Для гемоглобина что есть: Что повышает гемоглобин? Список продуктов, повышающих гемоглобин в крови

By | 04.02.2019

Китайские ученые разгадали секрет COVID-19? Разбираем новость с экспертом :: РБК Тренды

COVID-19 вызывает не пневмонию, а гипоксию, уверены ученые Сычуаньского университета науки и технологий и Ибиньского университета. Напрашивается вывод: мы лечили не ту болезнь и не теми лекарствами. Но так ли это?

SARS-CoV-2 похищает железо?

Согласно теории китайских ученых, Вэньчжуна Лю из Сычуаньского университета науки и технологий и Хуалана Ли из Ибиньского университета, вирус SARS-CoV-2 атакует не легочные альвеолы, а клетки крови человека. Проникая внутрь эритроцитов, он связывается с молекулами гемоглобина, и «отрывает» у них ионы железа. Из-за чего красные кровяные тельца уже не могут осуществлять полноценный транспорт кислорода по кровотоку. Это приводит к тому, что развиваются:

  • гипоксемия (снижение содержания кислорода в крови)

  • гипоксия (полиорганная кислородная недостаточность)

  • ОРДС (острый респираторный дистресс-симптом)

Что увеличивает, в том числе, и очаги воспаления в легких. Поэтому на компьютерной томографии грудной клетки врачи видят эффект «матового стекла», который соответствует картине пневмонии.

Что это значит?

Если Вэньчжун и Хуалан правы, и SARS-CoV-2 нарушает транспорт кислорода и заставляет «задыхаться» все органы и ткани в организме человека, то бороться надо не с пневмонией, а с гипоксией. А это в корне меняет тактику лечения коронавирусной инфекции.

Как разрабатывают вакцины от новых заболеваний на примере COVID-19

Такие ошеломительные выводы из статьи китайских ученых произвели в мире эффект разорвавшейся бомбы. Не только в научных и медицинских кругах, но и в целом в обществе. Что удивительно, само исследование еще даже нигде не опубликовано. Статья ученых выложена в архиве препринтов ChemRxiv и только ожидает рецензии.

Значит ли такое внимание к работе китайских ученых, что они на самом деле разгадали патогенез болезни COVID-19? Мы наконец получим по-настоящему эффективное лечение и пандемия вот-вот закончится?

Ситуацию вокруг сенсационной научной теории для РБК прокомментировала Анча Баранова — доктор биологических наук, профессор Школы системной биологии Университета Джорджа Мейсона (Вирджиния, США) и научный директор Биомедицинского холдинга «Атлас».


Насколько точна «гемоглобиновая» гипотеза?

Если бы я была научным рецензентом этой научной статьи, я бы сказала: ребята, здорово, что вы сделали биоинформатическую статью, но у вас такие далеко идущие гипотезы, почему бы вам их не проверить? In vitro хотя бы? И они бы мне написали в ответ: мы же биоинформатики, кроме компьютера и сервера у нас ничего нет, другими методами проверить гипотезу не можем. Этим должны заниматься другие экспериментальные ученые. И как рецензент тогда бы я сказала: хорошо, принимается. Потому что это стандартная ситуация: биоинформатики не могут ставить эксперименты, это не их научная задача. Я и сама такие биоинформатические статьи пишу в большом количестве.

Но что сейчас произошло? Вместо того, чтобы эта статья осталась в информационном поле биоинформатики, как интересная, неортодоксальная гипотеза, которую нужно дальше проверять, она сразу скакнула в массовое сознание. И люди сделали вывод, что проблема с COVID-19 решилась, ура! Но на самом-то деле были просто сделаны компьютерные модели. Они только в компьютере существуют: нарисованный вирусный белок взаимодействует с нарисованным ионом железа и другим белком-гемоглобином, к которому этот ион железа прикреплен. И вот была посчитана энергия у этого взаимодействия и сделан вывод, что этот вирусный белок может «отрывать» ион железа от молекулы гемоглобина.

Еще недостатки?

Они есть. И это не только мое мнение. Как минимум, есть одна научная статья, которая также находится в статусе препринта — то есть еще не опубликована. В ней целый коллектив ученых выступает с критикой этой смелой «гемоглобиновой» гипотезы. Любопытно, что обычно ученые не отвечают на препринты, только на опубликованные статьи. А здесь ответили. И что же говорят критики? Они признают, что мысли китайских ученых идут в интересном направлении. Идея, что вирусные белки могут проникать внутрь эритроцитов и вытеснять железо из порфириновых ядер молекулы гемоглобина, и, как следствие, лишать красные кровяные тельца возможности транспортировать кислород, не кажется антинаучной. Тем не менее, оппоненты заметили, что в расчетах у китайцев были допущены ошибки, и их много. Как минимум, одна из них — очень грубая.

В чем ошибка: китайские биоинформатики описали комплекс, в котором происходило взаимодействие вирусных белков с молекулами гемоглобина, как комплекс с наивысшей энергией. Посчитав, что чем больше энергия комплекса, тем он стабильнее. Но в биологии больше — не значит лучше. Как раз наоборот — чем ниже энергия комплекса, тем он считается стабильнее. Подробнее — в статье ученых.

Это, конечно, ставит резонный вопрос: а насколько вообще китайские ученые были компетентны в том, чтобы делать смелые биологические выводы по чисто биоинформатическим расчетам? Но это все равно не значит, что авторы «гемоглобиновой» гипотезы COVID-19 — плохие ученые. Так точно не стоит думать. Они показали гибкость ума, новую постановку проблемы. Они посмотрели туда, куда еще никто не смотрел. Нашли инструменты, которыми можно решить проблему. Но, да, — допустили ошибки. И это тоже нормально. Таких научных статей, где есть новая гипотеза, но доказательства у нее не совсем убедительные — миллион.

Можно ли проверить гипотезу китайцев?

Конечно, и довольно легко.

  • Эксперимент номер один. Вирусные белки уже давно экспрессированы по отдельности. Можно взять каждый из этих, в теории железо-связывающих, белков, налить их в пробирку, туда же добавить ионы железа и посмотреть — связываются они с ними или нет? Такой эксперимент можно сделать за день-два и это будет полностью безопасно.
  • Эксперимент номер два. Его можно провести уже не с ионами железа, а с самим гемоглобином. То есть взять молекулы гемоглобина, на которых сидят гемы с ионами железа, и в эту же пробирку поместить вирусные белки. Станет сразу понятно: могут они «отрывать» железо от гемоглобина, ведь оно к нему довольно крепко «прикручено»? Или эти вирусные белки только свободное железо в растворе связывают?
  • Эксперимент номер три. Можно забыть об in vitro и сразу отправиться к пациентам. У нас есть заболевшие COVID-19 и некоторые люди, к сожалению, умирают от пневмонии. После того, как они умирают, проводится вскрытие, чтобы понять, что произошло с легкими. И вот тут можно сделать тест на аккумуляцию железа. Это один из простейших патанатомических тестов, хотя далеко не каждый патанатом догадается его сделать. Все же смерть пациентов наступает не от гемохроматоза, а от респираторного заболевания. Но главное, что тесты такие есть. И, в принципе, любой патанатом может его провести, после чего раз и навсегда закрыть этот вопрос.

Но тут вот какой нюанс: поскольку людей от COVID-19 погибло уже довольно много, и патанатомы в разных странах уже провели большую работу по изучению состояния легких умерших, мне кажется немного странным, что никто из них не заметил такую странную вещь, как отложение железа в легких. А ведь это не так уж трудно заметить, как мы выяснили. Но почему-то об этом нам никто еще не сообщал. Из чего я пока делаю вывод, что авторы нашумевшей статьи сделали действительно слишком далеко идущие выводы.

Почему «сырая» работа китайцев стала мировой сенсацией?

Одновременно вместе с этой теорией с переднего края практической медицины пришли сообщения о том, что людей, попавших в госпиталь с диагнозом COVID-19, даже если они задыхаются, не надо сразу переводить на ИВЛ. Врачам стало понятно, что эта мера редко приводит к выздоровлению пациентов. Даже реже, чем при отеке легких, возникшем по каким-то другим причинам. По статистике США, только 15—20% людей с диагнозом СOVID-19 возвращается к жизни после трехдневной искусственной вентиляции легких. Остальные, к сожалению, умирают.

Коронавирус

Россия Москва Мир

0 (за сутки)

Выздоровели

0

0 (за сутки)

Заразились

0

0 (за сутки)

Умерли

0 (за сутки)

Выздоровели

0

0 (за сутки)

Заразились

0

0 (за сутки)

Умерли

0 (за сутки)

Выздоровели

0

0 (за сутки)

Заразились

0

0 (за сутки)

Умерли

Источник: JHU,

федеральный и региональные

оперштабы по борьбе с вирусом

Источник: JHU, федеральный и региональные оперштабы по борьбе с вирусом

Есть и такой нюанс: независимо от причины попадания на ИВЛ, многие выжившие после этого испытывают проблемы с памятью, почками и не только. Не все, конечно, а те, кому особо не повезло. А это «не повезло» определяется опять же исходным состоянием здоровья. Многое зависит от уровня воспаления в организме, в особенности нейровоспаления. Почему? Уже известно, что вирус SARS-CoV-2 в некоторой степени нейротоксичен. Поэтому у больных тяжелой формой COVID-19 наблюдается много неврологических симптомов: аносмия (потеря обоняния), дезориентация, головная боль. При этом у многих параллельно появляется еще и одышка. А, значит, и гипоксия. Важное уточнение: эта гипоксия может быть вообще никак не связана с гемоглобиновой теорией китайцев и тем, что вирусные белки влияют на транспорт кислорода. Но что нужно человеку с одышкой и гипоксией? Конечно, кислород. Однако, если его сразу положить на ИВЛ с этой самой гипоксией, то нейровоспаление в организме будет только усиливаться. Именно поэтому во многих госпиталях США и Европы приняли решение как можно дольше давать таким пациентам просто чистый кислород. Через специальные маски, или еще как-то, но повышать содержание кислорода в организме. И самое главное — чтобы при этом пациенты дышали самостоятельно. Это решение, кстати, уже даже закреплено на уровне гайдлайнов больниц.

А теперь вернемся к гемоглобиновой теории китайцев. Новость об этой публикации просто совпала по времени с сообщениями от врачей, которые начали говорить о том, что больным нужен кислород, а не ИВЛ. Из-за чего в сознании большинства сложилась такая картина: кислород нужен, потому что вирус нарушает его транспорт в крови. Просто уникальное совпадение. Отсюда вся шумиха.

Гемоглобиновая фантазия не поможет понять патогенез болезни COVID-19?

Вообще-то патогенез COVID-19 уже понятен. Тут загадки, на мой взгляд, нет. Мы знаем, как вирус попадает в человека. Он крепится к специфическим рецепторам наших клеток — ACE2 рецепторам. Они есть на многих клетках нашего организма. Например, в кишечнике очень большая концентрация ACE2 рецепторов.

Разнообразная и непредсказуемая картина, которую мы видим после того, как заражение произошло, связана уже не с самим вирусом. А с тем, какой у каждого из нас текущий иммунный статус, какие болезни в анамнезе, какой образ жизни каждый из нас ведет. И, конечно, большую роль играет наша генетика.

То есть мы все изначально различаемся по предрасположенности подхватить вирус, а также по предрасположенности — сильно реагировать на вирус или не сильно.

По всей видимости, мы различаемся и по нашей индивидуальной способности развивать на этот вирус иммунитет. Вирус SARS-Cov2 — это родственник вируса SARS-CoV. SARS-вирус вообще называется вирусом атипичной пневмонии. То есть, в принципе, у нас ничего странного не происходит по сравнению с заражением первым SARS. Там у нас тоже была неоднозначная патогенность или атипичная патогенность. Но теперь-то мы понимаем, что такая патогенность как раз типична для семейства вирусов родственных SARS-CoV. То есть нам надо говорить не о загадочном патогенезе болезни, а просто о новом механизме патогенности вируса. Поэтому нам нужно поскорее разобраться не с вирусом собственно, а с тем, как наш организм на него реагирует. Понять, чем именно отличается ответ организма, который справляется с инфекцией легко от ответа организма, который переносит болезнь в тяжелой форме? И от каких факторов это зависит, кроме возраста, текущих заболеваний и так далее.

Как работают тесты на коронавирус и кто их сейчас создает

На мой взгляд, настоящая загадка у этой болезни только одна — мы пока совсем не понимаем, как будет проходить повторное заражение. То есть в случае, когда человек переболел, а потом его иммунитет к COVID-19 взял и кончился, потому что был непрочным. Как в этой ситуации будет переноситься болезнь? В более легкой или более тяжелой форме? А может, в такой же? Или болеть никто не будет вообще?

Стоит ли ждать по-настоящему «железных» сенсаций о COVID-19?

Я считаю, главное, что вскоре произойдет — мы поймем, что происходит с людьми после того, как они перенесли коронавирусную инфекцию. И здесь я говорю не об иммунитете, а именно о последствиях заболевания. Какие признаки говорят о том, что состояние здоровья человека вернулось к нормальному, а какие — что не вернулось. Более того, у нас будут количественные меры, с помощью которых мы научимся понимать, насколько плохо или насколько благополучно каждый конкретный человек вышел из этого заболевания. И скоро-скоро мы ждем данных по когортам выздоровевших, чтобы все это понять.

Да, у нас уже есть данные по Китаю и Южной Корее. Но все-таки их нельзя экстраполировать на ту же Европу. И не потому что в этих данных какие-то ошибки — просто этничность другая. Система здравоохранения, условия, в которых все измеряется — тоже другие. То, что корейцу нормально, европейцу — нет, и наоборот. Поэтому мы ждем прежде всего данных из Европы и Америки — там, где у нас сильный размах эпидемии.

Есть еще одна важная вещь, которую мы ждем — это информация о том, как в результате карантина изменилось состояние здоровья людей с другими заболеваниями. То есть тех, кто не заболел коронавирусной инфекцией, но тех, чьи хронические болезни изменили свое течение: ухудшились или просто как-то изменились в условиях карантина. Ведь эти люди, возможно, как и многие, изменили диету. Находились под большим стрессом. Не могли обращаться к врачу. Не получали те лекарства, которые были необходимы. Все эти данные сейчас обрабатываются. Одним словом, сейчас идет огромный эксперимент во всем мире над всеми нами. И он о том, как меняется человеческая физиология в условиях пандемии и карантина. А она совершенно точно меняется. Большой вопрос, как именно?

Долгосрочные перспективы пандемии COVID-19?

Пока точно могу сказать об одном — уровень биологической грамотности у людей во всем мире в результате этой истории возрастет просто гигантски. И это прекрасно. Я надеюсь, многих подростков, да и вообще молодежь, это сподвигнет на то, чтобы всерьез заняться наукой. Потому что в будущем нам абсолютно точно понадобится еще больше ученых-биологов.


Подписывайтесь и читайте нас в Яндекс.Дзене — технологии, инновации, эко-номика, образование и шеринг в одном канале.

Уровень гемоглобина и ишемический инсульт 

* By submitting the completed data in the registration form, I confirm that I am a healthcare worker of the Russian Federation and give specific, informed and conscious consent to the processing of personal data to the Personal Data Operator Pfizer Innovations LLC (hereinafter referred to as the “Operator”) registered at the address: St. Moscow, Presnenskaya embankment, house 10, 22nd floor.

I grant the Operator the right to carry out the following actions with my personal data, as well as information about my hobbies and interests (including by analyzing my profiles on social networks): collecting, recording, systematizing, accumulating, storing, updating (updating, changing) , extraction, use, transfer (access, provision), deletion and destruction, by automated and (or) partially automated (mixed) processing of personal data.

Consent is granted with the right to transfer personal data to affiliated persons of Pfizer Innovations LLC, including Pfizer LLC (Moscow, Presnenskaya naberezhnaya, 10, 22nd floor), and with the right to order the processing of personal data, incl. h. LLC “Redox” (Moscow, Volgogradskiy prospect, house 42, building 42A, floor 3, room 3) and LLC “Supernova” (Moscow, Varshavskoe shosse, house 132), which processes and stores personal data.

The processing of my personal data is carried out for the purpose of registering on the Operator’s website www.pfizerprofi.ru to provide me with access to information resources of the Pfizer company, as well as to interact with me by providing information through any communication channels, including mail, SMS, e-mail, telephone and other communication channels.

This consent is valid for 10 (ten) years.

I have been informed about the right to receive information regarding the processing of my personal data, in accordance with the Federal Law of July 27, 2006 No. 152-FZ “On Personal Data”.

This consent can be revoked by me at any time by contacting the address of the Operator-Pfizer Innovations LLC or by phone. 8 495 287 5000.

*Отправляя заполненные данные в регистрационной форме, я подтверждаю, что являюсь работником здравоохранения Российской Федерации и даю конкретное, информированное и сознательное согласие на обработку персональных данных Оператору персональных данных ООО «Пфайзер Инновации» (далее «Оператор»), зарегистрированному по адресу: г. Москва, Пресненская набережная, дом 10, 22 этаж.

Я предоставляю Оператору право осуществлять с моими персональными данными, а также сведениями о моих хобби и увлечениях (в том числе с помощью анализа моих профилей в социальных сетях) следующие действия: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), удаление и уничтожение, путем автоматизированной и (или) частично автоматизированной (смешанной) обработки персональных данных.

Согласие предоставляется с правом передачи персональных данных аффилированным лицам ООО «Пфайзер Инновации», в т. ч. ООО «Пфайзер» (г. Москва, Пресненская набережная, дом 10, 22 этаж), и с правом поручения обработки персональных данных, в т.ч. ООО «Редокс», (г. Москва, Волгоградский проспект, дом 42, корпус 42А, этаж 3, ком. 3) и ООО «Супернова» (г. Москва, Варшавское шоссе, дом 132), осуществляющим обработку и хранение персональных данных.

Обработка моих персональных данных осуществляется с целью регистрации на сайте Оператора www.pfizerprofi.ru для предоставления мне доступа к информационным ресурсам компании Пфайзер, а также для взаимодействия со мной путем предоставления информации через любые каналы коммуникации, включая почту, SMS, электронную почту, телефон и иные каналы коммуникации.

Срок действия данного согласия — 10 (десять)лет.

Я проинформирован (-а) о праве на получение информации, касающейся обработки моих персональных данных, в соответствии с Федеральным законом от 27. 07.2006 г. №152-ФЗ «О персональных данных».

Данное согласие может быть отозвано мною в любой момент посредством обращения по адресу нахождения Оператора-ООО «Пфайзер Инновации» или по тел. 8 495 287 5000.

Продукты повышающие гемоглобин в крови

Каждой клетке нашего тела чрезвычайно важно получать кислород. Диеты, сбои в питании, проблемы с пищеварением, стресс могут привести к снижению уровня гемоглобина и, как следствие, нарушению нормального доступа кислорода. Что скушать для стабилизации показателя, про какие витамины не стоит забывать и как проверить свой уровень белка в крови расскажем сегодня.

Разбор понятий.

Гемоглобин – это особый вид белка, который содержит в себе железо и, благодаря своей способности синтезироваться с кислородом, выполняет одну из важнейших функций в организме – перенос кислорода ко всем клеточкам и тканям вместе с кровообращением. Чем ниже в организме уровень гемоглобина, тем меньшее количество к клеткам поступает кислорода, что негативно сказывается на состоянии здоровья.

Возможные симптомы низкого уровня гемоглобина.
  • усталость, сильный упадок сил
  • одышка
  • синеватые губы и ногти
  • похудение/тошнота/изжога
  • бледность кожи
  • тремор рук
  • мушки в глазах и головокружения
  • кисти рук и ступни постоянно мерзнут
  • непонятная страсть к резким запахам
  • желание погрызть мел, лед

Низкий гемоглобин (анемия) – довольно опасное состояние организма, это может привести к необратимым последствиям. Если вы начали отмечать за собой эти признаки, то советуем сходить и сдать анализ крови.

Если вам не хочется высчитывать суточную норму железа и, исходя их этого, формировать рацион, можно просто начать принимать комплекс витаминов В. В данном разделе вы сможете подобрать себе понравившиеся продукты и витамины, все они способствуют улучшению состояния крови.

Перейти в каталог
Правильное решение.

Гемоглобин, норма которого для мужчин, женщин и детей разнится, легко привести в порядок, если вовремя заметить проблему. Первое и самое действенное оружие – изменить свой рацион, привнести в него все нужные полезные витамины и микроэлементы, которые наполнят клетки железом в должной норме. Особенно внимательно за уровнем гемоглобина должны следить вегетарианцы и веганы, так как все остальные чаще всего повышают свою норму за счет употребления мясных продуктов и субпродуктов.


Читайте также: Дефицит витамина В12. Симптомы. Причины. Лечение.


 
Как повысить гемоглобин?

Если у вас диагностировали железодефицитную анемию, то придется употреблять продукты с высоким содержанием витамина B, а также витамины и препараты железа. Хорошо улучшают состояние:

  • Халва, она состоит из переработанных зерен кунжута, либо подсолнечника, которые славятся содержанием в них железа.
  • Также много железа в красной свекле – употребляйте ее в виде сока, добавляйте в салаты,
  • Из рябины можно готовить настойки, яблоках – полезно ежедневное употребление вместе с косточками, отваре шиповника, гранате и натуральном гранатовом соке.
  • В холодное время года смесь меда с грецкими орехами защитит не только от простуд, но и также поможет держать стабильный уровень гемоглобина.
 
Гемоглобин в крови. Советы врачей.

Будьте внимательны к себе!

Продукты повышающие гемоглобин – Какие продукты повышают гемоглобин

«Ба-а, деточка, да у вас низкий гемоглобин!» Эту фразу хотя бы раз в жизни слышала каждая женщина. И любому из нас сразу становится ясно, о чём идёт речь. Ещё со школьной скамьи мы знаем, что гемоглобин – это белок, составная часть кровяных телец, отвечающий за доставку кислорода к тканям и всем органам человеческого организма. Если гемоглобина не хватает, от кислородного голодания страдают мозг и почки, а сердце вынуждено «гонять» большие объёмы крови, пытаясь обеспечить все органы кислородом.

Большинство из нас под понятием «низкий гемоглобин» подразумевают железодефицитную анемию. Чаще всего такой диагноз ставится женщинам, ведь ежемесячные «критические дни» и беременность отнимают драгоценный гемоглобин. Но причины понижения уровня гемоглобина в крови могут быть разными. Это могут быть заболевания, связанные с обильной кровопотерей, или некоторые заболевания желудочно-кишечного тракта, при которых железо не всасывается в кровь, или даже онкология. Поэтому, прежде чем браться за работу по повышению гемоглобина, нужно обязательно показаться врачу.

Если содержание гемоглобина в крови несколько ниже нормы, не стоит мчаться в аптеку и покупать железосодержащие препараты, в этом случае с задачей повышения показателей отлично справятся продукты повышающие гемоглобин. Если же картина совсем удручающая, эти продукты будут отличным подспорьем в медикаментозном лечении. В любом случае нелишне будет знать о продуктах, повышающих гемоглобин, и о том, как их лучше всего есть, чтобы извлечь их них максимальную пользу.

Ещё одним важным фактом, говорящим в пользу продуктов, повышающих гемоглобин, является опасность передозировки железосодержащих препаратов и превышение уровня гемоглобина в крови, что чревато многими негативными последствиями: излишек гемоглобина откладывается в тканях и органах, увеличивает риск возникновения опухолей и инфекционных заболеваний, диабета, артрита, атеросклероза и печёночной недостаточности, «лишний» гемоглобин приводит к снижению аппетита, рвоте, изжоге, проблемам с кишечником, пигментации кожи, утомляемости и головокружению. Такого никогда не случится, если вы вместо аптечных препаратов будете употреблять продукты повышающие гемоглобин.

Ещё недавно считалось, что при анемии достаточно употреблять продукты, богатые железом, и проблема будет решена. Однако выяснилось, что одним из важных факторов является усваиваемость железа из продуктов. То есть, простая математика здесь не поможет. Вы можете поглощать морскую капусту и гречку килограммами, но железа усвоится при этом не так-то много. Наилучшими показателями в этом плане являются продукты животного происхождения. Предвосхищая возгласы протеста строгих вегетарианцев, спешу сказать, что при этом полностью отказываться от растительных продуктов не стоит, это принесёт только вред! В питании как нигде более важен баланс и ещё раз баланс. Просто для повышения гемоглобина нужно лишь немного увеличить количество определённых продуктов животного происхождения, а для тех, кто эти продукты вообще не ест, важно знать, в каких сочетаниях растительные продукты, содержащие большое количество железа, отдадут его наилучшим образом.

Железо содержится в продуктах в двух формах – гемо-железо (в продуктах животного происхождения) и негемо-железо (в растительных). Усваиваемость этих разных видов железа тоже разная. Гемо-железо усваивается намного лучше, чем железо из растительных продуктов. Так, например, гемо-железо из говядины усваивается на 17-20%, из печени и субпродуктов – на 10-20%, из рыбы – на 9-11%. Негемо-железо из растительных продуктов усваивается не так хорошо, всего от 1 до 7%. При этом, существуют продукты, как животные, так и растительные, в которых содержится довольно много железа (яйца, черника, шпинат и т.д.), но практически бесполезные для повышения гемоглобина, так как для усвоения железа из них нужны определённые условия.

Считается, что в среднем человеку необходимо около 1,5 мг железа в сутки. Эти показания меняются для разных групп населения. Женщинам нужно чуть больше железа, чем мужчинам (это и понятно), детям – поменьше, больше же всего железа необходимо мамочкам, ожидающим прибавления в семействе. Организмом усваивается примерно десятая часть всего железа, поступающего с пищей. Значит, железа вам нужно съесть в 10 раз больше. Именно поэтому так важно знать о продуктах, повышающих гемоглобин, и о содержании железа в них.

На первом месте по содержанию железа и по степени его усваиваемости стоят продукты животного происхождения: красное мясо (преимущественно, говядина), печень, опять-таки говяжья, и другие субпродукты. Яичные желтки, икра, жирная морская рыба и морепродукты тоже являются хорошими поставщиками железа в организм.

Растительные продукты хотя и хуже отдают железо, но зато их перечень намного шире. К продуктам, повышающим гемоглобин, относятся гречка, свёкла, картофель, морковь, тыква, помидоры, яблоки, персики, абрикосы, гранат, арбуз, земляника, клубника, смородина, клюква… Список можно продолжить: это бобовые – соя, чечевица, фасоль, горох; крупы – ячменная крупа, толокно; а также семена подсолнуха, тыквы и кунжута, любые сухофрукты.

Гречневую крупу лучше не варить, а залить горячей водой в соотношении 1:2, укутать и оставить на ночь. Попробуйте зелёную гречку (сейчас её можно купить в отделах здорового питания в супермаркетах), в ней намного больше полезных веществ, чем в обычной, прожаренной, и готовится она гораздо быстрее – достаточно замочить её на полчаса-час, и готово!

Свёклу тоже можно есть как в сыром виде, так и готовить её различными способами. Если вы решили поправить здоровье при помощи свёклы, имейте в виду, что есть её нужно в течение довольно-таки длительного времени каждый день, только в этом случае будет достигнут эффект. Блюд из варёной свёклы множество, а вот сырая не так популярна. Тем не менее, несмотря на предубеждения, можно есть этот корнеплод в сыром виде, и блюда из неё получаются не менее вкусными. Попробуйте добавлять сырую свёклу в салаты из капусты и моркови (тоже сырых). В летнюю жару приготовьте сырой холодный борщ – отличное освежающее и полное витаминов блюдо! В конце концов, выжмите из свёклы сок и смешайте его с апельсиновым – получится и вкусно, и полезно.

Растительные продукты лучше употреблять в сыром виде, насколько это возможно, или готовить их с минимальными потерями полезных веществ. Наилучшие способы приготовления – варка на пару, тушение с минимумом масла, запекание в фольге или готовка в мультиварке.

Но вернёмся к продуктам, повышающим гемоглобин. Одними из лучших поставщиков железа в организм являются орехи. Особенно полезны в этом смысле грецкие, которые желательно смешивать с мёдом – так получается не только вкуснее, но и полезнее. Грибы, особенно сушёные, не только содержат довольно большое количество железа, но и неплохо отдают его. Кроме этих продуктов, для повышения гемоглобина нужно употреблять мёд и патоку, пшеничные отруби, пивные дрожжи, морскую капусту, а также хорошее красное вино (лучше «Кагор») и чёрный шоколад.

Если вы обратили внимание, большинство продуктов, повышающих гемоглобин, имеют интенсивный, тёмный, чаше всего красный цвет. Очень удобно – не нужно держать в голове сводные таблицы продуктов с высоким содержанием железа, достаточно помнить об этой особенности, а также знать, что существуют продукты, способные улучшить или, напротив, значительно ухудшить усвоение железа организмом.

Так, например, продукты, содержащие танин, напрочь блокируют усвоение железа организмом, поэтому во время лечения или проведения лечебной диеты не стоит употреблять такие продукты, как чай и кофе. Тот же негативный эффект дают дубильные вещества – в айве и чернике их довольно много, причём черника содержит так же много и железа, но оно почти не усваивается. Ухудшают усвоение железа молочные продукты, сыр, а также яичные белки – в них содержатся фосфаты, препятствующие усвоению железа. Щавелевые кислоты, содержащиеся в щавеле и шпинате, также препятствуют этом процессу, а ведь в шпинате тоже довольно много железа! Кроме всего прочего, снижению усвоения железа способствуют дефицит витамина А и фолиевой кислоты, высокая концентрация кальция и цинка, а также низкая кислотность желудочного сока.


Зная эти особенности и исключив или значительно уменьшив количество вышеперечисленных продуктов, вы тем самым улучшите усвоение железа и поможете повысить уровень гемоглобина в крови. Кроме того, можно улучшить усвоение железа из животных и растительных продуктов, если употреблять их с продуктами, имеющими большое количество витамина С и В12. На нашем сайте есть целый раздел, посвящённый витаминам и продуктам, в которых содержатся эти витамины – обратите внимание! Если вы решили повысить уровень гемоглобина в крови, обязательно включайте в своё меню много свежей зелени (особенно дикоросов), ягод, фруктов и овощей с повышенным содержанием витамина С, отвары шиповника, настои рябины, соки (особенно гранатовый, томатный и свекольный).

Народная медицина знает множество рецептов для повышения уровня гемоглобина. Настои и отвары из крапивы, тысячелистника, корня одуванчика, кипрея, полыни, цветков клевера, шиповника – все эти рецепты доступны и просты. Например, на время лечения вместо привычного чая лучше готовить настой из плодов шиповника с лимонным соком и мёдом. Ещё одним вкусным лекарством может стать смесь размолотых грецких орехов, гречневой крупы (лучше зелёной), перемолотой в кофемолке, и мёда в равных частях. Нет зелёной гречки? Добавьте в смесь орехов и мёда курагу и изюм. Это полезное лакомство нужно есть по 1 столовой ложке трижды в день. Надоест быстро, но придётся продержаться не менее месяца.

Ещё один рецепт народной медицины для повышения гемоглобина состоит из сушёных листьев крапивы, мёда и цветочной пыльцы в соотношении 3:2:1. Принимайте снадобье по чайной ложке 3 раза в день, запивая водой. Есть и ещё один интересный рецепт, называющийся «5 стаканов»: выжмите по стакану морковного, свекольного и лимонного сока, добавьте стакан мёда и стакан хорошего коньяка. Оберните стеклянную банку фольгой и вылейте в неё полученную смесь. Принимайте по 1 ст.л. трижды в день до тех пор, пока не закончится содержимое банки. Для детей дозу уменьшите до 1 чайной ложки.

Хорошим подспорьем в борьбе за повышение гемоглобина в крови может стать каша из пророщенной пшеницы: подготовленную пшеницу с ростками не длиннее 2 мм измельчите в блендере с мёдом, орехами и сухофруктами и ешьте полезную кашу на завтрак. Интересен и такой рецепт, противоречащий утверждению, что молоко препятствует усвоению железа: ½ стак. свежевыжатого морковного сока смешайте с ½ стак. горячего молока и выпейте натощак с утра, за 1,5-2 часа до еды.


Все эти рецепты и продукты повышающие гемоглобин, способствуют нормализации уровня гемоглобина в крови.

Питайтесь разнообразно и правильно и будьте здоровы!

 

Лариса Шуфтайкина

Расшифровка анализа крови – клиника “Скандинавия”


После сдачи крови мы остаемся один на один с длинным списком показателей, а иногда и с пугающими пометками «выше нормы» или «ниже нормы». Разберемся, что скрывается за аббревиатурами, и почему цифры могут меняться. 


  • Клинический анализ крови назначают для определения количества клеток, их внешних параметров и соотношения с жидкой частью крови — плазмой. Обычно это нужно для проверки общего состояния организма, определения воспаления. Подсчет ведет автоматический прибор, но это может делать и врач, рассматривая мазок в микроскопе. 


Чтобы получить корректные результаты, надо как следует подготовиться к сдаче. Основная рекомендация — сдавать анализ утром на голодный желудок. Врач может дать дополнительные инструкции, например, за день не есть жирную пищу, не употреблять алкоголь или избегать физической нагрузки. Этим рекомендациям необходимо следовать. 


RBC (Red blood cells) — абсолютное число эритроцитов


Эритроциты — это красные клетки крови. Они содержат белок гемоглобин, который связывает и переносит кислород и углекислый газ. Таким образом, эритроциты выполняют важную транспортную функцию, поэтому в крови их больше других клеток.


Если эритроцитов или гемоглобина очень мало, такое состояние называют анемией. Ее появление связывают с дефицитом железа, витамина B12, фолиевой кислоты. Анемия часто сопровождает беременность.   


Повышение числа эритроцитов называется эритроцитоз или полицитемия. Повышение может быть относительным, например, при обезвоживании, диарее или курении, когда плазмы становится меньше. 


А может быть абсолютным, когда производство эритроцитов резко увеличивается. Причиной могут быть мутации стволовых клеток костного мозга —  прародителей эритроцитов, или рост уровня гормона эритропоэтина. С таким состоянием сталкиваются жители высокогорья, где кислорода недостаточно. Опухоли тоже могут влиять на производство эритропоэтина. 


HGB  — концентрация гемоглобина в крови


Гемоглобин —  это сложный белок в эритроцитах. В норме он связывается с молекулами кислорода и углекислого газа. Количество гемоглобина отличается в зависимости от возраста и пола.


Недостаток гемоглобина указывает на анемию, но чтобы установить ее причину нужны дополнительные обследования. Избыток гемоглобина, так же как и эритроцитов, может быть относительным, как при обезвоживании, или абсолютным, на фоне высотной гипоксии, высокого уровня эритропоэтина и других факторов.  


Эритроцитарные индексы (MCV, MCH, MCHC)


В анализе крови описаны параметры эритроцитов, или эритроцитарные индексы. Они  помогают установить причину анемии, так как колебание этих показателей говорит о нарушении процесса продукции эритроцитов. 


MCV – средний объем эритроцита


По величине этого параметра можно классифицировать анемию.


Микроцитоз — уменьшение параметра. Дело может быть в дефиците железа или нарушении синтеза гемоглобина — талассемии. 


Макроцитоз — увеличение параметра. Может наблюдаться при дефиците витаминов В12, фолиевой кислоты, заболеваниях печени и нарушениях работы костного мозга. 


MCH – среднее содержание гемоглобина в отдельном эритроците


Причиной снижения MCH может быть дефицит железа или нарушение производства гемоглобина. Повышаться MCH может при дефиците витамина В12, фолиевой кислоты.


MCHC – средняя концентрация гемоглобина в эритроцитарной массе


Это показатель насыщенности эритроцита гемоглобином. Низкие значения MCHC характерны для железодефицитной анемии, а очень высокие могут отражают сфероцитоз или агглютинацию— слипание эритроцитов.


RDW – распределение эритроцитов по объему


Параметр RDW оценивает неоднородность группы эритроцитов по объему. Если этот параметр повышен, значит неоднородность высокая —  встречаются слишком крупные и слишком мелкие эритроциты. 


Повышение RDW характерно для железодефицитной анемии, миелодиспластического


синдрома — нарушения созревания клеток костного мозга, хронической болезни печени и почек, колоректального рака.


Если нестандартных клеток в пробе слишком много, в результатах анализа могут появиться пометки: анизоцитоз — наличие клеток с измененным размером, анизохромия — с измененной окраской, пойкилоцитоз — с измененной формой. Это характерно для разных видов анемии. 


B-Ret – ретикулоциты


Это молодые клетки-предшественники эритроцитов, которые образуются в костном мозге и в небольшом количестве циркулируют в крови.  


Ретикулоцитов в крови становится больше, когда костный мозг получает сигнал о необходимости повышенного производства эритроцитов. Это может происходить при гемолитической анемии, состоянии при котором эритроциты разрушаются быстрее, чем положено. 


Снижение количества ретикулоцитов наблюдается в случае нарушения работы костного мозга при апластической анемии, а также при дефиците железа, витамина В12 и фолиевой кислоты, заболеваний почек и печени. 


НCT – гематокрит


Этот показатель отражает соотношение объема эритроцитов и жидкой части крови, то есть показывает, насколько кровь густая. 


Если показатель повышен, скорее всего в организме имеется дефицит жидкости. Это наиболее распространенная причина высокого гематокрита. Другие возможные причины — заболевания легких, врожденный порок сердца и полицитемия — заболевание, которому свойственно увеличение числа клеток крови. 


Если гематокрит понижен, это может указывать на дефицит железа, витамина B12 и фолиевой кислоты, заболевания почек или костного мозга, таких как лейкемия, лимфома, множественная миелома.


PLT – тромбоциты


Тромбоциты — это маленькие кровяные пластинки. При повреждении сосуда они направляются к месту аварии и участвуют в образовании тромба для остановки кровотечения. 


Снижение количества тромбоцитов — тромбоцитопения. Она может быть следствием нарушения работы костного мозга, в котором образуются клетки крови. Причины:  апластическая анемия, лейкозы, дефицит витамина B12. Другие причины — разрушение тромбоцитов из-за аутоиммунной патологии или от воздействия некоторых лекарственных препаратов. 


Существует и естественное снижение числа тромбоцитов во время менструации или беременности, которое в большинстве случаев не является патологией. 


Иногда тромбоцитопения бывает ложной из-за того, что тромбоциты склеиваются в пробирке под действием реагента. 


Повышение количества тромбоцитов называется тромбоцитоз или тромбоцитемия. Такое состояние может быть следствием хронических воспалительных процессов, например, ревматоидного артрита или туберкулеза. Тромбоцитоз также наблюдается при острых инфекциях, железодефицитной анемии и после удаления селезенки. Увеличение количества тромбоцитов может наблюдаться при нарушении работы костного мозга – миелопролиферативных заболеваниях. 


MPV – средний объем тромбоцита


Уменьшение показателя MPV наблюдается при нарушении образования клеток крови в


костном мозге, например при апластической анемии, а также под воздействием некоторых лекарств.


Увеличение MPV происходит при повышенной активности костного мозга: в кровь поступают более молодые тромбоциты крупного размера. К этому может привести повышенное разрушение тромбоцитов, миелопролиферативные заболевания, преэклампсия во время беременности. 


WBC (white blood cells) – абсолютное содержание лейкоцитов 


Лейкоциты — это белые кровяные тельца. Их основная функция — защищать организм от любых патогенов и опухолевых клеток. 


Лейкоцитами называют несколько групп клеток: нейтрофилы, лимфоциты, эозинофилы, моноциты и базофилы. Каждая из них выполняет отдельную функцию. 


В анализе крови общее количество лейкоцитов указывается в абсолютном значении — количество клеток в литре. А каждую группу указывают либо в процентном отношении от общего числа лейкоцитов, либо также в абсолютном значении.


Если общее число лейкоцитов колеблется, важно определить, за счет какой группы произошло изменение. 


Снижение числа лейкоцитов — лейкопения. Она наблюдается при нарушении работы костного мозга, аутоиммунных заболеваниях, лейкозе. Падение уровня лейкоцитов характерно для некоторых инфекций, например, ВИЧ или гепатит. Может возникнуть на фоне химиотерапии, а также некоторых лекарственных препаратов (гастропротекторы, антипсихотические).


Повышение лейкоцитов — лейкоцитоз. Он может быть как физиологическим, так и


патологическим. Физиологический лейкоцитоз, то есть естественный, помогает организму бороться с инфекцией. Для патологического лейкоцитоза много причин. Он может быть признаком воспаления, опухолеи, нарушения работы костного мозга, приема кортикостероидов. 


NEUT – нейтрофилы


Нейтрофилы, или нейтрофильные гранулоциты — одна из групп лейкоцитов. Их основная  функция — защита организма от бактериальной и грибковой инфекции.


Снижение нейтрофилов — нейтропения. К этому состоянию приводят применение некоторых препаратов, воздействие облучения, инфекции, дефицит витамина В12, апластические анемии, иммунодефициты, аутоиммунные заболевания. 


Повышение числа нейтрофилов — нейтрофилия. Наблюдается при воспалительных реакциях, инфекционном процессе, опухолях и аутоиммунных заболеваниях, например, ревматоидном артрите.


LYM — лимфоциты


Лимфоциты — еще одна группа лейкоцитов, это главные клетки иммунной системы. Они борются с патогенами, формируют длительный иммунитет, уничтожают опухолевые клетки, а также отвечают за толерантность иммунной системы к собственным клеткам и тканям.


Снижение числа лимфоцитов — лимфопения. Причины лимфопении: вирусные инфекции — грипп, гепатит, туберкулез и ВИЧ, голодание, сильные физические нагрузки, прием гормона преднизона, химиотерапия, аутоиммунные заболевания (системная красная волчанка, ревматоидный артрит, миастения), некоторые виды рака (лейкемия и лимфома). 


Повышение лимфоцитов — лимфоцитоз  характерно для инфекций: ветрянка, корь, мононуклеоз, а также может быть признаком опухолевого процесса. 


EOS — эозинофилы


Эозинофилы — очередная группа лейкоцитов. Основная функция — борьба с многоклеточными паразитами. Кроме того, эозинофилы принимают участие в формировании аллергических реакций.


Повышение количества эозинофилов в крови — эозинофилия. На этот параметр нужно обратить внимание, потому что в основном эозинофилы находятся в тканях, в крови их совсем мало — 0,5 — 2% от общего числа лейкоцитов. 


Частые причины эозинофилии: аллергические заболевания, такие как бронхиальная астма, пищевая или лекарственная аллергия, поллиноз. В списке причин – поражение паразитами: аскаридами, эхинококком, лямблиями и другими. Редкие случаи эозинофилии наблюдаются при раке — лимфоме и лейкемии.


MON – моноциты


Моноциты — группа лейкоцитов. Их главная функция — поглощение чужеродных клеток и представление их другим клеткам иммунной системы. Они также активируют продукцию цитокинов — белков, отвечающих за воспалительный ответ организма. В основном моноциты циркулируют в тканях, в крови их немного. 


Повышение моноцитов — моноцитоз. Это состояние наблюдается при инфекциях: ветрянка, малярия, брюшной тиф, туберкулез, сифилис. Характерно для аутоиммунных заболеваний, а также опухолевых заболеваниях крови — лейкозах. 


Снижение моноцитов — моноцитопения. Может возникнуть в результате инфекций: ВИЧ, вирус Эпштейна-Барр, аденовирус. А еще наблюдается при химиотерапии, лимфоме, лейкозе.


BAS – базофилы


Базофилы — разновидность лейкоцитов. Основная функция — участие в воспалительных и аллергических реакциях. Изменение количества этих клеток в крови встречается редко. 


Повышенное содержание базофилов — базофилия. Может наблюдаться при гипотиреозе — стойком недостатке гормонов щитовидной железы, а также при заболеваниях костного мозга. 


Уменьшение числа базофилов — базопения. Она может появляться в ответ на тиреотоксикоз — избыток гормона щитовидной железы, а также при реакции острой гиперчувствительности и инфекциях.


Теперь, заметив изменения в клиническом анализе крови, вы сможете предположить


возможную причину. Но не ставьте диагноз самостоятельно, тем более лишь по одному показателю. Обязательно обратитесь к врачу для точной интерпретации, назначения дополнительных анализов и выбора тактики лечения. 

гемоглобин — Викисловарь

Морфологические и синтаксические свойства[править]

падеж ед.  ч. мн. ч.
Им. гемоглоби́н гемоглоби́ны
Р. гемоглоби́на гемоглоби́нов
Д. гемоглоби́ну гемоглоби́нам
В. гемоглоби́н гемоглоби́ны
Тв. гемоглоби́ном гемоглоби́нами
Пр. гемоглоби́не гемоглоби́нах

ге-мо-гло-би́н

Существительное, неодушевлённое, мужской род, 2-е склонение (тип склонения 1a по классификации А. А. Зализняка).

Корень: -гем-; интерфикс: -о-; корень: -глобин- [Тихонов, 1996].

Произношение[править]

  • МФА: [ɡʲɪməɡɫɐˈbʲin]

Семантические свойства[править]

4 субъединицы молекулы гемоглобина

Значение[править]
  1. тетрамерный железосодержащий белок животных класса хромопротеинов, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани ◆ Отсутствует пример употребления (см. рекомендации).
Синонимы[править]
Антонимы[править]
Гиперонимы[править]
  1. глобин
Гипонимы[править]
  1. оксигемоглобин, метгемоглобин

Родственные слова[править]

Этимология[править]

От франц. hémoglobine, далее из 
др.-греч. αίμα «кровь» + лат. globus «шар».

Фразеологизмы и устойчивые сочетания[править]

Перевод[править]

Библиография[править]

Морфологические и синтаксические свойства[править]

гемоглобин

Существительное.

Корень: .

Произношение[править]

Семантические свойства[править]

Значение[править]
  1. биохим. гемоглобин ◆ Отсутствует пример употребления (см. рекомендации).
Синонимы[править]
Антонимы[править]
Гиперонимы[править]
Гипонимы[править]

Родственные слова[править]

Ближайшее родство

Этимология[править]

Из франц. hémoglobine, далее из 
др.-греч. αίμα «кровь» + лат. globus «шар».

Фразеологизмы и устойчивые сочетания[править]

Библиография[править]

Морфологические и синтаксические свойства[править]

гемоглобин

Существительное.

Корень: .

Произношение[править]

Семантические свойства[править]

Значение[править]
  1. биохим. гемоглобин ◆ Отсутствует пример употребления (см. рекомендации).
Синонимы[править]
Антонимы[править]
Гиперонимы[править]
Гипонимы[править]

Родственные слова[править]

Ближайшее родство

Этимология[править]

Из франц. hémoglobine, далее из 
др.-греч. αίμα «кровь» + лат. globus «шар».

Фразеологизмы и устойчивые сочетания[править]

Библиография[править]

Морфологические и синтаксические свойства[править]

гемоглобин

Существительное.

Корень: .

Произношение[править]

Семантические свойства[править]

Значение[править]
  1. биохим. гемоглобин ◆ Отсутствует пример употребления (см. рекомендации).
Синонимы[править]
Антонимы[править]
Гиперонимы[править]
Гипонимы[править]

Родственные слова[править]

Ближайшее родство

Этимология[править]

Из франц.  hémoglobine, далее из 
др.-греч. αίμα «кровь» + лат. globus «шар».

Фразеологизмы и устойчивые сочетания[править]

Библиография[править]

Морфологические и синтаксические свойства[править]

гемоглобин

Существительное.

Корень: .

Произношение[править]

Семантические свойства[править]

Значение[править]
  1. биохим. гемоглобин ◆ Отсутствует пример употребления (см. рекомендации).
Синонимы[править]
Антонимы[править]
Гиперонимы[править]
Гипонимы[править]

Родственные слова[править]

Ближайшее родство

Этимология[править]

Из франц. hémoglobine, далее из 
др.-греч. αίμα «кровь» + лат. globus «шар».

Фразеологизмы и устойчивые сочетания[править]

Библиография[править]

Морфологические и синтаксические свойства[править]

гемоглобин

Существительное.

Корень: .

Произношение[править]

Семантические свойства[править]

Значение[править]
  1. биохим. гемоглобин ◆ Отсутствует пример употребления (см. рекомендации).
Синонимы[править]
Антонимы[править]
Гиперонимы[править]
Гипонимы[править]

Родственные слова[править]

Ближайшее родство

Этимология[править]

Из франц. hémoglobine, далее из 
др.-греч. αίμα «кровь» + лат. globus «шар».

Фразеологизмы и устойчивые сочетания[править]

Библиография[править]

Морфологические и синтаксические свойства[править]

гемоглобин

Существительное.

Корень: .

Произношение[править]

Семантические свойства[править]

Значение[править]
  1. биохим. гемоглобин ◆ Отсутствует пример употребления (см. рекомендации).
Синонимы[править]
Антонимы[править]
Гиперонимы[править]
Гипонимы[править]

Родственные слова[править]

Ближайшее родство

Этимология[править]

Из франц. hémoglobine, далее из 
др.-греч. αίμα «кровь» + лат. globus «шар».

Фразеологизмы и устойчивые сочетания[править]

Библиография[править]

Морфологические и синтаксические свойства[править]

гемоглобин

Существительное.

Корень: .

Произношение[править]

Семантические свойства[править]

Значение[править]
  1. биохим. гемоглобин ◆ Отсутствует пример употребления (см. рекомендации).
Синонимы[править]
Антонимы[править]
Гиперонимы[править]
Гипонимы[править]

Родственные слова[править]

Ближайшее родство

Этимология[править]

Из франц.  hémoglobine, далее из 
др.-греч. αίμα «кровь» + лат. globus «шар».

Фразеологизмы и устойчивые сочетания[править]

Библиография[править]

Морфологические и синтаксические свойства[править]

гемоглобин

Существительное.

Корень: .

Произношение[править]

Семантические свойства[править]

Значение[править]
  1. биохим. гемоглобин ◆ Отсутствует пример употребления (см. рекомендации).
Синонимы[править]
Антонимы[править]
Гиперонимы[править]
Гипонимы[править]

Родственные слова[править]

Ближайшее родство

Этимология[править]

Из франц. hémoglobine, далее из 
др.-греч. αίμα «кровь» + лат. globus «шар».

Фразеологизмы и устойчивые сочетания[править]

Библиография[править]

Морфологические и синтаксические свойства[править]

гемоглобин

Существительное.

Корень: .

Произношение[править]

Семантические свойства[править]

Значение[править]
  1. биохим. гемоглобин ◆ Отсутствует пример употребления (см. рекомендации).
Синонимы[править]
Антонимы[править]
Гиперонимы[править]
Гипонимы[править]

Родственные слова[править]

Ближайшее родство

Этимология[править]

Из франц. hémoglobine, далее из 
др.-греч. αίμα «кровь» + лат. globus «шар».

Фразеологизмы и устойчивые сочетания[править]

Библиография[править]

Морфологические и синтаксические свойства[править]

гемоглобин

Существительное.

Корень: .

Произношение[править]

Семантические свойства[править]

Значение[править]
  1. биохим. гемоглобин ◆ Отсутствует пример употребления (см. рекомендации).
Синонимы[править]
Антонимы[править]
Гиперонимы[править]
Гипонимы[править]

Родственные слова[править]

Ближайшее родство

Этимология[править]

Из франц. hémoglobine, далее из 
др.-греч. αίμα «кровь» + лат. globus «шар».

Фразеологизмы и устойчивые сочетания[править]

Библиография[править]

Сахарный диабет и анемия — Portal

В этой статье мы хотели бы рассказать о причинах возникновения, важности и принципах лечения анемии у больных сахарным диабетом. Что такое сахарный диабет?

Сахарный диабет это хроническое эндокринное заболевание, характеризующееся нарушением всех видов обмена веществ на фоне абсолютного или относительного дефицита инсулина.

Нарушения обмена веществ, имеющие место при диабете, негативным образом сказываются на состоянии внутренних органов, именно поэтому на фоне сахарного диабета часто развивается такое состояние как диабетическая нефропатия.

Одним из последствий диабетической нефропатии является анемия, возникающая у большей части больных с этой патологией.

Что такое сахарный диабет? Сахарный диабет это эндокринное заболевание, которое возникает вследствие абсолютной или относительной недостаточности инсулина. Что это значит? Инсулин – это гормон нашего организма, регулирующий обмен углеводов (глюкоза) жиров и белков. Инсулин вырабатывается поджелудочной железой в ответ на повышение уровня глюкозы в крови (например, после принятия пищи). Попадая в кровь, инсулин разносится по всему организму, реагирует с клетками и обеспечивает захват и переработку глюкозы. Таким образом, инсулин обеспечивает снижение уровня глюкозы в крови и питание тканей (некоторые ткани нашего организма не способны захватывать глюкозу в отсутствии инсулина).

Причиной сахарного диабета является дефицит инсулина. Дефицит инсулина может быть абсолютным – то есть поджелудочная железа вырабатывает слишком мало инсулина (или вообще не вырабатывает его).

Абсолютный дефицит инсулина наблюдается при сахарном диабете I типа. относительным – когда вырабатываемый в нормальном количестве инсулин не может обеспечить адекватного метаболизма глюкозы. Такая ситуация наблюдается при диабете II типа, когда физиологические количества инсулина не могут обеспечить снижение уровня глюкозы в крови из-за снижения чувствительности тканей к самому инсулину (этот феномен носит название инсулинорезистентности).

Почему сахарный диабет приводит к поражению почек? При неадекватном лечении и длительном повышении уровня глюкозы в крови, сахарный диабет приводит к значительным повреждениям всех внутренних органов. Первыми от сахарного диабета страдают мелкие кровеносные сосуды артериолы и капилляры, питающие кровью все органы и ткани нашего организма. У больных диабетом (при длительном сохранении повышенного уровня глюкозы в крови) стенки артериол пропитываются жировыми и углеводными комплексами, что в свою очередь приводит к гибели клеток в стенках этих сосудов разрастанию в них соединительной ткани.

Пораженные артериолы закрываются, а питаемый ими орган начинает испытывать недостаток кислорода и питательных веществ.

Поражение почек при диабете (диабетическая нефропатия) развивается именно по этому механизму. Массивное разрушение сосудов почек на фоне диабета приводит к гибели рабочей ткани почек и замещению ее неактивной соединительной тканью. По мере развития нефропатии почки постепенно теряют способность фильтровать кровь и образовывать мочу – развивается хроническая почечная недостаточность.

В наше время более половины всех случаев хронической почечной недостаточности возникают по причине сахарного диабета.

Какое отношение к сахарному диабету имеет анемия? Анемия это заболевание, при котором в крови уменьшается содержание эритроцитов и гемоглобина. Как известно, в нашем организме клетки крови образуются в красном костном мозге. Однако для того чтобы красный мозг работал, он должен получить определенный сигнал в виде гормона Эритропоэтина.

Эритропоэтин вырабатывается специальными клетками почек. При диабетической нефропатии (см. выше) погибают не только клетки почек, участвующие в фильтрации крови, но и клетки, вырабатывающие эритропоэтин, поэтому одновременно с хронической почечной недостаточностью у больных диабетом развивается анемия (отсутствие эритропоэтина приводит к прекращению работы красного костного мозга). Кроме недостатка эритропоэтина в патогенезе (развитии) анемии у больных сахарным диабетом определенную роль играет недостаток железа и хроническая потеря белка, сопровождающие почечную недостаточность.

Какое влияние оказывает анемия на состояние пациентов с сахарным диабетом? По данным современных исследований, течение хронической почечной недостаточности, развившейся на фоне диабетической нефропатии, осложняется анемией в более чем половине случаев. Анемия в значительной степени снижает качество жизни больных сахарным диабетом. На фоне анемии наблюдается снижение аппетита, физических способностей, интеллектуальной и сексуальной функций пациентов. Больные диабетом с анемией подвержены большему риску развития сердечно-сосудистых заболеваний, так как, по всей вероятности, анемия является независимым фактором, способствующим нарушению работы сердца и кровеносных сосудов. Как проводят лечение анемии у больных сахарным диабетом? В отличие от случаев анемии, вызванных недостатком железа или витаминов (железодефицитная анемия, анемия при дефиците витамина В12 и фолиевой кислоты), анемия, возникшая на фоне почечной недостаточности у больных сахарным диабетом, не поддается лечению только витаминно-минеральными препаратами и без адекватного лечения может принять очень тяжелую форму. Как проводят лечение анемии у больных сахарным диабетом? Ввиду того, что основным фактором развития анемии у больных сахарным диабетом является недостаток эритропоэтина, в ее лечении используются лекарственные препараты содержащие эритропоэтин.

Эритропоэтин – это сложное органическое соединение углеводно-белковой природы. Углеводный компонент молекулы эритропоэтина может быть двух видов: альфа и бета (отсюда и происходит название препаратов эритропоэтина). Для лечения анемии Эритропоэтин получают рекомбинантным способом, то есть его синтезируют бактерии, которым были введены человеческие гены, кодирующие структуру эритропоэтина. В процессе приготовления лекарства эритропоэтин проходит многократную очистку, что позволяет максимально снизить частоту возникновения побочных реакций. Больным сахарным диабетом с диабетической нефропатией рекомендуется вводить эритропоэтин при снижении уровня гемоглобина в крови ниже 120 г/л (то есть в самом начале анемии), при неэффективности других методов лечения (например, препараты железа). Раннее начало лечения эритропоэтином позволяет замедлить развитие ангиопатии (поражение мелких сосудов), а, следовательно, и нефропатии, что улучшает прогноз болезни и облегчает ее течение.

Больным с сахарным диабетом эритропоэтин вводят двумя способами: внутривенно и подкожно. Стандартная частота инъекций – 3 раза в неделю. Последние исследования в области лечения анемии у больных сахарных диабетом показывают, что подкожные инъекции эритропоэтина не менее эффективны, чем внутривенные, что значительно упрощает процесс лечения (больные могут самостоятельно выполнять инъекции), а частоту инъекций можно сократить до 1 раза в неделю при условии введения тройной дозы препарата.

Для повышения эффективности лечения анемии у больных сахарным диабетом, инъекции эритропоэтина дополняют препаратами железа. Профилактика анемии у больных сахарным диабетом Выше мы уже говорили о том, что диабетическая нефропатия, хроническая почечная недостаточность, а, следовательно, и анемия, чаще всего развиваются у больных сахарным диабетом, не принимающих лечение или у больных, лечение которых не обеспечивает поддержания нормального уровня глюкозы в крови.

Поэтому основными мерами профилактики анемии у больных сахарным диабетом являются:

• Ранее обращение к врачу, при возникновении первых симптомов диабета или сразу после обнаружения диабета на основе анализа крови;

• Строгое соблюдение назначенного лечения (противодиабетические препараты, инсулин) и диеты с первых дней болезни;

• Систематический самоконтроль: проверка уровня глюкозы в крови, коррекция схемы лечения совместно с лечащим врачом;

• Отказ от вредных привычек – помогает значительно сократить риск сердечно-сосудистых заболеваний и облегчает течение диабета;

• Снижение массы тела (для лиц, страдающих ожирением) – может не только облегчить течение диабета, но и устранить его. Кроме того, снижение массы тела оказывает положительное влияние на течение других заболеваний сопутствующих диабету (гипертония, ишемическая болезнь сердца и пр.).

В западных странах сахарный диабет давно перестали считать «неизлечимой болезнью» или «приговором». Благодаря современным возможностям контроля уровня глюкозы в крови (препараты инсулина, противодиабетические препараты) диабет стали считать «особым образом жизни», а не болезнью. Действительно, соблюдение отлаженной схемы лечения и диеты способно компенсировать недостаток инсулина на протяжении десятков лет, без возникновения каких-либо осложнений диабета. Лечение анемии у больных сахарным диабетом должно проводиться в обязательном порядке, так как анемия не только снижает качество жизни больных диабетом, но и ускоряет развитие самой болезни и ее осложнений. На данный момент основной проблемой использования препаратов эритропоэтина для лечения анемии у больных диабетом является лишь высокая стоимость самих препаратов.

Библиография: 1. И. И. Дедов Ведение больных сахарным диабетом с терминальной почечной недостаточностью на диализе. Методические указания. 2004.

2. Добронравов В. А., Смирнов А. В. Анемия и хроническая болезнь почек // Анемия. 2005

Источник: www.tiensmed.ru

Рассказ – 2. Гемоглобин и серповидноклеточная анемия

Гемоглобин и серповидноклеточная анемия

Гемоглобин – это молекула внутри красных кровяных телец крови человека. Он состоит из двух частей:
гем и глобин. Гем содержит железо и переносит кислород из легких.
в ткани, а также переносит углекислый газ из тканей в легкие.Глобин,
Сложная макромолекула – это белок, который помогает поддерживать гемоглобин в жидком состоянии.
Когда гемоглобин соединяется с кислородом и оксидом углерода, он производит оксигемоглобин.
и углеродмоноксигемоглобин соответственно; два вещества, которыми Полинг стал широко
были знакомы с 1930-х и 1940-х годов и продолжали структурно исследовать
до конца 1970-х гг.

Помимо самого гемоглобина, Полинг интересовался также болезнью
кровь, серповидноклеточная анемия. Серповидно-клеточная анемия – это смертельное наследственное заболевание, которое
в первую очередь поражает лиц африканского происхождения. Болезнь получила такое название потому, что
красные кровяные тельца пациентов изгибаются в форму полумесяца при дезоксигенации. Насыщенный кислородом
гемоглобин у людей с серповидно-клеточной анемией такой же, как у здоровых людей;
он сохраняет форму диска. Связанный с серповидно-клеточной анемией, является менее изнурительным
болезнь, серповидно-клеточная характеристика, при которой больные унаследовали серповидноклеточный гемоглобин
от одного родителя и нормальный гемоглобин от другого. Полинг узнал о серповидноклетке
анемии в 1945 году и с перерывами проводил исследования болезни до самой смерти
в 1994 г.

Щелкните изображение, чтобы увеличить

Пастельный рисунок нормальных клеток гемоглобина, 1964 год.


Пастельный рисунок серповидных клеток гемоглобина, 1964 год.

“В Соединенных Штатах около 10 процентов негритянского населения (и намного меньше
процент остальной популяции) несут ген гемоглобина серповидноклеточной анемии
или несколько похожий ген гемоглобина C. Примерно 1 ребенок из 400 рожденных в негритянских
население США наследует два из этих генов и, как следствие, страдает
от очень серьезного заболевания, серповидноклеточной анемии (или связанных заболеваний, включающих
ген гемоглобина-C).”

Определение гемоглобина на Dictionary.com

[hee-muh-gloh-bin, hem-uh-] SHOW IPA

/ ˈhi məˌgloʊ bɪn, ˈhɛm ə- / PHONETIC RESPELLING


сущ Биохимия.

кислородный пигмент красных кровяных телец, который придает им красный цвет и служит для переноса кислорода к тканям: встречается в восстановленной форме (дезоксигемоглобин) в венозной крови и в сочетании с кислородом (оксигемоглобин) в артериальной крови.Символ: Hb

ВИКТОРИНЫ

ЗНАЕТЕ ЛИ ВЫ, КАКИЕ ИЗ ЭТИХ СЛОВ БЫЛИ ВДОХНОВЛЯЛИ ЛЮДЕЙ?

Знаете ли вы, что слово «сэндвич» названо в честь человека? Да, специальный ланч-бокс, в который помещаются все группы продуктов между двумя ломтиками хлеба, назван в честь 4-го графа Сэндвича, английского аристократа, жившего в 1700-х годах.

Слова, названные в честь людей, называются эпонимами. Насколько вы знакомы с людьми, которые вдохновили эти слова? Пройдите этот тест, чтобы узнать, что вы знаете о людях, стоящих за этими словами.

Вопрос 1 из 11

Какие из этих табачных изделий представляют собой вариацию фамилии человека, который их представил?

ДРУГИЕ СЛОВА ОТ гемоглобина

he · mo · glo · bic, he · mo · glo · bin · ous, прилагательное

Слова рядом с гемоглобином

гемофлагеллят, гемофусцин, гемогенез, гемогения, гемогенный, гемоглобин, гемоглобин A, гемоглобин C , болезнь гемоглобина C, болезнь гемоглобина, гемоглобинемия

Dictionary.com Несокращенный
На основе Несокращенного словаря Random House, © Random House, Inc.2021

Слова, относящиеся к гемоглобину

Примеры предложений из Интернета для гемоглобина

СМОТРЕТЬ БОЛЬШЕ ПРИМЕРОВ СМОТРЕТЬ МЕНЬШЕ ПРИМЕРОВ



Медицинские определения гемоглобина

гемоглобин

[hē′mə-glō′bĭn]


н.

Красный респираторный белок красных кровяных телец, который переносит кислород в виде оксигемоглобина из легких в ткани, где кислород легко выделяется, а оксигемоглобин становится гемоглобином.

Медицинский словарь American Heritage® Стедмана
Авторские права © 2002, 2001, 1995 компанией Houghton Mifflin. Опубликовано компанией Houghton Mifflin.

Научные определения гемоглобина

гемоглобин

[hē′mə-glō′bĭn]


Железосодержащий белок, присутствующий в крови многих животных, который у позвоночных переносит кислород из легких в ткани тела и переносит углекислый газ из тканей в легкие.Гемоглобин содержится в эритроцитах позвоночных и придает этим клеткам характерный цвет. Гемоглобин также содержится у многих беспозвоночных, где он свободно циркулирует в крови. Он состоит из четырех пептидных единиц, каждая из которых связана с небелковым соединением, называемым гемом, которое связывается с кислородом. См. Примечание для красных кровяных телец.

Присмотритесь

Девяносто процентов белка в красных кровяных тельцах состоит из гемоглобина, основной молекулы, переносящей кислород у млекопитающих. Белок с четырьмя железосодержащими субъединицами, называемыми гемами, гемоглобин представляет собой сложную молекулу со сложной функцией.Он должен связываться с кислородом в легких, затем выделять этот кислород в тканях, затем связываться с углекислым газом в тканях и выпускать его в легкие. Гемоглобин осуществляет транспорт кислорода, изменяя свою структуру и даже свои субструктуры вокруг связывающих кислород гемовых групп, делая их более или менее доступными для окружающей среды. Когда кислород связывается хотя бы с одной из гемовых групп (как это происходит в богатых кислородом легких), все гемовые группы подвергаются воздействию окружающей среды и легко связывают кислород.Связь между кислородом и гемом, однако, непрочная, так что кислород может освободиться в тканях, где концентрация кислорода относительно низка, и, таким образом, стать доступным для использования в клетках. Когда последняя из четырех субъединиц гема теряет кислород, структура гемоглобина снова изменяется, так что размер отверстия от окружающей среды к гемовым группам уменьшается, что затрудняет повторное связывание молекулы кислорода с гемоглобином. Таким образом, гемоглобин не может конкурировать с тканями за необходимый кислород.Когда эритроцит, несущий гемоглобин, возвращается в легкие, где концентрация кислорода высока, цикл связывания, транспорта и высвобождения кислорода начинается снова. Обычно железо связывается с кислородом с образованием ржавчины (оксида железа), но структура гемоглобина предотвращает это, поскольку он инактивирует субъединицы гема. Двуокись углерода связывает не гем в гемоглобине, а скорее аминогруппы на концах белковых субъединиц гемоглобина. Транспорт гемоглобина – это только один из множества механизмов организма, с помощью которых углекислый газ перемещается из тканей в легкие для выпуска в воздух.

Научный словарь американского наследия®
Авторские права © 2011. Издано издательством Houghton Mifflin Harcourt Publishing Company. Все права защищены.

Культурные определения гемоглобина

примечания для гемоглобина

Гемоглобин придает крови характерный красный цвет.

Новый словарь культурной грамотности, третье издание
Авторские права © 2005 издательской компании Houghton Mifflin Harcourt. Опубликовано Houghton Mifflin Harcourt Publishing Company. Все права защищены.

Гемоглобин – обзор | ScienceDirect Topics

5.4.2 Гемоглобин у пелагических кладоцер

Hb был обнаружен у планктона Daphnia и Moina , а также у Simocephalus (Fox, 1948; Hoshi, 1957; Hoshi and Nagumo, 1964). Максимальное поглощение Hb в спектре поглощения различно у представителей разных видов и даже у родственных видов; например, оно составляет 314 нм у D. magna и 418 нм у Ceriodaphnia quadrangula (Checzuga, 1965).

Как правило, гемоглобин образуется при недостатке кислорода. Содержание гемоглобина у дафнии снижается перед линькой, но одновременно увеличивается в яичниках (Fox et al., 1949). В течение возраста (период между линьками) Hb переходит из крови в партеногенетические яйца, как было показано для Daphnia (Green, 1956), и это происходит незадолго до линьки. Концентрация гемоглобина в Daphnia увеличивается при низкой концентрации кислорода в окружающей среде [показано Фоксом (1955), Грином (1956) и Лэндоном и Стасиаком (1983)].Последние авторы также продемонстрировали, что концентрация Hb в Daphnia прямо пропорциональна глубине озера Арко (Миннесота, США). В газированной воде содержание Hb в Дафнии снижается. Было показано, что содержание гемоглобина в розовых образцах Moina macrocopa составляет 1,7 г гемоглобина на 100 мл крови и 1/15 этого значения в бледных образцах (Kobayashi, 1981b). Исследования вариаций содержания Hb в зависимости от факторов окружающей среды, включая концентрацию кислорода, были рассмотрены Кобаяши и Хоши (1984). Концентрация гемоглобина в D. magna , определенная Кобаяши (1981a), колеблется от 0,1 до 1,7 г гемоглобина на 100 мл крови. Согласно более поздним измерениям, концентрация Hb в D. magna колеблется от 0,24 до 241 мг Hb / г DW (Kobayashi and Nezu, 1986). Он увеличивался при низких концентрациях кислорода: быстро у неполовозрелых особей и медленнее у более крупных животных, хотя животные длиной более 3 мм не становились красными. Смертельная концентрация кислорода для Pale D. magna составляет c.0,22 мл O 2 / л при 15 ° C и c. 0,5 мл O2 / л при 30 ° C; для красных экземпляров это c. 0,1 мл O2 / л при 15 ° C и c. 0,12 мл O2 / л при 30 ° C. В тех же условиях самцов D. magna накапливают больше Hb, чем самки при низких концентрациях кислорода (Кобаяши, 1970)). Однако гемоглобин – это не просто пассивное химическое вещество. У богатых гемоглобином D. magna его вклад в циркуляторный транспорт кислорода к тканям намного больше, чем у образцов с низким содержанием гемоглобина (Bäumer et al. , 2002). Дополнительный Hb обеспечивает адекватное снабжение кислородом мышечной ткани конечностей у D.magna при умеренных концентрациях кислорода в окружающей воде (Pirow et al., 2001). Состояние оксигенации тканей можно оценить по флуоресценции НАДН в мышцах.

Дафния хорошо обходится без Hb; однако при низких концентрациях кислорода бледные Дафнии восполняют отсутствие гемоглобина за счет увеличения скорости движений своих грудных конечностей (Hoshi and Inada, 1973). Любопытно, что хотя гемоглобин появляется у животных при пониженных концентрациях кислорода, инактивация гемоглобина оксидом углерода (СО) не делает дафнии намного менее жизнеспособными и не снижает их выживаемость в краткосрочных экспериментах.Согласно Fox (1948), Daphnia , содержащие деоксигенированный Hb, выживают в течение длительного времени: поэтому считалось, что Hb не принимает участия в их дыхании. Кажется, это лишь вспомогательная роль. Однако долгосрочное культивирование показало, что красные дафнии действительно живут дольше, лучше питаются и производят больше яиц (Fox, 1948; Fox et al. , 1951).

Согласно Кобаяши (1981b), в плохо аэрированной воде частота дыхания бледных M. macrocopa и красных особей, обработанных СО, идентична.Смертельная концентрация кислорода становится выше у Daphnia при увеличении концентрации CO и более очевидна у розовых Daphnia (Kobayashi and Hoshi, 1980). Тем не менее, Дафнии , содержащие Hb, живут дольше, более активно плавают, потребляют больше пищи и производят больше партеногенетических яиц (Fox et al., 1951). Кобаяши и Хоши (1982) считают, что Hb функционирует только при низких концентрациях O 2 . В своих экспериментах все экземпляры бледного D. magna погибли около ок.0,5 мл O 2 / л, тогда как образцы, содержащие 1–1,5 г Hb / 100 мл крови, погибли при c. 0,1 мл O 2 / л. Критические значения для C. quadrangula составляют: 0,9 мл O 2 / л для бледных образцов и 0,3 мл O 2 / л для розовых экземпляров (Кобаяши, 1983a). Выше этого уровня скорость потребления кислорода C. quadrangula постоянна: c. 12 мкл O 2 / инд. / Час для бледных образцов и 11 мкл O 2 / инд. / Час для розовых образцов.

Выживание также может зависеть от прежней среды, в которой были испытаны образцы.Например, S. vetulus , взятые из пруда, гораздо дольше выживают в деоксигенированной воде, чем экземпляры, взятые из реки (Шкорбатов, 1953).

Rudiger и Zeis (2011) обнаружили обратную зависимость между температурой и концентрацией Hb у D. longispina из богатой кислородом воды, причем сезонные минимумы концентрации Hb совпадают с низкой доступностью пищи и пиком воспроизводства. Эти авторы предположили, что в Daphnia Hb функционирует и как респираторный белок, и как хранилище белка.

Как правило, роль Hb в кладоцерах является факультативной, и эти организмы могут успешно жить и воспроизводиться без него (например, когда он инактивирован).

Присутствие Hb в жировых клетках было отмечено Грином (1955); Позже было показано, что Hb синтезируется в жировых и эпителиальных клетках эпиподитов (Goldmann et al. , 1999). Hb также может разлагаться в жировых клетках без образования желчных пигментов (Green, 1971). Используя радиоактивное железо, Хоши и Сато (1974) обнаружили, что в теле Дафнии происходит непрерывный процесс синтеза и распада гемоглобина.В настоящее время известно, что расщепление гемоглобина происходит в жировых клетках (Smaridge, 1954; Green, 1955), тогда как ранее считалось, что гемоглобин обычно выводится через оболочки желез (Fox, 1948).

Популяции Daphnia также были окрашены в коричневый цвет из-за Hb в сочетании с гематином, который содержит трехвалентное железо в гемовой части (Fox, 1047–1948; Goodwin, 1955).

Значения Hb, указанные этими разными авторами, поэтому зависят от различных факторов (например, факторов окружающей среды и видов).

Понимание – гемоглобин

Гемоглобин – переносчик кислорода
белок в красных кровяных тельцах. Это
также является белком, который придает красный цвет эритроцитам.
Гемоглобин состоит из четырех

субъединицы , два а

и два
б;
каждый
а

и
б

субъединица (см. изображение) образует димер.Часто,
гемоглобин называют димером
ab

димеры ». А

и
б

субъединицы лишь немного отличаются друг от друга с основным
разница, возникающая из-за длины
полипептид
цепей; то
б

цепь 5

аминокислотные остатки на длиннее, чем
а

цепь. Есть также некоторые
различия в составе аминокислотных остатков.

.

На этом рисунке изображена b-субъединица
гемоглобин, который состоит из 8
а-спирали
,
помечены A-H. Показана каждая а-спираль
в другом цвете. Белковая цепочка начинается с
А-спираль (синий) и заканчивается Н-спиралью (бледно-лиловый). Гем
группа показана красным цветом, а связанный кислород показан светом
синий.

На рисунке слева показана группа гема, которая
содержит атом железа (Fe) в центре (оранжевый). В кислородном состоянии кислород
связывается с Fe в гемовой группе.

Каждая субъединица гемоглобина содержит группу гема.
Гемовая группа является местом связывания кислорода (O 2 ).
Когда все четыре гема связывают O 2 , структура
изменения гемоглобина. Эта
структурные изменения включают перестройку брюшной полости

димеры относительно друг друга, где один ab

димер вращается примерно на 18

и переводит 1
по отношению к другому димеру.

1Ангстрем ()
= 10 -10 м = 3,937 x 10 -9 дюймов

>>

Рис
3.3
Графика T-R
переход HbS

Когда белок находится в структуре, связывающей O 2 ,
R-состояние, он легко связывает O 2 , и когда он находится в структуре
который не имеет связанного O 2 , дезокси или Т-состояние (Рис. 3.3 и Рис.
3.4), не связывает O 2
очень хорошо. Эта
разница в способности связывать O 2 в зависимости от его
структурное состояние – вот что позволяет гемоглобину быть таким эффективным в
доставка к тканям O 2 .
Как только он доставляет O 2 , структурное состояние изменяется, и он
не будет связывать доставленный O 2 .
Когда красные кровяные тельца (эритроциты) возвращаются в легкие, концентрация O 2
выше и гемоглобин снова связывает O 2 и меняет свой
структурное состояние. Понимание
как происходит это структурное изменение, является центральным вопросом в
исследование гемоглобина.

Рис 3.4
Относительное движение димеров
На этом анимированном рисунке показано движение
а 2 б 2
димер (толстые витки впереди) относительно a 1 b 1
Димер
(тонкие катушки
к задней части) при переходе от окси-к-дезокси. Здесь координаты
окси- и дезокси-Hb были наложены на a 1 b 1
, чтобы
а 1 b 1
димер остается неподвижным.Модель a 2 b 2
димер поворачивается на 15 градусов вокруг оси, проходящей через a
субъединицы.

изображение от Джонатана Лукина, Департамент биологических наук, Карнеги.
Университет Меллона http://www.andrew.cmu.edu/user/jl2p/Hb_html/gallery.html

Вернуться к началу

(кто
страдает от этого?)

Предыдущая | Далее

(образование волокна)

Морфология эритроцитов и гемоглобин – AMBOSS

Резюме

Эритроциты или эритроциты (эритроциты) являются наиболее распространенными кровяными тельцами.Нормальные эритроциты имеют двояковогнутую форму и содержат гемоглобин, но не содержат ядра или органелл. Дисморфные эритроциты (например, серповидные клетки, клетки-мишени) имеют измененную форму и часто являются признаком основного заболевания. Гемоглобин (Hb) состоит из субъединиц гема и глобина и отвечает за транспортировку кислорода и углекислого газа по всему телу. Hb может претерпевать конформационные изменения (например, в зависимости от его насыщенного кислородом состояния), которые влияют на то, как он связывает и высвобождает O 2 и CO 2 .Дефицит гемоглобина (анемия), генетические варианты гемоглобина (например, HbS, HbC) и определенные вещества (оксид углерода, нитраты, образующие метгемоглобин, цианид) влияют на сродство и способность транспортировать O 2 , что приводит к снижению оксигенации тканей.

Морфология эритроцитов

Нормальная морфология

  • Анизоцитоз: наличие эритроцитов разного размера
  • Пойкилоцитоз: наличие эритроцитов аномальной формы

HALT, когда вы видите цель! Связанные этиологии клеток-мишеней следующие: H – гемоглобинопатии (HbC / HbS), A – аспления, L – болезнь печени, T – талассемия

Дакриоциты (клетки слезинки) образуются в результате экстрамедуллярного эритропоэза: «Не плачь, мы можем играть снаружи до мозга костей.

RBC с телами включений

Обзор
Содержание Внешний вид Причина
Корпуса Heinz
  • Малый
    Красный или розовый
  • Обнаруживается при обработке эритроцитов наджизненными пятнами (например, метиловый фиолетовый, кристаллический фиолетовый)
Корпуса Паппенгеймера
Базофильная штриховка
03
9 -0003

03

03

03

03

03

03 9103

03

03 J 9103 9 -0003

  • ДНК (ядерные остатки)
  • Не содержат железа
  • Обычно небольшое базофильное пятно, расположенное по направлению к периферии клетки.
Гранулы железа

Метаболизм эритроцитов

Продолжительность жизни эритроцитов составляет около 120 дней.По истечении этого времени макрофаги ретикулоэндотелиальной системы кости и эритроциты фагоцитируют селезенку. Затем они разбираются, а их части перерабатываются.

Цепи глобина высвобождаются и превращаются в аминокислоты.

Метаболизм гемоглобина

Процесс: гем (красный) → биливердин (зеленый пигмент) → билирубин (желтый пигмент)

  1. Гем превращается в биливердин гемоксигеназой.
  2. Биливердин преобразуется в билирубин биливердинредуктазой (требуется НАДФН + H + )

Распад гема ответственен за изменение цвета гематом.

Метаболизм билирубина

  1. Неконъюгированный билирубин (нерастворимый в воде) высвобождается в кровь макрофагами → связывается с альбумином и достигает печени
  2. Неконъюгированный билирубин превращается в билирубин с помощью фермента UDP-глюкуронозилтрансферазы в печени.
  3. Конъюгированный билирубин, выделяемый с желчью, расщепляется бактериями ЖКТ до уробилиногена

    • Большая часть уробилиногена превращается в стеркобилин → выводится с калом (коричневый цвет).
    • Часть уробилиногена окисляется до уробилина → выводится с мочой (желтый цвет).

Непрямой (неконъюгированный) билирубин не растворяется в воде.

2,3-бисфосфоглицерат шунт

Производство энергии

  • Зрелые эритроциты не могут вырабатывать энергию (АТФ) через цикл Кребса, потому что в них отсутствуют митохондрии.
  • Глюкоза является основным источником энергии для эритроцитов.
  • Биохимические пути производства энергии, доступные в эритроцитах.

Синтез гемоглобина

Обзор

Hb – это циркулирующий глобулярный белок, состоящий из гемовой части с центральным ионом железа и четырех субъединиц глобина.

  • Основная функция Hb – поглощать O 2 из легких и доставлять его в ткани.
  • Он может претерпевать конформационные изменения (например, в зависимости от состояния оксигенации), которые влияют на то, как он связывает и высвобождает O 2 и CO 2 .
  • Дефицит или дефект гемоглобина может в конечном итоге повлиять на транспорт O 2 (подробности см. Ниже в разделе «Варианты гемоглобина»).
  • Подробнее о нарушениях гемоглобина см. «Анемия.”

Синтез гема

Сидеробластная анемия возникает из-за неэффективного синтеза гема, который может быть врожденным (X-связанный дефект в гене δ-ALA-синтазы) или приобретенным (например, дефицит витамина B 6 или отравление свинцом, приводящее к последовательному ингибированию δ -ALA дегидратаза и феррохелатаза).

Глобин

  • Глобин является неотъемлемой частью молекулы Hb.
  • Тетрамер, состоящий из четырех индивидуальных полипептидных субъединиц, связывающих гем

    • Состоит из аминокислот, которые складываются с образованием 8 альфа-спиралей
  • Существует 6 типов цепей глобина.
  • Комбинация субъединиц в молекуле Hb определяет тип Hb (например, гемоглобин эмбриона, плода, новорожденного или взрослого человека).
  • Мутации в генах, кодирующих глобин, приводят к вариантам Hb.

Образцы гемоглобина

Для получения информации о генетических вариантах структуры гемоглобина см. «Варианты гемоглобина» ниже.

Последовательность перехода от гемоглобина плода к гемоглобину взрослого (γ-глобин в HbF заменяется β-глобином в HbA, а α-глобин всегда присутствует как в HbA, так и в HbF): гамма идет, бета становится, альфа всегда.

Варианты гемоглобина

Транспорт кислорода и углекислого газа

Обзор

  • O 2 , CO 2 и протоны все связывают Hb и влияют на сродство друг друга к Hb, что важно для газообмена.

    • Hb высвобождает CO 2 легче с увеличением pO 2 (эффект Холдейна).
    • Hb связывает CO 2 легче, если pO 2 низкое.
    • Hb высвобождает O 2 легче с увеличением H + (эффект Бора).
  • CO 2 в основном переносится в организме в трех формах:

Оксигенация и деоксигенация гемоглобина.

  • Оксигемоглобин
  • Дезоксигемоглобин

Бикарбонатная буферная система

  • Эритроциты несут карбоангидразу, которая преобразует HCO 3 и H + в H 2 O и CO 2 в следующих этапах: HCO 3 + H + ⇄ H 2 CO 3 ⇄ H 2 O + CO 2
  • В конечном итоге избыток H + в кислых состояниях устраняется путем преобразования в CO 2 , который можно выдыхать.
  • Во время основных состояний бикарбонатная буферная система может реверсировать, так что CO 2 преобразуется в HCO 3 + H + .

    • Хлоридный сдвиг: избыток внутриклеточной HCO 3 , произведенный таким образом, высвобождается в плазму в обмен на Cl .
  • Это явление делает HCO 3 самым важным буфером в организме.
  • Подробнее о буферных механизмах корпуса см. «Компенсация.”

Эффект Бора

  • Сродство гемоглобина O 2 обратно пропорционально содержанию CO 2 и концентрации H + в крови.
  • Высокие концентрации CO 2 и H + (из-за тканевого метаболизма) вызывают снижение сродства к O 2 → O 2 , который связан с Hb, высвобождается в ткань (кривая диссоциации O 2 -Hb смещена Направо).

    • HbO 2 + H + ⇄ H + Hb + O 2
    • HbO 2 + CO 2 ⇄ Hb-COO + H 14 +

      4 + O

Эффект Холдана

  • Сродство гемоглобина к CO 2 обратно пропорционально оксигенации гемоглобина.
  • Когда Hb дезоксигенирован (обычно в периферических тканях), поглощение CO 2 облегчается.
  • Когда Hb насыщен кислородом (при высоком pO 2 , например, в легких):

    • Оксигенированный гемоглобин имеет пониженное сродство к CO 2 → CO 2 , связанный с Hb, высвобождается в легочных артериях, диффундируют в альвеолы ​​(кривая диссоциации O2-Hb смещена влево).
    • Hb высвобождает связанный H + → ↑ H + сдвигает равновесие к продукции CO 2 (см. Уравнение выше) → CO 2 выдыхается в легкие

Кривая диссоциации кислород-гемоглобин

Обзор

05

938

Различия между гемопротеинами миоглобином и гемоглобином
Миоглобин Гемоглобин
Сродство к O 2
  • Очень высокий (гиперболическая кривая диссоциации кислород-миоглобин)
Функция

Сдвиг кривой диссоциации кислорода вправо

  • ↓ Сродство гемоглобина к O 2 → ↑ O 2 диссоциация от гемоглобина → ↑ оксигенация тканей → ↑ P 50 (парциальное давление кислорода, необходимое для поддержания 50% насыщенного гемоглобина)
  • Причины смещения вправо включают:

Смещение кривой диссоциации кислорода влево

Транспорт кислорода и условия, влияющие на оксигенацию

Обзор

Содержание кислорода в артериальной крови (CaO 2 )

Доставка кислорода (DO 2 )

Метгемоглобинемия [4] [5]

Поскольку MetHb искусственно увеличивает показания пульсоксиметра, концентрация кислорода измеряется с помощью пульса оксиметрия остается высокой (> 80%) даже при очень высоком уровне метгемоглобина!

Чтобы помнить, что двухвалентное железо (Fe2 +) – это восстановленная форма железа, подумайте: «Джо вытащил двух свирепых животных из своей железной клетки.

Клиническое значение

HemogloBind ™ – разработан для удаления и захвата гемоглобина

Удаление и захват гемоглобина HemogloBind ™

  • Обладает высокой степенью специфичности к связыванию гемоглобина до 10 мг / мл
  • Применения в заменителях крови, восстановлении ферментов и аналитических помехах
  • Удаляет гемоглобин у всех видов животных, включая людей, овец, крупного рогатого скота, коз и т. Д.
  • Удаляет гемоглобин из органов, тканей.
  • Удаление гемоглобина из лизата эритроцитов для протеомики и открытия лекарств-биомаркеров
  • Проточные фракции сохраняют ферментативную и биологическую активность
  • Проточные фракции совместимы с ЖХ-МС, профилированием белков на основе активности и протеомными исследованиями.

HemogloBind ™ происходит из класса твердофазных или поверхностных эластомерных полиэлектролитических поверхностей, которые связывают белки посредством эмпирически полученного химического состава, сочетающего элементы полимерного состава, сшивающей архитектуры и свойств заряда.HemogloBind ™ разработан для обеспечения высокой степени селективности и не вступает в перекрестную реакцию с наиболее распространенными компонентами сыворотки, что делает его отличным инструментом во многих областях применения. К ним относятся аналитические протоколы, в которых оптическая интерференция проблематична, такие как анализ билирубина и осветление основной массы сыворотки. Варианты гемоглобина, как и при талассемии, связываются с HemogloBind ™ с дифференциальной аффинностью. Для очистки и / или анализа гемоглобина небольшое повышение pH будет способствовать десорбции гемоглобина, связанного с HemogloBind ™.

Нажмите здесь, чтобы просмотреть описание продукта HemogloBind ™
Нажмите здесь, чтобы узнать о характеристиках разрушения гемоглобина HemogloBind ™ на листе крови
Нажмите здесь, чтобы просмотреть характеристики разрушения гемоглобина HemogloBind ™ на высохших пятнах крови / картах

Гемолизированная сыворотка

Craig, J.R., et al. «Сравнение анатомического и функционального развития желудочно-кишечного тракта у потомства свинок и свиноматок в период от рождения до отъема». Журнал зоотехники (2019).

Biotech Support Group сообщает о статье, описывающей простоту и эффективность их технологии истощения гемоглобина для улучшения анализа ELISA гемолизированной сыворотки свиней. Потомство свиноматки (GP) часто имеет ограниченные показатели роста и состояние здоровья по сравнению с потомством свиноматки (SP) от рождения.Чтобы лучше понять основные механизмы, исследование было направлено на сравнение различий в росте и развитии между GP и SP в первые 24 часа после рождения и в период отлучения от груди. Поскольку образцы сыворотки были сильно гемолизированы после сбора и обработки, возникла необходимость в использовании HemogloBind ™ для лучшего обнаружения IgG с помощью ELISA. В статье говорится: «Согласно инструкциям производителя, 250 мкл Hemoglobind ™ добавляли к 250 мкл гемолизированной сыворотки, встряхивали в течение 30 секунд перед перемешиванием путем переворачивания в течение 10 минут, а затем центрифугировали при 6000 g в течение 2 минут при 4 °. С.Затем очищенную сыворотку аспирировали и в двух экземплярах оценивали на концентрацию IgG… с использованием коммерческого набора для ELISA (Bethyl Laboratories, Montgomery TX, USA) ». Авторы приходят к выводу, что их результаты предполагают, что раннее развитие GP может быть отложено по сравнению с SP, и что ряд анатомических различий между GP и SP, которые существуют после рождения, также присутствуют при отлучении от груди.


Ретикулоциты

Nguyen, Anthony T., et al. «UBE2O ремоделирует протеом во время терминальной дифференцировки эритроидов.”Science 357.6350 (2017): eaan0218.

Biotech Support Group сообщает о статье в Science, в которой описывается простота и эффективность их технологии истощения гемоглобина для улучшения ЖХ-МС анализа лизированных ретикулоцитов. Механизмы, управляющие переходом ретикулоцитов в красную кровь клетка в терминально дифференцирующихся клетках остается в значительной степени неясной. Во время созревания ретикулоцитов протеом ремоделируется посредством запрограммированного удаления большинства общих компонентов клетки, параллельно с обильным синтезом гемоглобина.В исследовании использовалась мультиплексная количественная протеомика для объективной и глобальной идентификации субстратов-кандидатов UBE2O, фермента E2 (убиквитин-конъюгированного). Из-за чрезмерно большого количества гемоглобина требовалось избирательное истощение гемоглобина. В статье говорится: «Ретикулоциты лизировали встряхиванием в течение 5 минут при комнатной температуре… К образцам добавляли дополнительно 10 объемов слоя суспензии Hemoglobind ™, которые затем перемешивали в течение еще 10 минут при комнатной температуре с последующим 4-минутным центрифугированием при 10000. х г.Супернатанты, содержащие образец с обедненным гемоглобином, были… обработаны для количественного определения TMT ». Авт. Пришли к выводу, что система убиквитин-протеасома не просто амплифицируется во время созревания эритроидов, но вместо этого предполагают, что она в целом реконфигурируется, чтобы способствовать ремоделированию протеома ретикулоцитов. «Большое количество гемоглобина в ретикулоцитах представляет собой особую проблему для количественного анализа ЖХ-МС. Вот еще одна статья, демонстрирующая, что HemogloBind ™ может резко снизить влияние, связанное с высокими концентрациями гемоглобина, без ущерба для восстановления и анализа основного протеома.»Заявляет Свапан Рой, доктор философии, президент и основатель группы поддержки биотехнологий.

Фракции гемоцитов

O’Connell, Grant C., et al. «Перекрестная связь между моноцитами и лимфоцитами посредством растворимого CD163 напрямую связывает активацию врожденной иммунной системы и подавление адаптивной иммунной системы после ишемического инсульта». Научные отчеты 7.1 (2017): 12940

Целью этого исследования было изучить CD163 как возможный эффектор подавления адаптивной иммунной системы, вызванной инсультом, поскольку это рецептор-мусорщик, экспрессируемый в популяциях клеток врожденного иммунитета.Растворимый пептид с лимфо-ингибирующими свойствами может выделяться из плазматической мембраны через металлопротеазу ADAM17. В статье говорится: «Фракции общих гемоцитов размораживали, смешивали с буфером для лизиса NP-40 (Thermo Fisher) в соотношении 1: 1 и удаляли гемоглобин с помощью набора для удаления гемоглобина HemogloBind (Biotech Support Group, Monmouth Junction, NJ)… ADAM17 активность измеряли в 200 мкг общего лизата гемоцитов ». Авторы предоставляют новые доказательства того, что врожденная иммунная система использует защитные механизмы, направленные на снижение риска аутоиммунных осложнений после инсульта, и что CD163 является ключевым медиатором этого явления. .

Перфузаты

Laing, Richard W., et al. «Использование бесклеточного переносчика кислорода в человеческой модели нормотермической машинной перфузии печени». Трансплантация 101.11 (2017): 2746.

авторы представляют первый опыт использования бесклеточного
переносчик кислорода на основе гемоглобина (HBOC) Hemopure в модели человека
Нормотермическая машинная перфузия печени (НМП-Л). Это роман
техника, которая сохраняет трансплантаты печени в условиях, близких к физиологическим.
условия при сохранении их нормальной метаболической активности.В
В статье говорится: «Все перфузаты подверглись истощению гемоглобина.
с использованием Hemoglobind (BioTech Support Group LLC, Monmouth Junction, NJ)
в соответствии с инструкциями производителя, за исключением использования соотношения 1: 8 к
обеспечить удаление всего свободного гемоглобина. Уровни перфузата 8-OH-dG
были количественно определены с использованием конкурентного ELISA (Abcam) в соответствии с
протокол производителя ». Авторы делают вывод, что Hemopure
может использоваться как альтернативный переносчик кислорода для упакованных эритроцитов в
Перфузионная жидкость NMP-L.


Гемолизат

Дасауни, Пушпанджали и др. «Показатель преломления крови – потенциальный качественный индикатор нарушения гемоглобина у людей». Journal of Proteins & Proteomics 9.3 (2018)
Качественные дефекты кодонов в цепях гемоглобина вызывают нарушения гемоглобина, такие как варианты гемоглобина, талассемия и серповидноклеточная анемия. Авторы хотели оценить концентрацию гемоглобина путем измерения показателя преломления и найти различия в показателе преломления образцов крови.Кровь центрифугировали для отделения плазмы. Гемоглобин отделяют от гемолизата с помощью реагента Hemoglobind ™. Показатель преломления оценивался в цельной крови, плазме, гемолизате и чистом Hb.


Клеточные лизаты ретикулоцитов


Junqueira, Caroline, et al. «Цитотоксические CD8 + Т-клетки распознают и убивают ретикулоциты, инфицированные Plasmodium vivax». Природная медицина (2018): 1.

Biotech Support Group сообщает о недавней исследовательской статье, описывающей простоту и эффективность их технологии истощения гемоглобина для улучшения вестерн-блот-анализа ретикулоцитов.Малярийный паразит Plasmodium vivax вызывает около 100 миллионов клинических случаев ежегодно. Основы защитного иммунитета плохо изучены, но предполагается, что они опосредуются антителами. Авторы предположили, что CD8 + Т-клетки у пациентов с малярией, вызванной P. vivax, могут активироваться при распознавании ретикулоцитов, инфицированных P. vivax (iRetics), что приводит к их дегрануляции. Чтобы оценить уровни экспрессии белков, участвующих в презентации антигена в ретикулоцитах, с помощью вестерн-блоттинга, в статье говорится: «Клеточные лизаты ретикулоцитов… были проанализированы с помощью иммуноблоттинга… после удаления гемоглобина с помощью HemogloBind ™ (Biotech Support Group)».Авторы делают вывод, что P. vivax делает ретикулоциты чувствительными к гранулизину и что эта неожиданная защита Т-клеток может быть мобилизована для улучшения вакцин. «Большое количество гемоглобина в цельной крови представляет собой особую проблему для количественного анализа вестерн-блоттингом. Вот еще одна статья, демонстрирующая, что HemogloBind ™ может уменьшить помехи, связанные с большими концентрациями гемоглобина, без ущерба для извлечения и анализа интересующего белка ». заявляет Swapan Roy, Ph.Д., президент и основатель Biotech Support Group.


Аликвоты цельной крови

Пакаль, Лукаш и др. « Вредное влияние прогрессирующей ХБП на активность глиоксалазной системы, не ограниченную диабетической этиологией ». Международный журнал молекулярных наук 19,5 (2018): 1517.

Биотехнологии
Группа поддержки сообщает о недавней исследовательской статье, описывающей
описывая простоту и эффективность их гемоглобина
технология истощения для улучшения Вестерн-блоттинга всего
кровь.Авторы изучали продукцию метилглиоксаля, которая, как известно, увеличивает
у больных сахарным диабетом. Метилглиоксаль эффективно выводит токсины
фермент глиоксалаза 1 (GLO1). Целью было изучить влияние
диабетическая и хроническая болезнь почек на (а) гене GLO1
экспрессия в мононуклеарных клетках периферической крови; (б) белок GLO1
уровни в цельной крови; и (c) активность GLO1 в эритроцитах in vivo в
диабетические и недиабетические субъекты с нормальным или слегка сниженным
по сравнению со значительно сниженной функцией почек (CKD1-2 vs.ЦКД3-4).
Чтобы
оценить
GLO1
уровень белка
в
цельная кровь методом вестерн-блоттинга, т
он
В статье говорится: «Для выделения белка аликвоты цельной крови были
лизировали водой и удалили гемоглобин с помощью HemogloBind ™
(Biotech Support Group, Monmouth Junction, NJ, USA) согласно
инструкции производителя…
».

В статье сделан вывод о запущенной хронической болезни почек.
обладает преобладающим и подавляющим действием по сравнению с гипергликемией.Хроническая болезнь почек снижает экспрессию гена GLO1 и белка
уровни (вместе с диабетом) без сопутствующих изменений GLO1
активности. «Большое количество гемоглобина в цельной крови представляет собой
специальная задача для количественного анализа вестерн-блоттингом. Вот это
еще одна статья, демонстрирующая, что HemogloBind ™ может уменьшить
помехи, связанные с большими концентрациями гемоглобина,
без ущерба для восстановления и анализа белка
интерес.»Заявляет Swapan Roy, доктор философии, президент и основатель
Группа поддержки биотехнологий.


Перфузированная печень с эритроцитами

Laing, Richard W., et al. «Использование бесклеточного переносчика кислорода в человеческой модели нормотермической машинной перфузии печени». Трансплантация 101.11 (2017): 2746-2756.

Удаление гемоглобина из печени, перфузированной эритроцитами, позволяет измерять кислород, метаболизм, параметры перфузии в модели ишемического реперфузионного повреждения для оценки переносчика кислорода на основе гемоглобина (HBOC), называемого Hemopure, в нормотермической машинной перфузии печени для сохранения трансплантатов печени.

Общие лизаты гемоцитов

O’Connell, Grant C., et al. «Перекрестная коммуникация между моноцитами и лимфоцитами через растворимый CD163 напрямую связывает активацию врожденной иммунной системы и подавление адаптивной иммунной системы после ишемического инсульта». bioRxiv (2017): 144063.

CD163 связан с периферическим иммунным ответом при инсульте через циркулирующие уровни молекул, связанных с повреждением, гормонов и провоспалительных цитокинов. Инсульт может изменять продукцию sCD163, зависимую от ADAM17, нейтрофилами сыворотки и пролиферацию лимфоцитов.Анализ активности ADAM17 выполняли из лизатов общих гемоцитов, обедненных гемоглобином. Измерение концентраций белка в лизатах общих гемоцитов с обедненным гемоглобином и лизатах клеточных культур проводилось с помощью анализа белка DC.

Сыворотка

Nishida-Aoki, Nao, et al. «Нарушение циркуляции внеклеточных пузырьков как новая терапевтическая стратегия против метастазирования рака». Молекулярная терапия 25.1 (2017): 181-191.

Это исследование считает, что терапевтические стратегии, нацеленные на внеклеточные везикулы (EV), происходящие от рака, верны.

большие перспективы из-за возможности репозиции микросреды для размещения метастазов.Исследователи сообщают о новой стратегии терапевтического лечения антителами, направленной на нацеливание на вызванные раком ЭМ и подавление метастазов рака груди на мышиной модели. В статье говорится: «Гемоглобин накапливался с помощью гранул HemogloBind (группа поддержки Biotech, Monmouth Junction, штат Нью-Джерси, США) с последующей фильтрацией 0,22 мкм. Затем ЭВ в сыворотках концентрировали ультрацентрифугированием… ». Авторы заключают, что введение терапевтических антител эффективно подавляет метастазы, вызванные ЭВ, и что устранение ЭВ, происходящих из экзосом рака, может быть новой стратегией терапии

Бронхоальвеолярный лаваж (ЖБАЛ)

Маниш Бхаргава, Кевин Дж. .Викен, Санджой Дей, Майкл С. Стейнбах, Баолин Ву, Пратик Д. Джагтап, ЛиЭнн Хиггинс, Анжела Паноскальцис-Мортари, Дэниел Дж. Вейсдорф, Випин Кумар, Мукта Арора, Питер Б. Биттерман, Дэвид Х. Ингбар, Крис Х. Вендт. Профилирование протеома при травме легких после трансплантации гемопоэтических стволовых клеток. Биология трансплантации крови и костного мозга 22 (2016) 1383-1390. Авторы рассматривают легочные осложнения, связанные с инфекцией и синдромом идиопатической пневмонии (IPS) у реципиентов трансплантата гемопоэтических стволовых клеток (HSCT).Для этого была изучена протеомная характеристика жидкости глобального бронхоальвеолярного лаважа (ЖБАЛ) для идентификации белков и путей, которые позволяют дифференцировать IPS от инфекционного повреждения легких после HSCT. Поскольку образцы БАЛ казались окрашенными в кровь, авторы протестировали HemogloBind ™, чтобы определить, улучшит ли удаление гемоглобина (в дополнение к белкам с высоким содержанием) глубину покрытия. В статье говорится: «Удаление гемоглобина улучшило идентификацию белков до 845 белков при 1% глобальной FDR по сравнению с 496 белками только с высоким содержанием белка». Авторы приходят к выводу, что различия в экспрессии белков дают представление о механизмах, активируемых при повреждении легких, и предполагают потенциальные терапевтические цели для улучшения восстановления легких.

Рекомендуемое приложение – анализ билирубина

Парвати С. Кумар, Хари К. Паллера, Памела С. Волос, Магдиелис Грегори Ривера, Тушар А. Шах, Алиса Л. Вернер, Франк А. Латтанцио, Кенджи М. Каннион, и Нил К. Кришна. Пептидный ингибитор комплемента C1 модулирует острый внутрисосудистый гемолиз несовпадающих эритроцитов у крыс.ТРАНСФУЗИЯ Том 00, май 2016 г. doi: 10.1111 / trf.13674.

Вкратце, в исследовании оценивалась роль пептидного ингибитора комплемента C1 (PIC1) на животной модели острого внутрисосудистого гемолиза как в сценариях профилактики, так и в сценариях спасения. Авторы заявляют: «Чтобы удалить свободный гемоглобин, который может вызывать оптические помехи в анализе билирубина, мы обработали все образцы истощением гемоглобина из гемолизированной сыворотки / плазмы (HemogloBind, Biotech Support Group). Затем концентрацию билирубина измеряли с помощью набора для анализа билирубина (Sigma -Олдрич, Св.Луис, штат Миссури) “.


Кришна, Нил К. и Кенджи Каннион. «Производные пептидных соединений и способы использования». Патент США № 20160376322. 29 декабря 2016 г.

Изобретение описывает синтетические пептидные соединения и их применение для терапии и диагностики опосредованных комплементом заболеваний, таких как воспалительные заболевания, аутоиммунные заболевания и микробные инфекции; и заболевания, не опосредованные комплементом, такие как кистозный фиброз и различные острые заболевания. В патенте говорится: «Из-за большого количества гемолиза в последние моменты времени и связанных с этим оптических помех при анализе билирубина все образцы были предварительно обработаны HemogloBind ™ (Biotech, N.J.) перед анализом с помощью набора для анализа билирубина »


Вся кровь

Халасова, Катарина и др. «Активность транскетолазы, но не изменение транспорта тиамина через мембрану в ответ на гипергликемию и дисфункцию почек». Экспериментальная и клиническая эндокринология и диабет (2017).

Biotech Support Group сообщает о недавней исследовательской статье, в которой описывается простота и эффективность их технологии истощения гемоглобина для улучшения вестерн-блот-анализа белков цельной крови.Диабетическая болезнь почек, частое осложнение диабета как 1, так и 2 типа, связано со значительной заболеваемостью и смертностью и представляет собой наиболее частую причину хронической болезни почек. Исследование предположило, что защитное действие пентозофосфатного пути при диабете может быть нарушено из-за ограниченной внутриклеточной доступности активного транскетолазного кофактора тиаминдифосфата (TDP). Чтобы оценить уровни белков-переносчиков тиамина в цельной крови, в статье говорится: «Для выделения белка аликвоты цельной крови лизировали водой и удаляли гемоглобин с помощью HemogloBind ™ (Biotech Support Group) в соответствии с инструкциями производителя…».В статье делается вывод, что как in vitro, так и эксперименты на людях показали снижение или неизменную экспрессию переносчиков тиамина, соответственно, индуцированную гипергликемией, в то время как активность транскетолазы параллельно с внутриклеточным TDP повышалась у пациентов с хронической болезнью почек с диабетом или без него.

Лахут, Суна и др. «Биомаркеры РНК крови в продромальном PARK4 и расстройстве поведения во время быстрого сна показывают роль потери комплексина-1 в риске болезни Паркинсона». Модели и механизмы заболеваний (2017): dmm-028035

Biotech Support Group сообщает о недавней исследовательской статье, описывающей простоту и эффективность их технологии истощения гемоглобина для улучшения сигнала иммуноблот-анализа цельного белка крови.В этом исследовании изучают прогрессирование болезни Паркинсона посредством накопления и агрегации липид-связывающего компонента альфа-синуклеина (SNCA) комплекса SNARE, который лежит в основе уязвимости и определяет ее стадии. Авторы изучили образцы крови из новой крупной родословной с дупликацией гена SNCA (мутация PARK4), чтобы определить эффекты увеличения функции SNCA как потенциальных биомаркеров заболевания. В статье говорится: «Для экстракции белка из пробирок с ЭДТА 300 мкл крови лизировали равным количеством 1% буфера SDS-RIPA [50 мМ трис-HCl (pH 8.0), 150 мМ NaCl, 1 мМ ЭДТА, 1 мМ EGTA, 1% Igepal CA-630 (Sigma), 0,5% дезоксихолат натрия, 0,1% SDS, 1 мМ PMSF и одна таблетка коктейля из полного ингибитора протеазы (Roche)] и обработали ультразвуком на 10 сек. Лизаты крови вращали при 4 ° C в течение 30 минут и центрифугировали при 4 ° C в течение 30 минут. В супернатантах снижалось содержание гемоглобина с использованием коммерческого набора (HemogloBind, Biotech) в соответствии с инструкциями производителя ». После истощения гемоглобина анализ иммуноблоттинга показал, что в крови PARK4 обнаружена повышенная регуляция мономера альфа-синуклеина без агрегатов с высокой молекулярной массой.«Из-за большого количества гемоглобина в цельной крови очень интересно видеть, что HemogloBind ™ может уменьшить присутствие гемоглобина, достаточное для такого точного иммуноблот-анализа». заявляет Свапан Рой, доктор философии, президент и основатель Biotech Support Group.

Томас Х. Снайдер, Кевин Г. МакГарри, Майкл С. Бабин, Дэвид А. Джетт, Геннадий Э. Платофф-младший и Дэвид Т. Юнг. Острая токсичность фората оксона при пероральном введении через желудочный зонд у крысы Sprague-Dawley. Фундамент. Toxicol.Sci. Vol. 3, №5, 195-204, 2016.

В статье описываются исследования пероральной токсичности фората оксона с акцентом на половые и возрастные эффекты у крыс. Авторы использовали HemogloBind ™ как часть протокола для измерения активности холинэстеразы. В статье говорится: «… 80 мкл аликвоты цельной крови были взяты, разбавлены и обработаны HemogloBind ™ для удаления гемоглобина для последующего анализа для определения активности холинэстеразы…


Макромолекулярные комплексы

К. Ван, Б. Борхесон, С. Фанс, Ф Ту, К. Дрю, Дж. Кларк и др.Панорама макромолекулярных комплексов древних многоклеточных животных. Nature Том: 525, Страницы: 339–344 Дата публикации: (17 сентября 2015 г.). DOI: 10.1038 / природа14877

Два продукта BSG, NRicher ™ 6 и HemogloBind ™, смогли внести свой вклад в это тщательное исследование белковых комплексов. Когда наши продукты использовались в качестве этапа предварительной обработки в общем рабочем процессе, стало возможным примерно в два раза больше наблюдений и аннотаций. Это дополнительно подтверждает, что характеристики субпротеома NRicher ™ 6 могут упростить сложные протеомы в менее сложные субпротеомы с эффективностью, подходящей для глубокой функциональной характеристики протеома.Кроме того, это исследование продемонстрировало важность ключевой функции, присущей всем нашим продуктам; то есть поддержание функциональной и структурной целостности после разделения. Без этой особенности эти дополнительные наблюдения были бы невозможны.


Мононуклеарные клетки периферической крови человека (PBMC)

Рубио-Наварро, Альфонсо и др. «Гемоглобин вызывает рекрутирование моноцитов и поляризацию макрофагов CD163 при аневризме брюшной аорты.«Международный журнал кардиологии (2015)».

В исследовательской статье авторов Рубио-Наварро, Альфонсо и др. В журнале International Journal of Cardiology (http://www.internationaljournalofcardiology.com/article/S0167-5273(15)30284-9/fulltext) цитируется HemogloBind группы поддержки биотехнологий. ™ Реагент для подготовки образцов для удаления гемоглобина (Hb) из кондиционированной среды из здоровой аорты или аневризмы брюшной аорты. В статье говорится: «Кондиционированные среды из AAA инкубировали с реагентом HemogloBind ™ для снижения уровня гемоглобина».

Вкратце, авторы описывают высокую инфильтрацию моноцитов CD163, окружающих микровезикулы, низкую экспрессию моноцитов CD14 + и CD16- и высокую экспрессию мРНК / белка CD163, что является признаком молекулярной патологии аневризмы брюшной аорты (ААА).Кондиционированную среду здоровой аорты или полную или обедненную гемоглобином среду из аневризмы брюшной аорты смешивали с макрофагами M-CSF для отслеживания экспрессии CD163 и HLA-DR или поглощения гемоглобина.

«Мы довольны этими данными об аневризме брюшной аорты и протеомике гемоглобина. HemogloBind ™ минимизирует влияние гемоглобина в образцах крови и позволяет проводить исследования сердечно-сосудистой патологии », – заявляет Свапан Рой, доктор философии, президент и основатель группы поддержки биотехнологий.

Сухое пятно крови (DBS) / цельная кровь

Хакуна, Лавмор и др. «Простой анализ глутатиона в цельной крови». Аналитик (2015).

Исследовательская статья в журнале Analyst (
http://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2015/an/c5an00345h) ссылается на реагент для подготовки образцов HemogloBind ™ от Biotech Support Group для истощения гемоглобина (Hb) из образцов цельной крови, содержащих глутатион, с целью минимизировать влияние Hb на GSH. фракции.Используя резоруфин-акрилатный флуоресцентный зонд, GSH определяют количественно в депротеинзированной плазме крови и образцах цельной крови.

В статье говорится:
«Помимо разбавления, Hb можно удалить с помощью коммерческого продукта HemogloBind ™, который может изолировать и удалить до 90% гемоглобина крови». Глутатион (GSH) является антиоксидантом, участвующим в регуляции оксида азота, связывании ковалентного гемоглобина, связывании ДНК, синтезе лейкотриенов, синтезе белка и путях сепсиса. GSH повышен в раковых тканях, и надлежащая минимально инвазивная подготовка образцов GSH из высушенных образцов крови (DBS) позволяет проводить исследования нейродегенеративных заболеваний, хронических респираторных заболеваний и диабета.


Вся кровь

Снайдер, Томас Х., Кристина М. Вильгельм, Майкл К. Бабин, Геннадий Э. Платофф-младший и Дэвид Т. Юнг. «Оценка терапевтической эффективности оксимной терапии против чрескожных фосфорорганических пестицидов и нервно-паралитических агентов у морской свинки Хартли». Журнал токсикологических наук 40, вып. 6 (2015): 759-775.


Ацетилхолин является важным нейротрансмиттером, а ингибиторы холинэстераз (ХЭ) – сильнодействующими токсинами.Основным компонентом антифосфорорганической терапии является реактиватор оксима для восстановления ингибированных ацетилхолинэстераз. Для этого клинические признаки токсичности могут быть измерены по активности холинэстеразы [ацетилхолинэстеразы (AChE) и бутирилхолинэстеразы (BChE)] крови с использованием модифицированного метода Эллмана. Для предварительной обработки использовался уникальный твердофазный полимер Biotech Support Group для снижения уровня гемоглобина. В статье говорится: «Вкратце, образцы цельной крови обрабатывались HemogloBind ™, который мешает анализу активности ХЭ из-за перекрытия спектров.”

Бриттен, Мэтью К., Кевин Г. МакГарри, Роберт А. Мойер, Майкл С. Бабин, Дэвид А. Джетт, Геннадий Э. Платофф и Дэвид Т. Юнг. «Эффективность рекомендуемых догоспитальных эквивалентных доз атропина и пралидоксима для человека против токсических эффектов отравления карбаматом у морской свинки Хартли». Международный журнал токсикологии (2016): 10

816638086.

В статье говорится: «Образцы цельной крови были обработаны и проанализированы, как описано McGarry et al.10 Вкратце, образцы цельной крови обрабатывали HemogloBind для удаления гемоглобина, который мешает анализу активности ХЭ из-за перекрытия спектров. Чтобы подготовить образцы крови, обработанные HemogloBind, для анализа активности ХЭ, образцы разбавляли в 2 раза буфером для анализа (1 PBS). Затем образцы дополнительно разбавляли в 2 раза в тестовом планшете, добавляя 100 мл образца к общему объему 200 мл в каждую лунку 96-луночного планшета. Активность холинэстеразы оценивали с помощью спектрофотометрического анализа, проводимого аналогично Ellman et al, 11, как описано в разделе реактивации in vitro выше.Относительный уровень активности AChE для каждого животного (RAAChE) определяли как скорость обновления ATC в конечной пробе крови, деленную на таковую в исходной пробе крови того же животного. Аналогичный расчет был выполнен с использованием скорости оборота бутирилтиохолина (BTC) для определения RABChE ».

Плазма крови

Джонс, Майкл и др. «SR-135, катализатор разложения пероксинитрита, улучшает функцию β-клеток и выживаемость у мышей B6D2F1, получавших диету с высоким содержанием жиров.”Архив биохимии и биофизики (2015).

Исследовательская статья в журнале Archives of Biochemistry & Biophysics (
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0003986115001988) цитирует реагент для подготовки образцов HemogloBind ™ группы поддержки Biotech Support для удаления гемоглобина (Hb) из лизированных красных кровяных телец. Авторы ссылаются на катализаторы разложения пероксинитрита, такие как комплексы Mn (III) бис (гидроксифенил) -дипиррометен, как на важные молекулы при подготовке образцов ожирения и разработке противодиабетических средств.SR-135 и его аналоги синтезируются для разложения пероксиниции. Кроме того, авторы предоставляют экспериментальные данные по предотвращению анализа нитрования, поглощения островков крысы, количественного определения нитрования тирозина, количественного определения площади бета-клеток, стимулированной глюкозой секреции инсулина и определения уровня инсулина в плазме. В статье говорится: «Плазма крови (50 мкл) была смешана с HemogloBind (50 мкл) для удаления гемоглобина из лизированных эритроцитов». Гемоглобин плазмы истощается с помощью HemogloBind ™ от Biotech Support Group для извлечения гемоглобина из лизированных красных кровяных телец.Определяется концентрация в плазме липопротеидов высокой плотности (ЛПВП), общего холестерина и триацилглицерина (ТАГ). Выполняется осаждение с использованием полиэтиленгликоля (ПЭГ) бета-липопротеинов, липопротеинов очень низкой плотности (ЛПОНП) и липопротеинов низкой плотности (ЛПНП) из фракций ЛПВП. «Мы довольны этим исследованием HemogloBind ™, поскольку вмешательство сведено к минимуму и концентрация холестериновых белков получается “. заявляет Свапан Рой, доктор философии, президент и основатель Biotech Support Group.

Образцы легочной ткани и исследование легких (синдром острого респираторного дистресса и острая гипоксическая недостаточность)

Бхаргава, Маниш “” Протеомные исследования при острой гипоксической дыхательной недостаточности.”PhD дисс., УНИВЕРСИТЕТ МИННЕСОТА. (2015).

Экспрессия белка в жидкости бронхоальвеолярного лаважа (BALF) от субъектов с острым респираторным дистресс-синдромом (ARDS) была оценена. Образцы BALF были обработаны путем обессоливания, концентрации и удаления высоких белковые фракции были расщеплены трипсином и помечены с помощью реагента iTRAQ для масс-спектрометрии (МС). В тезисе говорится: «Образцы ЖБАЛ, содержащие не менее 1,2 мг белков, были обработаны для ЖХМС / МС… сконцентрированы и обессолены с использованием Amicon 3-MWCO фильтры.Истощение гемоглобина выполняли с помощью HemogloBind ™ (Biotech Support Group LLC, Monmouth Junction, NJ) в соответствии с инструкциями производителя ».

Лизаты красных клеток

Kyoungsook Park, Christopher D. Saudek и Gerald W. Hart увеличили экспрессию β-N-ацетилглюкозаминдазы (O-GlcNAcase) в эритроцитах предиабетических и диабетических людей. Диабет, 2010; 59 (7): 1845-50.

Белки эритроцитов сильно O-GlcNAцилированы.У людей с преддиабетом и диабетом уровень экспрессии O-GlcNAcase значительно увеличивается. Из образцов сыворотки были экстрагированы белки эритроцитов, и гемоглобин был истощен с последующей обработкой ультразвуком и центрифугированием. Гемоглобин эффективно истощается из лизатов красных кровяных телец с помощью HemogloBind ™ от Biotech Support Group. Поскольку HemogloBind ™ разработан для обеспечения высокой степени селективности и не вступает в перекрестную реакцию с наиболее распространенными компонентами сыворотки, последующий анализ процесса O-GlcNAcylation в белках эритроцитов проводится вестерн-блоттингом с использованием антител, специфичных к O-GlcNAc.Наконец, исследование O-GlcNAcase позволяет разрабатывать, проверять и оценивать биологические маркеры, которые сравниваются с уровнем A1C.

Хранение продуктов крови

Делобель Дж., Рубин О., Прудент М., Креттаз Д., Тиссо Ж.-Д., Лион Н. Анализ биомаркеров хранимых продуктов крови: акцент на преаналитических вопросах. Международный журнал молекулярных наук, 2010; 11 (11): 4601-4617

Авторы Делобель и др. Процитировали приложение Hemoglobind ™ для снижения уровня гемоглобина из статьи Альварес-Ллама и др. Новая методология анализа мембранных и цитозольных субпротеомов эритроцитов с помощью 2-DE.Электрофорез, 30: 4095–4108. Для обнаружения биомаркеров из образцов протеома эритроцитов в протеомном анализе используются образцы концентратов эритроцитов, концентраты тромбоцитов и свежезамороженные продукты плазмы крови. В этой статье рассматривается важность стандартизации этапов подготовки проб и контроля преаналитических факторов для идентификации белков из цитозольных или мембранных фракций. После использования Hemoglobind ™ выполняется одномерный (электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, SDS-PAGE) и 2D-электрофорез для идентификации уникальных белков с помощью анализа MALDI-TOF MS.

Красные кровяные тельца (эритроциты) / судебно-медицинские исследования

Дэниэлсон, Филип Б. «Выделение высокоспецифичных белковых маркеров для идентификации биологических пятен: адаптация сравнительной протеомики к судебной медицине». (2011).

Biotech Support Group сообщает о техническом отчете, подготовленном Министерством юстиции США. Основная цель проекта состояла в том, чтобы изолировать и идентифицировать кандидатные белковые биомаркеры, которые очень специфичны для отдельных типов биологических пятен, пригодных для судебной экспертизы (т.е., слюна, сперма, периферическая кровь, менструальная кровь, вагинальные выделения и моча).

Отчет озаглавлен «Выделение высокоспецифичных белковых маркеров для идентификации биологических пятен: адаптация сравнительной протеомики к судебно-медицинской экспертизе». Национальная справочная служба уголовного правосудия (NCJRS) опубликовала окончательный отчет о гранте, финансируемом из федерального бюджета, в электронном виде по адресу: https: //www.ncjrs.gov/App/Publications/abstract.aspx?ID=258706 В отчете говорится:

«Сыворотка, полученная из образцов менструальной крови, обычно была загрязнена клеточными компонентами эритроцитов из-за лизиса хрупких красных кровяных телец, которые являются обильные в слизистой оболочке эндометрия во время менструации.Поскольку гемоглобин составляет 32-36% всех белков, обнаруживаемых в эритроцитах, сыворотка из образцов менструальной крови содержала большое количество гемоглобина, который служил для маскировки обнаружения менее обильных белков, специфичных для менструальной крови. По этой причине гемоглобин удаляли из собранной сыворотки перед фракционированием протеома с помощью HemogloBind ™ (Biotech Support Group, Monmouth Junction, NJ). Этот реагент захвата гемоглобина представляет собой твердофазный неионогенный адсорбент, связывающий
особенно к гемоглобину, что позволяет удалить 80-90% гемоглобина из сыворотки или лизатов эритроцитов.HemogloBind ™ не вступает в перекрестную реакцию с наиболее распространенными компонентами сыворотки, что делает его подходящим для протеомных приложений этого исследовательского проекта ».« Здесь мы находим другое применение HemogloBind ™, дополнительно подтверждая наш уникальный подход к поверхностным технологиям, не основанный на биологических препаратах, как высоко селективный и эффективный метод снижения уровня гемоглобина », – заявляет Свапан Рой, доктор философии, президент и основатель Biotech Support Group.


Красные кровяные тельца (RBC) – кровь.

Карвалью, Ана София, Мануэль С. Родригес и Руне Маттиесен. «Красные кровяные тельца в клинической протеомике». Протеомика сыворотки / плазмы: методы и протоколы (2017): 173-181.

Фракционирование в мембрану эритроцитов и растворимые цитозольные фракции может потребовать истощения гемоглобина. Эритроциты важны для оксигенации, транспорта углекислого газа и высвобождения факторов выживания и роста. Эритроциты связаны с онкологической патологией, апноэ во сне, серповидно-клеточной анемией, малярией, хронической обструктивной болезнью легких и паразитами, такими как эймерия, бабезия, криптоспоридиум, токсоплазма, тейлерия и т. Д.Масс-спектрометрию протеома мембраны эритроцитов можно проводить после подготовки образца.

Анализ холинэстеразы для оценки оксимотерапии.

Кристина М. Вильгельм, Томас Х. Снайдер, Майкл К. Бабин, Дэвид А. Джетт, Геннадий Э. Платов-младший, Дэвид Т. Юнг. Комплексная оценка эффективности ведущих методов оксимной терапии у морских свинок, подвергшихся воздействию фосфорорганических боевых отравляющих веществ или пестицидов. Токсикология и прикладная фармакология Доступно онлайн 31 октября 2014 г.DOI: 10.1016 / j.taap.2014.10.009


Ацетилхолин является важным нейротрансмиттером, а ингибиторы холинэстераз (ХЭ) – сильнодействующими токсинами. Целью настоящего исследования является определение оксимного антидота в стандартных и сопоставимых условиях, обеспечивающего защиту от боевых отравляющих веществ или пестицидов. Клинические признаки токсичности наблюдались в течение 24 часов после заражения, и активность холинэстеразы крови [AChE и бутирилхолинэстеразы (BChE)] анализировалась с использованием модифицированного метода Эллмана.В модифицированном ферментативном анализе Эллмана для оценки активности ХЭ для предварительной обработки использовался HemogloBind ™, уникальный твердофазный полимер Biotech Support Group для истощения гемоглобина. В статье говорится: «Конечные образцы крови были собраны и обработаны у всех выживших с помощью HemogloBind ™».

Бараса, Бенджамин и Моник Слайпер. ”
Проблемы открытия биомаркеров красных кровяных телец с помощью протеомики ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) -Proteins and Proteomics 1844.5 (2014): 1003-1010

Biotech Support Group сообщает о недавней обзорной статье, в которой описывается простота и эффективность их технологии подготовки протеомных образцов для избирательного истощения гемоглобина, чтобы помочь решить проблему динамического диапазона для комплексного анализа протеома эритроцитов. Цитата: Бараса, Бенджамин и Моник Слайпер. ”
Проблемы открытия биомаркеров красных кровяных телец с помощью протеомики ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) -Proteins and Proteomics 1844.5 (2014): 1003-1010. Вкратце, в этом обзоре описываются многие проблемы, связанные с проведением углубленного анализа протеома эритроцитов, например, для получения чистых эритроцитов и получения углубленного протеома, несмотря на проблему динамического диапазона. из-за нескольких сильно представленных белков эритроцитов – особенно гемоглобина, на который приходится примерно 97% цитозольной массы. В статье говорится: «Гемоглобин также может быть истощен из лизата эритроцитов с помощью систем сродства Hemoglobind- [39] или HemoVoid [40]. Гемоглобин состоит из эластомерной полиэлектролитической поверхности, которая была оптимизирована для связывания Hb из образцов сыворотки с высоким сродством , а также может использоваться для удаления гемоглобина из лизатов эритроцитов [39].Walpurgis et al. использовали сложную матрицу для истощения образца эритроцитов на Hb, названную HemoVoid, которая состоит из библиотеки различных комбинаций лигандов, состоящей из нескольких видов ионных, ароматических и полимерных лигандов [40]. Белки с низким содержанием в лизате эритроцитов захватываются и обогащаются библиотекой лигандов HemoVoid, тогда как белки с высоким содержанием, такие как Hb и CA-I, как полагают, быстро насыщают систему и в основном попадают в сквозной поток. Таким образом, белки с высоким содержанием в лизате эритроцитов могут быть легко отделены от фракции белков с низким содержанием.Выбранные подходы к истощению гемоглобина как Alvarez-Llamas et al. [39] и Walpurgis et al. [40] хорошо совместимы с анализом фракций белка RBC с помощью 1D или 2D гель-электрофореза с последующей идентификацией белка с помощью масс-спектрометрии ».
«Стоит отметить, что авторы описывают обе наши стратегии истощения гемоглобина, так как правильный выбор будет зависеть от приложения. Благодаря нашему собственному опыту и пользователям, упомянутым в этой статье, мы получили необходимые знания для руководства нашим пользователям лучший вариант при истощении гемоглобина и / или обогащении с низким содержанием », – заявляет Swapan Roy, Ph.Д., президент и основатель Biotech Support Group.

Ссылки, подтвержденные в обзоре

1. [39] Г. Альварес-Ллама, Ф. де ла Куэста, М.Г. Бардерас, В. Дарде, И. Зубири, К. Карамело, Ф. Виванко Новая методология анализа мембранных и цитозольных субпротеомов эритроцитов с помощью 2-DE-электрофореза, 30 (2009), стр. 4095–4108.

[40] К. Вальпургис, М. Колер, А. Томас, Ф. Венцель, Х. Гейер, В. Шанцер, М.Thevis
Подтвержденный подход к истощению гемоглобина для протеомного анализа лизата эритроцитов с помощью 2D PAGE и Orbitrap MS Electrophoresis, 33 (2012), стр. 2537–2545

Хикосака, Кейсуке и др. ”
Дефицит никотинамидмононуклеотида аденилилтрансферазы 3 (Nmnat3) вызывает гемолитическую анемию, изменяя гликолитический поток в зрелых эритроцитах »Journal of Biological Chemistry (2014): jbc-M114.

Авторы Hikosaka и др. Описывают исследование никотинамидмононуклеотид-аденилтрансферазы 3 (Nmnat3) из красных кровяных телец и ее регуляцию никотинамид-адениндинуклеотида.Цитоплазматическая фракция состояла из гемолизированных образцов, полученных из надосадочной жидкости и фантомов для мембранной фракции. Описана колонка с альфа-целлюлозой и микрокристаллической целлюлозой для истощения тромбоцитов и лейкоцитов из гепаринизированной цельной крови для анализа метаболических ферментов эритроцитов. Выполняется экстракция метаболитов из эритроцитов и метаболитов, связанных с НАД, из цельной крови методом хлорной кислоты для измерения ЖХ-МС / МС. Измерение уровней метаболитов с использованием МС и ВЭЖХ, программного обеспечения для количественного анализа и разделения с использованием колонки.В статье говорится: «… Каждый образец был нормализован по концентрации гемоглобина на уровне 20 мкг / мкл, а затем гемоглобин был истощен с помощью HemogloBind ™».


МакГарри, Кевин Г. и др. ”
Оценка обработки HemogloBind ™ для подготовки образцов для анализа холинэстеразы. “(2013). Advances in Bioscience and Biotechnology, 2013, 4, 1020-1023

В этой статье выполняется измерение активности холинэстеразы до истощения и после удаления гемоглобина.Сравнение общей активности холинэстеразы с методом Эллмана и после обработки Hemoglobind ™ до метода Эллмана не показало статистической разницы в средней активности ХЭ. Тест Эллмана включал измерение суммы активности ХЭ мембраны эритроцитов и активности ХЭ плазмы. Общая холинэстеразная активность образцов цельной крови с обработкой Hemoglobind ™ до метода Эллмана также является постоянной. Более того, протокол Hemoglobind ™ проще с одной инкубацией и коротким низкоскоростным центрифугированием.Эта статья дополнительно подтверждает наш уникальный подход к поверхностным технологиям, не основанный на антителах или сконструированных биолигандах, как высокоселективный и эффективный метод истощения гемоглобина одновременно с восстановлением функциональной активности.


Альварес-Ламы, Глория, Фернандо де ла Куэста, Мария Г. Бардерас, Ирен Зубири, Мария Посада-Аяла и Фернандо Виванко. ”
Характеристика мембранных и цитозольных белков эритроцитов. In Vascular Proteomics, pp.71-80. Humana Press, 2013.


Протеомное профилирование белков эритроцитов для выявления новых белков, связанных с заболеваниями, – это развивающаяся область клинической протеомики. Цитозольные белки могут вносить вклад в патологию больных эритроцитов. Гемоглобин мешает анализу LC-MS / MS цитозольных белков с низким содержанием. Истощение гемоглобина цитозольными белками важно для подготовки протеомных образцов. Авторы Глория Альварес-Лламас и др. Опубликовали главу в книге «Сосудистая протеомика» «Характеристика мембранных и цитозольных белков эритроцитов», в которой цитируется HemogloBind ™ от Biotech Support Group для истощения гемоглобина эритроцитарных клеток из цитозольной фракции.Простой метод истощения гемоглобина с использованием протокола HemogloBind ™ позволяет проводить последующий протеомный анализ с использованием 2-DE, поскольку он снижает серьезное влияние гемоглобина из образцов эритроцитов (RBC) и идентифицирует белки.


Альварес-Ллама, Г., де ла Куэста, Ф., Бардерас, М. Г., Дард, В. М., Зубири, И., Карамело, К., Виванко, Ф.
Новая методология анализа мембранных и цитозольных субпротеомов эритроцитов с помощью 2-DE. Электрофорез.2009; 30: 4095-4108.


Авторы в этом исследовании сосредоточились на анализе цитозольных и мембранных субпротеомов человека. Гемоглобин из образцов красных кровяных телец был изучен с использованием различных стратегий выделения мембран и цитозольных фракций, чтобы определить влияние, которое он оказывает на профилирование протеома с помощью 2-DE и удаления гемоглобина. Реагент для снижения уровня гемоглобина, HemogloBind ™, был успешно применен к эритроцитарным клеткам. Результаты показали, что Hemoglobind ™ действительно обладает высокой степенью специфичности в отношении гемоглобина и минимальным вмешательством.Особенно интересно то, как авторы разработали новую комбинированную стратегию, основанную на выделении при гипотоническом лизисе, для идентификации высокомолекулярных белков (например, спектрина, анкирина) с помощью нано-ЖК, соединенного с масс-спектрометром LTQ-Orbitrap.


Zihao Wang, Kyoungsook Park, Frank Comer1, Linda C. Hsieh-Wilson, Christopher D. Saudek, Gerald W. Hart.
Сайт-специфическое GlcNAcylation белков эритроцитов человека: потенциальный биомаркер (ы) сахарного диабета.Диабет, 2008; 58, 309-317.


O-GlcNAc активно циркулирует в эритроцитах, регулирует передачу сигналов инсулина и является медиатором токсичности глюкозы. Поэтому его изучение может выявить потенциальный биомаркер для диагностики диабета. Высокоэффективные методы обогащения на основе Hemoglobind ™ преодолевают проблемы низкой стехиометрии, подавленной эффективности ионизации в присутствии немодифицированных пептидов и присущей газофазным масс-спектрометрическим методам нестабильности. В этой статье авторы использовали Hemoglobind ™ для изучения белков эритроцитов и сравнили его с их содержанием в нормальных и диабетических образцах белков.Образцы крови получали от здоровых пациентов и пациентов с диабетом, собираемых во флакон, содержащий EDTA и ингибитор OGlcNAcase PUGNAc. Затем исследователи фракционировали клетки крови, чтобы выделить эритроциты. После лизирования и центрифугирования эритроцитов супернатант, содержащий гемоглобин, был частично истощен с помощью HemogloBind ™ от Biotech Support Group.


Датта, Прадип.
Влияние гемолиза, высокого билирубина, липемии, парапротеинов и системных факторов на терапевтический мониторинг лекарственных средств.Справочник по методам мониторинга лекарственных средств, 2008; 97-109.


Билирубин, гемоглобин, липиды, парапротеины – это эндогенные факторы, мешающие иммуноанализам, используемым в клинических лабораториях, которые влияют на мониторинг терапевтических лекарственных средств (TDM), тестирование на наркотики, вызывающие злоупотребление (DAU), и токсикологические анализы. Помехи гемоглобина обусловлены его абсорбционными, флуоресцентными и хемилюминесцентными свойствами. Часто анализы повторяют разными методами или путем удаления интерферента из образца.В этой главе книги авторы Датта и др. Цитируют HemogloBind ™, синтетический твердофазный анионный полиэлектролит от Biotech Support Group для истощения гемоглобина и уменьшения матричных эффектов.

Юичи Мики, Томоки Тадзава, Кадзуя Хирано, Хидеки Мацусима, Соко Кумамото, Наотака Хамасаки, Томохиро Ямагути, Масатоши Беппу.
Очистка окисленных эритроцитов макрофагами: участие каспаз в генерации сигнала очистки на гликопротеине полосы 3. Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях.2007; 363 (1): 57-62


Уменьшение клиренса эритроцитов макрофагами происходит, когда окислительный стресс снижается либо предварительной обработкой Hemoglobind ™, либо ферментами, ингибирующими каспазы, вызывающими снижение агрегации полосы 3. Агрегация полосы 3 увеличивалась под действием каспаз и снижалась обработкой ингибиторами каспаз Z-VAD-fmk или Z-DQMD-fmk (селективная по каспазе 3) перед окислением. Предварительная обработка эритроцитов, подвергшихся воздействию h3O2, имеет повышенную склонность к связыванию и фагоцитации макрофагами.В этой статье авторы использовали сыворотку против Band 3 для уменьшения связывания и предварительной обработки эритроцитов Hemoglobind ™ и ферментом, расщепляющим полилактозамин.


Саравати и др.,
Относительное количественное определение гликированной Cu-Zn супероксиддисмутазы в эритроцитах с помощью масс-спектрометрии с ионизацией электрораспылением, Biochim Biophys Acta. 1999 Feb2; 1426 (3): 483-90.


Масс-спектрометрия с ионизацией электрораспылением (ESIMS) была использована для относительного количественного определения гликированной Cu-Zn супероксиддисмутазы (SOD-1) в эритроцитах человека.Образцы SOD-1 получали из эритроцитов путем удаления гемоглобина с использованием геля Hemoglobind ™ с последующей экстракцией этанолом и хлороформом. Воспроизводимость измерения относительного процента гликозилированного белка была хорошей, и стандартное отклонение каждого измерения составляло 4,0%. Из масс-спектрального анализа смеси коммерческой SOD-1 и частично гликозилированной in vitro SOD-1 в нескольких соотношениях было обнаружено, что свободная и гликозилированная SOD-1 имеют одинаковую эффективность ионизации.

Производительность:

АНАЛИЗ СПЕЦИФИКАЦИЯ
ВНЕШНОСТЬ Белая гелевая суспензия
Соотношение геля к жидкости 1: 2 – 1: 3
pH 6.2-7,0
ЭКСПЛУАТАЦИОННЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ: Приведенные ниже критерии испытаний используются только в целях обеспечения качества и проверки продукта в экстремальных условиях. Это не следует рассматривать как показатель эффективности для какого-либо конкретного применения. Пожалуйста, обратитесь к приложению и протоколам, прилагаемому к продукту, или в отделе технического обслуживания Biotech Support Group, чтобы узнать о конкретных рекомендациях по использованию и характеристиках.
СПЕЦИФИКАЦИЯ ДЛЯ СНЯТИЯ
Истощение гемоглобина из цельной крови (разбавленной 1:10 для лизиса) в соотношении 1: 1 по объему > 95%
ТЕХНИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ ДЛЯ ВОССТАНОВЛЕНИЯ
Истощение очищенного БСА (30 мг / мл) реагировало при 1: 1 об: об. > 80%
Восстановление обедненного гемоглобином сывороточного белка при 1: 1 об: об. > 80%

MSDS:
HemogloBind ™, каталожный заказ № H0145-15, H0145-50
MSDS, европейская версия – HemogloBind.pdf

Список литературы

Лизаты клеток крови

Ямагиши, Йошиказу, Хиротаро Ивасе и Ясумицу Огра.«Посмертные изменения метомила в крови с гемоглобином». Химические исследования в токсикологии.


Лизаты ретикулоцитов (Retics)

Ходжо-Соуза Н.С., де Азеведо П.О., де Кастро Дж. Т., Тейшейра-Карвалью А., Либерман Дж. И др. (2020) Вклад IFN-γ и гранулизина в клиренс Plasmodium yoelii на стадии крови. Патогены PLOS 16 (9): e1008840. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1008840


Кровь

Саутвелл,
Ребекка Мари, Кеннет Шерлок и Мэтью Бейлис.” Поперечное сечение
исследование британских диких оленей на предмет наличия вируса Шмалленберга
инфекция.

Ветеринарный отчет (2020).


Эритроциты хозяина

Дзекан, Ежи Михал и др. “ Сотовая связь
анализ теплового сдвига для идентификации лекарственного средства-мишени
взаимодействия в протеоме Plasmodium falciparum.
Природные протоколы (2020): 1-41.

Рекомендуемое
Эталонные приложения HemogloBind ™ –

Нгуен, Энтони Т. и др.

UBE2O ремоделирует протеом во время терминального эритроида
дифференциация.
Наука 357.6350
(2017): eaan0218.

Во время созревания ретикулоцитов протеом реконструируется.
через запрограммированное устранение большинства общих компонентов клетки, в
параллельно с обильным синтезом гемоглобина.В исследовании использовались мультиплексные
количественная протеомика для идентификации субстратов-кандидатов UBE2O, E2
(убиквитин-конъюгированный) фермент беспристрастным и глобальным образом. Потому что
чрезмерно обильного присутствия гемоглобина, избирательное истощение
Гемоглобин был необходим. Т
В статье говорится: «Ретикулоциты были лизированы
встряхиванием в течение 5 минут при комнатной температуре… Дополнительные 10 об.
К образцам добавляли суспензию Hemoglobind ™, которые затем перемешивали в течение
еще 10 мин при комнатной температуре, затем 4 мин центрифугирования при 10000
Икс
г .Супернатанты, содержащие образец с обедненным гемоглобином,
были… обработаны для количественной оценки TMT.
».


гемолизированный
Анализ экзосом сыворотки

Нисида-Аоки, Нао и др.
«Нарушение циркуляции внеклеточных пузырьков как новый терапевтический
Стратегия против метастазирования рака ».
Молекулярная терапия 25.1 (2017):
181–191.

http: // dx.doi.org/10.1016/j.ymthe.2016.10.009

Это исследование считает, что терапевтические стратегии
нацеливание на внеклеточные везикулы (EV), происходящие от рака, имеют большие перспективы
из-за возможности изменения положения микросреды для размещения
метастаз. Исследователи сообщают о новой стратегии терапевтических антител.
лечение для нацеливания на вызванные раком ЭМ и подавления метастазов в груди
рак в модели мыши. В статье говорится: «Гемоглобин накапливался с
Бусы HemogloBind ™ (группа поддержки Biotech, Монмут-Джанкшен, штат Нью-Джерси, США) followed
на 0.Фильтрация 22 мкм. Затем ЭВ в сыворотках концентрировали
ультрацентрифугирование… ».


макромолекулярный
Комплексы
и функциональный
Честность

C
Ван, Б. Борхесон, С. Фанс, Ф Ту, К. Дрю, Дж. Кларк и др.
Панорама
макромолекулярных комплексов древних многоклеточных.
Объем природы: 525,
Страницы: 339–344 Дата публикации: (17 сентября 2015 г.).DOI: 10.1038 / природа14877

Лахут, Суна и др. “РНК крови
биомаркеры продромального PARK4 и расстройства поведения во сне REM показывают роль
потеря комплексина-1 из-за риска болезни Паркинсона ».
моделей заболеваний и
Механизмы
(2017): dmm-028035. http://dmm.biologies.org/lookup/doi/10.1242/dmm.028035

В этом исследовании болезнь Паркинсона
прогрессия исследуется через накопление и агрегацию
липид-связывающий компонент альфа-синуклеина SNARE (SNCA), который лежит в основе
уязвимость и определяет ее стадии.Авторы изучили образцы крови из
новая крупная родословная с
Дупликация гена SNCA (мутация PARK4), чтобы
идентифицировать эффекты увеличения функции SNCA как потенциальные биомаркеры заболевания. В
В статье говорится: «Для экстракции белка из пробирок с ЭДТА было 300 мкл крови.
лизируется равным количеством 1% буфера SDS-RIPA [50 мМ Трис-HCl (pH 8,0), 150 мМ
NaCl, 1 мМ EDTA, 1 мМ EGTA, 1% Igepal CA-630 (Sigma), 0,5% дезоксихолат натрия,
0,1% SDS, 1 мМ PMSF и одна таблетка Полный коктейль ингибиторов протеазы
(Roche)] и обрабатывали ультразвуком в течение 10 секунд.Лизаты крови вращали при 4 ° C в течение
30 мин и центрифугировали при 4 ° C в течение 30 мин. Супернатанты были истощены
содержание гемоглобина с использованием коммерческого набора (HemogloBind ™) после
инструкции производителя ».


Халасова,
Катарина и др. «Активность транскетолазы, но не тиаминовая мембрана
Транспортные изменения в ответ на гипергликемию и почки
Дисфункция “.
Экспериментальная и клиническая эндокринология и
Сахарный диабет
(2017).https://www.thieme-connect.com/products/ejournals/abstract/10.1055/s-0043-115009

Диабетическая болезнь почек, частое осложнение как 1-го, так и 2-го типа
диабет, связан со значительной заболеваемостью и смертностью, и
представляет собой наиболее частую причину хронического заболевания почек. Исследование
предположили, что защитное действие пентозофосфатного пути при диабете может
быть под угрозой из-за ограниченной внутриклеточной доступности активной транскетолазы
кофактор тиаминдифосфат (TDP).Чтобы оценить уровень тиамина
белки-переносчики цельной крови, т
В статье говорится: «Для выделения белка лизировали аликвоты цельной крови.
водой и гемоглобин был удален с помощью HemogloBind ™ (Biotech Support
Group) согласно инструкции производителя… ».


Виды
Агностик – приложения к разным видам

Снайдер, Томас Х., Кристина М. Вильгельм, Майкл С.Бабин,
Геннадий Платов-младший и Дэвид Т. Юнг. ”
Оценка
терапевтическая эффективность оксимотерапии против чрескожного
Проблемы с фосфорорганическими пестицидами и нервно-паралитическими агентами у морской свинки Хартли
. ”
Журнал токсикологических наук 40, вып. 6 (2015): 759-775.

Ацетилхолин является важным нейромедиатором и ингибиторами
холинэстеразы (ХЭ) – сильнодействующие токсины. Основной компонент
антиорганофосфорная терапия – это реактиватор оксима для спасения ингибированных
ацетилхолинэстеразы.Для этого можно измерить клинические признаки токсичности.
из холинэстеразы крови [ацетилхолинэстераза (AChE) и
бутирилхолинэстеразы (БХЭ)] с использованием модифицированного метода Эллмана.
Уникальный твердофазный полимер Biotech Support Group для истощения гемоглобина,
использовался для предварительной обработки. В статье говорится: «Вкратце, образцы цельной крови
были обработаны HemogloBind ™, который мешает анализу активности ХЭ из-за
к спектральному перекрытию “.


Крейг, Дж.R., et al. “Сравнение анатомических и желудочно-кишечных
функциональное развитие между свиноматкой и потомством свиноматки в период от рождения до отъема
. » Журнал
зоотехники
(2019).

Потомство свинок (GP) часто имеет
ограниченные показатели роста и состояния здоровья по сравнению с потомством свиноматок
(СП) с рождения. Чтобы лучше понять основные механизмы, исследование было направлено на
сравнить различия в росте и развитии между GP и SP в первые 24 года
ч после рождения и в период отлучения от груди.Потому что сыворотка
образцы были сильно гемолизированы после сбора и обработки, стало
необходимо использовать HemogloBind ™ для лучшего определения IgG с помощью ELISA.
В
В статье говорится: «Согласно инструкциям производителя, 250 мкл Hemoglobind
добавляли к 250 мкл гемолизированной сыворотки…

Парвати С. Кумар, Хари К. Паллера, Памела С. Волос, Магдиелис
Грегори Ривера, Тушар А. Шах, Элис Л. Вернер, Фрэнк А. Латтанцио, Кенджи М.Куннион и
Нил К. Кришна. Пептид
ингибитор комплемента C1 модулирует острый внутрисосудистый гемолиз
несоответствующие эритроциты у крыс.
ТРАНСФУЗИЯ Том 00,
Май 2016 г. doi: 10.1111 / trf.13674.

Вкратце, в исследовании оценивалась роль пептидного ингибитора комплемента C1
(PIC1) на животной модели острого внутрисосудистого гемолиза для профилактики
и сценарии спасения. Авторы заявляют: «Чтобы удалить свободный Hb, который может вызвать
оптическая интерференция при анализе билирубина, мы обработали все образцы Hb
истощение из гемолизированной сыворотки / плазмы (HemogloBind, Biotech Support Group).Затем измеряли концентрацию билирубина с помощью набора для анализа билирубина.
(Сигма-Олдрич, Сент-Луис, Миссури) “.


Другие ссылки

Кровезаменители

Лэнг, Ричард В. и др.

Использование бесклеточного переносчика кислорода в печени человека
модель перфузии нормотермической машины
. » Трансплантация 101.11
(2017): 2746.

Лизаты эритроцитов

О’Коннелл,
Грант С. и др. ”
Моноцит-лимфоцит
кросс-коммуникация через растворимый CD163 напрямую связывает врожденный иммунитет
активация системы и подавление адаптивной иммунной системы после
ишемический приступ
. “ Scientific
отчеты
7,1
(2017): 12940

Kyoungsook
Парк, Кристофер Д. Саудек ​​и Джеральд В.Харт
Вырос
Экспрессия β-N-ацетилглюкозаминдазы (O-GlcNAcase) в эритроцитах
от предиабетических и диабетических
Физические лица.
Диабет, 2010; 59 (7): 1845-50.

Delobel
Дж., Рубин О., Прудент М., Креттаз Д., Тиссо Ж.-Д., Лион
Н. (2010)
Биомаркер
Анализ хранимых продуктов крови: акцент на преаналитическом
вопросы
.
Международный журнал молекулярных наук. 11 (11): 4601-4617

Альварес-Ламы,
Глория, Фернандо де ла Куэста, Мария Г.Бардерас, Ирен Зубири, Мария
Посада-Айяла и Фернандо Виванко. ”
Характеристика
мембранных и цитозольных белков эритроцитов.

В сосудистой протеомике, стр. 71-80. Humana Press,
2013.

Альварес-Ллама, Г., де ла Куэста, Ф., Бардерас, М.
Г., Дарде, В. М., Зубири, И., Карамело, К., Виванко, Ф.
А
новая методология анализа мембранных и цитозольных
субпротеомы эритроцитов
2-DE.
Электрофорез.2009; 30: 4095-4108.

Zihao
Ван, Парк Кёнсук, Фрэнк Комер1, Линда С. Се-Уилсон,
Кристофер Д. Саудек, Джеральд В. Харт.
Зависит от сайта
GlcNA-цилирование белков эритроцитов человека: потенциальный биомаркер (ы)
при сахарном диабете
.
Диабет, 2008; 58, 309-317.

Юичи
Мики, Томоки Тадзава, Казуя Хирано, Хидеки Мацусима, Сёко
Кумамото, Наотака Хамасаки, Томохиро Ямагути, Масатоши
Беппу.Оформление
окисленных эритроцитов макрофагами: участие каспаз в
генерация сигнала клиренса на гликопротеине 3 полосы
.
Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях, 2007;
363 (1): 57-62

Саравати и др.
др.,
Родственник
количественное определение гликированной Cu-Zn супероксиддисмутазы в эритроцитах
методом масс-спектрометрии с ионизацией электрораспылением
,
Biochimica et Biophysica Acta. 1999.1426 (3): 483-90

Гемоглобин и миоглобин

Гемоглобин и миоглобин лишь незначительно связаны между собой по первичной последовательности.Хотя большинство аминокислот в этих двух последовательностях различаются, аминокислотные изменения между двумя белками обычно консервативны. Что еще более поразительно, вторичные структуры миоглобина и субъединиц гемоглобина практически идентичны, как показано на рисунке. Оба белка в значительной степени альфа-спиральные, и спирали сходятся друг с другом сходным образом. Одна молекула O 2 связана с каждой молекулой белка координационной ковалентной связью с атомом железа (Fe (II)) в гемовой группе .Гем представляет собой плоскую квадратную молекулу, содержащую четыре группы пиррола , атомы азота которых образуют координационные ковалентные связи с четырьмя из шести доступных положений железа. Одно положение используется для образования координированной ковалентной связи с боковой цепью отдельной гистидиновой аминокислоты белка, называемой проксимальным гистидином . Шестая и последняя орбиталь используется для кислорода. В нем нет неоксигенированных форм гемоглобина и миоглобина.

Когда молекулярный кислород встречает изолированную молекулу гема, он быстро превращает Fe (II) в Fe (III).Окисленный гем очень плохо связывает кислород. Очевидно, если бы это случилось с Fe (II) группами гемоглобина и миоглобина, белки были бы менее полезны в качестве переносчиков кислорода. Окислению гемового железа препятствует присутствие дистальной боковой цепи гистидина , которая препятствует образованию линейной связи Fe – O – O O 2 . Связь между Fe и O 2 изогнута, что означает, что эта связь не так прочна, как могла бы быть. Более слабое связывание кислорода означает более легкое выделение кислорода .Это важный принцип для понимания не только химии гема, но и регуляции сродства гемоглобина к кислороду.

Различия между гемоглобином и миоглобином наиболее важны на уровне четвертичной структуры. Гемоглобин представляет собой тетрамер, состоящий из двух каждого из двух типов тесно связанных субъединиц, альфа и бета. Миоглобин – это мономер (поэтому у него вообще нет четвертичной структуры). Миоглобин связывает кислород сильнее, чем гемоглобин. Эта разница в энергии связи отражает движение кислорода из кровотока к клеткам, от гемоглобина к миоглобину.

Каждая молекула миоглобина способна связывать один кислород, потому что миоглобин содержит один гем на молекулу. Несмотря на то, что реакция миоглобина и кислорода происходит в растворе, удобно измерять концентрацию кислорода с точки зрения его парциального давления , количества газа в атмосфере, которое находится в равновесии с кислородом в растворе.

Кривая титрования миоглобина кислородом представляет собой гиперболу, как показано на рисунке в виде:

, где Y – доля оксигенированного миоглобина, p O 2 – парциальное давление O 2 , выраженное в торр (мм рт. Ст .; 760 торр = 1 атмосфера) и P 0 – парциальное давление O 2 , необходимое для связывания 50% молекул миоглобина.Вывод этого уравнения из константы равновесия для связывания здесь не воспроизводится, но его можно найти во многих стандартных учебниках химии и биохимии. В приведенном выше уравнении, если Y установлено на 0,5, P 50 = p O 2 .

Рисунок 2

В стандартных физиологических условиях P 50 для O 2 связывание с миоглобином составляет приблизительно 1 торр.Поскольку атмосфера состоит примерно на 21% кислорода, при давлении в 1 атмосферу p O 2 = 0,21 × 760 = 159 торр миоглобин будет почти полностью насыщенным:

Поскольку p O 2 в крови ниже атмосферного p O 2 , Y варьируется от 0,91 (венозная кровь) до 0,97 (артериальная кровь).

Поскольку гемоглобин имеет четыре субъединицы, его связывание с кислородом может отражать множественные равновесия:

Константы равновесия для этих четырех событий связывания O 2 зависят друг от друга и от условий раствора.Влияние связывания одного кислорода на связывание другого кислорода называется гомотропным эффектом . В целом, это кооперативное равновесное связывание делает кривую связывания сигмоидальной , а не гиперболической, как показано на рисунке. P 50 гемоглобина в красных кровяных тельцах составляет около 26 торр в нормальных физиологических условиях. В альвеолах легких pO 2 составляет около 100 торр, а в тканях – около 20 торр. Таким образом, вы можете ожидать, что гемоглобин будет загружен примерно на 80% в легких и на чуть более 40% загружен кислородом в тканевых капиллярах.Фактически, гемоглобин может быть больше O 2 -насыщенным в легких и менее насыщенным в капиллярах.

Фиг.3

Сотрудничество – сложная тема; одна модель – это взаимное преобразование гемоглобина между двумя состояниями – Т (напряженной) и R (расслабленной) конформациями – молекулы. Состояние R имеет более высокое сродство к кислороду. В условиях, когда pO 2 является высоким (например, в легких), состояние R является предпочтительным; в условиях, когда pO 2 низкое (например, при тренировке мышц), Т-состояние является предпочтительным.

Количественно кривая связывания сложного белка, такого как гемоглобин, описывается приближением:

, где n – количество взаимодействующих субъединиц. Уравнение можно преобразовать в логарифмическую форму:

График этого уравнения дает график Хилла (названный в честь британского физиолога, который первым его описал), как показано на рисунке. Графики холма логарифма [ Y / (1 – Y )] по сравнению с логарифмом (pO 2 ) линейны, по крайней мере, в части диапазона, с наклоном n (иногда называемым коэффициентом Хилла), который – минимальное количество взаимодействующих субъединиц.Для миоглобина, который имеет только одну субъединицу, наклон должен быть 1; для гемоглобина коэффициент Хилла равен 2,8, что указывает на минимум трех взаимодействующих субъединиц, хотя в молекуле гемоглобина есть четыре субъединицы.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

2021 © Все права защищены.
custom footer text right
2021 © Все права защищены.