кожу.
    • Стригущий лишай – это инфекция, вызываемая грибком, известным как дерматофиты, который питается кератином и способен жить на нем.
    • Поскольку кератин содержится в волосах, коже и ногтях, многие косметические компании начали создавать косметические продукты, содержащие кератин.
    • Млекопитающие производят альфа-кератин, в то время как другие животные, например рептилии, производят бета-кератин.
    • Кератиновые белки отвечают за образование человеческих ногтей, чешуи рептилий, игл дикобраза и даже перьев птиц.
    • Добавки, содержащие кератин, доступны для людей с истончением и выпадением волос.
    • Часто шелковые волокна, создаваемые пауками для плетения паутины и захвата других насекомых, состоят из белков кератина.
    • У усатых китов во рту есть пластинки из твердого кератина, известные как усатый.

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *