Обмен веществ отсутствует: Обмен веществ отсутствует у:клеток листа березы,инфузории туфельки, вируса ветряной оспы, боктерии кишечной палочки

By | 20.05.1979

ТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ДЛЯ ПРОМЕЖУТОЧНОЙ АТТЕСТАЦИИ

 

 

1.ОСНОВНОЙ
НОСИТЕЛЬ ГЕНЕТИЧЕСКОЙ ИНФОРМАЦИИ БАКТЕРИЙ:

1.   
плазмида

2.   
нуклеоид

3.   
транспозон

4.   
ядро

2.ФУНКЦИЮ
ДВИЖЕНИЯ У БАКТЕРИЙ ВЫПОЛНЯЮТ:

1.   
пили

2.   
псевдоподии

3.   
жгутики

4.   
капсулы

3.ОСНОВНОЕ
ВЕЩЕСТВО (БИОГЕТЕРОПОЛИМЕР) КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ:

1.     
пептидогликан

2.     
липополисахарид

3.     
волютин

4.     
флагеллин

4.ОКРАСКА БАКТЕРИЙ ПО МЕТОДУ ГРАМА ПОЗВОЛЯЕТ ВЫЯВИТЬ:

1.     
наличие жгутиков

2.     
наличие ядра

3.     
наличие кислотоустойчивости у бактерии

4.     
особенности расположения включений

5.     
особенности строения клеточной стенки

5.ТЕМНОПОЛЬНАЯ МИКРОСКОПИЯ ПОЗВОЛЯЕТ ВЫЯВИТЬ:

1.      наличие и характер подвижности бактерий

2.       наличие капсулы

3.      наличие споры

4.      особенности строения клеточной стенки

5.      особенности расположения включений

6.ФУНКЦИИ СПОР БАКТЕРИЙ:

1.     
защита генетического материала от
неблагоприятных воздействий окружающей среды

2.     
защита генетического материала от
неблагоприятных воздействий в организме человека

3.     
размножение

4.     
запас питательных веществ

5.     
антифагоцитарные свойства

7.МИКРООРГАНИЗМЫ,
ИМЕЮЩИЕ ИЗВИТУЮ ФОРМУ:

1. Chlamydia trachomatis

2. Corynebacterium diphtheriae

3. Leptospira
interrogans

4. Mycoplasma
pneumoniae

5. Ureaplasma urealyticum

8.МИКРООРГАНИЗМЫ,
ИМЕЮЩИЕ ИЗВИТУЮ ФОРМУ:

1. Rickettsia prowazekii

2. Candida
albicans

3. Treponema pallidum

4. Legionella pneumophila

5. Streptococcus mutans

9.К
ЭУКАРИОТАМ ОТНОСЯТСЯ:

1.     
стафилококки

2.     
клостридии

3.      
стрептококки

4.     
кандиды

10.В
ОСНОВУ КЛАССИФИКАЦИИ БАКТЕРИЙ НА ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ И ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ ПОЛОЖЕНО
СТРОЕНИЕ:

1.     
клеточной стенки

2.     
цитоплазматической мембраны

3.     
жгутиков

4.     
эндоспор

11.ЛИПОПОЛИСАХАРИД
БАКТЕРИАЛЬНОЙ КЛЕТКИ РАСПОЛОЖЕН В:

1. цитоплазматической мембране микоплазм

2. наружной мембране клеточной стенки
грамположительных бактерий

3. мезосоме

4.   
наружной мембране клеточной стенки грамотрицательных
бактерий

5.    цитоплазме

12.ИЗВИТЫЕ
ФОРМЫ БАКТЕРИЙ:

1.    актиномицеты

2.    хламидии

3.    микобактерии

4.      спирохеты

13.НЕ
ИМЕЮТ КЛЕТОЧНОГО СТРОЕНИЯ:

1.     
Бактерии

2.     
Прионы

3.     
Простейшие

4.     
Грибы

14.ЗАБОЛЕВАНИЯ,
ВЫЗЫВАЕМЫЕ ПРОСТЕЙШИМИ:

1.     
Токсоплазмоз

2.     
Гонорея

3.     
Актиномикоз

4.     
Лепра

5.      
Кандидоз

15.ЭУКАРИОТЫ
НЕ ИМЕЮТ:

1.     
Оформленного ядра

2.     
Рибосом

3.     
Митохондрий

4.     
Нуклеоида

5.     
Клеточного строения

16.В
СОСТАВЕ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ ИМЕЕТСЯ:

1.     
Наружная мембрана

2.     
Тейхоевые кислоты

3.     
Эргостерол

4.     
Липополисахарид

5.     
Волютин

17.АКТИНОМИЦЕТЫ
– ЭТО:

1.     
Грибы

2.     
Извитые бактерии

3.     
Ветвящиеся бактерии

4.     
Простейшие

5.     
Гельминты

18.ПРОКАРИОТЫ
НЕ ИМЕЮТ:

1.     
Клеточного строения

2.     
Оформленного ядра

3.     
Рибосом

4.     
Нуклеоида

19.СПОРООБРАЗУЮЩИЕ
БАКТЕРИИ:

1.     
Salmonella typhi

2.     
Clostridium tetani

3.      Bordetella pertussis

4.      Mycobacterium tuberculosis

5.     
Vibrio cholerae

20.К
КИСЛОТОУСТОЙЧИВЫМ БАКТЕРИЯМ ОТНОСЯТСЯ:

1.      
Микоплазмы

2.     
Вибрионы

3.     
Шигеллы

4.     
Микобактерии

5.     
Спирохеты

21.МЕТОДЫ ИЗУЧЕНИЯ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ
ВИРУСОВ:

1.     
Световая микроскопия

2.     
Фазово-контрастная микроскопия

3.     
Темнопольная микроскопия

4.     
Электронная микроскопия

5.     
Люминисцентная микроскопия

22.ЛПС
ВХОДИТ В СОСТАВ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ БАКТЕРИЙ:

1.     
Стафилококков

2.     
Микобактерий

3.     
Шигелл

4.     
Клостридий

5.     
Актиномицетов

23.МИКРООРГАНИЗМЫ,
У КОТОРЫХ ОТСУТСТВИЕ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ ВСЕГДА ДЕТЕРМИНИРОВАНО ГЕНЕТИЧЕСКИ:

1.      Протопласты

2.      Хламидии

3.      Сферопласты

4.      Микоплазмы

5.      Риккетсии

24.БАКТЕРИИ,
ИМЕЮЩИЕ МНОГО ЖГУТИКОВ ВОКРУГ КЛЕТКИ:

1.     
Амфитрихи

2.     
Перитрихи

3.     
Спирохеты

4.     
Микоплазмы

5.     
Порины

25. МИКРООРГАНИЗМЫ,
НЕ ИМЕЮЩИЕ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ:

1.     
Амфитрихи

2.     
Перитрихи

3.     
Спирохеты

4.     
Микоплазмы

5.     
Порины

26.МИКРОБЫ,
НЕ ИМЕЮЩИЕ КЛЕТОЧНОГО СТРОЕНИЯ:

1.      Прокариоты

2.      Порины

3.      Простейшие

4.     
Прионы

27.ТИНКТОРИАЛЬНЫЕ
СВОЙСТВА БАКТЕРИЙ ХАРАКТЕРИЗУЮТ:

1.     
Устойчивость во внешней среде

2.     
Устойчивость к действию физических факторов

3.     
Чувствительность к бактериофагам

4.     
Отношение к определенному методу окрашивания

28.УСТОЙЧИВОСТЬ
НЕСПОРООБРАЗУЮЩИХ БАКТЕРИЙ К КИСЛОТАМ, ЩЕЛОЧАМ И СПИРТАМ ОБУСЛОВЛЕНА ВЫСОКИМ
СОДЕРЖАНИЕМ В КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКЕ:

1.      Пептидогликана

2.      Тейхоевых кислот

3.      Пептидных мостиков

4.     
Восков и
липидов

29.ДРОЖЖЕПОДОБНЫЕ
ГРИБЫ:

1.      Бациллы

2.      Мукор

3.     
Кандиды

4.      Клостридии

5.      
Стрептококки

30.ДРОЖЖЕПОДОБНЫЕ
ГРИБЫ:

1.      Аспергиллы

2.      Мукор

3.     
Кандиды

4.     
Клостридии

31.ДРОЖЖЕПОДОБНЫЕ
ГРИБЫ:

1.      Пенициллы

2.      Мукор

3.     
Кандиды

4.     
Актиномицеты

32.ГИФАЛЬНЫЕ
ГРИБЫ:

1.      Актиномицеты

2.      Мукор

3.     
Кандиды

4.      Микобактерии

5.     
Сахаромицеты

33.ГИФАЛЬНЫЕ
ГРИБЫ:

1.      Актиномицеты

2.      Аспергиллы

3.     
Кандиды

4.     
Микобактерии

34.КОККИ,
РАСПОЛАГАЮЩИЕСЯ В ВИДЕ ЦЕПОЧЕК:

1.      Стрептобациллы

2.      Мукор

3.     
Кандида

4.     
Стрептококки

5.     
Стафилококки

35.КОККИ,
РАСПОЛАГАЮЩИЕСЯ В ВИДЕ ЦЕПОЧЕК:

1. Стрептобациллы

2.    Сарцины

3.   
Диплобациллы

4. Стрептококки

5. Стафилококки

36.КОККИ,
РАСПОЛАГАЮЩИЕСЯ ПОПАРНО:

1.       Диплококки

2.      Сарцины

3.     
Диплобациллы

4.     
Стрептококки

5.     
Стафилококки

37.КОККИ,
РАСПОЛАГАЮЩИЕСЯ В ВИДЕ СКОПЛЕНИЙ, НАПОМИНАЮЩИХ ГРОЗДИ ВИНОГРАДА:

1.      Диплококки

2.      Сарцины

3.     
Тетракокки

4.     
Стрептококки

5.     
Стафилококки

38.БАКТЕРИИ,
ДИАМЕТР СПОР У КОТОРЫХ БОЛЬШЕ ТОЛЩИНЫ КЛЕТКИ:

1.      Бациллы

2.      Мукор

3.     
Кандиды

4.      Клостридии

5.     
Сарцины

39.КИСЛОТОУСТОЙЧИВЫЕ
БАКТЕРИИ:

1.      Стафилококки

2.      Риккетсии

3.      Эшерихии

4.      Микобактерии

5.     
Актиномицеты

40.КИСЛОТОУСТОЙЧИВЫЕ
БАКТЕРИИ:

1.    Криптоспоридии

2.    Хламидии

3.    Микрококки

4.      Микобактерии

5.     
Актиномицеты

41.КИСЛОТОУСТОЙЧИВЫЕ
БАКТЕРИИ:

1.      M.
pneumoniae

2.      M. leprae

3.      S.
pneumoniae

4.      L.
pneumophila

5.     
A. bovis

42.ФУНКЦИЯ
ДВИЖЕНИЯ У БАКТЕРИЙ

1.     
Пили

2.     
Жгутики

3.     
Псевдоподии

4.     
Порины

5.      Включения

43.АДГЕЗИЯ
БАКТЕРИЙ К ЭУКАРИОТИЧЕСКИМ КЛЕТКАМ

1.     
Пили

2.     
Жгутики

3.     
Псевдоподии

4.     
Порины

5.     
Включения

44.ПРОЧНЫЙ
СЛИЗИСТЫЙ СЛОЙ, РАСПОЛАГАЮЩИЙСЯ СНАРУЖИ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ БАКТЕРИЙ:

1.    Чехол

2.    Мукоид

3.    Наружная мембрана

4.    Капсула

5.   
Капсид

45.ПРОЧНЫЙ
СЛИЗИСТЫЙ СЛОЙ, РАСПОЛАГАЮЩИЙСЯ СНАРУЖИ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ БАКТЕРИЙ:

1.      Нуклеокапсид

2.      Цитоплазматическая мембрана

3.      Наружная мембрана

4.      Капсула

5.     
Капсид

46.ПРОЧНЫЙ
СЛИЗИСТЫЙ СЛОЙ, РАСПОЛАГАЮЩИЙСЯ СНАРУЖИ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ БАКТЕРИЙ:

1.      Нуклеокапсид

2.      Цитоплазматическая мембрана

3.       Кутикула

4.      Капсула

5.     
Пелликула

47.ДЛЯ
ОКРАСКИ СПОР У БАКТЕРИЙ ИСПОЛЬЗУЮТ:

1.      Окраску по Нейссеру

2.      Окраску по Граму

3.      Окраску по Бурри-Гинсу

4.     
Окраску по
Ауеске

48.ДЛЯ
ОКРАСКИ СПОР У БАКТЕРИЙ ИСПОЛЬЗУЮТ:

1.    Окраску по Здродовскому

2.    Окраску по Леффлеру

3.    Окраску по Бурри-Гинсу

4.   
Окраску по
Ауеске

49.ОРГАНЫ
ДВИЖЕНИЯ У БАКТЕРИЙ:

1.     
Перитрихи

2.     
Пили

3.     
Трихомонады

4.     
Псевдоподии

5.     
Жгутики

50.БАКТЕРИИ,
ПОКРЫТЫЕ ЖГУТИКАМИ СО ВСЕХ СТОРОН КЛЕТКИ:

1.     
Перитрихи

2.     
Амфитрихи

3.     
Трихомонады

4.     
Лофотрихи

5.     
Монотрихи

51.БАКТЕРИИ,
ПОКРЫТЫЕ ЖГУТИКАМИ СО ВСЕХ СТОРОН КЛЕТКИ:

1.     
Перитрихи

2.     
Амфитрихи

3.     
Лофотрихи

4.     
Монотрихи

52.БАКТЕРИИ,
ПОКРЫТЫЕ ЖГУТИКАМИ СО ВСЕХ СТОРОН КЛЕТКИ:

1.      
Перитрихи

2.     
Амфитрихи

3.     
Псевдоподии

4.     
Лофотрихи

5.     
Монотрихи

53.БАКТЕРИИ,
ИМЕЮЩИЕ ОДИН ЖГУТИК:

1.     
Перитрихи

2.     
Амфитрихи

3.     
Лофотрихи

4.     
Монотрихи

54.БАКТЕРИИ,
ИМЕЮЩИЕ ПУЧОК ЖГУТИКОВ НА ОДНОМ ПОЛЮСЕ КЛЕТКИ:

1.     
Перитрихи

2.     
Амфитрихи

3.     
Лофотрихи

4.     
Монотрихи

55.БАКТЕРИИ,
ИМЕЮЩИЕ ЖГУТИКИ НА ДВУХ ПОЛЮСАХ КЛЕТКИ:

1.     
Перитрихи

2.     
Амфитрихи

3.     
Лофотрихи

4.     
Монотрихи

56.ЛИПОПОЛИСАХАРИД
БАКТЕРИАЛЬНОЙ КЛЕТКИ РАСПОЛОЖЕН В:

1.    цитоплазматической мембране

2.    наружной мембране грамположительных бактерий

3.    мезосоме

4.   
наружной
мембране грамотрицательных бактерий

5.   
суперкапсиде

57.ДЛЯ
ОБНАРУЖЕНИЯ КАПСУЛ У БАКТЕРИЙ В ЧИСТОЙ КУЛЬТУРЕ ИСПОЛЬЗУЮТ ОКРАСКУ:

1.      По Цилю-Нельсену

2.       По Ауеске

3.      По Граму

4.     
По Бурри-Гинсу

58.ТАКСОНОМИЧЕСКАЯ
КАТЕГОРИЯ, ОБЪЕДИНЯЮЩАЯ ВИДЫ МИКРООРГАНИЗМОВ С НАИБОЛЬШИМ КОЛИЧЕСТВОМ СХОДНЫХ
ПРИЗНАКОВ И СВОЙСТВ:

1.     
Семейство

2.     
Род

3.     
Вид

4.     
Домен

59.БАКТЕРИИ,
У КОТОРЫХ ОТСУТСТВИЕ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ ВСЕГДА ДЕТЕРМИНИРОВАНО ГЕНЕТИЧЕСКИ:

1.      Протопласты

2.      Хламидии

3.      Сферопласты

4.      Уреоплазмы

5.     
Л-формы

60.БАКТЕРИИ,
ИМЕЮЩИЕ МНОГО ЖГУТИКОВ ВОКРУГ КЛЕТКИ:

1.     
Амфитрихи

2.     
Перитрихи

3.     
Спирохеты

4.     
Трихомонады

5.     
Порины

61.МИКРОБЫ,
НЕ ИМЕЮЩИЕ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ:

1.     
Амфитрихи

2.     
Спириллы

3.     
Спирохеты

4.     
Вирусы

5.     
Порины

62.МИКРОБЫ,
НЕ ИМЕЮЩИЕ КЛЕТОЧНОГО СТРОЕНИЯ:

1.      Прокариоты

2.      Порины

3.      Простейшие

4.       Прионы

5.     
Архебактерии

63.ТИНКТОРИАЛЬНЫЕ
СВОЙСТВА БАКТЕРИЙ ХАРАКТЕРИЗУЮТ:

1.     
Устойчивость во внешней среде

2.     
Устойчивость к действию кислорода

3.     
Чувствительность к бактериофагам

4.     
Отношение к определенному методу окрашивания

5.     
Форму и размер клеток микроорганизмов

64.ТИНКТОРИАЛЬНЫЕ
СВОЙСТВА БАКТЕРИЙ ХАРАКТЕРИЗУЮТ:

1.     
Чувствительность к антибиотикам

2.     
Устойчивость к действию кислорода

3.     
Колонии микроорганизмов

4.     
Отношение к определенному методу окрашивания

5.     
Форму и размер клеток микроорганизмов

65.УСТОЙЧИВОСТЬ
НЕСПОРООБРАЗУЮЩИХ БАКТЕРИЙ К КИСЛОТАМ, ЩЕЛОЧАМ И СПИРТАМ ОБУСЛОВЛЕНА ВЫСОКИМ
СОДЕРЖАНИЕМ В КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКЕ:

1.     
Пептидогликана

2.     
Тейхоевых
кислот

3.     
Пептидных
мостиков

4.     
Восков
и миколовых кислот

5.      Волютина

66.ДРОЖЖЕПОДОБНЫЕ
ГРИБЫ:

1.      
Аспергиллы

2.      Мукор

3.     
Кандиды

4.     
Пенициллы

5.      Трихомонады

67.
ПАЛОЧКОВИДНЫЕ БАКТЕРИИ, РАСПОЛАГАЮЩИЕСЯ В ВИДЕ ЦЕПОЧЕК:

1.     
Бациллы

2.      Вибрионы

3.     
Трепонемы

4.     
Сарцины

5.      Стрептококки

68.ПАЛОЧКОВИДНЫЕ
БАКТЕРИИ, РАСПОЛАГАЮЩИЕСЯ В ВИДЕ ЦЕПОЧЕК:

1.     
Бациллы

2.      Вибрионы

3.     
Трепонемы

4.     
Спириллы

5.      Бифидобактерии

69.ПАЛОЧКОВИДНЫЕ
БАКТЕРИИ, РАСПОЛАГАЮЩИЕСЯ В ВИДЕ ЦЕПОЧЕК:

1.     
Стрептобациллы

2.      Диплококки

3.     
Стрептококки

4.     
Борелии

5.     
Лептоспиры

70.БАКТЕРИИ,
ДИАМЕТР СПОР У КОТОРЫХ СООТВЕТСТВУЕТ ТОЛЩИНЕ ВЕГЕТАТИВНОЙ КЛЕТКИ:

1.     
Бациллы

2.      Мукор

3.     
Риккетсии

4.     
Клостридии

5.      Стрептококки

71.БАКТЕРИИ,
ДИАМЕТР СПОР У КОТОРЫХ СООТВЕТСТВУЕТ ТОЛЩИНЕ ВЕГЕТАТИВНОЙ КЛЕТКИ:

1.      
Бациллы

2.      Мукор

3.     
Риккетсии

4.     
Хламидии

5.      Аспергиллы

72.КИСЛОТОУСТОЙЧИВЫЕ
БАКТЕРИИ:

1.     
Клебсиеллы

2.     
Микроспоридии

3.     
Бабезии

4.      Микобактерии

5.     
Микоплазмы

73.ФУНКЦИЯ
ДВИЖЕНИЯ У БАКТЕРИЙ:

1.     
Пили

2.     
Жгутики

3.     
Псевдоподии

4.     
Порины

5.     
Пелликула

74.АДГЕЗИЯ
БАКТЕРИЙ К ЭУКАРИОТИЧЕСКИМ КЛЕТКАМ:

1.     
Пили

2.     
Жгутики

3.     
Псевдоподии

4.     
Порины

5.     
Нуклеокапсид

75.ПРОЧНЫЙ
СЛИЗИСТЫЙ СЛОЙ, РАСПОЛАГАЮЩИЙСЯ СНАРУЖИ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ БАКТЕРИЙ:

1.     
Чехол

2.     
Мукоид

3.     
Наружная
мембрана

4.     
Капсула

5.     
Гликокаликс

76.ДЛЯ
ОКРАСКИ СПОР У БАКТЕРИЙ ИСПОЛЬЗУЮТ:

1.      Окраску по Нейссеру

2.     
Окраску
по Здродовскому

3.     
Окраску
по Бурри-Гинсу

4.      
Окраску
по Ауеске

5.      Окраску по Романовскому-Гимзе

77.ОРГАНЫ
ДВИЖЕНИЯ У БАКТЕРИЙ:

1.     
Перитрихи

2.     
Пили

3.     
Трихомонады

4.     
Псевдоподии

5.     
Жгутики

78.ВОЛЮТИН
КОРИНЕБАКТЕРИЙ РАСПОЛОЖЕН В:

1.     
Цитоплазматической
мембране

2.     
Наружной
мембране грамположительных бактерий

3.     
Мезосоме

4.     
Наружной
мембране грамотрицательных бактерий

5.      Цитоплазме

79.ДЛЯ
ОБНАРУЖЕНИЯ ЖГУТИКОВ У БАКТЕРИЙ ИСПОЛЬЗУЮТ ОКРАСКУ:

1.     
По
Цилю-Нельсену

2.     
По
Ауеске

3.     
По
Граму

4.     
По
Бурри-Гинсу

5.      По Леффлеру

80.
ТАКСОНОМИЧЕСКАЯ КАТЕГОРИЯ, ОБЪЕДИНЯЮЩАЯ ВИДЫ МИКРООРГАНИЗМОВ С НАИБОЛЬШИМ
КОЛИЧЕСТВОМ СХОДНЫХ ПРИЗНАКОВ И СВОЙСТВ:

1.     
Семейство

2.     
Род

3.     
Вид

4.     
Домен

5.     
Биовар

81.ВТОРОЕ
СЛОВО В ЛАТИНСКОМ НАЗВАНИИ МИКРООРГАНИЗМОВ
ОБОЗНАЧАЕТ:

1.      
Семейство

2.     
Род

3.     
Вид

4.     
Домен

5.     
Биовар

82.ПЕРВОЕ
СЛОВО В ЛАТИНСКОМ НАЗВАНИИ МИКРООРГАНИЗМОВ
ОБОЗНАЧАЕТ:

1.     
Семейство

2.     
Род

3.     
Вид

4.     
Домен

5.     
Биовар

83.СПОРООБРАЗУЮЩИЕ
БАКТЕРИИ:

1.     
эшерихии

2.     
шигеллы

3.     
клостридии

4.     
риккетсии

84.СПОРООБРАЗУЮЩИЕ
БАКТЕРИИ:

1.     
бациллы

2.     
бифидобактерии

3.     
спирохеты

4.     
риккетсии

85.СПОРООБРАЗУЮЩИЕ
БАКТЕРИИ:

1.     
клостридии

2.     
бифидобактерии

3.     
вибрионы

4.     
кандиды

86.БАКТЕРИИ,
В КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКЕ КОТОРЫХ СОДЕРЖИТСЯ МНОГОСЛОЙНЫЙ ПЕПТИДОГЛИКАН:

1.      грамположительные

2.      грамотрицательные

3.      микоплазмы

4.     
протопласты

87.МИКРООРГАНИЗМЫ,
НЕ ИМЕЮЩИЕ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ:

1.     
микоплазмы

2.      
актиномицеты

3.     
риккетсии

4.     
хламидии

88.БИОЛОГИЧЕСКАЯ
РОЛЬ ПЛАЗМИД:

1.     
внехромосомные факторы наследственности

2.     
локомоторная функция

3.     
инвазия бактерий

4.     
регуляция осмотического давления

89.НЕ
ИМЕЮТ КЛЕТОЧНОГО СТРОЕНИЯ:

1.     
вирусы

2.     
бактерии

3.     
грибы

4.     
простейшие

90.ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ
ПАЛОЧКИ – ВОЗБУДИТЕЛИ:

1.      газовой
гангрены

2.      туляремии

3.      колиэнтерита

4.     
бруцеллеза

91.ВЕТВЯЩИЕСЯ
БАКТЕРИИ:

1.     
бифидобактерии

2.     
трепонемы

3.     
лептоспиры

4.     
аскомицеты

92.ПРОСТЕЙШИЕ:

1.     
относятся к эукариотам

2.     
относятся к прокариотам

3.     
окрашиваются по Цилю-Нельсену

4.     
имеют дизъюнктивный способ репродукции

93.
ВИРУСЫ:

1.     
имеют РНК и ДНК

2.     
имеют капсид

3.      
окрашиваются по Граму

4.     
изучаются в световом микроскопе

94.ВИРУСЫ:

1.     
имеют РНК или ДНК

2.     
имеют клеточное строение

3.     
имеют нуклеоид

4.     
изучаются в световом микроскопе

95.ВИРУСЫ:

1.     
имеют РНК и ДНК

2.     
имеют клеточное строение

3.     
размножаются дизъюнктивно

4.     
изучаются в световом микроскопе

96.ВИРУСЫ:

1.     
имеют клеточное строение

2.     
измеряют в нм

3.     
изучают в световом микроскопе

4.     
содержат нуклеоид

97.ВИРУСЫ:

1.     
имеют клеточное строение

2.     
имеют нуклеокапсид

3.     
изучаются в световом микроскопе

4.     
содержат нуклеоид

98.ВИРУСЫ:

1.     
имеют РНК и ДНК

2.     
имеют клеточное строение

3.     
имеют нуклеоид

4.     
изучаются в электронном микроскопе

99.САРЦИНЫ:

1.     
Относятся к простейшим

2.      
Являются эукариотами

3.     
Являются кокками

4.     
Грамотрицательные палочки

100.АМЕБЫ:

1.     
Относятся к простейшим

2.     
Являются прокариотами

3.     
Являются кокками

4.     
Грамотрицательные палочки

101.АМЕБЫ:

1.     
Образуют цисты

2.     
Образуют жгутики

3.     
Образуют споры

4.     
Образуют цепочки из кокков

102.ПЛАЗМОДИИ
МАЛЯРИИ:

1.     
Относятся к простейшим

2.     
Являются прокариотами

3.     
Являются кокками

4.     
Грамотрицательные палочки

103.АСКОМИЦЕТЫ:

1.     
Являются грибами

2.     
Грамположительные палочки

3.     
Являются кокками

4.     
Являются бактериями

104.АКТИНОМИЦЕТЫ:

1.     
Относятся к простейшим

2.     
Являются прокариотами

3.     
Являются кокками

4.     
Грамотрицательные палочки

105.РИККЕТСИИ:

1.     
Относятся к простейшим

2.      
Являются прокариотами

3.     
Являются вирусами

4.     
Грамположительные палочки

106.БИФИДОБАКТЕРИИ:

1.     
Относятся к простейшим

2.     
Являются прокариотами

3.     
Являются кокками

4.     
Грамотрицательные палочки

107.ХЛАМИДИИ:

1.     
Относятся к простейшим

2.     
Являются эукариотами

3.     
Выявляются внутриклеточно

4.     
Извитые бактерии

108.ХЛАМИДИИ:

1.     
Образуют споры

2.     
Являются эукариотами

3.     
Кислотоустойчивые бактерии

4.     
Грамотрицательные бактерии

109.ТОКСОПЛАЗМЫ:

1.     
Относятся к простейшим

2.     
Являются прокариотами

3.     
Являются кокками

4.     
Грамотрицательные палочки

110.ЛЯМБЛИИ:

1.     
Относятся к простейшим

2.     
Являются прокариотами

3.     
Являются кокками

4.     
Грамотрицательные палочки

111.ТРИПАНОСОМЫ:

1.      
Относятся к простейшим

2.     
Являются прокариотами

3.     
Являются кокками

4.     
Грамотрицательные палочки

112.ТРЕПОНЕМЫ:

1.     
Относятся к простейшим

2.     
Являются прокариотами

3.     
Являются кокками

4.     
Грамотрицательные палочки

113.БОРРЕЛИИ:

1.     
Относятся к простейшим

2.     
Являются прокариотами

3.     
Являются кокками

4.     
Грамотрицательные палочки

114.ОСНОВНАЯ
ТАКСОНОМИЧЕСКАЯ ЕДИНИЦА В НОМЕНКЛАТУРЕ МИКРООРГАНИЗМОВ

1.     
царство

2.     
домен (империя)

3.     
вид

4.     
семейство

115.СОВОКУПНОСТЬ
МИКРООРГАНИЗМОВ С ВНУТРИВИДОВЫМИ ОТЛИЧИЯМИ ПО БИОЛОГИЧЕСКИМ СВОЙСТВАМ

1.     
эковар

2.     
серовар

3.     
биовар

4.     
хемовар

5.     
фаговар

116.СОВОКУПНОСТЬ
МИКРООРГАНИЗМОВ С ВНУТРИВИДОВЫМИ ОТЛИЧИЯМИ ПО ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТИ

1.     
эковар

2.      
серовар

3.     
биовар

4.     
хемовар

5.     
фаговар

117.ОСНОВНОЙ
НОСИТЕЛЬ ГЕНЕТИЧЕСКОЙ ИНФОРМАЦИИ БАКТЕРИЙ

1.     
плазмида

2.     
нуклеоид

3.     
транспозон

4.     
ядро

118.ОСНОВНОЙ
НОСИТЕЛЬ ГЕНЕТИЧЕСКОЙ ИНФОРМАЦИИ БАКТЕРИЙ

1.     
плазмида

2.     
нуклеоид

3.     
нуклеокапсид

4.     
ядро

119.СТРУКТУРА
БАКТЕРИАЛЬНОЙ КЛЕТКИ, ПОЗВОЛЯЮЩАЯ ПЕРЕЖИВАТЬ НЕБЛАГОПРИЯТНЫЕ УСЛОВИЯ ВНЕШНЕЙ
СРЕДЫ

1.      спора

2.      капсула

3.      клеточная
стенка

4.      рибосомы

5.      мезосомы

120.БАКТЕРИИ,
У КОТОРЫХ ЖГУТИКИ РАСПОЛАГАЮТСЯ ПО ВСЕЙ ПОВЕРХНОСТИ БАКТЕРИАЛЬНОЙ КЛЕТКИ

1.      монотрих

2.      амфитрих

3.      лофотрих

4.      перитрих

121.ОРГАН
ДВИЖЕНИЯ БАКТЕРИЙ

1.     
пили

2.     
псевдоподии

3.     
жгутики

4.     
капсула

122.БАКТЕРИИ,
ИМЕЮЩИЕ ОДИН ЖГУТИК

1.      
перитрих

2.     
амфитрих

3.     
лофотрих

4.     
монотрих

123.СПОСОБ
РАЗМНОЖЕНИЯ БАКТЕРИЙ

1.     
спорообразование

2.     
бинарное деление

3.     
почкование

4.     
фрагментация  

124.СУЩНОСТЬ НАУЧНОГО ОТКРЫТИЯ Д.И.ИВАНОВСКОГО

1.
создание первого микроскопа

2. открытие вирусов

3.     
открытие
явления фагоцитоза

4. получение антирабической вакцины

5. открытие явления трансформации

125.МИКРООРГАНИЗМЫ,
НЕ ИМЕЮЩИЕ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ

1.     
хламидии

2.     
кандиды

3.     
микоплазмы

4.    
актиномицеты

126.ТРЕПОНЕМЫ:

1.      Имеют 10-12 мелких завитков

2.      Имеют форму кокков

3.      Грамположительны

4.     
Неподвижны

127.НУКЛЕОИД
БАКТЕРИЙ:

1.      Содержит 2-3 ядрышка

2.      Нить ДНК замкнута в кольцо

3.      Связан с ЛПС

4.     
Имеет ядерную
оболочку

128. ЗАСЛУГОЙ КАКОГО УЧЁНОГО ЯВЛЯЕТСЯ ОТКРЫТИЕ ХОЛЕРНОГО ВИБРИОНА

1.     
Р.Кох

2.     
Л.Пастер

3.     
И.И.Мечников

4.     
Д.И.Ивановский

5.     
Л.А.Тарасевич

129.ВЕТВЯЩИЕСЯ
БАКТЕРИИ:

1.     
Актиномицеты

2.     
Спириллы

3.     
Вибрионы

4.     
Спирохеты

130.ЗАСЛУГОЙ КАКОГО УЧЁНОГО ЯВЛЯЕТСЯ ИЗОБРЕТЕНИЕ ВАКЦИНЫ ПРОТИВ
БЕШЕНСТВА

1.     
Р.Кох

2.     
Л.Пастер

3.     
И.И.Мечников

4.     
Д.И.Ивановский

5.     
Л.А.Тарасевич

131.ОДНОЙ ИЗ ГЛАВНЫХ ЗАСЛУГ И.И.МЕЧНИКОВА В РАЗВИТИИ МИКРОБИОЛОГИИ
ЯВЛЯЕТСЯ

1.     
впервые предложил метод выделения чистой
культуры

2.     
создание фагоцитарной теории иммунитета

3.     
открытие вирусов

4.     
изучение круговорота веществ в природе

5.     
изобретение вакцины против бешенства

132.ТЕМНОПОЛЬНАЯ МИКРОСКОПИЯ ПОЗВОЛЯЕТ ВЫЯВИТЬ

1.     
наличие и характер подвижности бактерий

2.      
наличие капсулы

3.     
наличие споры

4.     
особенности строения клеточной стенки

5.     
особенности расположения включений

133.МЕТОД НЕЙССЕРА ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ:

1.     
выявления спор

2.     
обнаружения жгутиков

3.     
выявления зерен волютина

4.     
окраски жировых включений

5.     
окраски ядерной субстанции

134.НАЗОВИТЕ МЕТОД, ПРИМЕНЯЕМЫЙ ДЛЯ ОКРАСКИ ВОЗБУДИТЕЛЕЙ ТУБЕРКУЛЕЗА

1.     
Циля-Нильсена

2.     
Ауески

3.     
Бурри-Гинса

4.     
Нейссера

5.     
Здродовского

135.КИСЛОТОУСТОЙЧИВОСТЬ БАКТЕРИЙ ОБЕСПЕЧИВАЕТ:

1.     
наличие капсулы

2.     
многослойность пептидогликана клеточной
стенки

3.     
присутствие в клеточной стенке и
цитоплазме липидов, восковых веществ и оксикислот

4.     
наличие включений волютина

5.     
отсутствие клеточной стенки

136.МИКРОСКОП СОЗДАЛ:

1.      Антони ван Левенгук

2.       Дмитрий Ивановский

3.      Лаццаро Спаланцани

4.      Илья Мечников

5.      Александр Флеминг

137.СПОРООБРАЗУЮЩИЕ
БАКТЕРИИ:

1.     
Salmonella typhi

2.      Clostridium tetani

3.      Bordetella pertussis

4.      Mycobacterium tuberculosis

5.     
Vibrio
cholerae

138.ИЗВИТЫЕ
ФОРМЫ БАКТЕРИЙ:

1.      Актиномицеты

2.      Хламидии

3.      Микобактерии

4.      Спирохеты

139.ЛИПОПОЛИСАХАРИД
БАКТЕРИАЛЬНОЙ КЛЕТКИ РАСПОЛОЖЕН В:

1. Цитоплазматической мембране

2. Наружной мембране грамположительных бактерий

3. Мезосоме

4.     
Наружной мембране грамотрицательных бактерий

5.      Цитоплазме

140.КИСЛОТОУСТОЙЧИВЫЕ
БАКТЕРИИ:

1.     
Стафилококки

2.     
Стрептококки

3.     
Эшерихии

4.      Микобактерии

5.     
Микоплазмы

141.БИОЛОГИЧЕСКАЯ
РОЛЬ ПЛАЗМИД

1.      внехромосомные
факторы наследственности

2.       локомоторная
функция

3.      инвазия
бактерий

4.      спорообразование

142.БАКТЕРИИ,
ИМЕЮЩИЕ ЖГУТИКИ НА ОБОИХ ПОЛЮСАХ

1.      амфитрихи

2.      симпатрихи

3.      перитрихи

4.      лофотрихи

5.      монотрихи

143.КОККИ,
РАСПОЛАГАЮЩИЕСЯ В ВИДЕ ЦЕПОЧЕК

1.     
менигококки

2.      гонококки

3.     
клостридии

4.      стрептококки

5.      стафилококки

144.ФУНКЦИИ
ПИЛЕЙ I ТИПА

1.      дополнительный
запас питательных веществ

2.      защита
от неблагоприятных условий внешней среды

3.      обеспечение
адгезии и питания клетки

4.      участие
в росте и делении клетки

5.      участие
в движении

145.ТИНКТОРИАЛЬНЫЕ
СВОЙСТВА БАКТЕРИЙ – ЭТО

1.      способность
вызвать инфекцию

2.      форма,
строение, структура и взаиморасположение

3.      способность
разлагать белки и углеводы

4.      отношение
к окраске

5.       тип
и характер роста на средах

146.АНТИРАБИЧЕСКАЯ
ВАКЦИНА ВПЕРВЫЕ ПОЛУЧЕНА

1.      Мечниковым

2.      Кохом

3.      Сэбином

4.      Солком

5.      Пастером

147.ВЕЩЕСТВА,
ОБЕСПЕЧИВАЮЩИЕ ТЕРМОУСТОЙЧИВОСТЬ СПОР

1.      липотейхоевые
кислоты

2.      миколовые
кислоты

3.      глутаминовые
кислоты

4.      дипиколиновая
кислота + ионы Са

5.      тейхоевые
кислоты

148.МИКРООРГАНИЗМЫ,
ОТЛИЧАЮЩИЕСЯ ПО АНТИГЕННЫМ СВОЙСТВАМ

1.     
серовары

2.     
фаговары

3.     
биовары

4.     
хемовары

149.МИКРОБЫ,
НЕ ИМЕЮЩИЕ КЛЕТОЧНОГО СТРОЕНИЯ:

1.     
прокариоты

2.     
порины

3.     
простейшие

4.      прионы

150.ТИНКТОРИАЛЬНЫЕ
СВОЙСТВА БАКТЕРИЙ ХАРАКТЕРИЗУЮТ:

1.     
Устойчивость во внешней среде

2.     
Устойчивость к действию физических факторов

3.     
Чувствительность к бактериофагам

4.       Отношение к
определенному методу окрашивания

151.КАПСУЛЬНЫЕ
МИКРООРГАНИЗМЫ

1.     
Klebsiella
pneumoniae

2.     
Treponema
pallidum

3.     
Bifidobacterium
bifidum

4.     
Candida
albicans

152.КАПСУЛООБРАЗУЮЩИЕ
БАКТЕРИИ:

1.     
Penicillium
notatum

2.     
Streptococcus
pneumoniae

3.     
Treponema
pallidum

4.     
Brucella
melitensis

5.      Candida albicans

153.КАПСУЛУ
ОБРАЗУЮТ:

1.     
Plasmodium
vivax

2.     
Klebsiella
pneumoniae

3.     
Treponema
pallidum

4.     
Entamoeba
coli

5.      Candida albicans

154.КАПСУЛУ
ОБРАЗУЮТ:

1.      пневмококки

2.      вирус
гриппа

3.      пневмоцисты

4.     
вирус герпеса

155.КАПСУЛУ
ОБРАЗУЮТ:

1.      Клебсиеллы

2.      Вирус
натуральной оспы

3.      Пневмоцисты

4.     
Пенициллы

156.ДРОЖЖЕПОДОБНЫЕ
ГРИБЫ

1.     
Бациллы

2.       Мукор

3.     
Кандиды

4.     
Клостридии

5.      Аспергиллы

6.      Пенициллы

157.КАПСУЛУ
ВЫЯВЛЯЮТ ПО МЕТОДУ

1.     
Бурри-Гинса

2.     
Циля-Нельсена

3.     
Грама

4.     
Фельгена

158.БАКТЕРИИ,
ДИАМЕТР СПОР У КОТОРЫХ БОЛЬШЕ ТОЛЩИНЫ КЛЕТКИ:

1.     
Бациллы

2.      Мукор

3.     
Кандида

4.     
Клостридии

5.      Стрептококки

159.ДАЙТЕ
ХАРАКТЕРИСТИКУ ПРОСТЕЙШИХ:

1.     
. Не
имеют ядра

2.     
.
Относятся к эукариотам

3.     
.
Относятся к прокариотам

4.     
. Окрашиваются
по Цилю-Нельсену

160.ФУНКЦИИ
ЛПС:

1.      Антигенная

2.      Ферментативная

3.      Адгезивная

4.     
Секреторная

161.ТАКСОНОМИЧЕСКАЯ
КАТЕГОРИЯ, ОБЪЕДИНЯЮЩАЯ ВИДЫ МИКРООРГАНИЗМОВ С НАИБОЛЬШИМ КОЛИЧЕСТВОМ СХОДНЫХ
ПРИЗНАКОВ И СВОЙСТВ

1.     
Семейство

2.     
Род

3.     
Вид

4.       Штамм

5.      Серовар

162.ОРГАНЫ
ДВИЖЕНИЯ У БАКТЕРИЙ

1.     
Пили

2.     
Псевдоподии

3.      Жгутики

4.      Трихомонады

163.ДЛЯ
ОКРАСКИ СПОР У БАКТЕРИЙ ИСПОЛЬЗУЮТ:

1.     
Окраску
по Нейссеру

2.     
Окраску
по Граму

3.     
Окраску
по Бурри-Гинсу

4.      Окраску по Ауеске

164.ФУНКЦИИ
ЛПС:

1.    Токсическая

2.    Ферментативная

3.    Адгезивная

4.     
Секреторная

165.ДАЙТЕ
ХАРАКТЕРИСТИКУ ПРОСТЕЙШИХ:

1. Имеют оформленное ядро

2. Размножаются спорами

3. Относятся к прокариотам

4.     
Окрашиваются
по Цилю-Нельсену

166.ДАЙТЕ
ХАРАКТЕРИСТИКУ ПРОСТЕЙШИХ:

1.     
Имеют
нуклеокапсид

2.     
Размножаются
спорами

3.     
Относятся
к прокариотам

4.     
Окрашиваются
по Романовскому-Гимзе

167.ДАЙТЕ
ХАРАКТЕРИСТИКУ ПРОСТЕЙШИХ:

1.     
Могут
образовывать цисты

2.      
Размножаются
спорами

3.     
Относятся
к прокариотам

4.     
Окрашиваются
метахроматически

168.ПРОСТЕЙШИЕ:

1.     
Многоклеточные

2.     
Размножаются
спорами

3.     
Относятся
к прокариотам

4.     
Могут иметь
сложный цикл развития со сменой хозяев

169.ПРОСТЕЙШИЕ:

1.     
Могут
образовывать цисты

2.     
Размножаются
спорами

3.     
Относятся
к прокариотам

4.     
Имеют 70 S рибосомы

170.ПРОСТЕЙШИЕ:

1.    Размножаются дизъюнктивным способом

2.    Размножаются спорами

3.    Относятся к прокариотам

4.   
Имеют 80 S рибосомы

171.ПЛАЗМОДИИ
МАЛЯРИИ:

1.     
Размножаются
дизъюнктивным способом

2.     
Размножаются
спорами

3.     
Относятся
к эукариотам

4.     
Имеют 70 S рибосомы

172.ПЛАЗМОДИИ
МАЛЯРИИ:

1.     
Размножаются
в организме комара

2.     
Размножаются
спорами

3.     
Относятся
к прокариотам

4.      
Образуют цисты

173.ПЛАЗМОДИИ
МАЛЯРИИ:

1.     
Размножаются
дизъюнктивным способом

2.     
Обнаруживают
в крови больного человека

3.     
Относятся
к прокариотам

4.     
Образуют споры

174.ПЛАЗМОДИИ
МАЛЯРИИ:

1.     
Размножаются
дизъюнктивным способом

2.     
Размножаются
спорами

3.     
Относятся
к прокариотам

4.     
Имеют
апикальный комплекс

175.ТОКСОПЛАЗМЫ:

1.     
Размножаются
дизъюнктивным способом

2.     
Размножаются
спорами

3.     
Относятся
к прокариотам

4.     
Имеют
апикальный комплекс

176.ТОКСОПЛАЗМЫ:

1.     
Размножаются
дизъюнктивным способом

2.     
Размножаются
спорами

3.     
Относятся
к эукариотам

4.     
Имеют нуклеоид

177.ТОКСОПЛАЗМЫ:

1.     
Размножаются
в организме комара

2.     
Размножаются
спорами

3.     
Относятся
к прокариотам

4.     
Передаются
человеку от кошек

178. ДИЗЕНТЕРИЙНЫЕ
АМЕБЫ:

1.     
Вызывают шигеллез

2.     
Неподвижны

3.     
Образуют псевдоподии

4.     
Имеют жгутики

179.ДИЗЕНТЕРИЙНЫЕ
АМЕБЫ:

1.     
Вызывают токсоплазмоз

2.     
Передаются половым путем

3.     
Образуют цисты

4.     
Имеют реснички

180.ДИЗЕНТЕРИЙНЫЕ
АМЕБЫ:

1.     
Вызывают кишечный иерсиниоз

2.     
Существуют в просветной и пристеночной формах

3.     
Образуют споры

4.     
Имеют реснички

181.ДИЗЕНТЕРИЙНЫЕ
АМЕБЫ:

1.     
Вызывают кишечный эшерихиоз

2.     
Образуют цисты

3.     
Относятся к прокариотам

4.     
Размножаются в организме клещей

182.БАЛАНТИДИИ:

1.     
Вызывают амебную дизентерию

2.     
Образуют цисты

3.     
Относятся к прокариотам

4.     
Размножаются в организме клещей

183.БАЛАНТИДИИ:

1.     
Вызывают амебную дизентерию

2.     
Образуют псевдоподии

3.      
Относятся к прокариотам

4.     
Имеют реснички для передвижения

184.БАЛАНТИДИИ:

1.     
Передаются половым путем

2.     
Размножаются в организме комара

3.     
Относятся к эукариотам

4.     
Размножаются спорами

185.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Аспергиллы относятся к высшим грибам

2.     
Аспергиллы относятся к дрожжевым грибам

3.     
Аспергиллы относятся к эукариотам

4.     
Аспергиллы размножаются спорами

186.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Аспергиллы относятся к высшим грибам

2.     
Аспергиллы могут размножаться половым путем

3.     
Аспергиллы относятся к прокариотам

4.     
Аспергиллы размножаются спорами

187.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Аспергиллы относятся к высшим грибам

2.     
Аспергиллы могут размножаться половым путем

3.     
Аспергиллы относятся к актиномицетам

4.      
Аспергиллы образуют гифы

188.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Аспергиллы имеют септированный мицелий

2.     
Аспергиллы образуют конидии

3.     
Аспергиллы относятся к низшим грибам

4.     
Аспергиллы образуют спорангии

189.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Аспергиллы имеют воздушный мицелий

2.     
Аспергиллы имеют субстратный мицелий

3.     
Аспергиллы имеют несептированный мицелий

4.     
Аспергиллы имеют оформленное ядро

190.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Пенициллы относятся к высшим грибам

2.     
Пенициллы относятся к дрожжевым грибам

3.     
Пенициллы относятся к эукариотам

4.     
Пенициллы размножаются спорами

191.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Пенициллы относятся к высшим грибам

2.     
Пенициллы могут размножаться половым путем

3.     
Пенициллы относятся к прокариотам

4.      
Пенициллы размножаются спорами

192.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Пенициллы относятся к высшим грибам

2.     
Пенициллы могут размножаться половым путем

3.     
Пенициллы относятся к актиномицетам

4.     
Пенициллы образуют гифы

193.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Пенициллы имеют септированный мицелий

2.     
Пенициллы образуют конидии

3.     
Пенициллы относятся к низшим грибам

4.     
Пенициллы образуют гифы

194.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Пенициллы имеют воздушный мицелий

2.     
Пенициллы имеют субстратный мицелий

3.     
Пенициллы имеют несептированный мицелий

4.     
Пенициллы имеют оформленное ядро

195.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Грибы рода Mucor относятся к высшим грибам

2.     
Грибы рода Mucor образуюут псевдомицелий

3.     
Грибы рода Mucor относятся к эукариотам

4.      
Грибы рода Mucor размножаются спорами

196.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Грибы рода Mucor относятся к аскомицетам

2.     
Грибы рода Mucor могут размножаться половым путем

3.     
Грибы рода Mucor относятся к эукариотам

4.     
Грибы рода Mucor размножаются спорами

197.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Грибы рода Mucor относятся к низсшим грибам

2.     
Грибы рода Mucor могут размножаться половым путем

3.     
Грибы рода Mucor относятся к актиномицетам

4.     
Грибы рода Mucor образуют гифы

198.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Грибы рода Mucor имеют несептированный мицелий

2.     
Грибы рода Mucor образуют конидии

3.     
Грибы рода Mucor относятся к низшим грибам

4.     
Грибы рода Mucor образуют спорангии

199.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Грибы рода Mucor имеют воздушный мицелий

2.      
Грибы рода Mucor имеют субстратный мицелий

3.     
Грибы рода Mucor имеют несептированный мицелий

4.     
Грибы рода Mucor имеют псевдомицелий

200.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Грибы рода Mucor относятся к диморфным грибам

2.     
Грибы рода Mucor относятся к низшим грибам

3.     
Грибы рода Mucor относятся к эукариотам

4.     
Грибы рода Mucor размножаются спорами

201.ГРИБЫ
РОДА MUCOR:

1.     
вызывают муковисцидоз

2.     
вызывают мукоромикоз

3.     
вызывают микоплазмоз

4.     
вызывают гистоплазмоз

202.ПЕНИЦИЛЛЫ:

1.     
вызывают пенициллиоз

2.     
вызывают мукоромикоз

3.     
вызывают микоплазмоз

4.     
вызывают аспергиллез

203.АСПЕРГИЛЛЫ:

1.     
вызывают аспергиллез

2.     
вызывают мукоромикоз

3.     
вызывают эрготизм

4.     
вызывают микоплазмоз

204.АКТИНОМИЦЕТЫ:

1.      
вызывают актиноплазмоз

2.     
вызывают мукоромикоз

3.     
вызывают микоплазмоз

4.     
вызывают актиномикоз

205.КАНДИДЫ:

1.     
вызывают кандидатоксикоз

2.     
вызывают мукоромикоз

3.     
вызывают микоплазмоз

4.     
вызывают кандидамикоз

206.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Кандиды относятся к высшим грибам

2.     
Кандиды образуют псевдомицелий

3.     
Кандиды относятся к прокариотам

4.     
Кандиды грамположительны

207.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Кандиды относятся к высшим грибам

2.     
Кандиды могут размножаться почкованием

3.     
Кандиды относятся к зигомицетам

4.     
Кандиды образуют бластоспоры

208.КАНДИДЫ:

1.     
имеют септированный мицелий

2.     
образуют конидии

3.     
относятся к высшим грибам

4.     
образуют спорангии

209.КАНДИДЫ:

1.      
имеют воздушный мицелий

2.     
имеют субстратный мицелий

3.     
имеют несептированный мицелий

4.     
имеют псевдомицелий

210.КАНДИДЫ:

1.     
образуют конидии

2.     
образуют спорангии

3.     
образуют хламидоспоры

4.     
образуют зигоспоры

211.КАНДИДЫ:

1.     
относятся к низшим грибам

2.     
могут размножаться половым путем

3.     
относятся к актиномицетам

4.     
образуют гифы

212.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Кандиды относятся к высшим грибам

2.     
Кандиды могут размножаться почкованием

3.     
Кандиды образуют гладкие колонии на среде Сабуро

4.     
Кандиды не окрашиваются по Граму

213.КАНДИДЫ:

1.     
образуют элементарные тельца

2.     
образуют гифы

3.     
образуют хламидоспоры

4.     
образуют ретикулярные тельца

214.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.      
Пенициллы имеют воздушный мицелий

2.     
Пенициллы имеют субстратный мицелий

3.     
Пенициллы имеют септированный мицелий

4.     
Пенициллы образуют гладкие колонии на среде Сабуро

215.МИКРОСКОПИЧЕСКИЕ
ГРИБЫ:

1.     
Содержат нуклеокапсид

2.     
Являются прокариотами

3.     
Содержат в клетках хлорофилл

4.     
Содержат в клетках хитин

216.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Микроскопические грибы культивируют на среде Сабуро

2.     
Микроскопические грибы являются прокариотами

3.     
Микроскопические грибы содержат в клетках эргостерол

4.     
Микроскопические грибы содержат в клетках хитин

217.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Дрожжевые грибы культивируют на среде Сабуро

2.     
Дрожжевые грибы являются эукариотами

3.     
Дрожжевые грибы содержат в клетках эргостерол

4.     
Дрожжевые грибы имеют септированный мицелий

218. ВИРОИДЫ:

1.     
Внеклеточная форма вирусов

2.     
Инфекционные РНК растений

3.     
Инфекционные белки человека

4.     
Вирусы бактерий

219.ВИРОИДЫ:

1.     
Внутриклеточная форма вирусов

2.     
Инфекционные РНК растений

3.     
Элементарные тельца хламидий

4.     
Вирусы растений

220.ВИРОИДЫ:

1.     
Разновидность вирусов человека

2.     
Инфекционные РНК растений

3.     
Элементарные тельца хламидий

4.     
Ретикулярные тельца хламидий

221.ПРИОНЫ:

1.     
Внеклеточная форма вирусов

2.     
Инфекционные РНК растений

3.     
Инфекционные белки человека

4.     
Вирусы бактерий

222.ПРИОНЫ:

1.     
Внеклеточная форма вирусов

2.     
Инфекционные РНК растений

3.     
Инфекционные белки животных

4.     
Вирусы растений

223.ПРИОНЫ:

1.     
Нуклеокапсиды вирусов

2.     
Инфекционные РНК растений

3.      
Инфекционные белки человека

4.     
Белки в наружной мембране клеточной стенки
грамотрицательных бактерий

224.ПРИОНЫ:

1.     
Разновидность прокариотов

2.     
Белки клеточной стенки грамположительных бактерий

3.     
Инфекционные белки человека

4.     
Белки клеточной стенки грамотрицательных бактерий

225.ПРИОНЫ:

1.     
Инфекционные белки бактерий

2.     
Инфекционные белки животных

3.     
Инфекционные белки вирусов

4.     
Инфекционные РНК растений

226.ЛЕЙШМАНИИ:

1.     
Относятся к простейшим

2.     
Относятся к грибам

3.     
Относятся к прокариотам

4.     
Относятся к неклеточным микробам

227.ЛЕЙШМАНИИ:

1.     
Имеют оформленное ядро

2.     
Образуют споры

3.     
Передвигаются с помощью псевдоподий

4.     
Передвигаются с помощью ресничек

228.ЛЕЙШМАНИИ:

1.     
Передвигаются с помощью жгутиков

2.      
Неподвижны

3.     
Образуют псевдоподии

4.     
Образуют элементарные и ретикулярные тельца

229.ВСЕ
ПЕРЕЧИСЛЕННОЕ НИЖЕ ВЕРНО, КРОМЕ:

1.     
Лейшмании относятся к эукариотам

2.     
Лейшмании относятся к простейшим

3.     
Лейшмании относятся к жгутиконосцам

4.     
Лейшмании относятся споровикам

230.ТРИХОМОНАДЫ:

1.     
Вызывают токсоплазмоз

2.     
Передаются половым путем

3.     
Образуют псевдоподии

4.     
Имеют реснички

231.ТРИХОМОНАДЫ:

1.     
Образуют реснички

2.     
Неподвижны

3.     
Образуют псевдоподии

4.     
Имеют жгутики

232.ТРИХОМОНАДЫ:

1.     
Передвигаются с помощью жгутиков

2.     
Неподвижны

3.     
Образуют псевдоподии

4.     
Образуют элементарные и ретикулярные тельца

233.ТРИХОМОНАДЫ:

1.     
Имеют два ядра

2.     
Передаются водным путем

3.     
Образуют псевдоподии

4.      
Относятся к простейшим

234.ЛЯМБЛИИ:

1.     
Вызывают кишечный иерсиниоз

2.     
Передаются водным путем

3.     
Образуют псевдоподии

4.     
Имеют реснички

235.ЛЯМБЛИИ:

1.     
Вызывают амебную дизентерию

2.     
Неподвижны

3.     
Образуют псевдоподии

4.     
Имеют жгутики

236.ВИРИОН:

1.     
Внеклеточная форма вируса

2.     
Инфекционная РНК растений

3.     
Вирус бактерий

4.     
Вирус растений

237.ВИРИОН:

1.     
Внутриклеточная форма вирусов

2.     
Внеклеточная форма вируса

3.     
Элементарное тельце хламидий

4.     
Ретикулярное тельце хламидий

238.ВИРИОН:

1.     
Внутриклеточная форма вируса

2.     
Разновидность прокариотов

3.     
Разновидность архебактерий

4.     
Вирус без нуклеокапсида

239.КАПСИД
ВИРУСА:

1.     
Состоит из капсомеров

2.     
Находится снаружи от суперкапсида

3.      
Содержит хитин

4.     
Содержит пептидогликан

240.НУКЛЕОКАПСИД
ВИРУСА:

1.     
Состоит из капсомеров

2.     
Находится снаружи от суперкапсида

3.     
Содержит хитин

4.     
Содержит пептидогликан

241.КАПСИД
ВИРУСА:

1.     
Окружает РНК или ДНК

2.     
Окружает суперкапсид

3.     
Имеет гликопротеиновые шипы

4.     
Содержит эргостерол

242.НУКЛЕОКАПСИД
ВИРУСА:

1.     
Содержит РНК или ДНК

2.     
Находится снаружи от суперкапсида

3.     
Имеет гликопротеиновые шипы

4.     
Содержит пептидогликан

243.УСТОЙЧИВОСТЬ
НЕСПОРООБРАЗУЮЩИХ БАКТЕРИЙ К КИСЛОТАМ, ЩЕЛОЧАМ И СПИРТАМ ОБУСЛОВЛЕНА ВЫСОКИМ
СОДЕРЖАНИЕМ В КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКЕ:

1. Пептидогликана

2. Соединений серы

3. Соединений азота

4. Восков и липидов

244.ПО
МЕТОДУ ЦИЛЯ-НЕЛЬСЕНА В СИНИЙ ЦВЕТ ОКРАШИВАЮТСЯ:

1. Микобактерии туберкулеза

2. Кислотоустойчивые бактерии

3. Микоплазмы пневмонии

4. Некислотоустойчивые бактерии

245.К
КИСЛОТОУСТОЙЧИВЫМ БАКТЕРИЯМ ОТНОСЯТСЯ:

1. Стафилококки

2. Бациллы

3. Клостридии

4. Микобактерии

246.СЛИЗИСТЫЙ
СЛОЙ РАЗЛИЧНОЙ ТОЛЩИНЫ, РАСПОЛАГАЮЩИЙСЯ СНАРУЖИ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ БАКТЕРИЙ:

1. Внешняя оболочка

2. Клеточная стенка

3. Наружная мембрана

4. Капсула

247.ТИНКТОРИАЛЬНЫЕ
СВОЙСТВА БАКТЕРИЙ ЗАКЛЮЧАЮТСЯ В:

1. Устойчивости во внешней среде

2. Устойчивости к действию физических
факторов

3. Чувствительности к бактериофагам.

4. Отношении к определенному методу окраски

248.БАКТЕРИИ
БЕЗ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ:

1. Хламидии

2. Риккетсии

3. Лептоспиры

4. Микоплазмы

249.КАПСУЛУ
БАКТЕРИЙ ОБНАРУЖИВАЮТ В ЧИСТОЙ КУЛЬТУРЕ, ИСПОЛЬЗУЯ ОКРАСКУ:

1. По Цилю – Нельсену

2. По Ауеске

3. По Граму

4. По Бурри – Гинсу

250.К
КИСЛОТОУСТОЙЧИВЫМ БАКТЕРИЯМ ОТНОСЯТСЯ:

1.      
Микрококки

2.     
Микоплазмы

3.     
Актиномицеты

4. Микобактерии

251.ПРОКАРИОТЫ:

1
Грибы

2
Простейшие

3
Вирусы

4
Прионы

5
Бактерии

252.К
КИСЛОТОУСТОЙЧИВЫМ БАКТЕРИЯМ ОТНОСЯТСЯ:      

1
Микоплазмы

2
Вибрионы

3
Шигеллы

4
Микобактерии

5
Спирохеты

253.МЕТОДЫ
ИЗУЧЕНИЯ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ ВИРУСОВ:

1
Световая микроскопия

2
Фазово-контрастная микроскопия

3
Темнопольная микроскопия

4
Электронная микроскопия

5
Люминисцентная микроскопия

254.БАКТЕРИИ,
У КОТОРЫХ ЖГУТИКИ РАСПОЛОЖЕНЫ ПО ПЕРИМЕТРУ КЛЕТКИ:

1
Амфитрихи

2
Перитрихи

3
Спирохеты

4
Монотрихи

5
Лофотрихи

6
Лептотрихии

255.ТИНКТОРИАЛЬНЫЕ
СВОЙСТВА БАКТЕРИЙ ХАРАКТЕРИЗУЮТ:

1
Устойчивость во внешней среде

2
Устойчивость к действию физических факторов

3
Чувствительность к бактериофагам

4
Отношение к определенному методу окрашивания

5
Биохимическую активность

6
Устойчивость к антибиотикам

256. ДРОЖЖЕПОДОБНЫЕ
ГРИБЫ:

1
Актиномицеты

2
Мукор

3
Кандиды

4
Микобактерии

5
Аспергиллы

6
Микоплазмы

257.КОККИ,
РАСПОЛАГАЮЩИЕСЯ В ВИДЕ ЦЕПОЧЕК:

1
Сарцины

2
Пневмококки

3
Нейссерии

4
Стрептобациллы

5
Стрептококки

6
Стафилококки

258.БАКТЕРИИ,
ДИАМЕТР СПОР У КОТОРЫХ БОЛЬШЕ ТОЛЩИНЫ КЛЕТКИ:

1
Бациллы

2
Аспергиллы

3
Кандиды

4 Клостридии

5
Пенициллы

6
Стафилококки

7
Трепонемы

259.КИСЛОТОУСТОЙЧИВЫЕ
БАКТЕРИИ:

1
Стафилококки

2
Стрептококки

3
Эшерихии

4
Микобактерии

5
Микоплазмы

6
Уреаплазмы

7
Микрококки

8
Актиномицеты

260.ФУНКЦИЯ
ДВИЖЕНИЯ У БАКТЕРИЙ:

1
Пили

2
Жгутики

3
Псевдоподии

4
Порины

5
Включения

6
Споры

7
Мезосомы

8
Реснички

261.АДГЕЗИЯ
БАКТЕРИЙ К ЭУКАРИОТИЧЕСКИМ КЛЕТКАМ:

1
Пили

2
Реснички

3
Псевдоподии

4
Порины

5
Включения

6
Споры

7
Прионы

262. ДЛЯ
ОКРАСКИ СПОР У БАКТЕРИЙ ИСПОЛЬЗУЮТ:

1
Окраску по Нейссеру

2
Окраску по Леффлеру

3
Окраску по Бурри-Гинсу

4
Окраску по Ауеске

5
Окраску по Здродовскому

263.ОРГАНЕЛЛЫ
ДВИЖЕНИЯ У БАКТЕРИЙ:

1
Перитрихи

2
Пили

3
Трихомонады

4
Псевдоподии

5
Жгутики

6
Реснички

7
Лофотрихи

8
Псевдомонады

264.ЛИПОПОЛИСАХАРИД
БАКТЕРИАЛЬНОЙ КЛЕТКИ РАСПОЛОЖЕН В:

1
Цитоплазматической мембране

2
Наружной мембране клеточной стенки грамположительных бактерий

3
Мезосоме

4
Наружной мембране клеточной стенки грамотрицательных бактерий

5
Цитоплазме

6
Нуклеокапсиде

265.ФУНКЦИИ
ФИМБРИЙ (ПИЛЕЙ) У БАКТЕРИЙ:

1
Генетическая

2 Адгезивная

3
Двигательная

4
Информационная

5
Защитная

6
Репаративная

266.ДЛЯ
ОБНАРУЖЕНИЯ КАПСУЛ У БАКТЕРИЙ В ЧИСТОЙ КУЛЬТУРЕ ИСПОЛЬЗУЮТ:

1
Окраску по Цилю-Нельсену

2
Окраску по Ауеске

3
Окраску по Граму

4
Окраску по Бурри-Гинсу

5
Окраску по Нейссеру

6
Окраску по Леффлеру

267. МЕТОДЫ
ИЗУЧЕНИЯ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ ВИРУСОВ:

1
Световая микроскопия

2
Фазово-контрастная микроскопия

3
Темнопольная микроскопия

4
Электронная микроскопия

5
Люминесцентная микроскопия

6
Микроскорпия с помощью стереоскопической лупы

268.СФОРМИРОВАННАЯ
ВИРУСНАЯ ЧАСТИЦА:

1
Прион

2
Порин

3
Вирион

4
Вироид

5
Провирус

6
Профаг

7
Эписома

269.СПОРООБРАЗУЮЩИЕ
БАКТЕРИИ РАЗМНОЖАЮТСЯ:

1
Дизъюнктивно

2
Митотически

3
Спорами

4
Фрагментами мицелия

5
Бинарным делением

6
Половым путем

7
Почкованием

270.МЕТОДЫ
ИЗУЧЕНИЯ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ ВИРУСОВ:

1
Световая микроскопия

2
Фазово-контрастная микроскопия

3
Темнопольная микроскопия

4
Электронная микроскопия

5
Люминесцентная микроскопия

6
Микроскопия с помощью стереоскопической лупы

271.СПОРООБРАЗУЮЩИЕ
БАКТЕРИИ:

1.      
бациллы

2.     
шигеллы

3.     
клостридии

4.     
клебсиеллы

272.ГРИБЫ
РОДА MUCOR:

1.     
вызывают муковисцидоз

2.     
вызывают мукоромикоз

3.     
вызывают микоплазмоз

4.     
вызывают микотоксикоз

273.АСПЕРГИЛЛЫ:

1.     
вызывают аспергиллез

2.     
вызывают мукоромикоз

3.     
вызывают микотоксикоз

4.     
вызывают микоплазмоз

274.БАКТЕРИИ,
В КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКЕ КОТОРЫХ СОДЕРЖИТСЯ МНОГОСЛОЙНЫЙ ПЕПТИДОГЛИКАН:

1.     
грамположительные

2.     
грамотрицательные

3.     
толстостенные

4.     
некислотоустойчивые

275.МИКРООРГАНИЗМЫ,
НЕ ИМЕЮЩИЕ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ:

1.     
хламидии

2.     
L-
формы

3.     
микоплазмы

4.актиномицеты

276.БИОЛОГИЧЕСКАЯ
РОЛЬ ПЛАЗМИД:

1.     
внехромосомные факторы наследственности

2.     
локомоторная функция

3.     
инвазия бактерий

4.      
детерминируют дополнительные свойства бактерий

5.     
регуляция осмотического давления

277.НЕ
ИМЕЮТ КЛЕТОЧНОГО СТРОЕНИЯ:

1.     
бактерии

2.     
грибы

3.     
прионы

4.     
простейшие

5.     
вирусы

278.ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ
ПАЛОЧКИ – ВОЗБУДИТЕЛИ:

1.     
газовой гангрены

2.     
туляремии

3.     
сибирской язвы

4.     
бруцеллеза

5.     
скарлатины

279.ВЕТВЯЩИЕСЯ
БАКТЕРИИ:

1.      аскомицеты

2.      актиномицеты

3.      бифидобактерии

4.     
лактобактерии

280.ДАЙТЕ
ХАРАКТЕРИСТИКУ ПРОСТЕЙШИХ:

1.     
имеют ядро

2.     
относятся
к эукариотам

3.     
относятся
к прокариотам

4.      окрашиваются по Романовскому-Гимзе

281.ОСОБЕННОСТИ
ВИРУСОВ:

1. не имеют
клеточного строения

2. содержат ДНК
или РНК

3. облигатные
внутриклеточные паразиты

4. дизъюнктивный
способ репродукции

282. ОСНОВНЫЕ
МОРФОЛОГИЧЕСКИЕ РАЗНОВИДНОСТИ БАКТЕРИЙ:

1.      Кокки

2.      Извитые

3.      Палочки

4.     
Ветвящиеся и
нитевидные

283.В
СОСТАВ ПЕПТИДОГЛИКАНА ВХОДЯТ:

1.      Тейхоевые кислоты

2.      N-ацетилглюкозамин

3.      N-ацетилмурамовая кислота

4.      Липополисахарид (ЛПС)

5.     
Пептидный
мостик из аминокислот

284.НАРУЖНАЯ
МЕМБРАНА ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ СОДЕРЖИТ:

1.      ЛПС

2.      Порины

3.      Липид А

4.      Пептидогликан

285.ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ
БАКТЕРИИ:

1.      Стафилококки

2.      Хламидии

3.      Стрептококки

4.     
Эшерихии

286.ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ
БАКТЕРИИ:

1.      Стафилококки

2.      Микобактерии

3.      Стрептококки

4.      Клостридии

5.     
Бациллы

287.ОБРАЗОВАНИЕ
ЭНДОСПОР У БАКТЕРИЙ СТИМУЛИРУЮТ:

1.      Недостаток питательных веществ

2.       Изменение температуры окружающей среды

3.      Изменение кислотности окружающей среды

4.     
Попадание в
организм человека или животного

288.СЛОЖНЫЕ
МЕТОДЫ ОКРАСКИ БАКТЕРИЙ:

1.     
Окраска по Цилю-Нельсену

2.      Окраска по Нейссеру

3.     
Окраска по Граму

4.      Окраска фуксином

5.     
Окраска по Бурри-Гинсу

289.СЛОЖНЫЕ
ДИФФЕРЕНЦИАЛЬНЫЕ МЕТОДЫ ОКРАСКИ БАКТЕРИЙ:

  1. Окраска по
    Цилю-Нельсену

2.      Окраска по Нейссеру

  1. Окраска по
    Граму

4.      Окраска метиленовым синим

5.     
Окраска по Бурри-Гинсу

290.СВОЙСТВА
СПИРОХЕТ:

1.      Извитая форма

2.      Подвижны

3.      Имеют периплазматические жгутики (фибриллы)

4.      Грамотрицательны

5.     
Образуют споры

291.РИККЕТСИИ:

1.     
Облигатные внутриклеточные паразиты

2.     
Прокариоты

3.     
Грамотрицательны

4.      
Окрашиваются по методу Здродовского

5.      Грамположительны

292.ПРИЗНАКИ
ГРИБОВ:

1.      Отсутствует хлорофилл

2.      Имеют жесткую клеточную стенку

3.      Содержат стеролы в клеточной стенке

4.      Эукариоты

5.      Основа клеточной стенки – пептидогликан

293.ПРИЗНАКИ
ГРИБОВ:

1.      Имеют нуклеоид

2.      Имеют оформленное ядро

3.      Образуют цисты

4.      Имеют митохондрии

5.      Размножаются спорами

294.ПРИЗНАКИ
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ:

1.     
В клеточной стенке есть тейхоевые кислоты

2.     
Некоторые могут образовывать споры

3.     
Основной компонент клеточной стенки – пептидогликан

4.     
Отдельные представители кислотоустойчивы

5.      В
состав клеточной стенки входит наружная мембрана

295.ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ
БАКТЕРИИ:

1.      Нейссерии

2.      Эшерихии

3.      Вибрионы

4.       Стрептококки

5.     
Бациллы

296.ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ
БАКТЕРИИ:

1.    Нейссерии

2.    Трепонемы

3.    Микобактерии

4.    Вейллонеллы

5.   
Энтерококки

297.ФУНКЦИИ
ЛПС:

1.      Антигенная

2.      Ферментативная

3.      Токсическая

4.     
Секреторная

298.СВОЙСТВА
ХЛАМИДИЙ:

1.       
Грамотрицательные

2.       
Грамположительны

3.       
Облигатные
внутриклеточные паразиты

4.       
Факультативные
внутриклеточные паразиты

5.       
Прокариоты

299.МИКРОБЫ,
У КОТОРЫХ РИГИДНОСТЬ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ ОБУСЛОВЛИВАЕТ ПЕПТИДОГЛИКАН:

1.     
Грамотрицательные бактерии

2.     
Актиномицеты

3.     
Грамположительные бактерии

4.     
Грибы

300.ЗЕРНА
ВОЛЮТИНА:

1.      Цитоплазматические включения

2.      Окрашиваются по Ауеске

3.      Окрашиваются по Нейссеру

4.      Отличаются метахромазией

5.      
Содержат
полифосфаты

301.ИЗВИТЫЕ
ФОРМЫ БАКТЕРИЙ:

1.      Актиномицеты

2.      Спириллы

3.      Микобактерии

4.     
Спирохеты

302.МЕТОДЫ
ИЗУЧЕНИЯ ПОДВИЖНОСТИ СПИРОХЕТ:

1.      Окраска серебрением по Морозову

2.      Микроскопия в темном поле

3.      Электронная микроскопия

4.     
Фазово-контрастная
микроскопия

303.МИЦЕЛИЙ
ГРИБОВ – ЭТО:

1.      Клетка, лишенная цитоплазматической мембраны

2.      Совокупность гиф

3.      Совокупность хламидоспор

4.     
Многоядерная
структура

304.СТРУКТУРНЫЕ
ОСОБЕННОСТИ ПРОКАРИОТОВ:

1.     
Константа седиментации рибосом 70S

2.     
Имеется нуклеоид

3.     
Отсутствует аппарат Гольджи

4.     
Отсутствует ядерная мембрана

305.НУКЛЕОИД
БАКТЕРИЙ:

1.    Содержит 2-3 ядрышка

2.    Нить ДНК замкнута в кольцо

3.    Связан с ЛПС

4.   
Не имеет
ядерной оболочки

306. ПРИЗНАКИ
ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ:

1.      Клеточная стенка состоит из внешней
(наружной) мембраны и внутреннего ригидного пептидогликанового слоя

2.      Имеется периплазматическое пространство

3.      Имеется ЛПС и липопротеин в составе внешней
мембраны

4.     
Отсутствует
пептидогликан

307.ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ
ВКЛЮЧЕНИЯ У БАКТЕРИЙ:

1.     
Зерна гликогена

2.     
Митохондрии

3.     
Зерна волютина

4.     
Рибосомы

308.ВЕТВЯЩИЕСЯ
БАКТЕРИИ:

1.     
Актиномицеты

2.     
Спириллы

3.     
Бифидобактерии

4.     
Спирохеты

309.ПРОСТЕЙШИЕ:

1.      Имеют клеточное строение

2.      Относятся к эукариотам

3.      Относятся к прокариотам

4.      В основном обладают микроскопическими
размерами

5.     
Окрашиваются
по Романовскому-Гимзе

310.ТРЕПОНЕМЫ:

1.      Имеют 10-14 мелких завитков

2.      Имеют форму кокков

3.       Относятся к спирохетам

4.      Грамположительны

5.     
Неподвижны

311.ЭУКАРИОТЫ:

1.      Простейшие

2.      Эубактерии

3.      Грибы

4.     
Прионы

312.КЛЕТОЧНУЮ
СТЕНКУ ИМЕЮТ:

1.      Бактерии

2.      Простейшие

3.      Грибы

4.     
Прионы

313.ФУНКЦИИ
ФИМБРИЙ (ПИЛЕЙ) У БАКТЕРИЙ:

1.       
Половое размножение

2.       
Прикрепление к субстрату

3.       
Двигательная

4.       
Участие в обмене генетической информацией

314.ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ
БАКТЕРИИ С ТИПИЧНОЙ ПОЛНОЦЕННОЙ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКОЙ:

1.      Риккетсии

2.      Микоплазмы

3.      Хламидии

4.     
L-формы

315.В
СОСТАВ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ ВХОДИТ:

1.      пептидогликан

2.    
липополисахарид

3.      волютин

4.      флагеллин

5.     
тейхоевые кислоты

316.МОРФОЛОГИЧЕСКИЕ
И ТИНКТОРИАЛЬНЫЕ СВОЙСТВА СТАФИЛОКОККОВ:

1.      
круглая форма клетки

2.     
грамположительны

3.     
грамотрицательны

4.     
располагаются в виде гроздьев винограда

5.     
располагаются в виде цепочек

317.ФУНКЦИИ СПОР БАКТЕРИЙ:

1.     
защита генетического материала от
неблагоприятных воздействий окружающей среды

2.     
защита генетического материала от
неблагоприятных воздействий в организме человека

3.     
размножение

4.     
запас питательных веществ

5.     
сохранение вида

318.УСЛОВИЯ,
СПОСОБСТВУЮЩИЕ ОБРАЗОВАНИЮ СПОР:

1.      низкая
температура

2.      снижение
содержания в окружающей среде питательных веществ

3.      полноценное
питание и влажность

4.      попадание
в организм

5.      высушивание

319.СУБТЕРМИНАЛЬНОЕ
РАСПОЛОЖЕНИЕ СПОР ХАРАКТЕРНО ДЛЯ ВОЗБУДИТЕЛЯ:

1.      сыпного
тифа

2.      газовой
анаэробной инфекции

3.      сибирской
язвы

4.      ботулизма

5.       столбняка

320.МИКРООРГАНИЗМЫ,
ИМЕЮЩИЕ ВКЛЮЧЕНИЯ В ВИДЕ ЗЁРЕН ВОЛЮТИНА:

1.     
Candida
albicans

2.     
Staphylococcus
aureus

3.     
Corynebacterium
diphtheriae

4.     
Mycoplasma
hominis

5.      Сhlamydophila pneumoniae

321.МИКРООРГАНИЗМЫ,
ИМЕЮЩИЕ ВКЛЮЧЕНИЯ В ВИДЕ ЗЁРЕН ВОЛЮТИНА:

1.      Corynebacterium
pseudodiphtherithicum

2.      Mycobacterium tuberculosis

3.      Corynebacterium diphtheriae

4.      Mycoplasma hominis

5.     
Clostridium
tetani

322.МИКРООРГАНИЗМЫ,
ИМЕЮЩИЕ ИЗВИТУЮ ФОРМУ:

1.     
Chlamydia
trachomatis

2.     
Corynebacterium
diphtheriae

3.     
Leptospira
interrogans

4.     
Mycoplasma
pneumoniae

5.      Borrelia recurrentis

323.ОКРАСКА БАКТЕРИЙ ПО МЕТОДУ ГРАМА ПОЗВОЛЯЕТ ВЫЯВИТЬ:

1.     
форму клетки

2.наличие
жгутиков

3.наличие
кислотоустойчивости у бактерии

4.особенности
расположения включений

5. особенности
строения клеточной стенки

324.БАКТЕРИИ
В КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКЕ КОТОРЫХ СОДЕРЖИТСЯ МНОГОСЛОЙНЫЙ ПЕПТИДОГЛИКАН:

1.     
грамположительные

2.     
грамотрицательные

3.     
спорообразующие

4.     
микоплазмы

325.К
ЭУКАРИОТАМ ОТНОСЯТСЯ:

1.     
аскомицеты

2.     
клостридии

3.     
плазмодии

4.     
грибы рода
Candida

326.БАКТЕРИИ
В КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКЕ КОТОРЫХ СОДЕРЖИТСЯ МНОГОСЛОЙНЫЙ ПЕПТИДОГЛИКАН:

1.     
грамположительные

2.     
микоплазмы

3.     
кислотоустойчивые

4.     
уреоплазмы

327.БАКТЕРИИ
В КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКЕ КОТОРЫХ СОДЕРЖИТСЯ МНОГОСЛОЙНЫЙ ПЕПТИДОГЛИКАН:

1.     
грамположительные

2.     
неспорообразующие грамотрицательные

3.     
спорообразующие

4.     
неспорообразующие грамположительные

328.ЛИПОПОЛИСАХАРИД
БАКТЕРИЙ:

1.     
входит в состав клеточной стенки грамотрицательных
бактерий

2.     
входит в состав клеточной стенки грамположительных
бактерий

3.      
эндотоксин

4.     
экзотоксин

5.     
О-антиген

329.ЛИПОПОЛИСАХАРИД
ВХОДИТ В СОСТАВ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ:

1.     
сальмонелл

2.     
актиномицет

3.     
клостридий

4.     
нейссерий

5.     
эшерихий

330.МИКРОСКОПИЧЕСКИЙ
МЕТОД ИНФОРМАТИВЕН ПРИ ДИАГНОСТИКЕ:

1.     
дизентерии

2.     
коклюша

3.     
туберкулеза

4.     
бруцеллеза

5.     
гонореи

6.     
малярии

331.СПОРЫ
ОБРАЗУЮТ ВОЗБУДИТЕЛИ:

1.     
чумы

2.     
туляремии

3.     
бруцеллеза

4.     
сибирской язвы

5.     
столбняка

6.     
скарлатины

332.В
ОСНОВУ КЛАССИФИКАЦИИ БАКТЕРИЙ ПОЛОЖЕНО:

1.     
строение клеточной стенки

2.     
наличие цитоплазматической мембраны

3.     
наличие жгутиков

4.     
наличие эндоспор

5.     
особенности строения генома

333.К
СПИРОХЕТАМ ОТНОСЯТСЯ  

1.     
лептоспиры

2.      
вибрионы

3.     
микоплазмы

4.     
трепонемы

334.МИКРООРГАНИЗМЫ,
ЧАСТИЧНО ИЛИ ПОЛНОСТЬЮ УТРАТИВШИЕ КЛЕТОЧНУЮ СТЕНКУ ПОД ДЕЙСТВИЕМ ФАКТОРОВ ВНЕШНЕЙ
СРЕДЫ:

1.     
прионы

2.     
протопласты

3.     
плазмодии

4.     
хламидии

5.     
сферопласты

6.     
Л-формы

335.БАКТЕРИИ,
ИМЕЮЩИЕ МНОГО ЖГУТИКОВ ВОКРУГ КЛЕТКИ:

1.     
амфитрихи

2.     
перитрихи

3.     
спирохеты

4.     
микоплазмы

5.      вибрионы

6.      эшерихии

336.ДИПЛОКОККИ:

1.     
менингококки

2.      гонококки

3.     
пневмококки

4.      стафилококки

337.ДЛЯ
ОКРАСКИ СПОР БАКТЕРИЙ ИСПОЛЬЗУЮТ:

1.     
Окраску
по Нейссеру

2.     
Окраску
по Граму

3.     
Окраску
по Бурри-Гинсу

4.     
Окраску по Ауеске

5.      Окраску по Цилю-Нельсену

338.СПОРООБРАЗУЮЩИЕ
БАКТЕРИИ:

1.     
Salmonella typhi

2.       Clostridium tetani

3.      Bordetella pertussis

4.      Clostridium botulinum

5.     
Bacillus
anthracis

339.ИЗВИТЫЕ
ФОРМЫ БАКТЕРИЙ:

1.      актиномицеты

2.      спириллы

3.      боррелии

4.     
спирохеты

340.ТРЕПОНЕМЫ:

1.      Имеют 10-12 мелких завитков

2.      Имеют форму кокков

3.      Грамположительны

4.      Подвижны

5.     
Грамотрицательны

341.ДАЙТЕ
ХАРАКТЕРИСТИКУ ПРОСТЕЙШИХ:

1.     
имеют
ядро

2.     
относятся
к эукариотам

3.     
относятся
к прокариотам

4.     
окрашиваются
по Романовскому-Гимзе

342.ГРИБЫ:

1.     
аскомицеты

2.      мукор

3.     
кандида

4.     
клостридии

5.      актиномицеты

6.      пеницилл

343.ВЕТВЯЩИЕСЯ
БАКТЕРИИ:

1.     
актиномицеты

2.     
спириллы

3.     
вибрионы

4.     
спирохеты

5.     
бифидобактерии

344. ДАЙТЕ
ХАРАКТЕРИСТИКУ ПРОСТЕЙШИХ:

1.     
имеют
ядро

2.     
относятся
к эукариотам

3.     
имеют
митохондрии

4.     
имеют 80S рибосомы

345.ФУНКЦИИ
КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ БАКТЕРИЙ:

1. Контакт с внешней средой

2. Участвует в обмене веществ

3. Защищает от действия внешних вредных факторов

4. Поддерживает постоянную форму

346.ПРИЗНАКИ
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ:

1. В клеточной стенке есть тейхоевые кислоты

2. Некоторые могут образовывать споры

3. В клеточной стенке есть липотейхоевые
кислоты

4. Отдельные представители кислотоустойчивы

347.ФУНКЦИИ
ПИЛЕЙ (ВОРСИНОК, ФИМБРИЙ):

1. Адгезия бактерий к субстрату

2. Участие в передаче генов

3. Служат рецептором для бактериофагов

4. Являются антигенами

348.НЕ
ИМЕЮТ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ:

1. Цисты амеб

2. Протопласты бактерий

3. Трофозоиты плазмодиев

4. Сферопласты бактерий

349. РЕВЕРСИЯ
КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ ВОЗМОЖНА У:

1. Микоплазм

2. Протопластов

3. Трепонем

4. Сферопластов

350.БАКТЕРИИ
МОГУТ ПРЕВРАЩАТЬСЯ В L-ФОРМЫ ПОД
ДЕЙСТВИЕМ:

1. Плазмид вирулентности

2. Антибиотиков

3. Конвертирующего бактериофага

4. Лизоцима

351.РЕАГЕНТЫ
ДЛЯ ОКРАСКИ ПО ГРАМУ

1. Тушь

3. Водный фуксин

2. Этанол

4. Раствор Люголя

352.РЕАГЕНТЫ
ДЛЯ ОКРАСКИ ПО ЦИЛЮ-НЕЛЬСЕНУ

1. Этанол

2. Метиленовый синий

3. Генциан фиолетовый

4. Карболовый фуксин

353.КЛЕТОЧНОЕ
СТРОЕНИЕ ИМЕЮТ:

1
Бактерии

2
Вирусы

3
Прионы

4
Простейшие

5
Грибы

354.КОМПОНЕНТЫ
КЛЕТКИ МИКРОБОВ-ЭУКАРИОТОВ:

1
Рибосомы 80s

2
Рибосомы 70s

3
Мезосомы

4
Митохондрии

5
Ядро

6
Нуклеоид

355.ЛПС
ВХОДИТ В СОСТАВ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ БАКТЕРИЙ:

1
Стафилококков

2
Нейссерий

3
Шигелл

4
Клостридий

5
Актиномицетов

356. СТРУКТУРА
БАКТЕРИЙ, СОДЕРЖАЩАЯ ЛПС:

1
Нуклеоид

2
Цитоплазма

3
Цитоплазматическая мембрана

4
Клеточная стенка грамотрицательных бактерий

5
Капсула

357.ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ
КОККИ:

1
Стафилококки

2
Стрептококки

3
Пептострептококки

4
Гонококки

5
Энтерококки

358.КЛЕТОЧНЫЕ
ФОРМЫ МИКРОБОВ:

1
Прокариоты

2
Вирусы

3
Эукариоты

4
Грибы

5
Прионы

359.ПРОКАРИОТЫ
ИМЕЮТ:

1
Клеточное строение

2
Оформленное ядро

3
Рибосомы

4
Митохондрии

5
Нуклеоид

360.ФУНКЦИИ
ЛПС:

1
Антигенная

2
Генетическая

3
Токсическая

4
Репродуктивная

5
Репаративная

361.КОМПОНЕНТЫ
КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫХ МИКРООРГАНИЗМОВ:

1
Пептидогликан

2
Тейхоевые кислоты

3
Липополисахарид

4
Наружная мембрана

5
Стеролы

362.ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ
КОККИ:

1
Стафилококки

2
Стрептококки

3
Энтерококки

4
Пептострептококки

5
Пневмококки

363. К
ИЗВИТЫМ БАКТЕРИЯМ ОТНОСЯТСЯ:

1
Микоплазмы

2
Боррелии

3
Актиномицеты

4
Трепонемы

5
Лептоспиры

364.ЭУКАРИОТЫ
ИМЕЮТ:

1
Клеточное строение

2
Оформленное ядро

3
Рибосомы

4
Митохондрии

5
Нуклеоид

365.КОМПОНЕНТЫ
БАКТЕРИАЛЬНОЙ (ПРОКАРИОТИЧЕСКОЙ) КЛЕТКИ:

1
Рибосомы 80s

2
Пептидогликан

3
ЦПМ

4
Митохондрии

5
Нуклеоид

366.ЛИПОПОЛИСАХАРИД
КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ:

1
Является эндотоксином

2
Является О-антигеном

3
Является колицином

4
Состоит из липида А, ядра ЛПС и О-специфической части

5
Содержится только у грамотрицательных бактерий

367.В
СОСТАВЕ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ ИМЕЮТСЯ:

1
Пептидогликан

2
Стеролы

3
Липополисахарид

4
Тейхоевые кислоты

5
Наружная мембрана

368.АКТИНОМИЦЕТЫ
– ЭТО:

1
Грибы

2
Извитые бактерии

3
Ветвящиеся бактерии

4
Простейшие

5
Гельминты

6
Прокариоты

369. ВИРУСЫ:

1 Не
имеют клеточного строения

2
Содержат один тип нуклеиновой кислоты

3
Размножаются бинарным делением

4
Растут на сложных питательных средах

5
Имеют нуклеокапсид

370.КОККИ
– ВОЗБУДИТЕЛИ:

1
Чумы

2
Эпидемического цереброспинального менингита

3
Сифилиса

4
Гонореи

5
Скарлатины

371.НЕКЛОСТРИДИАЛЬНЫЕ ОБЛИГАТНЫЕ АНАЭРОБЫ:

1
Стафилококки

2
Бактероиды

3
Пептококки

4
Нейссерии

5
Пептострептококки

372.СПОРООБРАЗУЮЩИЕ БАКТЕРИИ:

1 Salmonella typhi

2 Clostridium tetani

3 Bordetella pertussis

4 Bacillus anthracis

5 Vibrio cholerae

373.ЗАБОЛЕВАНИЯ,
ВЫЗЫВАЕМЫЕ ПРОСТЕЙШИМИ:

1
Токсоплазмоз

2
Гонорея

3
Актиномикоз

4
Малярия

5
Амебиаз

6
Кандидоз

374.СПОРЫ ОБРАЗУЮТ ВОЗБУДИТЕЛИ:

1
Чумы

2
Хламидиоза

3
Сибирской язвы

4
Бруцеллеза

5
Столбняка

375. ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ
ПАЛОЧКИ – ВОЗБУДИТЕЛИ:

1
Чумы

2
Холеры

3
Сибирской язвы

4
Дифтерии

5
Шигеллеза

376.НЕСПОРООБРАЗУЮЩИЕ ОБЛИГАТНЫЕ АНАЭРОБЫ:

1
Бактероиды

2
Фузобактерии

3
Пептококки

4
Клостридии

5
Вибрионы

377.ЗАБОЛЕВАНИЯ,
ВЫЗЫВАЕМЫЕ ПРОСТЕЙШИМИ:

1
Трипаносомоз

2
Лейшманиоз

3 Трихомониаз

4
Лептоспироз

5
Кандидоз

378.ЗАБОЛЕВАНИЯ,
ВЫЗЫВАЕМЫЕ ПРОСТЕЙШИМИ:

1
Сальмонеллез

2
Трихомониаз

3 Кандидоз

4
Малярия

5
Микоплазмоз

379.ПРОКАРИОТЫ
ИМЕЮТ:

1
Клеточную стенку

2
Митохондрии

3
Нуклеоид

4
Рибосомы

5
Аппарат Гольджи

380.К
ИЗВИТЫМ БАКТЕРИЯМ ОТНОСЯТСЯ:

1
Трепонемы

2
Бифидобактерии

3
Актиномицеты

4
Спириллы

5
Спирохеты

381.ЛИПОПОЛИСАХАРИД
КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ:

1
Является эндотоксином

2
Является О-антигеном

3
Является Н-антигеном

4
Является колицином

5
Имеется только у грамположительных бактерий         

382. ВИРУСЫ:

1 Не
имеют клеточного строения

2
Содержат один тип нуклеиновой кислоты

3
Содержат пептидогликан

4
Имеют нуклеоид

5
Имеют нуклеокапсид

383.ЛПС
ВХОДИТ В СОСТАВ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ:

1
Вибрионов

2
Клостридий

3
Нейссерий

4
Стафилококков

5
Актиномицет

384.ОКРАСКУ
ПО ЦИЛЮ-НЕЛЬСЕНУ ПРИМЕНЯЮТ ДЛЯ ВЫЯВЛЕНИЯ:

1
Спирохет

2
Микобактерий туберкулеза

3
Стафилококков

4
Кислотоустойчивых бактерий

5
Клостридий

385.
ПРОКАРИОТЫ ОТЛИЧАЮТСЯ:

1
Наличием митохондрий

2
Наличием пептидогликана

3
Наличием рибосом 70S

4 Наличием
хитина

386.К
ГРИБАМ ОТНОСЯТСЯ:

1
Микроспоридии

2
Аскомицеты

3
Дрожжи

4
Актиномицеты

5
Боррелии

387.ГРИБЫ
РОДА CANDIDA:

1
Представители нормальной микрофлоры

2
Вызывают поражение слизистых оболочек

3
Относятся к гифальным грибам

4
Относятся к зигомицетам

388. ВОЗБУДИТЕЛЕЙ
МАЛЯРИИ ДИФФЕРЕНЦИРУЮТ С УЧЕТОМ:

1
Количества мерозоитов в стадии деления паразита

2
Количества и форм трофозоитов

3
Особенностей эритроцитов

4
Формы гамонтов

389.ЗАБОЛЕВАНИЯ,
ВЫЗЫВАЕМЫЕ ПРОСТЕЙШИМИ:

1
Сальмонеллез

2
Трихомониаз

3 Кандидоз

4
Малярия

5
Микоплазмоз

390.ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ
МИКРООРГАНИЗМЫ:

1
Клостридии

2
Сальмонеллы

3
Спирохеты

4
Лактобактерии

391.ОБРАЗОВАНИЕ
ЭНДОСПОР У БАКТЕРИЙ СТИМУЛИРУЮТ:

1
Недостаток питательных веществ

2
Изменение температуры окружающей среды

3
Изменение кислотности окружающей среды

4
Попадание в организм человека

5
Изменение газового состава атмосферы

6
Попадание в организм животного

392.СВОЙСТВА
СПИРОХЕТ:

1
Извитая форма клетки

2
Подвижны

3
Имеют периплазматические жгутики (фибриллы)

4
Грамотрицательны

5
Образуют споры

6
Перитрихи

7
Ветвящиеся бактерии

393. РИККЕТСИИ:

1
Облигатные внутриклеточные паразиты

2
Прокариоты

3
Грамотрицательны

4
Имеют один тип нуклеиновой кислоты

5
Относятся к вирусам

6 Не
имеют клеточного строения

394.БАКТЕРИИ,
У КОТОРЫХ ОТСУТСТВИЕ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ ВСЕГДА ДЕТЕРМИНИРОВАНО ГЕНЕТИЧЕСКИ:

1
Протопласты

2
Хламидии

3
Сферопласты

4
Микоплазмы

5
Риккетсии

6
Вироиды

7
Уреаплазмы

395.ПРИЗНАКИ
ГРИБОВ:

1
Отсутствует хлорофилл

2
Могут образовывать мицелий

3
Содержат стеролы в цитоплазматической мембране

4
Прокариоты

5
Основа клеточной стенки – пептидогликан

6
Образуют споры

7
Имеют нуклеоид

396.БАКТЕРИИ
БЕЗ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ:

1
Амфитрихи

2
Спирохеты

3
Микоплазмы

4
Хлоропласты

5
Л-формы

6
Протопласты

7
Сферопласты

397.БАКТЕРИИ
БЕЗ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ

1.     
Микоплазмы

2.      
Хлоропласты

3.     
L-формы

4.     
Протопласты

5.     
Сферопласты

398.БАКТЕРИИ
БЕЗ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ:

1.     
Микоплазмы

2.     
L-формы

3.     
Протопласты

4.     
Сферопласты

399.МИКРОБЫ,
НЕ ИМЕЮЩИЕ КЛЕТОЧНОГО СТРОЕНИЯ:

1
Прокариоты

2
Порины

3
Простейшие

4
Прионы

5
Вироиды

6
Вирусы

7
Микоплазмы

8
Бактериофаги

400.МИКРОБЫ,
НЕ ИМЕЮЩИЕ КЛЕТОЧНОГО СТРОЕНИЯ:

1.     
Порины

2.     
Прионы

3.     
Вироиды

4.     
Вирусы

5.     
Бактериофаги

401.МИКРОБЫ,
НЕ ИМЕЮЩИЕ КЛЕТОЧНОГО СТРОЕНИЯ:

1.     
Прокариоты

2.     
Вирусы

3.     
Эукариоты

4.     
Прионы

402.МИКРОБЫ,
НЕ ИМЕЮЩИЕ КЛЕТОЧНОГО СТРОЕНИЯ:

1.     
Прокариоты

2.     
Простейшие

3.     
Прионы

4.     
Микоплазмы

5.     
Бактериофаги

403.ПРИЗНАКИ
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ:

1 В
клеточной стенке имеются тейхоевые кислоты

2
Некоторые могут образовывать споры

3
Основной компонент клеточной стенки – пептидогликан

4
Отдельные представители кислотоустойчивы

5 В
состав клеточой стенки входит наружная мембрана

6 Не
содержат пептидогликан

404. ПРИЗНАКИ
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ:

1 В
клеточной стенке имеются тейхоевые кислоты

2
Некоторые могут образовывать споры

3
Основной компонент клеточной стенки – пептидогликан

4 Отдельные
представители кислотоустойчивы

405.ПРИЗНАКИ
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ:

1 В
клеточной стенке имеются тейхоевые кислоты

2
Некоторые могут образовывать споры

3
Основной компонент клеточной стенки – липополисахарид

4
Отдельные представители кислотоустойчивы

406.ПРИЗНАКИ
ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ:

1 В
клеточной стенке имеются тейхоевые кислоты

2 В
состав клеточой стенки входит наружная мембрана

3 Не
содержат тейхоевые кислоты

4
Отдельные представители кислотоустойчивы

5 Не
содержат пептидогликан

407.ПРИЗНАКИ
ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ:

1 В
клеточной стенке имеются липотейхоевые кислоты

2
Содержат миколовые кислоты

3
Клеточная стенка имеет функцию эндотоксина

4
Клеточная стенка имеет функцию О-антигена

5 В
состав клеточой стенки входит наружная мембрана

408. ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ
БАКТЕРИИ:

1
Нейссерии

2
Эшерихии

3
Вибрионы

4
Стрептококки

5
Энтерококки

409.ФУНКЦИИ
ЛПС:

1
Антигенная

2
Ферментативная

3
Токсическая

4
Секреторная

410.ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ
БАКТЕРИИ:

1
Нейссерии

2
Эшерихии

3
Вибрионы

4
Хламидии

5
Риккетсии

6
Трепонемы

411.ФУНКЦИИ
ЛПС:

1
Антигенная

2
Генетическая

3
Токсическая

4
Секреторная

5
Антимикробная

412.ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ
БАКТЕРИИ:

1
Бациллы

2
Пневмококки

3
Вибрионы

4
Стрептококки

5
Энтерококки

413.ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ
БАКТЕРИИ:

1
Нейссерии

2
Клостридии

3
Микобактерии

4
Кандиды

5
Микоплазмы

6
Боррелии

414.ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ
БАКТЕРИИ:

1
Нейссерии

2
Эшерихии

3
Вибрионы

4
Стрептококки

5
Бациллы

6
Трепонемы

7
Клостридии

415. ФУНКЦИИ
ЛПС:

1
Антигенная

2
Ферментативная

3
Токсическая

4
Секреторная

5
Генетическая

6
Мутагенная

7
Репаративная

416.УСТОЙЧИВОСТЬ
МИКОБАКТЕРИЙ К КИСЛОТАМ, ЩЕЛОЧАМ И СПИРТАМ ОБУСЛОВЛЕНА ВЫСОКИМ СОДЕРЖАНИЕМ В
КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКЕ:

1
Пептидогликана

2
Тейхоевых кислот

3
Пептидных мостиков

4
Восков и липидов

5
Миколовых кислот

6
Дипиколината кальция

7
Волютина

417.СВОЙСТВА
ХЛАМИДИЙ:

1
Грамотрицательные бактерии

2
Имеют извитую форму

3
Облигатные внутриклеточные паразиты

4 Не
имеют клеточного строения

5
Эукариоты

6
Культивируются на простых питательных средах

418.МИКРОБЫ,
У КОТОРЫХ В КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКЕ СОДЕРЖИТСЯ ПЕПТИДОГЛИКАН:

1
Грамотрицательные бактерии

2
Актиномицеты

3
Грамположительные бактерии

4
Кандиды

5
Аспергиллы

6
Пенициллы

419.ЗЕРНА
ВОЛЮТИНА:

1
Цитоплазматические включения

2
Окрашиваются по Ауеске

3
Окрашиваются по Нейссеру

4
Отличаются метахромазией

5
Содержат пептидогликан

6
Являются мезосомами

420. ИЗВИТЫЕ
ФОРМЫ БАКТЕРИЙ:

1
Актиномицеты

2
Спириллы

3
Микобактерии

4
Микоплазмы

5
Трепонемы

6
Боррелии

7
Лептоспиры

8
Вибрионы

421.МЕТОДЫ
ИЗУЧЕНИЯ ПОДВИЖНОСТИ ЖИВЫХ БАКТЕРИЙ:

1
Окраска по Граму

2 Микроскопия
в тёмном поле

3
Электронная микроскопия

4
Окраска по Леффлеру

5 С
помощью стереоскопической лупы

6 В
нативном препарате “висячая капля”

422.СТРУКТУРНЫЕ
ОСОБЕННОСТИ ПРОКАРИОТОВ:

1
Константа седиментации рибосом 70S

2
Имеется нуклеоид

3
Имеется аппарат Гольджи

4
Отсутствует ядерная мембрана

5
Имеется нуклеокапсид

6
Имеются митохондрии

7
Имеются мезосомы

423.НУКЛЕОИД
БАКТЕРИЙ:

1
Содержит 2-3 ядрышка

2
Двунитевая ДНК замкнута в кольцо

3 Не
имеет ядерной оболочки

4
Содержит пептидогликан

5
Содержит гистоны

6
Содержит рибосомы

7
Состоит из одной нити ДНК

424. ПРИЗНАКИ
ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ:

1
Клеточная стенка имеет наружную мембрану

2
Клеточная стенка содержит пептидогликан

3
Клеточная стенка содержит тейхоевые кислоты

4
Имеется периплазматическое пространство

5
Клеточная стенка содержит ЛПС

6
Клеточная стенка содержит мезосомы

425.ВЕТВЯЩИЕСЯ
БАКТЕРИИ:

1
Актиномицеты

2
Спириллы

3
Бифидобактерии

4
Спирохеты

5
Вибрионы

6
Аспергиллы

426.ПРОСТЕЙШИЕ:

1
Имеют клеточное строение

2
Относятся к эукариотам

3 Образуют
споры

4
Одноклеточные

5
Окрашиваются по Романовскому-Гимзе

6
Размножаются дизъюнктивно

427.ТРЕПОНЕМЫ:

1
Имеют 10-12 мелких завитков

2
Имеют форму кокков

3
Относятся к спирохетам

4
Грамотрицательны

5
Подвижны

6
Перитрихи

428.ЭУКАРИОТЫ:

1
Простейшие

2
Эубактерии

3
Грибы

4
Прионы

5
Эубиотики

6
Энтерококки

429. ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ
БАКТЕРИИ:

1
Риккетсии

2
Микоплазмы

3
Хламидии

4
Нейссерии

5
Трепонемы

6
Пневмококки

430.ЗАБОЛЕВАНИЯ,
ВЫЗЫВАЕМЫЕ ПРОСТЕЙШИМИ:

1
Токсоплазмоз

2
Гонорея

3
Актиномикоз

4
Кандидоз

5 Трихомониаз

6
Балантидиаз

7
Шигеллез

8
Амебиаз

9
Трихофития

431.СВОЙСТВА
ХЛАМИДИЙ:

1
Грамположительные бактерии

2
Имеют сложный цикл развития

3
Облигатные внутриклеточные паразиты

4 Не
имеют клеточного строения

5
Эукариоты

432.СВОЙСТВА
ХЛАМИДИЙ:

1
Грамотрицательные бактерии

2
Имеют сложный цикл развития

3
Существуют в виде элеменарных телец

4
Существуют в виде ретикулярных телец

5
Прокариоты

433.СВОЙСТВА
ХЛАМИДИЙ:

1
Грамположительные бактерии

2
Имеют сложный цикл развития

3
Существуют в виде элеменарных телец

4
Внутриклеточная форма называется вирион

5
Существуют в виде телец Пашена

434. СВОЙСТВА
ХЛАМИДИЙ:

1
Грамотрицательные бактерии

2
Внутри клетки образует ретикулярные тельца

3
Внеклеточная форма – элементарные тельца

4
Внутриклеточная форма называется вирион

5
Относится к неклеточным формам жизни

435.МИКРОБЫ,
У КОТОРЫХ В КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКЕ СОДЕРЖИТСЯ ПЕПТИДОГЛИКАН:

1
Грамотрицательные бактерии

2
Актиномицеты

3
Грамположительные бактерии

4
Микобактерии

5
Микоплазмы

436.ЗЕРНА
ВОЛЮТИНА:

1
Цитоплазматические включения

2
Окрашиваются по Ауеске

3
Окрашиваются по Нейссеру

4
Отличаются метахромазией

5
Содержат дипиколинат кальция

437.ЗЕРНА
ВОЛЮТИНА:

1
Цитоплазматические включения

2
Защищают от фагоцитоза

3
Окрашиваются по Нейссеру

4
Отличаются метахромазией

5
Содержат полифосфаты

438.ЗЕРНА
ВОЛЮТИНА:

1
Цитоплазматические включения

2
Защищают от фагоцитоза

3
Окрашиваются по Нейссеру

4
Придают бактериям кислотоустойчивость

5
Содержат полифосфаты

439. ЗЕРНА
ВОЛЮТИНА:

1
Цитоплазматические включения

2
Обнаруживают у коринебактерий дифтерии

3
Окрашиваются по Нейссеру

4
Отличаются метахромазией

5
Содержат полифосфаты

440.ИЗВИТЫЕ
ФОРМЫ БАКТЕРИЙ:

1
Актиномицеты

2
Спириллы

3
Трепонемы

4
Боррелии

5
Лептоспиры

6
Спирохеты

441.ИЗВИТЫЕ
ФОРМЫ БАКТЕРИЙ:

1
Актиномицеты

2
Спириллы

3
Микобактерии

4
Микоплазмы

5
Спирохеты

442.МЕТОДЫ
ИЗУЧЕНИЯ ПОДВИЖНОСТИ ЖИВЫХ БАКТЕРИЙ:

1 В
нативном препарате “висячая капля”

2
Микроскопия в тёмном поле

3
Электронная микроскопия

4 В
нативном препарате «раздавленная капля»

5. С
помощью стереоскопической лупы

443.СТРУКТУРНЫЕ
ОСОБЕННОСТИ ПРОКАРИОТОВ:

1
Константа седиментации рибосом 80S

2
Имеется нуклеоид

3
Имеются мезосомы

4
Отсутствует ядерная мембрана

5
Имеется нуклеокапсид

6
Имеются митохондрии

444. НУКЛЕОИД
БАКТЕРИЙ:

1
Содержит 2-3 ядрышка

2
Двунитевая ДНК замкнута в кольцо

3 Не
имеет ядерной оболочки

4
Содержит пептидогликан

5
Содержит гистоны

6.
Имеет гаплоидный набор генов

445.ПРИЗНАКИ
ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ:

1
Клеточная стенка имеет наружную мембрану

2
Клеточная стенка содержит пептидогликан

3
Клеточная стенка содержит липотейхоевые кислоты

4
Имеется периплазматическое пространство

5
Клеточная стенка содержит ЛПС

6
Бактериальная клетка содержит нуклеокапсид

446.ВЕТВЯЩИЕСЯ
БАКТЕРИИ:

1
Актиномицеты

2
Спириллы

3
Бифидобактерии

4
Стрептомицеты

5
Аспергиллы

447.ПРОСТЕЙШИЕ:

1
Имеют клеточное строение

2
Относятся к прокариотам

3
Могут образовывать цисты

4
Одноклеточные

5
Могут иметь сложный цикл развития

6
Размножаются дизъюнктивно

448.ПРОСТЕЙШИЕ:

1
Имеют клеточное строение

2
Относятся к эукариотам

3
Образуют споры в неблагоприятных условиях

4
Многоклеточные

5
Могут иметь сложный цикл развития

6
Размножаются дизъюнктивно

449. ТРЕПОНЕМЫ:

1
Имеют 3-8 крупных завитков

2
Имеют фибриллы

3
Относятся к спирохетам

4
Грамотрицательны

5
Подвижны

450.ЭУКАРИОТЫ:

1
Простейшие

2
Эубактерии

3
Грибы

4
Архебактерии

5
Эубиотики

451.ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ
БАКТЕРИИ:

1
Риккетсии

2
Лептоспиры

3
Хламидии

4
Легионеллы

5
Трепонемы

6
Боррелии

452.ЗАБОЛЕВАНИЯ,
ВЫЗЫВАЕМЫЕ ВИРУСАМИ:

1
Ящур

2
Паротит

3
Полиомиелит

4
Клещевой энцефалит

5
Сибирская язва

6
Ветряная оспа

453.ЗАБОЛЕВАНИЯ,
ВЫЗЫВАЕМЫЕ ВИРУСАМИ:

1
Ящур

2
Мелиоидоз

3
Сап

4
Натуральная оспа

5
Сибирская язва

6
Чума

454.ЗАБОЛЕВАНИЯ,
ВЫЗЫВАЕМЫЕ ВИРУСАМИ:

1
Цитомегалия

2
Синдром ошпаренной кожи

3
Синдром хронической усталости

4
Бешенство (гидрофобия)

5
Гистоплазмоз

6
Туляремия

455. ГРИБЫ
РАЗМНОЖАЮТСЯ:

1
Дизъюнктивно

2
Вегетативно

3
Спорами

4
Фрагментацией мицелия

5
Бинарным делением

6
Половым путём

7
Бесполым путём

456.СПИРОХЕТЫ:

1
Имеют форму запятой

2
Грамотрицательные бактерии

3
Подвижны

4
Имеют жгутики

5
Размножаются дизъюнктивно

6
Относятся к извитым бактериям

7
Плохо окрашиваются анилиновыми красителями

8
Амфитрихи

457.МИКОПЛАЗМЫ:

1
Грамотрицательные бактерии

2
Образуют споры

3
Относятся к Л-формам бактерий

4
Устойчивы к пенициллину

5
Лишены клеточной стенки

6
Вызывают микоплазмозы

7
Содержат стеролы в составе ЦПМ

8
Вызывают микобактериозы

9
Вызывают актиномикозы

458.ЗАБОЛЕВАНИЯ,
ВЫЗЫВАЕМЫЕ ГРИБАМИ:

1
Пенициллиоз

2
Аспергиллез

3
Стафилококкоз

4
Трихофития

5
Криптококкоз

6
Криптоспоридиоз

459. ЗАБОЛЕВАНИЯ,
ВЫЗЫВАЕМЫЕ ПРОСТЕЙШИМИ:

1
Малярия

2
Лейшманиоз

3
Иерсиниоз

4
Лептоспироз

5
Трихомониаз

6
Балантидиаз

7
Сальмонеллёз

8
Легионеллёз

460.НЕКЛЕТОЧНЫЕ
ФОРМЫ ЖИЗНИ:

1
Вирусы

2
Вироиды

3
Прионы

4
Порины

5
Бактериофаги

6
Эубактерии

7
Архебактерии

461.ЗАБОЛЕВАНИЯ,
ВЫЗЫВАЕМЫЕ ГРИБАМИ:

1
Токсоплазмоз

2
Гонорея

3
Актиномикоз

4
Лепра

5
Кандидоз

6
Мукороз

462.ЗАБОЛЕВАНИЯ,
ВЫЗЫВАЕМЫЕ ГРИБАМИ:

1
Микотоксикоз

2
Микобактериоз

3
Микоплазмоз

4
Актиномикоз

5
Афлатоксикоз

6
Микроспория

463.ЗАБОЛЕВАНИЯ,
ВЫЗЫВАЕМЫЕ ГРИБАМИ:

1
Микобактериоз

2
Дерматомикозы

3
Онихомикозы

4
Системные микозы

5
Поверхностные микозы

6
Микоплазмоз

464.ЗАБОЛЕВАНИЯ,
ВЫЗЫВАЕМЫЕ ГРИБАМИ:

1
Пенициллиоз

2
Аспергиллез

3
Стафилококкоз

4
Трихофития

5
Криптококкоз

6
Криптоспоридиоз

465. ЗАБОЛЕВАНИЯ,
ВЫЗЫВАЕМЫЕ ПРОСТЕЙШИМИ:

1
Малярия

2
Лейшманиоз

3
Иерсиниоз

4
Лептоспироз

5
Трихомониаз

6
Балантидиаз

7
Сальмонеллёз

8
Легионеллёз

466.НЕКЛЕТОЧНЫЕ
ФОРМЫ ЖИЗНИ:

1
Вирусы

2
Вироиды

3
Прионы

4
Порины

5
Бактериофаги

6
Эубактерии

7
Архебактерии

467.ГРИБЫ
РАЗМНОЖАЮТСЯ:

1
Дизъюнктивно

2
Вегетативно

3
Спорами

4
Фрагментацией мицелия

5
Бинарным делением

6
Половым путём

7
Бесполым путём

468.СПИРОХЕТЫ:

1
Имеют форму запятой

2
Грамотрицательные бактерии

3
Подвижны

4
Имеют жгутики

5
Размножаются дизъюнктивно

6
Относятся к извитым бактериям

7
Плохо окрашиваются анилиновыми красителями

8
Амфитрихи

469.МИКОПЛАЗМЫ:

1
Грамотрицательные бактерии

2
Образуют споры

3
Относятся к Л-формам бактерий

4
Устойчивы к пенициллину

5
Лишены клеточной стенки

6
Вызывают микоплазмозы

7
Содержат стеролы в составе ЦПМ

8
Вызывают микобактериозы

9
Вызывают актиномикозы

470. МИКОБАКТЕРИИ:

1
Грамположительные бактерии

2
Образуют споры

3
Относятся к Л-формам бактерий

4 Устойчивы
к кислотам и щелочам

5
Лишены клеточной стенки

6
Вызывают микоплазмозы

7 Вызывают
туберкулез

8
Вызывают микобактериозы

9
Вызывают актиномикозы

 

Аллергия – то же самое, что непереносимость? | Жизнь без глютена

Нет. Есть определенная разница между аллергией и непереносимостью. Даже если основной возбудитель двух болезней белок, содержащийся в зерновых, механизмы, вызванные непереносимостью совершенно другие.
При пищевой аллергии иммунная система организма резко реагирует на фактически безвредный продукт питания. Организм воспринимает аллергены в пище как чужеродные вещества и запускает иммунную реакцию. Последствия – тяжелые аллергические реакции, вплоть до анафилактического шока. Эта реакция на теле проявляется следующим образом:
– раздражение кожи,
– припухлость,
– зуд в ротовой полости и горле,
– тошнота и рвота.
Худшее последствие – чрезмерная острая реакция в виде шока, при которой необходимо оказать срочную медицинскую помощь. Аллергические реакции могут быть вызваны целым рядом пищевых продуктов, таких как молоко, яйца, соя, рыба, пшеница, сельдерей, горчица и орехи.
Однако непереносимость пищевых продуктов влияет на обмен веществ в организме, а не на иммунную систему. Симптомы похожи на пищевую аллергию, но без опасности появления анафилактического шока. Тем не менее, существует целый ряд реакций пищевой непереносимости, которые не связаны с аллергией и вызывают у больных различные симптомы. Например: Фермент, необходимый для расщепления питательного вещества, отсутствует или неактивен. Следствие этого – нарушение обмена веществ, в результате чего организм усваивает питательные вещества частично или совсем их не усваивает. Это часто приводит к метеоризму, болям в желудочно-кишечном тракте, запорам и диарее. Обычно при непереносимости можно потреблять небольшое количество данного питательного вещества. Если избегать или сократить потребление соответствующих продуктов или пищевых компонентов, симптомы обычно быстро исчезают и жизнь без симптомов возможна.
Многие люди после приема пищи жалуются на плохое самочувствие. Является ли это аллергической реакцией или непереносимостью? Между этими двумя терминами есть четкое различие.

 

Белок общий в сыворотке

Это измерение концентрации суммарного белка (альбумины + глобулины) в жидкой части крови, результаты которого характеризуют обмен белков в организме.

Синонимы русские

Общий белок, общий белок сыворотки крови.

Синонимы английские

Total Protein, Serum Тotal Protein, Total Serum Protein, TProt, ТР.

Метод исследования

Колориметрический фотометрический метод.

Единицы измерения

Г/л (грамм на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную, капиллярную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не принимать пищу в течение 12 часов перед исследованием.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Общее содержание белка в сыворотке крови отражает состояние белкового обмена.

Белки преобладают в составе плотного остатка сыворотки крови (жидкой части, не содержащей клеточных элементов). Они служат основным строительным материалом для всех клеток и тканей тела. Из белков построены ферменты, многие гормоны, антитела и факторы свертывания крови. Помимо этого, они выполняют функцию переносчиков гормонов, витаминов, минералов, жироподобных субстанций и других компонентов обмена веществ в крови, а также обеспечивают их транспортировку внутрь клеток. От количества белков в сыворотке зависит осмотическое давление крови, благодаря которому поддерживается баланс между содержанием воды в тканях тела и внутри сосудистого русла. Оно определяет способность воды удерживаться в составе циркулирующей крови и поддерживать упругость тканей. Белки также ответственны за обеспечение правильного кислотно-щелочного равновесия (рН). Наконец, это источник энергии при недоедании или голодании.

Белки сыворотки крови делятся на два класса: альбумины и глобулины. Альбумины синтезируются в печени из пищи. Их количество в плазме влияет на уровень осмотического давления, которое удерживает жидкость внутри кровеносных сосудов. Глобулины выполняют иммунную функцию (антитела), обеспечивают нормальное свертывание крови (фибриноген), а также представлены ферментами, гормонами и белками-переносчиками разнообразных биохимических соединений.

Отклонение уровня общего белка крови от нормы может быть вызвано рядом физиологических состояний (не патологического характера) или являться симптомом различных заболеваний. Принято различать относительное отклонение (связанное с изменением содержания воды в циркулирующей крови) и абсолютное (вызванное изменениями в обмене – скорости синтеза/распада – сывороточных белков).

  • Физиологическая абсолютная гипопротеинемия может возникать при длительном постельном режиме, у женщин во время беременности (особенно в ее последней трети) и кормления грудью, у детей в раннем возрасте, то есть в условиях недостаточного поступления белка с пищей или повышенной потребности в нем. В этих случаях показатель общего белка в крови снижается.
  • Развитие физиологической относительной гипопротеинемии (понижения уровня общего белка в крови) связано с избыточным поступлением жидкости (повышенной водной нагрузкой).
  • Относительная гиперпротеинемия (повышение уровня общего белка в крови) может быть вызвана избыточной потерей воды, как, например, при обильном потоотделении.
  • Относительная патологическая (связанная с каким-либо заболеванием) гиперпротеинемия обусловлена значительной потерей жидкости и сгущением крови (при обильной рвоте, поносе или хроническом нефрите).
  • Патологическая относительная гипопротеинемия наблюдается в обратных случаях – при избыточной задержке жидкости в циркулирующей крови (нарушение работы почек, ухудшение работы сердца, некоторые гормональные нарушения и т.  д.).
  • Абсолютное повышение общего белка крови может возникать при острых и хронических инфекционных заболеваниях из-за усиленной продукции иммунных глобулинов, при некоторых редких расстройствах здоровья, характеризующихся интенсивным синтезом ненормальных белков (парапротеинов), при заболеваниях печени и др.

Наибольшее клиническое значение имеет абсолютная гипопротеинемия. Абсолютное снижение концентрации общего белка в крови чаще всего происходит за счет уменьшения количества альбуминов. Нормальный уровень альбуминов в крови является показателем хорошего здоровья и правильного обмена веществ, и наоборот, пониженный говорит о низкой жизнеспособности организма. При этом потеря / разрушение / недостаточный синтез альбуминов является признаком и показателем степени тяжести некоторых заболеваний. Таким образом, анализ на общий белок крови позволяет выявить существенное снижение жизнеспособности организма в связи с какими-либо важными для здоровья причинами или сделать первый шаг в диагностике заболевания, связанного с нарушением белкового обмена.

Истощение запасов альбумина в крови может происходить при недоедании, заболеваниях желудочно-кишечного тракта и трудностях в усвоении пищи, хронических интоксикациях.

К заболеваниям, связанным с уменьшением количества альбуминов крови, относятся некоторые нарушения в работе печени (снижение синтеза белка в ней), почек (потеря альбуминов с мочой в результате нарушения механизма фильтрации крови в почках), определенные эндокринные расстройства (нарушения гормональной регуляции белкового обмена).

Для чего используется исследование?

  • Как часть первого этапа комплексного обследования в процессе диагностики различных нарушений здоровья.
  • Для выявления и оценки степени тяжести нарушений питания (при интоксикациях, недоедании, заболеваниях желудочно-кишечного тракта).
  • В целях диагностики различных заболеваний, связанных с нарушениями белкового обмена, и для оценки эффективности их лечения.
  • Для контроля за физиологическими функциями в процессе длительных клинических наблюдений.
  • Для оценки функциональных резервов организма в связи с прогнозом в отношении текущего заболевания или предстоящими лечебными процедурами (лекарственная терапия, хирургическое вмешательство).

Когда назначается исследование?

  • При первичной диагностике какого-либо заболевания.
  • При симптомах истощения.
  • При подозрении на заболевание, связанное с какими-либо нарушениями белкового обмена.
  • Когда оценивают состояние обмена веществ или щитовидной железы.
  • При обследовании функции печени или почек.
  • При длительном клиническом наблюдении за ходом лечения заболеваний, связанных с нарушениями белкового обмена.
  • Когда рассматривается возможность проведения хирургической операции.
  • При профилактическом обследовании.

Что означают результаты?

Референсные значения (норма общего белка в крови)







Возраст

Референсные значения

0 – 7 мес.

44 – 76 г/л

7 – 12 мес.

51 – 73 г/л

1 – 3 года

56 – 75 г/л

3 – 18 лет

60 – 80 г/л

> 18 лет

64 – 83 г/л

Результаты анализа на общий белок в сыворотке крови позволяют оценить состояние здоровья, рациональность питания и функцию внутренних органов по эффективности их работы в отношении поддержания нормального белкового обмена. Если выявлено отклонение от нормы, для уточнения его причины требуется дальнейшее обследование.

Причины повышения уровня общего белка в крови

  • Острая и хроническая инфекция (включая туберкулез),
  • нарушение функции коры надпочечников,
  • аутоиммунные заболевания (ревматоидный артрит, системная красная волчанка, склеродермия),
  • аллергические состояния,
  • некоторые редкие системные заболевания,
  • потеря жидкости (диабетический ацидоз, хронический понос и др. ),
  • дыхательная недостаточность,
  • разрушение эритроцитов,
  • активный хронический гепатит,
  • некоторые редкие заболевания крови.

Причины понижения уровня общего белка в крови

  • Задержка жидкости в связи с нарушением функции почек или ослаблением работы сердца,
  • недостаточность поступления белка в организм или нарушение усвоения пищи в желудочно-кишечном тракте (вследствие голодания, недоедания, сужения пищевода, заболеваний кишечника воспалительного характера),
  • снижение синтеза белка в печени (из-за гепатита, цирроза/атрофии печени, интоксикации),
  • врождённые нарушения синтеза отдельных белков крови,
  • повышенный распад белка (как результат злокачественных новообразований, гиперфункции щитовидной железы, послеоперационного состояния, длительной лихорадки, травмы, долгого лечения гормональными противовоспалительными препаратами),
  • чрезмерная потеря белка при заболеваниях почек, сахарном диабете, кровотечениях,
  • потеря белка вместе с жидкостью, которая накапливается в брюшной полости и полости плевры.

Что может влиять на результат?

Прием пищи может существенно повысить содержание белка в крови, в то время как после физической нагрузки оно снижается. На концентрацию белка также способны влиять употребление чая, кофе, алкоголя, лекарственных средств. Кроме того, для наиболее точного результата пациенту следует воздержаться от пищи со значительным количеством жиров.

Селективный скрининг методом ТМС позволит диагностировать 49 наследственных болезней обмена веществ

В рамках внутривузовских научных проектов продолжается работа над темой «Разработка научных основ внедрения селективного скрининга на наследственные болезни обмена веществ методом тандемной масс-спектромерии».

О ходе работы, о некоторых выводах, практическом значении исследований рассказала руководитель кафедры естественно-научных дисциплин, доктор PhD Гульмира Жармаханова, возглавляющая данный проект.

 

– Гульмира Махамбетьяровна, прежде всего, несколько слов о проекте

– В рамках проекта нами проводится ретроспективное исследование профиля метаболитов в крови у детей Актюбинской области, а также селективный скрининг детей на наследственные болезни обмена веществ по показаниям – изучение вклада НБО в структуру патологии нервной системы у детей раннего возраста. Исследование завершится в декабре 2021 года. Данный проект проводится совместно с Медико-генетической службой Актюбинского областного Перинатального центра и ТОО «Центр Молекулярной Медицины» города Алматы. В состав исследовательской группы входят: старший преподаватель курса молекулярной биологии и медицинской генетики, магистр медицинских наук Сырлыбаева Ляззат Махсатовна; врач-генетик Бойко Людмила Николаевна, врач-генетик Айткалиева Гульсара Мауленовна; детский невролог руководитель кафедры неврологии, доктор PhD Аяганов Диннмухамед Нурниязович; неонатолог Орнашбаев Темирхан Орнашбаевич.

– Как обстоит ситуация с болезнями обмена веществ у детей?

– Несмотря на то, что большинство наследственных болезней обмена веществ являются редкими в популяции, они занимают одно из первых мест в структуре детской патологии, ранней детской смертности и инвалидности. По данным современной литературы, 80% врожденных нарушений обмена веществ манифестируют в раннем возрасте, 43 формы связаны с синдромом внезапной смерти младенцев. Для данной группы болезней характерен широкий спектр неспецифических клинических проявлений, что затрудняет адекватную клиническую диагностику НБО.

На сегодняшний день в нашей стране имеется нормативно-правовая база по перечню и гарантированному пожизненному лечению орфанных, то есть, редких заболеваний, но диагностика НБО отсутствует. Так, в Республике Казахстан зарегистрировано 76 пациентов с мукополисахаридозами. Всем им диагноз был поставлен по тяжелым клиническим проявлениям в возрасте старше 5 лет, когда дорогостоящее лечение (свыше 281 млн. тенге в год) является малоэффективным и направлено только на поддержание основных жизненных функций.

– На чем основывается лечение данных болезней?

– Необходимо отметить, что большинство орфанных НБО лечатся специальной диетотерапией, основанной на исключении отдельных метаболитов, или приемом коферментов (биотин, гидроксикобаламин, пиридоксин, фолиевая кислота и т.д.), которые широко применяются в медицинской практике и не относятся к дорогостоящим препаратам. Чтобы начинать патогенетическое лечение как можно раньше необходимо максимально точно и, как можно, в более ранние сроки проводить диагностику НБО. Ранняя диагностика наследственных нарушений метаболизма и своевременно начатое лечение способны предотвратить тяжелые системные поражения, приводящие детей к инвалидизации и летальному исходу.

Учитывая весомые экономические затраты государства, связанные с расходами на симптоматическое лечение, медицинское обслуживание и пожизненное содержание детей-инвалидов с НБО, ранняя диагностика орфанных болезней обмена веществ является необходимым условием для снижения младенческой и детской смертности, заболеваемости и инвалидности.

– Теперь – о диагностике. В названии научного проекта фигурирует термин «тандемная масс-спекторметрия». Расскажите об этом методе исследования.

– Настоящим прорывом в лабораторной диагностике ряда наследственных нарушений метаболизма стала технология тандемной масс-спектрометрии (ТМС), с помощью которой возможно быстрое определение концентраций одновременно десятков различных метаболитов в минимальном количестве биологического материала (капля высушенной крови). Селективный скрининг на НБО методом ТМС внедрен во многих странах мира, доказана высокая диагностическая значимость и экономическая эффективность использования технологии ТМС.

Селективный скрининг методом ТМС позволит диагностировать в одном сухом пятне крови 49 наследственных болезней обмена веществ. Данный скрининг предлагается в качестве дополнения к действующей в Республике Казахстан эффективной системе неонатального генетического скрининга в рамках гарантированного объема бесплатной медицинской помощи (ГОБМП).

– В чем заключается клиническое значение вашей работы?

– На основании полученных результатов исследования планируется научно обосновать необходимость внедрения селективного скрининга детей на НБО методом ТМС в Республике Казахстан для своевременной диагностики, терапии наследственных нарушений метаболизма, профилактики инвалидизации и снижения детской смертности.

В настоящее время министерством здравоохранения страны, в рамках реализации Дорожной карты по совершенствованию оказания комплексной помощи детям с ограниченными возможностями в Республике Казахстан на 2021-2023 годы, ведется работа по внесению изменений в приказ Министра здравоохранения Республики Казахстан от 09. 09.2010г. №704 «Об утверждении правил организации скрининга». В ходе обсуждения изменений данного приказа членами рабочей группы, профильными специалистами медицинских вузов РК, были внесены предложения о проведении селективного неонатального скрининга на НБО методом ТМС. Для определения четких критериев внутри целевой группы, маршрута пациентов, логистики направления исследований Министерством прорабатывается вопрос проведения пилотного проекта по селективному неонатальному скринингу. Нами подана заявка на участие в данном пилотном проекте по селективному скринингу на НБО у новорожденных Актюбинской области методом ТМС.

Внедрению программы массового скрининга всегда должно предшествовать пилотное исследование, направленное на изучение распространенности заболевания в определенном регионе, определение региональных референсных значений физиологических концентраций изучаемых метаболитов. Также, следует отметить, что даже приблизительная оценка относительной частоты НБО и отдельных нозологических форм позволяет более обосновано планировать организацию лабораторий по диагностике, создавать программы селективного и массового скрининга на наследственные нарушения метаболизма.

Одновременно с внедрением селективного скрининга на наследственные нарушения метаболизма необходимо внедрить лечение, диспансеризацию, реабилитацию выявленных в результате скрининга пациентов с НБО; разработать маршрут наблюдения, обеспечить преемственность между службами, занятыми ведением пациентов после постановки диагноза.

Мануальная терапия в АО “СЗЦДМ”


                          

МАНУАЛЬНАЯ ТЕРАПИЯ


Мануальная терапия – это совокупность методов лечения и выявления болезней с использованием рук терапевта. Лечению чаще всего подвергается опорно-двигательная система и внутренние органы человека. Мануальная терапия неразрывно связана с неврологией, ортопедией, вертеброневрологией, спортивной медициной и прочими отраслями официальной медицины.

Кто такой мануальный терапевт?


Мануальный терапевт – это врач, который занимается лечением пациентов, применяя для этого собственные руки. В его компетенцию входит лечение искривлений позвоночного столба и иных его патологий, а также избавление человека от болезней суставов.


Прежде чем приступить к реализации терапевтических методик, специалист выполнит полноценную диагностику и лишь после этого подберет индивидуальный восстановительный курс.


Преимуществом прохождения лечения у мануального терапевта является то, что отсутствует необходимость применения лекарственных средств. Кроме того, мануальная терапия иногда способна помочь людям в том случае, когда даже консервативное лечение оказывается абсолютно неэффективным.


Мануальный терапевт – это доктор, который в своей работе использует новейшие методики диагностики и лечения, сочетает их с аппаратными способами терапии, с массажем, с физиопроцедурами, с лечебной физкультурой. В результате, удается добиться стойкого результата даже при таких сложных заболеваниях, как: межпозвоночная грыжа, артрозы суставов, сколиоз, вегетососудистая дистония, остеохондроз и пр.


Сеанса мануальной терапии иногда бывает достаточно, чтобы пациент почувствовал улучшение. Уже после первого воздействия на организм улучшается кровообращение, мышцы тонизируются, усиливается трофика тканей и ускоряется обмен веществ. Кончено, одного сеанса для избавления от патологии будет мало, может потребоваться и 15, и 20 посещений кабинета специалиста. Однако пройти курс будет необходимо полностью, если лечение на начальных этапах даёт заметные результаты.

Чем занимается мануальный терапевт?


Мануальный терапевт знает функциональные возможности организма и физиологию человека. Он строит свой приём с учетом не только основного заболевания человека, но и с учетом его психологического состояния. Основная цель лечебного воздействия специалиста – устранение болезненных ощущений, компенсация утраченных функций (позвоночного столба, суставов, внутренних органов).


Кабинет мануального терапевта – это то место, где выявляют наличие проблем с опорно-двигательным аппаратом, как врожденного, так и приобретенного характера. Прохождение полноценного курса мануальной терапии способно вернуть здоровье не только позвоночнику и суставом, но и восстановить работу ЖКТ, дыхательной, эндокринной и систем, усилить кровоснабжение всех органов, головного мозга, повысить сопротивляемость организма инфекциям, улучшить психологический и эмоциональный настрой.


Что касается специальности, то мануальный терапевт может иметь диплом невропатолога, либо ортопеда, после чего он может получать дополнительную специальность по мануальной терапии.


Врач выставляет диагноз не только на основании жалоб пациента, на осмотре и пальпации, но и на дополнительных результатах обследования, например, на основе рентгенологических снимков. Во время процесса лечения врач обязан контролировать состояние пациента, отслеживать его самочувствие и динамику заболевания.


Обращаются за помощью к специалисту люди разных возрастов, иногда на приём приносят даже грудных детей. Нередко возникает смещение шейных позвонков во время родов, врожденный вывих бедра – еще одна частая проблема новорожденных детей . Чтобы в дальнейшем эти патологии не нарушили качество жизни человека, лечение нужно начинать с первых месяцев и даже недель жизни ребенка. Мануальный терапевт имеет в арсенале щадящие методики, которые применяются в лечении детей или людей пожилого возраста.


Конечно, избавить пациента от позвоночной грыжи без оперативного вмешательства невозможно. Однако, мануальный терапевт в состоянии помочь больному избавиться от болей – одного из ведущих симптомов данного заболевания. Поэтому еще одна цель мануальной терапии – это восстановление биомеханических процессов в месте поражения.


Каждый мануальный терапевт работает по принципу – «одно заболевание влечет за собой нарушения функционирования других систем», так как организм человека представляет единое целое. Например, вывих пальца нижней конечности повлечет нарушения в походке человека, что в дальнейшем перерастет в артроз тазобедренного сустава. Артроз в конечном счете приведет к нарушению функционирования внутренних органов, к смещению позвонков или к формированию нарушений осанки и т. д. Поэтому даже незначительное на первый взгляд заболевание должно быть своевременно подвергнуто терапии.

Какие заболевания лечит мануальный терапевт?


Пациент получает направление на консультацию к мануальному терапевту от другого врача, когда он считает, что у больного имеются для этого показания.


Среди наиболее распространенных заболеваний, с которыми сталкивается мануальный терапевт, следующие:


Мигрень;


  • Остеохондроз, который может выражаться в ущемлении седалищного нерва, в радикулите и пр.;


  • Периартроз плече-лопаточный;


  • Нарушение осанки;


  • Лордоз;


  • Кифоз;


  • Сколиоз;


  • Межпозвоночная грыжа;


  • Вегетососудистая дистония;


  • Гипертония;


  • Синдром позвоночной артерии.


Кроме того, человек может самостоятельно решить, что он нуждается в консультации этого специалиста. Поводом для обращения могут стать головные боли, возникающие во время поворота головы головокружения, болезненные ощущения в грудной клетке и в суставах, тугоподвижность суставов или позвоночника.


Однако, есть и противопоказания для проведения мануальной терапии. К таковым относятся:

Когда необходимо обратиться к мануальному терапевту?


Симптомы:


  • Возникновение чувства скованности во время дыхания;


  • Болезненные ощущения в районе поясницы, груди или шеи;


  • Онемение верхних и нижних конечностей, пальцев на них;


  • Головные боли, сопровождающиеся головокружениями;


  • Проблемы с памятью, нарушения со стороны зрения и слуха;


  • Болезненные ощущения в районе любых суставов;


  • Боли, возникающие при поворотах головы.

Как проходит приём у мануального терапевта?


На первой консультации врач опросит пациента на предмет имеющихся у него жалоб. Доктор должен выяснить, есть ли у человека сопутствующие заболевания, болезни внутренних органов.


Кроме того, на приём следует принести результаты прошлых исследований, если таковые имеются:


  • Заключение невролога;


  • Выполненные рентгенологические снимки;


  • МРТ;


  • КТ позвоночника.


Когда доктор изучит их, он приступит к осмотру. Стоит знать, что мануальная терапия имеет не только лечебные, но и диагностические методики. Именно последние будет использовать доктор на первом приеме. Врач в обязательном порядке руками прощупает позвоночный столб, определит его изгибы и деформации, определит тонус мышц, места повышенного и пониженного мышечного напряжения. Врач может попросить пациента принять различные позы (встать, сесть, лечь на живот, походить и т. д.), а сам в это время будет продолжать осмотр.


Виды пальпации, используемые мануальным терапевтом:


Некоторые техники могут напоминать массаж, однако, пациенту не стоит высказывать своего удивления, так как это является стандартными методиками диагностики мануальных терапевтов.


В медицинских центрах АО “СЗЦДМ” мануальный терапевт осмотрит пациента, после чего озвучит выводы относительно диагноза и определит необходимость прохождения им курсового лечения. Иногда, чтобы определиться с конкретными методиками и принять окончательное решение о необходимости терапии, доктор отправит пациента на дополнительную диагностику. Кроме того, сам врач может отправить пациента на консультацию к неврологу или ортопеду. 


После того, как все необходимые данные будут получены, врач оценит имеющиеся показания и противопоказания и примет решение о возможности прохождения лечения. Когда курс необходим, то в индивидуальном порядке составляется график процедур, определяется их длительность, периодичность и количество сеансов.

Meso EYE C71 клиники Kiraclinic

Специализированное средство для век и зоны вокруг глаз, ориентированное на возрастную группу от 40 лет и старше. Активные компоненты Мезоай улучшают микроциркуляцию крови, укрепляют сосуды, нормализуют обмен веществ.

Кожа вокруг глаз стареет значительно быстрее, чем на других участках лица, так как в периорбитальной области практически отсутствует жировая клетчатка, проходят лимфатические и кровеносные сосуды. Нарушение гемоциркуляции приводит к отёкам, мешкам и «синякам» под глазами. Из-за повышенной сухости мелкие морщины появляются в этой зоне очень рано.

Можно ли скорректировать внешний вид кожи вокруг глаз?

Передовая разработка американской корпорации ABC Lab – инъекционный препарат Мезоай – создан для профилактики и коррекции признаков старения кожи вокруг глаз. Эта область лица физиологически «беззащитна», поэтому поддержка в виде высокоактивного средства, в составе которого присутствуют биологически важные компоненты, помогает за короткое время восстановить естественный тонус кожи.

Препарат Мезоай содержит PeriOrbital Peptide XP2, Hexapeptide 17 и DRMC комплекс, которые обладают дермомодулирующим и лимфодренажным действием. После введения геля в дерме запускается процесс восстановления: улучшается кровообращение, активизируется регенерация клеток. Средство имеет многокомпонентный состав, поэтому эффект омоложения стойкий и выраженный.

  • Компоненты
  • Показания
  • Результат

Основные компоненты «Meso Eye C71»:

I. Hexapeptide 17 – С 71

  • активация лимфотока
  • повышение количества активно функционирующих сосудов артериальной системы, а также скорости и объема кровотока в них, что улучшает микрогемоциркуляцию в дерме и подкожной жировой клетчатке
  • устранение расширения венозных сосудов и снижение их проницаемости
  • II. PeriOrbitalРеptide ХР2

  • снятие спазма сосудов
  • восстановление и защита коллагеновых волокон
  • III. DRMC комплекс (дермо-ремодулирующий комплекс)

  • гиалуроновая кислота 1800 кДа – 0,4%
  • комплекс из аминокислот, витаминов, нуклеозидов
  • Показания к применению:

  • темные круги под глазами
  • пастозность и отечность под глазами
  • снижение тонуса и тургора кожи
  • “гусиные лапки”
  • реабилитация после блефаропластики
  • Результат применения:

  • исчезают «гусиные лапки»
  • уходят «темные круги»
  • улучшается тонус и тургор кожи
  • уходит стойкая отёчность и мешки под глазами
  • Почему мы рекомендуем Мезоай

    Появление мешков и тёмных кругов под глазами, истончение кожи нижнего и верхнего века происходит не только из-за возрастных изменений, но и из-за анатомических особенностей кожи. С помощью инъекций Мезоай можно омолодить область вокруг глаз, независимо от того, какими причинами вызваны эстетические проблемы. Для достижения длительного эффекта достаточно 3-6 сеансов с интервалом в 1-2 недели.

    Здоровая цветущая кожа вокруг глаз – это возможно с препаратом Мезоай

    В «Kiraсliniс» мы используем только сертифицированные препараты, подбираем курс лечения индивидуально. Продолжительность курса – 3-6 сеансов с интервалом в 1-2 недели.

    Лактобактерии способны влиять на обмен веществ в организме

    Действие лактобактерий, попадающих в организм с йогуртами, оказалось гораздо серьёзнее, чем считалось до сих пор. За время пребывания в кишечнике они успевают не только вытеснить «плохих» собратьев, но и изменить обмен веществ «хороших», и даже повлиять на работу печени.

    То, что полезная микрофлора способна влиять на функционирование кишечника, за последние десять лет стало понятно не только ученым, но даже маленьким детям, с той или иной степенью удовольствия поедающим «живые» йогурты. Менее известным является тот факт, что бактерии, содержащиеся в таких продуктах, вовсе не заселяют кишечник и задерживаются там совсем ненадолго.

    Тем не менее, по данным швейцарских специалистов, эффект от такого временного подселения гораздо серьёзнее: внедрённые в кишечник лактобактерии способны влиять на обмен веществ, менять среду обитания и даже регулировать работу печени. При этом, несмотря на то, что задерживаются лактобактерии в организме недолго, они успевают заставить организм создать предельно благоприятные для его колонизации условия.

    Симбиоз

    в широком смысле – все формы тесного сожительства организмов разных видов, включая и паразитизм, который в этом случае называется антагонистическим симбиозом. Симбиоз в узком смысле – сожительство особей двух видов, при котором…

    История симбиоза млекопитающих и бактерий насчитывает не одну тысячу лет. Не является исключением и человек, в кишечнике которого содержится столько микробов, что их вес в сумме достигает 1–1,5% всей массы человеческого тела. У здорового человека заселяющие толстый кишечник бифидобактерии переваривают клетчатку и синтезируют некоторые витамины. Кроме того, бифидобактерии помогают в становлении иммунной системы и нормальном функционировании пищеварительной системы. Бактерии работают, разумеется, не безвозмездно: наш организм создает для них идеальные условия — оптимальный температурный и газовый режим с должной влажностью; насчёт пропитания тоже беспокоиться не приходится.

    Безусловно, на этом «празднике жизни» не обходится и без патогенных бактерий. К таким «плохим» относятся постоянно присутствующие, но находящиеся под присмотром «хороших» бифидобактерий клостридии, бактероиды, стрептококки и кишечная палочка.

    Нарушение баланса по разным причинам, среди которых и приём антибиотиков, и неправильное питание, и стресс, приводит к тяжелым расстройствам — например, синдрому раздраженного кишечника, гастриту и язвам, сердечно-сосудистым заболеваниям, раку различных отделов пищеварительной системы и даже диабету, за счет развития устойчивости к инсулину. Бактерии влияют даже на эффект принимаемых лекарственных препаратов.

    Бифидо- и лактобактерии

    Бифидобактерии (от латинского bifidus, «разделнный надвое») – микробы, составляющие 80-90% кишечной флоры детей, находящихся на грудном вскармливании, и молодняка млекопитающихся в подсосном периоде. Позже их доля…

    Самым распространённым способом «поправить» пошатнувшуюся микрофлору остается прием пробиотиков – живых культур непатогенных бактерий. В основном это лакто- (называемые ещё молочнокислыми) и бифидобактерии. Бифидобактерии входят в состав именно лекарственных препаратов, прописываемых врачом при дисбактериозе, а лактобактерии, в основном – Lactobacillus paracasei и rhamnosus, можно найти в любом хорошем йогурте с не истекшим сроком годности.

    Вопреки распространенному стереотипу, лактобактерии не заселяют кишечник на длительное время.

    Они действительно обладают «положительным действием» на микрофлору кишечника, но лишь за счет вытеснения патогенных клостридий, стафилококков и кишечной палочки. К доказанным их свойствам относится ещё стимуляция иммунной системы.

    Назначенные врачами бифидобактерии заселять складки толстой кишки способны, но лишь при условии длительного курса приема и очень ослабленного состояния собственной микрофлоры. В противном случае это было бы похоже на штурм человеческих внутренностей с соотношением сторон 1:10 000, причем не в пользу «гостей».

    Однако всё вышеописанное — это эффекты, получающиеся в результате взаимодействия бактерий друг с другом, в крайнем случае — с клетками иммунной системы.

    Специалисты из швейцарского центра Nestle считают, что влияние пробиотиков на наше здоровье может быть гораздо большим.

    Раньше они опубликовали данные о корреляции пристрастий к шоколаду и состава микрофлоры кишечника. На этот раз совместно со специалистами из Шведского университета в Упсале и Имперского колледжа Лондона они попробовали оценить глобальные изменения в системе обмена веществ.

    Для этого они оценивали уровень метаболитов в печени, моче, крови и фекалиях подопытных, получавших вместе с обычным питанием еще и культуры L. rhamnosus. Конечно, эксперименты проводились не на людях, а на мышах, «пустой» кишечник которых заселяли микрофлорой, полученной от 20-недельного ребенка. Через некоторое время им «назначали» курс пробиотика.

    Пробиотики

    средства восстанавливающие микробиоценозы. Согласно определению ВОЗ, пробиотики – это живые микроорганизмы, применнные в адекватных количествах, оказывающие оздоровительный эффект на организм человека.

    Как и ожидалось, лактобактерии не задерживались в организме длительное время и не вытесняли бифидобактерий. Тем не менее, выяснилось, что они изменяли метаболизм последних на генетическом уровне. И более того — влияли на обмен аминокислот и желчных кислот в организме самого человека, регулируя активность печени.

    О целенаправленном влиянии на работу печени ученые говорить не решаются, ведь бактерии изменяют уровень аминокислот, липопротеинов и метаболитов желчных кислот в крови, на что печень уже реагирует увеличением или уменьшением выброса желчи. Примечательно, что при этом создаются оптимальные условия для жизнедеятельности именно лактобактерий.

    Ученые также пришли к выводу, что эффект зависит от исходных условий — то есть особенностей обмена веществ конкретного организма и состава микрофлоры, заселяющей его кишечник. Они снова возвращаются к мысли, высказанной в прошлой работе, только на это раз они не просто отметили корреляцию типов микрофлоры и особенностей макроорганизма, а даже частично объяснили механизм обеспечивающий.

    По мнению специалистов, уже в ближайшем будущем с помощью культур пробиотиков можно будет влиять не только на вкусовые пристрастия, но и на обмен веществ.

    Правда, для этого придется тщательно изучать «исходные данные» — геном каждого пациента и его микрофлору.

    ВЛИЯНИЕ ОКСИДА АЗОТА НА МЕТАБОЛИЗМ В ЗДОРОВЬЕ И ВОЗРАСТНЫЕ ЗАБОЛЕВАНИЯ

    Сахарный диабет Ожирение Metab. Авторская рукопись; Доступно в PMC 2014 APR 16.

    Опубликовано в окончательной редактированной форме AS:

    PMCID: PMC3988980

    NIHMSID: NIHMS567508

    Andrew B.

    Knott

    1 Burnett Школа биомедицинских наук, Колледж медицины, Университет Центральной Флориды, Орландо, Флорида, США

    Элла Босси-Ветцель

    1 Школа биомедицинских наук им. , Медицинский колледж, Университет Центральной Флориды, Орландо, Флорида, США

    * Автор, ответственный за переписку: Элла Босси-Ветцель, доктор философии, Школа биомедицинских наук Бернетта, Медицинский колледж, 4000 Central Florida Blvd, Building 20, Orlando, FL 32816, тел.: +1 (407) 823-3384, факс: +1 (407) 823-0956, [email protected]См. другие статьи в PMC, которые цитируют опубликованную статью.

    Abstract

    Оксид азота (NO) служит молекулой-мессенджером в различных физиологических системах, а также превращается в токсичные радикалы, которые могут повреждать клетки посредством процесса, известного как нитрозативный стресс. Хотя физиологическая роль NO в расширении кровеносных сосудов, нервной системе и иммунной системе хорошо известна, недавние исследования начали изучать роль NO в метаболизме и расходе энергии посредством модуляции митохондрий. NO, по-видимому, стимулирует митохондриальный биогенез в определенных ситуациях посредством активации белков, таких как коактиватор γ-рецептора, активируемого пролифератором пероксисом (PPARγ) 1α (PGC1-α). Из-за этой связи между NO и митохондриальным биогенезом роль NO в некоторых аспектах метаболизма, включая реакцию на физическую нагрузку, ожирение, дифференцировку жировых клеток и ограничение калорий, является предметом все более пристального изучения. В дополнение к своей роли в митохондриальном биогенезе NO также стимулирует фрагментацию митохондрий, которая может быть вызвана слишком большим митохондриальным делением или ингибированием митохондриального слияния и может привести к биоэнергетической недостаточности.В то время как вклад NO-опосредованной фрагментации митохондрий в нейродегенеративные заболевания кажется очевидным, механизмы, с помощью которых NO вызывает фрагментацию, неясны и противоречивы. В этом обзоре мы обсуждаем роль NO в управлении митохондриальным биогенезом и динамикой, а также то, как эти события способствуют здоровью человека и возрастным заболеваниям.

    Ключевые слова: митохондриальный биогенез, деление и слияние митохондрий, оксид азота, PGC1-α, сиртуины

    Введение

    Возрастные заболевания в совокупности представляют собой самую большую проблему для здоровья населения промышленно развитых стран.Благодаря легкодоступным продовольственным ресурсам и значительному улучшению медицины и технологий произошел сдвиг в типах заболеваний, которые наиболее распространены и опасны в развитых странах, от инфекционных и острых заболеваний в прошлом к ​​возрастным заболеваниям, таким как диабет, нейродегенеративные заболевания. , и некоторые виды рака, которые озадачивают наше современное общество (1). С самых первых дней исследований молекулярного старения роль митохондрий вызывала серьезные подозрения. В то время как активные формы кислорода (АФК), образующиеся во время митохондриального дыхания, были первоначально в центре внимания, дальнейшие исследования выявили гораздо больше путей с участием митохондрий, которые влияют на клеточную функцию как положительно, так и отрицательно. Например, было показано, что ограничение калорий увеличивает продолжительность жизни у всех протестированных видов, включая приматов (2, 3). Белки, такие как сиртуины, регулируют эффекты ограничения калорийности, которые, в частности, включают усиление митохондриальной функции (2, 3). Ограничение калорийности — это лишь один пример, иллюстрирующий сложность процесса старения и возрастных заболеваний, особенно в том, что касается функции митохондрий. В частности, в большинстве случаев остаются загадкой факторы и события, инициирующие митохондриальную активность в нормальной физиологии и митохондриальную дисфункцию при заболеваниях.

    Оксид азота (NO) представляет собой молекулу-мессенджер, играющую важную роль как в физиологии, так и в патофизиологии. Здесь мы рассматриваем связи между NO и возрастными заболеваниями и представляем доказательства роли NO как инициирующего фактора во многих митохондриальных путях. В частности, мы сосредоточимся на влиянии NO на различные аспекты митохондриальной функции, включая биогенез, деление и слияние, и изучим, как эти процессы связаны с важными понятиями здоровья и возрастных заболеваний, такими как физиологический ответ на физические упражнения и калорийность. ограничение, дифференцировка жировых клеток и воспаление, связанное с ожирением.Кроме того, мы обсуждаем роль NO в митохондриальной дисфункции, связанной с нейродегенеративными заболеваниями, которая была предметом недавних споров и дискуссий.

    Синтазы оксида азота и физиологическая роль NO

    NO представляет собой газ, выполняющий важные физиологические функции в различных системах органов в дополнение к его патофизиологическим функциям при нитрозативном стрессе, модификации белков и эксайтотоксичности. Синтазы оксида азота (NOS) синтезируют NO из L-аргинина у млекопитающих (4, 5).Исследования положительно идентифицировали три различные изоформы NOS: эндотелиальную NOS (eNOS), индуцируемую NOS (iNOS) и нейрональную NOS (nNOS) (6). Кроме того, в более поздних исследованиях была идентифицирована четвертая изоформа NOS, митохондриальная NOS (mtNOS) (7, 8).

    Различные изоформы NOS проявляют специфическое распределение и активность в тканях и типах клеток, что отражает их специфические физиологические роли. eNOS активен прежде всего в эндотелиальной ткани кровеносных сосудов, где NO опосредует вазодилатацию и расслабление мягких тканей (9).eNOS представляет собой конститутивно активную изоформу, которая продуцирует низкие уровни NO с постоянной скоростью в течение длительного времени для выполнения своих функциональных функций (9). iNOS активна в первую очередь в иммунных клетках и глиальных клетках и активируется за счет распознавания патогенов и высвобождения цитокинов (9, 10). Основная функция iNOS заключается в опосредовании гибели клеток в ответ на воздействие патогенов путем образования NO на токсических уровнях. Таким образом, iNOS производит высокие концентрации NO в течение коротких периодов времени (6). nNOS активен главным образом в центральных и периферических нейронах, где NO служит важным нейротрансмиттером в межклеточных коммуникациях и пластичности нейронов (6).Подобно eNOS, nNOS конститутивно активна и продуцирует низкие уровни NO в течение длительного времени. Наконец, mtNOS является наиболее недавно идентифицированным членом семейства NOS (7, 8). mtNOS локализуется на внутренней мембране митохондрий и играет роль в регуляции биоэнергетики и буферизации Ca 2+ (8). Связь между mtNOS и другими изоформами NOS остается неясной (6).

    В то время как NO способствует развитию различных патологий посредством образования активных форм азота и модификации белков, NO также играет важную физиологическую роль в расширении кровеносных сосудов, нейротрансмиссии и реакции иммунных клеток.NO был впервые идентифицирован как релаксирующий фактор эндотелия (EDRF), который опосредует расширение кровеносных сосудов (11). Кроме того, NO участвует во многих функциях нервной системы, включая нервно-опосредованное расслабление кишечника во время пищеварения (12), иннервацию нервных кровеносных сосудов в артериях головного мозга и полового члена (13–15) и предотвращение эксайтотоксичности за счет S-нитрозилирования NMDA ( N -метил- D -аспартат) рецепторы глутамата (16, 17). Кроме того, иммунные клетки и микроглия полагаются на токсическую способность NO выполнять свои действия по борьбе с патогенами (18, 19). Наконец, недавние исследования идентифицировали NO как важный медиатор митохондриального биогенеза. Здесь мы обсудим эту физиологическую роль NO более подробно.

    Патофизиологические роли NO

    В дополнение к его роли в нормальной физиологии важно понимать, что NO также оказывает патофизиологическое действие. NO реагирует с различными формами кислорода в клетке с образованием высокореактивных молекул, которые повреждают клеточные компоненты с помощью различных механизмов. Сначала NO реагирует с анионами супероксида (O 2 ) с образованием пероксинитрита (ONOO ).Образование ONOO в митохондриях индуцирует высвобождение цитохрома c (20), который является индикатором митохондриального стресса и индуктором гибели клеток, а также блокирует комплексы I и IV митохондриальной дыхательной цепи во многих типах клеток (6). Кроме того, NO реагирует с остатками цистеина во взаимодействующих белках с образованием нитрозотиолов в процессе, известном как S-нитрозилирование (21). S-нитрозилирование представляет собой форму регуляции белка, которая важна для нормальной физиологии, но также может вызывать дисфункцию белка.Например, S-нитрозилирование различных белков связано с нейродегенеративными заболеваниями, такими как болезнь Паркинсона (БП), болезнь Альцгеймера (БА) и инсульт (6). Наконец, NO также играет роль в эксайтотоксичности глутамата в нейронах, что вызвано чрезмерной стимуляцией рецепторов глутамата и чрезмерным притоком ионов кальция. В то время как при определенных условиях NO может блокировать рецепторы NMDA (подтип рецептора глутамата) путем S-нитрозилирования и защищать от эксайтотоксичности (16), в других условиях NO может усиливать повреждение нейронов, вызванное эксайтотоксичностью (22).Таким образом, патофизиологическое действие NO также хорошо известно, и как положительное, так и отрицательное действие NO имеют отношение к нашему обсуждению роли NO в митохондриальной функции, метаболизме и возрастных заболеваниях.

    NO регуляция митохондриального биогенеза

    Термин митохондриальный биогенез относится к образованию новых митохондрий в клетках, которое включает скоординированную регуляцию транскрипции дыхательных белковых комплексов, состоящих как из ядерных, так и кодируемых мтДНК компонентов, продукцию ферментов и репликацию митохондриальных ДНК (мтДНК) (23). Поскольку митохондрии имеют решающее значение для здоровья клеток, считается, что высокий уровень митохондриального биогенеза указывает на неповрежденную метаболическую и биоэнергетическую функциональность и благополучие клеток. Интересно, что недавние исследования показывают, что хроническое небольшое или умеренное увеличение NO стимулирует биогенез митохондрий (23). Например, обработка донорами NO культивируемых предшественников бурых адипоцитов мыши и белых жировых клеток увеличивала содержание мтДНК, флуоресценцию MitoTracker (индикатор потенциала митохондриальной мембраны), экспрессию субъединицы IV цитохрома c оксидазы IV (COX IV) митохондриальной дыхательной цепи. , цитохром c и митохондриальная масса (24).Наблюдаемые изменения, стимулированные NO, были вызваны зависимой от гуанозин-3′,5′-монофосфата (цГМФ) повышенной экспрессией коактиватора 1α (PGC1-α) рецептора, активируемого пролифератором пероксисом γ (PPARγ), ядерного респираторного фактора 1 (NRF- 1) и митохондриальный транскрипционный фактор А (Tfam), все из которых являются важными медиаторами экспрессии генов для митохондриального биогенеза (24, 25). Кроме того, клетки HeLa, трансфицированные eNOS, демонстрировали такое же усиление митохондриального биогенеза, и ингибирование NOS устраняло этот эффект (24).Кроме того, у мышей с дефицитом eNOS наблюдались сниженные уровни мтДНК, ЦОГ IV и цитохрома с в тканях мозга, печени и сердца, что указывает на то, что делеции eNOS было достаточно для снижения митохондриального биогенеза, несмотря на то, что животные все еще экспрессировали другие изоформы NOS, такие как как nNOS и iNOS (24). Наконец, NO-зависимый митохондриальный биогенез увеличивал продукцию АТФ и потребление кислорода (26).

    Роль NO в метаболизме и расходе энергии

    Из-за роли NO в митохондриальном биогенезе важно учитывать потенциальное влияние NO на метаболизм и расход энергии.Метаболизм и расход энергии являются важными процессами в поддержании общего состояния здоровья человека, о чем свидетельствует корреляция между ожирением, возникающим в результате недостаточного расхода энергии по отношению к потреблению калорий, и широким спектром возрастных заболеваний, включая диабет, рак, болезни сердца, и нейродегенерация. Кроме того, диеты с ограничением калорий и умеренные физические нагрузки, повышающие функцию митохондрий, метаболизм жиров и глюкозы и расход энергии, коррелируют с увеличением продолжительности жизни и снижением риска возрастных заболеваний.Как и следовало ожидать, NO играет роль во многих аспектах метаболизма и расхода энергии, включая дифференцировку жировых клеток, ожирение и ограничение калорий, в то время как его роль в физиологической реакции на физические упражнения менее ясна.

    Упражнения и NO

    Благотворное влияние физических упражнений давно оценено. Интересно, что уровни PGC1-α в мышцах увеличиваются после упражнений (27). Из-за связи между NO и PGC1-α, обсуждавшейся ранее, заманчиво предположить, что NO может опосредовать этот физиологический ответ.Чтобы изучить эту возможность, в недавнем исследовании измеряли эффект фармакологического ингибирования NOS метиловым эфиром N G -нитро-L-аргинина (L-NAME) и обнаружили, что L-NAME не ослабляет индуцированную физическими упражнениями активацию PGC1-. а (28). Однако потребуются дальнейшие исследования с использованием моделей нокаута NOS, чтобы подтвердить, что NO не играет существенной роли в индуцированном физической нагрузкой ответе PGC1-α (28). Следует отметить, что несколько независимых источников указали, что технические проблемы с мышами с нулевым NOS сохраняются, поскольку разные линии мышей продолжают давать разные результаты (29–31).

    Состав и дифференциация жировой ткани и NO

    Другим важным фактором метаболизма и расхода энергии у млекопитающих, который привлекает все большее внимание исследователей, является профиль состава жировых отложений и дифференциация жировых клеток. Большая часть жировых отложений у взрослых людей представлена ​​белым жиром, который находится в основном в области живота и подкожной клетчатки и функционирует как резервуар для хранения энергии (32). Другим, менее распространенным типом жира является бурая жировая ткань (БЖТ), которая ограничена небольшими карманами и до недавнего времени считалась относительно редкой у взрослых людей по сравнению с новорожденными (32). Как правило, более мелкие млекопитающие демонстрируют более высокие уровни BAT из-за их роли в выработке тепла. Однако недавние исследования позволяют предположить, что БЖТ чаще встречается у взрослых людей, чем считалось ранее, особенно в ответ на низкие температуры (33). В отличие от белого жира, БЖТ представляет собой сильно васкуляризированную ткань, содержащую большое количество митохондрий, которые вырабатывают тепло для поддержания температуры тела посредством активации разобщающего белка 1 (UCP1) (32). UCP1 является митохондриальным трансмембранным белком, который позволяет BAT выполнять свою основную роль по выработке тепла, создавая утечку протонов через внутреннюю мембрану митохондрий и, таким образом, отделяя окислительное фосфорилирование от продукции АТФ в пользу генерации тепла (32).Интересно, что наличие BAT коррелирует со сниженной склонностью к ожирению у животных, отсюда и интерес к механизму дифференцировки жировых клеток (32).

    Роль NO в формировании БЖТ остается неясной (34). PPARγ играет центральную роль в дифференцировке жировых клеток, но PGC1-α является просто регулятором адаптивного термогенеза в BAT и, по-видимому, не играет прямой роли в дифференцировке бурых жировых клеток (33). NO (особенно NO, продуцируемый iNOS) регулирует термогенез BAT, увеличивая массу BAT и уровни UCP1 (35).Интересно, что в недавнем исследовании сообщалось, что протеинкиназа G (PKG) необходима для дифференцировки бурых жировых клеток и что PKG опосредует индукцию экспрессии UCP1 и митохондриальный биогенез с помощью NO и цГМФ (36). Это открытие предполагает потенциальную косвенную роль NO (и цГМФ) в стимуляции экспрессии генов, необходимых для дифференцировки бурых жировых клеток и образования BAT.

    Еще одним свидетельством связи между функцией NO и BAT являются недавние наблюдения у мышей с отсутствием eNOS.Мыши с отсутствием eNOS демонстрируют сходные характеристики с генетическими моделями ожирения (24). В частности, эти мыши, по сравнению с мышами дикого типа, имеют такое же потребление пищи, но больший вес из-за повышенной эффективности кормления в результате снижения расхода энергии (24). Снижение расхода энергии и повышение эффективности корма предполагает меньшее количество несвязанных митохондрий, что может означать снижение термогенеза, зависящего от БАТ. Соответственно, уровни мРНК UCP1 и PPARγ были ниже у мышей с отсутствием eNOS (24).Наконец, избыточное увеличение веса у мышей в первые дни после рождения может перепрограммировать БЖТ, сделать ее менее термогенно активной и снизить уровень БЖТ в более позднем возрасте (37). Это наблюдение потенциально имеет большое значение в связи с растущим беспокойством по поводу роста уровня ожирения у детей (38). Будут ли эти наблюдения на мышах применимы к людям, учитывая различия в профилях жира между мышами и людьми, будет представлять большой интерес.

    Воспаление, связанное с ожирением и NO

    Распространенность ожирения продолжает расти во всем мире и представляет растущую угрозу для здоровья человека (39).Исследования связывают ожирение с рядом проблем со здоровьем, включая сердечно-сосудистые заболевания, нейродегенеративные заболевания, диабет и некоторые виды рака (40). Становится все более очевидным, что воспаление является ключевым признаком ожирения и диабета (40). В одном из первых исследований по определению роли воспаления при ожирении сообщалось, что фактор некроза опухоли-α (TNF-α), цитокин, способствующий воспалению, сверхэкспрессируется у мышей с ожирением (41). В этом контексте TNF-α, по-видимому, ингибирует чувствительность к инсулину.После этого основополагающего открытия в других исследованиях сообщалось о гиперэкспрессии других воспалительных факторов и активации различных воспалительных путей в жировой ткани (40). Участвует ли NO в воспалительной реакции при ожирении и диабете, остается неясным, но недавние исследования дали некоторые подсказки.

    Новая концепция механизма воспаления, вызванного ожирением, заключается в потенциальной роли стресса эндоплазматического ретикулума (ЭР). ER отвечает за контроль качества белков в клетке, и накопление несвернутых белков в ER может вызвать стресс ER и каскад путей передачи сигнала, таких как реакция развернутых белков (UPR) (39). Существует много потенциальных связей между стрессом ER, UPR и воспалением. Следует отметить, что NO является одной из распространенных связей между стрессом ER и воспалением (42). В частности, NO S-нитрозилирует протеиндисульфидизомеразу (PDI) в головном мозге и может вызывать стресс ER и инициировать UPR (43).

    Что касается воспаления, iNOS, которая опосредует воспаление, вовлечена в резистентность к инсулину, обычное осложнение ожирения, которое приводит к диабету (44). Повышенная экспрессия iNOS связана с ожирением в чувствительных к инсулину тканях, а S-нитрозилирование белка повышено у пациентов с диабетом и мышей с ожирением (44).Наконец, разрушение iNOS может защитить от резистентности к инсулину, вызванной ожирением (45). Следовательно, имеется достаточно доказательств того, что NO играет роль в воспалении, связанном с ожирением. Работает ли NO через стресс ER и UPR, вызывая воспаление, является интригующей возможностью и является областью будущих исследований.

    Ограничение калорийности, сиртуины и NO

    Ограничение калорийности (CR), снижение калорийности рациона без недоедания, коррелирует с увеличением продолжительности жизни и предотвращением заболеваний у всех исследованных до сих пор видов, включая нечеловеческих приматов (2, 3) . Имеются убедительные доказательства того, что сиртуины, семейство деацетилаз гистонов класса III, помогают опосредовать положительные эффекты CR (46, 47). Хотя точные механизмы, с помощью которых CR и сиртуины способствуют долголетию и здоровью, остаются неясными, существует тесная связь между CR, сиртуинами и метаболической активностью. Например, сиртуины 3, 4 и 5 (SIRT3, SIRT4, SIRT5) локализованы в митохондриях и, по-видимому, управляют скоординированной программой метаболической регуляции (3). Кроме того, SIRT3 усиливает окисление жирных кислот в ответ на голодание (48).Имеются также убедительные доказательства того, что сиртуин 1 (SIRT1), ядерный сиртуин, в некоторых ситуациях деацетилирует и активирует PGC1-α (49–51). Активация SIRT1 и PGC1-α с помощью CR в этих исследованиях была связана с усилением митохондриального биогенеза (49–51). Однако есть по крайней мере одно исследование, которое противоречит этим выводам, поэтому взаимосвязь между CR, SIRT1 и PGC1-α остается несколько спорной (52).

    Как обсуждалось, NO стимулирует активность PGC1-α и митохондриальный биогенез, поэтому вопрос о том, регулирует ли NO клеточный ответ на CR, является важным вопросом.Интересно, что CR индуцирует экспрессию eNOS (но не экспрессию iNOS или nNOS) и образование cGMP у мышей и стимулирует митохондриальный биогенез и экспрессию SIRT1 (53). Кроме того, другие митохондриальные белки с повышенной экспрессией после CR в присутствии eNOS включают NRF-1, Tfam, митофузин 1 (MFN1), митофузин 2 (MFN2), ЦОГ-IV и цитохром с. eNOS необходима для положительного влияния на митохондрии CR и индукции SIRT1, поскольку у мышей с отсутствием eNOS такие эффекты не проявляются (53). Мыши с отсутствием eNOS имеют сниженную продолжительность жизни, что согласуется с неспособностью генерировать новые митохондриальные белки и активировать стрессовые реакции, такие как сиртуины (53).Эти результаты имеют большое значение и дополнительно проясняют потенциальную связь между CR и митохондриальным биогенезом.

    Деление и слияние митохондрий

    Синтез новых митохондриальных белков посредством митохондриального биогенеза, опосредованного PGC1-α, не является единственным механизмом, с помощью которого клетки поддерживают биоэнергетическую функциональность. Кроме того, митохондриальный биогенез координируется с митохондриальным делением (делением) и репликацией мтДНК. Что является посредником между этими клеточными процессами и как они синхронизируются, плохо изучено, но изменения в уровнях клеточной энергии и затратах, вероятно, играют роль.После деления митохондрии могут повторно сливаться, образуя удлиненные нити или митохондриальные сети. Митохондриальное слияние может способствовать смешиванию метаболитов и компенсировать мутации мтДНК, которые связаны со старением, тем самым улучшая клеточный метаболизм и выработку энергии. Три консервативные крупные ГТФазы регулируют деление и слияние митохондрий с помощью динамин-родственного белка 1 (DRP1), запускающего деление митохондрий (54, 55), и митофузина (MFN1) (56, 57) и атрофии зрительного нерва 1 (OPA1), регулирующей слияние (58–60). ).В здоровых клетках митохондрии подвергаются циклам деления и слияния. Деление митохондрий происходит при делении клеток, но также может происходить в постмитотических клетках, таких как нейроны. Мутации в слитых белках MFN2 и OPA1 вызывают подтип 2А Шарко-Мари-Тута (периферическая невропатия человека, поражающая моторные и сенсорные нейроны) и аутосомно-доминантную атрофию зрительного нерва (наиболее распространенная форма атрофии зрительного нерва, поражающая ганглиозные клетки сетчатки) соответственно (61–64). ). Т.о., потеря митохондриального слияния и последующее накопление разделенных митохондрий вызывает нейродегенеративное заболевание, указывая на то, что нейроны особенно уязвимы к сдвигу баланса митохондриального деления/слияния в сторону деления.

    Нитрозативный стресс вызывает фрагментацию митохондрий и повреждение нейронов

    В то время как открытие редких болезнетворных мутаций в митохондриальных слияниях GTPases предполагает важную роль деления и слияния в здоровье человека, более поздние исследования были сосредоточены на изучении того, является ли нарушение митохондриального деления/ баланс слияния также имеет значение для спорадических нейродегенеративных заболеваний. В нервной системе NO функционирует как важный нейротрансмиттер и вырабатывается нейронами и глиями.При распространенных нейродегенеративных состояниях, таких как инсульт, болезнь Альцгеймера, болезнь Паркинсона и боковой амиотрофический склероз (БАС), NO накапливается, образуя высоко нейротоксичные реактивные формы азота (RNS), такие как ONOO , которые, в свою очередь, могут ковалентно модифицировать остатки тирозина или цистеина. в белках и изменяют их структуру и функции. Многочисленные исследования подтверждают идею о том, что эта форма нитрозативного стресса играет причинную роль в этих расстройствах (6). Механизмы, которые могут объяснить увеличение RNS, включают воспаление, активацию микроглии и опосредованную цитокинами активацию iNOS.Другим возможным механизмом является накопление возбуждающих аминокислот, таких как глутамат, в синапсах из-за дефектного повторного захвата переносчиками глутамата в соседних астроцитах. Чрезмерная стимуляция нейрональных глутаматных рецепторов затем приводит к Ca 2+ -опосредованной активации NOS и увеличению NO/ONOO .

    Наша группа недавно показала, что нитрозативный стресс вызывает стойкую фрагментацию митохондрий (вследствие активации деления или инактивации слияния) перед гибелью нейронов в изолированных нейронах in vitro и в экспериментальной мышиной модели ишемического инсульта in vivo (65).Вызванная NO фрагментация приводит к ультраструктурному повреждению митохондрий, увеличению количества активных форм кислорода (АФК) и снижению уровня АТФ (65). Таким образом, стойкое деление митохондрий сопровождается биоэнергетическим компромиссом. Поглотители свободных радикалов, такие как восстановленный глутатион, предотвращают опосредованную NO фрагментацию митохондрий и гибель клеток. Используя покадровую визуализацию, мы обнаружили, что вызванная NO фрагментация митохондрий может быть обратимой в молодых нейронах и нейронах, экспрессирующих гены выживания, такие как Bcl-xL [(65) и неопубликованные наблюдения].Кроме того, мы заметили, что фрагментация митохондрий сопровождается аутофагосомами, содержащими митохондрии. Таким образом, деление митохондрий само по себе не вызывает гибель нейронов и фактически может представлять собой реакцию на стресс, направленную на удаление поврежденных органелл путем аутофагии, увеличивая выживаемость. Напротив, когда BAX, проапоптотический член семейства BCL2, перемещается в места деления, митохондрии не сливаются повторно, и происходит гибель клеток (66). В целом, кратковременная митохондриальная фрагментация увеличивает выживаемость клеток, а постоянная фрагментация, отмеченная активацией нижестоящих путей передачи сигнала, таких как перемещение BAX в митохондрии, запускает гибель клеток.

    SNO-DRP1 функционально не участвует в развитии болезни Альцгеймера

    Роль NO при БА в последнее время вызывает большой интерес. Мы и другие сообщали, что амилоид-β (Aβ), первичный компонент сенильных бляшек, обнаруживаемых в мозге при БА, индуцирует фрагментацию митохондрий в корковых нейронах (65, 67). Основываясь на этом открытии, недавнее исследование показало, что S-нитрозилирование DRP1 по цистеину 644 приводит к его димеризации и активации фермента и является центральным механизмом NO-индуцированного деления митохондрий, биоэнергетического компромисса и повреждения нейронов при БА, но не при БП. 68).Тем не менее, это исследование остается спорным и не согласуется с текущей литературой по DRP1 человека.

    Во-первых, авторы не определили четко активность ГТФазы DRP1, а просто приравняли оптическую плотность в один момент времени к активности фермента, используя анализ на основе малахитовой зелени (68). Кроме того, они сообщили о неожиданном поглощении мутанта DRP1 K38A , дефектного по ГТФазе. Основываясь на этом анализе, авторы предположили двукратное увеличение активности ГТФазы DRP1 при S-нитрозилировании цистеина 644.Во-вторых, авторы утверждают, что образование димера DRP1 является отражением повышенной ферментативной активности (68). Нам неизвестно о каких-либо других исследованиях, предполагающих стимулированную димерами активацию DRP1. Вместо этого эксперименты по поперечному сшиванию белков и гель-фильтрации показали, что DRP1 является тетрамером в физиологических условиях и самосборка в олигомеры, кольца и спирали более высокого порядка стимулирует гидролиз GTP (69-71). Кроме того, окисление, по-видимому, не опосредует олигомеризацию. Напротив, восстанавливающие агенты, по-видимому, необходимы для олигомеризации родственных белков, таких как динамин и OPA1 (72, 73).В-третьих, авторы утверждают, что все (семнадцать из семнадцати) образцы пациентов с БА в их исследовании, но ни один из контрольных образцов и образцов с БП, не обнаруживают повышенных уровней SNO-DRP1 (68). Это противоречит интуиции, учитывая, что БА является спорадическим заболеванием с поздним началом, и вызывает недоумение тот факт, что это событие происходит только при БА, но не при БП, поскольку NO-стресс также участвует в патогенезе БП.

    Чтобы разрешить разногласия и согласовать противоречивые сообщения, мы изучили взаимосвязь между NO и DRP1 при БА (74).Вопреки отчету Cho et al. мы обнаружили, что S-нитрозилирование DRP1 не увеличивает активность DRP1 GTPase или димеризацию. Мы показываем, что DRP1 не является ни мономером, ни димером в физиологических условиях, а скорее тетрамером в человеческом мозге in vivo , способным образовывать спиральные или кольцевые олигомеры in vitro . Это наблюдение согласуется с литературой по DRP1 (70, 71). Кроме того, S-нитрозилирование не увеличивало олигомеризацию DRP1 (74).Мы знаем, что наши отрицательные результаты не были связаны с искусственным переокислением белка DRP1, потому что мы легко обнаружили SNO-DRP1. Таким образом, остатки цистеина не блокировались окислением и были доступны для S-нитрозилирования NO. Самое главное, мы не обнаружили существенной разницы в уровнях SNO-DRP1 в посмертном человеческом мозге нормальных пациентов, пациентов с БА или БП. Все образцы человека содержали обнаруживаемый SNO-DRP1 в одинаковых количествах (74). Наконец, OPA1, митохондриальная слитая GTPase, также была S-нитрозилирована в том же наборе образцов пациентов (74).Таким образом, S-нитрозилирование не является специфичным для DRP1. Взятые вместе, наши результаты предоставляют убедительные доказательства того, что механизм, лежащий в основе фрагментации митохондрий, вызванной нитрозативным стрессом, при БА и, вероятно, других нейродегенеративных расстройствах, не является S-нитрозилированием DRP1, и истинные механизмы еще предстоит открыть.

    Потенциальные механизмы NO-опосредованной фрагментации митохондрий при нейродегенерации

    Нитрозативный стресс воздействует на широкий спектр клеточных и метаболических путей, что может повлиять на морфологию и динамику митохондрий.Например, нитрозативный стресс может напрямую подавлять митохондриальные комплексы дыхательной цепи I и IV, вызывая биоэнергетический сбой (75–78). Таким образом, вызванное NO угнетение дыхания может вызвать мгновенное снижение синтеза АТФ и последующую фрагментацию митохондрий, подобно другим ингибиторам митохондриального комплекса дыхательной цепи, таким как ротенон (комплекс I) и 3-NP (комплекс II) (65, 79).

    Другая возможность состоит в том, что нитрозативный стресс изменяет организацию микротрубочек, выводя из строя молекулярные двигательные белки и приводя к изменению митохондриальной морфологии, остановке аксонального переноса митохондрий и последующей потере синапсов из-за истощения митохондрий в нервных окончаниях.Потеря синапсов, аксональных органелл и везикулярного транспорта хорошо документирована при БА и других нейродегенеративных расстройствах (80).

    Еще одним потенциальным механизмом NO-опосредованной фрагментации митохондрий при AD может быть нитрование тирозином PPARγ, что нарушает его транслокацию в ядро ​​и, таким образом, предотвращает экспрессию NRF-1 и Tfam и нижестоящих митохондриальных белков. Интересно, что PPARγ, по-видимому, играет роль в активации PGC1-α (81), которая, в свою очередь, является ключевым регулятором MFN2 (82).Таким образом, опосредованное NO ингибирование PPARγ может приводить к снижению экспрессии MFN2.

    Нитрозативный стресс может активировать молекулы передачи сигнала, такие как киназы, которые фосфорилируют ГТФазы деления и слияния митохондрий и тем самым регулируют их функцию. Напр., Cdk1/cyclinB фосфорилирует DRP1 по серину 616 и тем самым способствует его транслокации в митохондрии и делению (83). Важно отметить, что мы недавно сообщили, что NO запускает фосфорилирование DRP1 по этому серину, вызывая его перемещение в митохондрии (74).Таким образом, NO-опосредованная активация киназы является вероятным механизмом активации деления митохондрий при БА и других нейродегенеративных расстройствах, поскольку киназы клеточного цикла часто аномально активируются при БА (84).

    Как упоминалось выше, нитрозативный стресс может непосредственно приводить к ингибированию митохондриального дыхания и синтеза АТФ. Низкий уровень АТФ может снижать активность насоса Na + /K + АТФазы, что приводит к деполяризации мембраны и активации потенциалзависимых каналов Ca 2+ (VDCC) (85).Увеличение внутриклеточного Ca 2+ может затем активировать киназу CaMKIα или Ca 2+ -зависимую фосфатазу кальциневрин, вызывая усиленное деление митохондрий (86, 87). Повышенный уровень Ca 2+ может также активировать протеазы, такие как кальпаин, которые могут расщеплять митохондриальные слитые GTPases и инактивировать их функцию.

    Это лишь некоторые из возможных механизмов, которые могут объяснить NO-опосредованную фрагментацию митохондрий. Диапазон возможностей подчеркивает огромную сложность клеточного ответа на нитрозативный стресс.Вполне возможно, что эти пути происходят параллельно, варьируют в комбинациях в зависимости от типа клеток и могут обеспечивать различные клеточные исходы.

    Заключение

    Роль NO в здоровье и заболевании человека многочисленна, и наше понимание физиологического и патофизиологического значения этой молекулы продолжает расти. Однако с ростом знаний приходит более глубокое понимание сложности активности NO, которая зависит от многих факторов, включая тип клеток, относительную численность, идентичность ферментативной синтазы и характер реакции с белками-мишенями.Например, исследования недавно выявили новую физиологическую роль NO в митохондриальном биогенезе. Это открытие представляет собой еще одну связь между NO и метаболической функцией клетки. Кроме того, есть убедительные доказательства того, что NO играет важную роль в воспалении и ожирении, метаболизме жировых клеток, реакции организма на ограничение калорий и митохондриальной динамике, которые являются ключевыми факторами возрастных заболеваний. Поскольку число возрастных заболеваний в развитых странах продолжает расти, крайне важно, чтобы мы продолжали расширять наше понимание механизмов, лежащих в основе патофизиологической активности NO при этих заболеваниях. Вероятно, из-за сложной природы NO, которую мы здесь подчеркивали, патогенный механизм NO при любом заболевании является многомерным, а не ограничивается одним белком-мишенью. Таким образом, путь вперед потребует как постоянной идентификации целей, так и интеграции новых результатов в растущую сеть физиологической и патофизиологической активности NO в организме человека.

    Благодарности

    Эта работа поддерживается грантами NIH R01EY016164 и R01NS055193 для EBW.

    Ссылки

    1. Уоллес, округ Колумбия. Митохондриальная парадигма метаболических и дегенеративных заболеваний, старения и рака: рассвет эволюционной медицины. Анну Рев Жене. 2005; 39: 359–407. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]2. Guarente L. Sirtuins как потенциальные мишени для метаболического синдрома. Природа. 2006 г., 14 декабря; 444 (7121): 868–74. [PubMed] [Google Scholar]5. Палмер Р.М., Эштон Д.С., Монкада С. Эндотелиальные клетки сосудов синтезируют оксид азота из L-аргинина. Природа. 1988 г., 16 июня; 333 (6174): 664–6.[PubMed] [Google Scholar]7. Гафурифар П., Каденас Э. Митохондриальная синтаза оксида азота. Trends Pharmacol Sci. 2005 г., апрель; 26 (4): 190–5. [PubMed] [Google Scholar]8. Гафурифар П., Рихтер С. Активность синтазы оксида азота в митохондриях. ФЭБС лат. 1997 г., 1 декабря; 418 (3): 291–6. [PubMed] [Google Scholar]9. Монкада С., Боланос Дж. П. Оксид азота, биоэнергетика клетки и нейродегенерация. Дж. Нейрохим. 2006 г., июнь; 97 (6): 1676–89. [PubMed] [Google Scholar] 10. Merrill JE, Murphy SP, Mitrovic B, Mackenzie-Graham A, Dopp JC, Ding M, et al.Индуцируемая синтаза оксида азота и продукция оксида азота олигодендроцитами. J Neurosci Res. 1997 г., 15 мая; 48 (4): 372–84. [PubMed] [Google Scholar] 11. Игнарро Л.Дж., Буга Г.М., Вуд К.С., Бирнс Р.Е., Чаудхури Г. Расслабляющий фактор эндотелиального происхождения, вырабатываемый и высвобождаемый из артерий и вен, представляет собой оксид азота. Proc Natl Acad Sci U S A. 1987 Dec; 84 (24): 9265–9. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]12. Снайдер Ш. Оксид азота: первый в новом классе нейротрансмиттеров. Наука. 1992 г., 24 июля; 257 (5069): 494–6.[PubMed] [Google Scholar] 13. Bredt DS, Glatt CE, Hwang PM, Fotuhi M, Dawson TM, Snyder SH. Белок синтазы оксида азота и мРНК дискретно локализованы в популяциях нейронов ЦНС млекопитающих вместе с НАДФН-диафоразой. Нейрон. 1991 окт; 7 (4): 615–24. [PubMed] [Google Scholar] 14. Bredt DS, Hwang PM, Glatt CE, Lowenstein C, Reed RR, Snyder SH. Клонированная и экспрессируемая синтаза оксида азота структурно напоминает цитохром Р-450 редуктазу. Природа. 1991 г., 27 июня; 351 (6329): 714–8. [PubMed] [Google Scholar] 15.Бернетт А.Л., Ловенштейн С.Дж., Бредт Д.С., Чанг Т.С., Снайдер С.Х. Оксид азота: физиологический медиатор эрекции полового члена. Наука. 1992 г., 17 июля; 257 (5068): 401–3. [PubMed] [Google Scholar] 16. Чой Ю.Б., Теннети Л., Ле Д.А., Ортис Дж., Бай Г., Чен Х.С. и др. Молекулярная основа модуляции ионного канала, связанного с рецептором NMDA, путем S-нитрозилирования. Нат Нейроски. 2000 г., январь; 3 (1): 15–21. [PubMed] [Google Scholar] 17. Ким В.К., Чой Ю.Б., Райуду П.В., Дас П., Асаад В., Арнелл Д.Р. и др. Ослабление активности рецептора NMDA и нейротоксичность нитроксиланионом, NO.Нейрон. 1999 окт; 24 (2): 461–9. [PubMed] [Google Scholar] 18. Хиббс Дж. Б., младший, Тейнтор Р. Р., Ваврин З., Рахлин Э. М. Оксид азота: цитотоксически активированная эффекторная молекула макрофага. Biochem Biophys Res Commun. 1988 г., 30 ноября; 157 (1): 87–94. [PubMed] [Google Scholar] 19. Нельсон Э.Дж., Коннолли Дж., Макартур П. Оксид азота и S-нитрозилирование: эксайтотоксический и клеточный сигнальный механизм. Биол Клетка. 2003 г., январь-февраль; 95 (1): 3–8. [PubMed] [Google Scholar] 20. Гафурифар П., Шенк У., Кляйн С.Д., Рихтер С. Стимуляция митохондриальной синтазы оксида азота вызывает высвобождение цитохрома с из изолированных митохондрий.Доказательства внутримитохондриального образования пероксинитрита. Дж. Биол. Хим. 1999 г., 29 октября; 274 (44): 31185–8. [PubMed] [Google Scholar] 21. Стамлер Дж.С., Ламас С., Фанг Ф.К. Нитрозилирование. прототип сигнального механизма на основе окислительно-восстановительного потенциала. Клетка. 2001 г., 21 сентября; 106 (6): 675–83. [PubMed] [Google Scholar] 22. Доусон В.Л., Доусон ТМ, Лондон ЭД, Бредт ДС, Снайдер СХ. Оксид азота опосредует нейротоксичность глутамата в первичных культурах коры головного мозга. Proc Natl Acad Sci U S A. 1991 Jul 15; 88 (14): 6368–71. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]23.Нисоли Э., Карруба М.О. Оксид азота и митохондриальный биогенез. Дж. Клеточные науки. 2006 г., 15 июля; 119 (Pt 14): 2855–62. [PubMed] [Google Scholar] 24. Нисоли Э., Клементи Э., Паолуччи С., Коцци В., Тонелло С., Шиорати С. и др. Митохондриальный биогенез у млекопитающих: роль эндогенного оксида азота. Наука. 2003 г., 7 февраля; 299 (5608): 896–9. [PubMed] [Google Scholar] 25. Келли Д.П., Скарпулла Р.С. Цепи регуляции транскрипции, контролирующие биогенез и функцию митохондрий. Гены Дев. 2004 г., 15 февраля; 18 (4): 357–68. [PubMed] [Google Scholar] 26.Нисоли Э., Фальконе С., Тонелло С., Коцци В., Паломба Л., Фиорани М. и др. Митохондриальный биогенез NO дает функционально активные митохондрии у млекопитающих. Proc Natl Acad Sci U S A. 2004 23 ноября; 101 (47): 16507–12. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]27. Баар К., Венде А.Р., Джонс Т.Е., Марисон М., Нолте Л.А., Чен М. и др. Адаптация скелетных мышц к физическим нагрузкам: быстрое увеличение транскрипционного коактиватора PGC-1. Фасеб Дж. 2002, декабрь; 16 (14): 1879–86. [PubMed] [Google Scholar] 28. Уодли Г.Д., МакКонелл Г.К.Влияние ингибирования синтазы оксида азота на биогенез митохондрий в скелетных мышцах крыс. J Appl Physiol. 2007 г., январь; 102 (1): 314–20. [PubMed] [Google Scholar] 30. Уодли Г.Д., Чоат Дж., МакКонелл Г.К. Ответ авторов на письмо Нисоли. Дж. Физиол. 20 декабря 2007 г.; [Google Академия] 31. Уодли Г.Д., Чоат Дж., МакКонелл Г.К. Специфическая для изоформы NOS регуляция базального, но не индуцированного физической нагрузкой митохондриального биогенеза в скелетных мышцах мыши. Дж. Физиол. 2007 г., 15 ноября; 585 (часть 1): 253–62. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]33.Сил П., Кадзимура С., Шпигельман Б.М. Транскрипционный контроль развития и физиологической функции бурых адипоцитов у мышей и мужчин. Гены Дев. 2009 г., 1 апреля; 23 (7): 788–97. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]34. Нисоли Э., Клементи Э., Тонелло К., Скиорати К., Брискини Л., Карруба М.О. Влияние оксида азота на пролиферацию и дифференцировку бурых адипоцитов крысы в ​​первичных культурах. Бр Дж. Фармакол. 1998 г., октябрь; 125 (4): 888–94. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]35. Петрович В, Корак А, Бузадзич Б, Корак Б.Влияние добавок L-аргинина и L-NAME на окислительно-восстановительную регуляцию и термогенез в межлопаточной бурой жировой ткани. J Эксперт Биол. 2005 ноябрь; 208 (Pt 22): 4263–71. [PubMed] [Google Scholar] 36. Хаас Б., Майер П., Дженниссен К., Шольц Д., Диас М.Б., Блох В. и др. Протеинкиназа G контролирует дифференцировку бурых жировых клеток и митохондриальный биогенез. Научный сигнал. 2009;2(99):ra78. [PubMed] [Google Scholar] 37. Xiao XQ, Williams SM, Grayson BE, Glavas MM, Cowley MA, Smith MS, et al. Избыточная прибавка массы тела в раннем постнатальном периоде связана с перманентным перепрограммированием адаптивного термогенеза бурой жировой ткани.Эндокринология. 2007 г., сен; 148 (9): 4150–9. [PubMed] [Google Scholar] 38. Огден С.Л., Кэрролл М.Д., Кертин Л.Р., Лэмб М.М., Флегал К.М. Распространенность высокого индекса массы тела у детей и подростков в США, 2007–2008 гг. Джама. 20 января; 303 (3): 242–9. [PubMed] [Google Scholar]40. Хотамислигил ГС. Воспаление и нарушение обмена веществ. Природа. 2006 г., 14 декабря; 444 (7121): 860–7. [PubMed] [Google Scholar]41. Хотамислигил Г.С., Шаргилл Н.С., Шпигельман Б.М. Жировая экспрессия фактора некроза опухоли-альфа: прямая роль в резистентности к инсулину, связанной с ожирением.Наука. 1993 г., 1 января; 259 (5091): 87–91. [PubMed] [Google Scholar]42. Гото Т., Мори М. Оксид азота и стресс эндоплазматического ретикулума. Артериосклеры Тромб Васк Биол. 2006 г., июль; 26 (7): 1439–46. [PubMed] [Google Scholar]43. Уэхара Т., Накамура Т., Яо Д., Ши З.К., Гу З., Ма И. и др. S-нитрозилированная протеиндисульфидизомераза связывает неправильный фолдинг белка с нейродегенерацией. Природа. 2006 г., 25 мая; 441 (7092): 513–7. [PubMed] [Google Scholar]44. Канеки М., Симидзу Н., Ямада Д., Чанг К. Нитрозативный стресс и патогенез резистентности к инсулину.Антиоксидный окислительно-восстановительный сигнал. 2007 март; 9 (3): 319–29. [PubMed] [Google Scholar]45. Перро М., Маретт А. Целенаправленное нарушение индуцируемой синтазы оксида азота защищает от резистентности к инсулину в мышцах, связанной с ожирением. Нат Мед. 2001 г., 7 октября (10): 1138–43. [PubMed] [Google Scholar]46. Коэн Х.И., Миллер С., Биттерман К.Дж., Уолл Н.Р., Хеккинг Б., Кесслер Б. и др. Калория способствует выживанию клеток млекопитающих, индуцируя деацетилазу SIRT1. Наука. 2004 г., 16 июля; 305 (5682): 390–2. [PubMed] [Google Scholar]47. Тейлор Д.М., Максвелл М.М., Лути-Картер Р., Казанцев АГ.Биологическая и потенциальная терапевтическая роль сиртуиновых деацетилаз. Cell Mol Life Sci. 2008 г., декабрь; 65 (24): 4000–18. [PubMed] [Google Scholar]48. Hirschey MD, Shimazu T, Goetzman E, Jing E, Schwer B, Lombard DB, et al. Окисление митохондриальных жирных кислот SIRT3 путем обратимого ферментативного деацетилирования. Природа. 4 марта; 464 (7285): 121–5. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]49. Роджерс Дж. Т., Лерин С., Герхарт-Хайнс З., Пуигсервер П. Метаболическая адаптация через пути PGC-1 альфа и SIRT1. ФЭБС лат. 2008 г., 9 января; 582 (1): 46–53.[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]50. Rodgers JT, Lerin C, Haas W, Gygi SP, Spiegelman BM, Puigserver P. Питательные вещества контролируют гомеостаз глюкозы с помощью комплекса PGC-1alpha и SIRT1. Природа. 2005 г., 3 марта; 434 (7029): 113–8. [PubMed] [Google Scholar]51. Wareski P, Vaarmann A, Choubey V, Safiulina D, Liiv J, Kuum M, et al. PGC-1 (альфа) и PGC-1 (бета) регулируют плотность митохондрий в нейронах. Дж. Биол. Хим. 2009 г., 7 августа; 284 (32): 21379–85. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]52. Немото С., Фергюссон М.М., Финкель Т.SIRT1 функционально взаимодействует с регулятором метаболизма и коактиватором транскрипции PGC-1{alpha} J Biol Chem. 2005 г., 22 апреля; 280 (16): 16456–60. [PubMed] [Google Scholar]53. Нисоли Э., Тонелло С., Кардиле А., Коцци В., Бракале Р., Тедеско Л. и др. Ограничение калорий способствует митохондриальному биогенезу, индуцируя экспрессию eNOS. Наука. 2005 г., 14 октября; 310 (5746): 314–7. [PubMed] [Google Scholar]54. Лабрусс А.М., Заппатерра М.Д., Рубе Д.А., ван дер Блик А.М. Связанный с динамином белок DRP-1 C. elegans контролирует разрыв наружной мембраны митохондрий.Мол Ячейка. 1999 ноябрь; 4 (5): 815–26. [PubMed] [Google Scholar]55. Смирнова Э., Грипарик Л., Шурланд Д.Л., ван дер Блик А.М. Родственный динамину белок Drp1 необходим для деления митохондрий в клетках млекопитающих. Мол Биол Селл. 2001 г., август; 12 (8): 2245–56. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]56. Чен Х., Детмер С.А., Эвальд А.Дж., Гриффин Э.Е., Фрейзер С.Е., Чан Д.К. Митофузины Mfn1 и Mfn2 скоординировано регулируют слияние митохондрий и необходимы для эмбрионального развития. Джей Селл Биол. 2003 г., 20 января; 160 (2): 189–200.[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]57. Ishihara N, Eura Y, Mihara K. Митофузины 1 и 2 играют разные роли в реакциях слияния митохондрий посредством активности GTPase. Дж. Клеточные науки. 2004 г., 15 декабря; 117 (Pt 26): 6535–46. [PubMed] [Google Scholar]58. Cipolat S, Martins de Brito O, Dal Zilio B, Scorrano L. OPA1 требуется митофузин 1 для обеспечения слияния митохондрий. Proc Natl Acad Sci USA. 9 ноября 2004 г .; 101 (45): 15927–32. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]59. Meeusen S, DeVay R, Block J, Cassidy-Stone A, Wayson S, McCaffery JM и др.Для слияния митохондриальной внутренней мембраны и поддержания криста требуется связанная с динамином GTPase Mgm1. Клетка. 2006 г., 20 октября; 127 (2): 383–95. [PubMed] [Google Scholar] 60. Оличон А., Барико Л., Гас Н., Гийу Э., Валетт А., Беленгер П. и др. Потеря OPA1 нарушает структуру и целостность внутренней мембраны митохондрий, что приводит к высвобождению цитохрома с и апоптозу. Дж. Биол. Хим. 2003 г., 7 марта; 278 (10): 7743–6. [PubMed] [Google Scholar]61. Александр С., Вотруба М., Пеш У.Е., Тиселтон Д.Л., Майер С., Мур А. и соавт.OPA1, кодирующий динамин-связанную GTPase, мутирует при аутосомно-доминантной атрофии зрительного нерва, связанной с хромосомой 3q28. Нат Жене. 2000 окт; 26 (2): 211–5. [PubMed] [Google Scholar]62. Делеттре С., Ленарс Г., Гриффойн Дж. М., Жигарел Н., Лоренцо С., Беленгер П. и др. Ядерный ген OPA1, кодирующий митохондриальный белок, родственный динамину, мутирует при доминантной атрофии зрительного нерва. Нат Жене. 2000 окт; 26 (2): 207–10. [PubMed] [Google Scholar]63. Кидзима К., Нумакура С., Изумино Х., Уметсу К., Незу А., Шиики Т. и др. Мутация митохондриальной ГТФазы митофузина 2 при нейропатии Шарко-Мари-Тута типа 2А.Хам Жене. 2005 г., январь; 116 (1–2): 23–7. [PubMed] [Google Scholar]64. Зухнер С., Мерсиянова И.В., Муглиа М., Биссар-Тадмури Н., Рошель Дж., Дадали Э.Л. и соавт. Мутации в митохондриальной ГТФазе митофузине 2 вызывают невропатию Шарко-Мари-Тута типа 2А. Нат Жене. 2004 г., май; 36 (5): 449–51. [PubMed] [Google Scholar]65. Барсум М.Дж., Юань Х., Геренсер А.А., Лиот Г., Кушнарева Ю., Грабер С. и соавт. Деление митохондрий, индуцированное оксидом азота, регулируется связанными с динамином ГТФазами в нейронах. Эмбо Дж. 23 августа 2006 г.; 25 (16): 3900–11.[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]66. Юань Х., Геренсер А.А., Лиот Г., Липтон С.А., Эллисман М., Перкинс Г.А. и соавт. Деление митохондрий является восходящим и необходимым событием для образования очагов bax в ответ на оксид азота в нейронах коры. Смерть клеток 2007 март; 14 (3): 462–71. [PubMed] [Google Scholar]67. Wang X, Su B, Siedlak SL, Moreira PI, Fujioka H, ​​Wang Y и др. Перепроизводство бета-амилоида вызывает аномальную митохондриальную динамику посредством дифференциальной модуляции митохондриальных белков деления/слияния.Proc Natl Acad Sci U S A. 2008 Dec 9;105(49):19318–23. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]68. Чо Д.Х., Накамура Т., Фанг Дж., Чеплак П., Годзик А., Гу З. и др. S-нитрозилирование Drp1 опосредует связанное с бета-амилоидом деление митохондрий и повреждение нейронов. Наука. 3 апреля 2009 г .; 324 (5923): 102–5. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]69. Ингерман Э., Перкинс Э.М., Марино М., Мирс Дж.А., МакКаффери Дж.М., Хиншоу Дж.Е. и др. Dnm1 образует спирали, которые структурно приспособлены для соответствия митохондриям. Джей Селл Биол.2005 г., 26 сентября; 170 (7): 1021–1027. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]70. Shin HW, Takatsu H, Mukai H, Munekata E, Murakami K, Nakayama K. Межмолекулярные и междоменные взаимодействия динамин-родственного GTP-связывающего белка, Dnm1p/Vps1p-подобного белка. Дж. Биол. Хим. 1999 г., 29 января; 274 (5): 2780–5. [PubMed] [Google Scholar]71. Zhu PP, Patterson A, Stadler J, Seeburg DP, Sheng M, Blackstone C. Внутри- и межмолекулярные доменные взаимодействия C-концевого эффекторного домена GTPase мультимерной динаминоподобной GTPase Drp1.Дж. Биол. Хим. 2004 г., 20 августа; 279 (34): 35967–74. [PubMed] [Google Scholar]72. Бан Т., Хейманн Дж. А., Сонг З., Хиншоу Дж. Э., Чан Д. С. Аллели болезни OPA1, вызывающие доминантную атрофию зрительного нерва, имеют дефекты в кардиолипин-стимулированном гидролизе GTP и мембранных канальцах. Хум Мол Жене. 1 июня; 19 (11): 2113–22. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]74. Босси Б., Петрилли А., Клинглмайр Э., Чен Дж., Лутц-Майндл У., Нотт А.Б. и др. S-нитрозилирование DRP1 не влияет на ферментативную активность и не является специфичным для болезни Альцгеймера.Дж. Альцгеймера Дис. 12 мая; [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]75. Боланос Дж. П., Пеухен С., Хилз С. Дж., Лэнд Дж. М., Кларк Дж. Б. Опосредованное оксидом азота ингибирование митохондриальной дыхательной цепи в культивируемых астроцитах. Дж. Нейрохим. 1994 г., сен; 63 (3): 910–6. [PubMed] [Google Scholar]76. Браун Г.К., Боланос Дж.П., Хилс С.Дж., Кларк Дж.Б. Оксид азота, продуцируемый активированными астроцитами, быстро и обратимо угнетает клеточное дыхание. Нейроски Летт. 1995 г., 7 июля; 193 (3): 201–4. [PubMed] [Google Scholar]77. Браун Г.К., Купер К.Э.Наномолярные концентрации оксида азота обратимо ингибируют синаптосомальное дыхание, конкурируя с кислородом в цитохромоксидазе. ФЭБС лат. 1994 г., 19 декабря; 356 (2–3): 295–8. [PubMed] [Google Scholar]78. Ради Р., Родригес М., Кастро Л., Теллери Р. Ингибирование митохондриального транспорта электронов пероксинитритом. Арх Биохим Биофиз. 1994 г., январь; 308 (1): 89–95. [PubMed] [Google Scholar]79. Лиот Г., Босси Б., Любиц С., Кушнарева Ю., Сейбук Н., Босси-Ветцель Э. Ингибирование комплекса II 3-NP вызывает фрагментацию митохондрий и гибель нейронов через NMDA- и ROS-зависимый путь.Смерть клеток 2009 июнь; 16 (6): 899–909. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]80. Руи И, Тивари П, Се Зи, Чжэн Дж. К. Острое нарушение транспорта митохондрий бета-амилоидными пептидами в нейронах гиппокампа. Дж. Нейроски. 2006 11 октября; 26 (41): 10480–7. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]81. Miglio G, Rosa AC, Rattazzi L, Collino M, Lombardi G, Fantozzi R. Стимуляция PPARgamma способствует биогенезу митохондрий и предотвращает потерю нейронов, вызванную депривацией глюкозы. Нейрохим Инт.2009 г., декабрь; 55 (7): 496–504. [PubMed] [Google Scholar]82. Soriano FX, Liesa M, Bach D, Chan DC, Palacin M, Zorzano A. Доказательства митохондриального регуляторного пути, определяемого коактиватором гамма-1 альфа-рецептора, активируемого пролифератором пероксисом, альфа-рецептором, связанным с эстрогеном, и митофузином 2. Диабет . 2006 г., июнь; 55 (6): 1783–91. [PubMed] [Google Scholar]83. Тагучи Н., Исихара Н., Джофуку А., Ока Т., Михара К. Митотическое фосфорилирование динамин-родственной ГТФазы Drp1 участвует в делении митохондрий. Дж. Биол. Хим.2007 г., 13 апреля; 282 (15): 11521–9. [PubMed] [Google Scholar]84. Lee HG, Casadesus G, Zhu X, Castellani RJ, McShea A, Perry G и др. Нейродегенерация, опосредованная возвратом клеточного цикла, и ее лечебная роль в патогенезе болезни Альцгеймера. Нейрохим Инт. 2009 г., февраль; 54 (2): 84–88. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]85. Безпрозванный И., Мэтсон М.П. Неправильное обращение с кальцием в нейронах и патогенез болезни Альцгеймера. Тренды Нейроси. 2008 г., сен; 31 (9): 454–63. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]86.Церегетти Г.М., Стангерлин А., Мартинс де Брито О., Чанг Ч.Р., Блэкстоун С., Бернарди П. и др. Дефосфорилирование кальциневрином регулирует транслокацию Drp1 в митохондрии. Proc Natl Acad Sci U S A. 14 октября 2008 г .; 105 (41): 15803–8. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]87. Cribbs JT, Strack S. Обратимое фосфорилирование Drp1 циклической AMP-зависимой протеинкиназой и кальциневрином регулирует деление митохондрий и гибель клеток. EMBO Rep. 2007 Oct; 8 (10): 939–44. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

    Влияние метаболизма цитохрома P450 на лекарственную реакцию, взаимодействие и побочные эффекты

    1.Уилкинсон ГР.
    Метаболизм лекарств и вариабельность ответа на лекарство среди пациентов. N Английский J Med .
    2005;352:2211–21….

    2. Убой RL,
    Эдвардс диджей.
    Последние достижения: ферменты цитохрома Р450. Энн Фармакотер .
    1995; 29: 619–24.

    3. Вейншилбум Р.
    Наследственность и ответ на лекарство. N Английский J Med .
    2003; 348: 529–37.

    4. Филлипс К.А.,
    Венстра ДЛ,
    Орен Э,
    Ли Дж.К.,
    Сади В.Потенциальная роль фармакогеномики в снижении побочных реакций на лекарства: систематический обзор. ДЖАМА .
    2001; 286:2270–9.

    5. Брэдфорд Л.Д.
    Частота аллеля CYP2D6 у европейских европеоидов, азиатов, африканцев и их потомков. Фармакогеномика .
    2002; 3: 229–43.

    6. Специальный отчет: генотипирование полиморфизмов цитохрома Р450 для определения статуса лекарственного метаболизатора. Technol Eval Cent Asses Program Exec Summ .
    2004; 19:1–2.

    7. Авраам Б.К.,
    Адитан С.
    Генетический полиморфизм CYP2D6. Индиан Дж Фармакол .
    2001; 33: 147–69.

    8. Бернард С.,
    Невилл К.А.,
    Нгуен А.Т.,
    Флокхарт Д.А.
    Межэтнические различия в генетических полиморфизмах CYP2D6 в популяции США: клинические последствия. Онколог .
    2006; 11: 126–35.

    9. Чонг Э.,
    Энсом МХ.
    Фармакогенетика ингибиторов протонной помпы: систематический обзор. Фармакотерапия .
    2003; 23: 460–71.

    10. Мишалец Е.Л.
    Обновление: клинически значимые лекарственные взаимодействия цитохрома Р-450. Фармакотерапия .
    1998; 18:84–112.

    11. Комод Г.К.,
    Спенс Джей Ди,
    Бейли ДГ.
    Фармакокинетические-фармакодинамические последствия и клиническая значимость ингибирования цитохрома P450 3A4. Клин Фармакокинетик .
    2000; 38:41–57.

    12. Маллинс М.Е.,
    Горовиц БЗ,
    Линден ДХ,
    Смит Г.В.,
    Нортон Р.Л.,
    Стамп Дж.Опасное для жизни взаимодействие мибефрадила и бета-адреноблокаторов с дигидропиридиновыми блокаторами кальциевых каналов. ДЖАМА .
    1998; 280:157–158.

    13. Дали А.К.,
    Кинг БП.
    Фармакогенетика пероральных антикоагулянтов. Фармакогенетика .
    2003; 13: 247–52.

    14. Cozza KL, Armstrong SC, Oesterheld JR. Лекарственные взаимодействия по медицинским специальностям. В: Краткое руководство по принципам взаимодействия с лекарственными средствами для медицинской практики: цитохромы P450, UGTs, P-гликопротеины.2-е изд. Вашингтон, округ Колумбия: Американский психиатрический паб, 2003: 167–396.

    15. Lexi-Comp [онлайн-справочная библиотека]. Хадсон, Огайо: Американская фармацевтическая ассоциация; 1978. Ежедневно обновляется. По состоянию на 21 февраля 2007 г., по адресу: http://www.crlonline.com/crlsql (требуется подписка).

    16. Медицинский факультет Университета Индианы. Таблица лекарственного взаимодействия P450. По состоянию на 21 февраля 2007 г., по адресу: http://medicine.iupui.edu/flockhart/table.htm.

    17. Спроул Б.А.,
    Оттон С.В.,
    Чунг С.В.,
    Чжун XH,
    Ромач МК,
    Продавцы ЭМ.Ингибирование CYP2D6 у пациентов, получавших сертралин. J Clin Psychopharmacol .
    1997; 17:102–6.

    18. Рэй В.,
    Мюррей КТ,
    Мередит С,
    Нарасимхулу СС,
    Холл К,
    Штейн СМ.
    Пероральный эритромицин и риск внезапной смерти от сердечных причин. N Английский J Med .
    2004; 351:1089–96.

    19. Хеймарк ЛД,
    Винкерс Л,
    Кунце К,
    Гибальди М,
    Эдди АС,
    Трагер ВФ,

    и другие.Механизм взаимодействия амиодарона и варфарина у человека. Клин Фармакол Тер .
    1992; 51: 398–407.

    20. Кроуфорд П.,
    Чедвик диджей,
    Мартин С,
    Тиа Дж,
    Бэк диджей,
    Орм М.
    Взаимодействие фенитоина и карбамазепина с комбинированными стероидными пероральными контрацептивами. Бр Дж Клин Фармакол .
    1990;30:892–6.

    21. Молден Е,
    Андерссон КС.
    Симвастатин-ассоциированный рабдомиолиз после одновременного применения макролидных антибиотиков у двух пациентов. Фармакотерапия .
    2007; 27: 603–7.

    22. Гольдшмидт Н,
    Азаз-Лившиц Т,
    Гоцман,
    Нир-Пас Р,
    Бен-Йехуда А,
    Мускат М.
    Комбинированная кардиотоксичность перорального эритромицина и верапамила. Энн Фармакотер .
    2001; 35:1396–9.

    23. Имани С.,
    Юско В.Дж.,
    Штайнер Р.
    Дилтиазем замедляет метаболизм перорального преднизолона, воздействуя на Т-клеточные маркеры. Детская трансплантация .1999; 3: 126–30.

    24. Спина Е,
    Авенозо А,
    Скордо МГ,
    Ансион М,
    Мадия А,
    Гатти Г,

    и другие.
    Ингибирование метаболизма рисперидона флуоксетином у пациентов с шизофренией: клинически значимое фармакокинетическое лекарственное взаимодействие. J Clin Psychopharmacol .
    2002; 22: 419–23.

    25. Лаугесен С,
    Энггард ТП,
    Педерсен Р.С.,
    Синдруп С.Х.,
    Брозен К.
    Пароксетин, ингибитор цитохрома Р450 2D6, уменьшает стереоселективное О-деметилирование и уменьшает гипоалгезивный эффект трамадола. Клин Фармакол Тер .
    2005; 77: 312–23.

    26. Лиля Дж.,
    Кивисто КТ,
    Бэкман Дж.Т.,
    Ламберг Т.С.,
    Неувонен П.Дж.
    Грейпфрутовый сок значительно увеличивает концентрацию буспирона в плазме крови. Клин Фармакол Тер .
    1998; 64: 655–60.

    27. Казмир Ф.Дж.
    Значительное взаимодействие между метронидазолом и варфарином. Mayo Clin Proc .
    1976; 51: 782–4.

    28. Кастберг I,
    Хелле Дж,
    Аамо ТО.Пролонгированное фармакокинетическое взаимодействие между тербинафином и амитриптилином. Монитор наркотиков .
    2005; 27: 680–2.

    29. Мейер ЮА.
    Фармакогенетика и побочные реакции на лекарства. Ланцет .
    2000; 356:1667–71.

    30. Баллантайн CM,
    Корсини А,
    Дэвидсон М.Х.,
    Холдаас Х,
    Джейкобсон Т.А.,
    Лейтерсдорф Э,

    и другие.
    Риск миопатии при терапии статинами у пациентов с высоким риском. Медицинский стажер Arch .
    2003; 163: 553–64.

    31. Поульсен Л.,
    Арендт-Нильсен Л,
    Бросен К,
    Синдруп Ш.
    Гипоалгетический эффект трамадола по отношению к CYP2D6. Клин Фармакол Тер .
    1996; 60: 636–44.

    32. Яшар У,
    Форслунд-Бергенгрен С,
    Тайбринг Г,
    Дорадо П,
    Ллерена А,
    Шоквист Ф,

    и другие.
    Фармакокинетика лозартана и его метаболита Е-3174 в зависимости от генотипа CYP2C9. Клин Фармакол Тер .
    2002; 71: 89–98.

    33. Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США. Центр информации для потребителей устройств и радиологического здоровья. Оформление нового устройства. Тест генотипирования цитохрома P450 компании Roche AmpliChip и инструментальная система Affymetrix GeneChip Microarray — K042259. По состоянию на 21 февраля 2007 г., по адресу: http://www.fda.gov/cdrh/mda/docs/k042259.html.

    34. Томпсон, Калифорния.
    Системы генотипирования ферментов, метаболизирующих лекарственные средства, проходят клиническую практику. Am J Health Syst Pharm .2006;63:121416.

    35. Чжоу В.Х.,
    Ян FX,
    де Леон Дж,
    Барнхилл Дж.,
    Роджерс Т,
    Кронин М,

    и другие.
    Расширение экспериментального исследования: влияние полиморфизма цитохрома P450 2D6 на исход и затраты, связанные с тяжелым психическим заболеванием. J Clin Psychopharmacol .
    2000; 20: 246–51.

    36. Рау Т,
    Воллебен Г,
    Вуттке Х,
    Тюерауф Н,
    Лункенхаймер Дж.,
    Ланчик М,

    и другие.Генотип CYP2D6: влияние на побочные эффекты и отсутствие ответа при лечении антидепрессантами — пилотное исследование. Клин Фармакол Тер .
    2004; 75: 386–93.

    Оксид азота управляет перестройкой метаболизма в макрофагах M1 путем нацеливания на аконитазу 2 и пируватдегидрогеназу контрольные мыши были выведены и размножены в той же комнате в центре разведения Национальной лаборатории Фредерика.Уход за животными осуществлялся в соответствии с процедурами, изложенными в «

    Руководство по уходу и использованию лабораторных животных» . Этическое одобрение экспериментов на животных, подробно описанных в этой рукописи, было получено от Институционального комитета по уходу за животными и их использованию (номер разрешения: 000386) в NCI-Frederick. Все используемые мыши были использованы в возрасте от 6 до 10 недель и были подобраны по возрасту и полу для каждого эксперимента.

    Культура макрофагов и стимуляция

    Всего клеток из костного мозга высевали на 7.0 × 10 5 /мл в течение 5–7 дней в полной среде Игла, модифицированной Дульбекко (DMEM) (Gibco #11965) с добавлением 2 мМ глутамина, 10% FBS, 100 ед/мл пенициллина/стрептомицина и 20 нг/мл мыши. макрофагальный колониестимулирующий фактор (M-CSF), обеспечивающий правильную дифференцировку и рост BMDM 3 . После выращивания BMDM в течение 6 дней в культуре клетки помещали в полную культуральную среду и обрабатывали носителем (PBS) или 100 нг/мл LPS или комбинацией LPS (100 нг/мл) и 50 нг/мл IFNγ в течение 8 дней. –24 ч.«Активация», «стимуляция» и «поляризация» в рукописи относятся к лечению LPS + IFNγ, если не указано иное. Там, где указано, клетки предварительно обрабатывали аминогуанидином (AG; 1 мМ, Sigma Aldrich), диметил-α-KG (D-αkG; 1 мМ, Sigma Aldrich), диметилоксалилглицином (DMOG; 100 мкМ, Sigma Aldrich), FeSO 4 ( 50 мкМ, Sigma Aldrich)/тиосульфат натрия (Na) (3 мМ, Sigma Aldrich), фторацетат (FA; 10–20 мМ, Sigma Aldrich) в течение 1 ч, как указано, до добавления LPS + IFNγ в течение 8–24 ч.Покоящиеся клетки и обработанные LPS/IFNγ Nos2 -/- BMDM дополнительно обрабатывали DETA/NO (от 100 до 500 мкМ), где указано.

    Выделение РНК/ДНК и количественная ПЦР

    Клетки (2 × 10 6 ) в лунках 6-луночных планшетов промывали и экстрагировали тотальную РНК с использованием набора для выделения РНК High-Pure (Roche, 11828665001), согласно инструкции производителя (с добавлением 2-меркаптоэтанола (1% об./об.) к лизирующему буферу).кДНК синтезировали из 1 мкг РНК с использованием набора High-Capacity cDNA Reverse Transcription Kit (Applied Biosystems, 4387406) и проводили количественную ОТ-ПЦР с помощью Applied Biosystems 7300 с использованием реагента Eagle Taq (Roche) и зондов экспрессии генов ABI Taqman. выполнено против Hprt (Mm01545399_m1). Значения выражены как относительное выражение с использованием метода ΔΔCt. Данные были нормализованы к контролю WT.

    Для измерения митохондриальной ДНК ДНК экстрагировали с помощью набора AllPrep DNA/RNA Kit (Qiagen, № 80284) и проводили количественную ПЦР с митохондриальным ДНК-зондом 16 s (Mm04260181_s1) и нормализовали по отношению к β-актиновой ДНК (Mm00607939_s1).

    Иммуноблоттинг

    Экспрессию белка в стимулированных макрофагах определяли вестерн-блоттингом с использованием 20  мкг общего белка на образец 3 . Разделение на цитоплазматическую и ядерную фракции проводили с использованием 0,4 M NaCl и 0,1% Nonidet P-40 (NP-40) в экстракционном буфере 57 . Иммуноблоты SDS (ИБ) выполняли для оценки стационарных уровней белка структурных субъединиц митохондриальных комплексов, оцениваемых с помощью нативных гелей. Антитела в этом исследовании были следующими: анти-ACO1/2, анти-IDh2, анти-SDHB, анти-SDHA, анти-NDUFS1, анти-MTCO1, анти-ATP5A, анти-NDUFS8, анти-общий OXPHOS (комплекс V, субъединица ATP5A; комплекс IV, субъединица COXII; комплекс III, субъединица UQCRC2, комплекс II, SDHB, комплекс I, субъединица NDUFB9) и анти-фосфо-S 293 PDHE1-альфа были получены от Abcam; антитело против FECH было от Proteintech; анти-фосфо-, общий PDK1 и анти-HIF1α были получены от Novus Biologicals.Для контроля нагрузки использовали анти-CS, анти-TOM20, ламин B и анти-β-актин (соответственно от Sigma, Santa Cruz, Abcam и Millipore).

    Спектрофотометрическое определение аконитазы, ИДГ и ПДГ

    Ферментативную активность аконитазы определяли по исчезновению цис-аконитата при 240 нм, измеренному с помощью 96-луночного спектрофотометра для считывания планшетов (VersaMax, Molecular Devices): 2 × 10

    6 стимулированные BMDM лизировали 0,2% Triton X-100 в 0,15 М NaCl, забуференном 30 мМ Трис-HCl, pH 7.2. Лизат центрифугировали (5000 g в течение 15 мин) и 100 мкг супернатанта сразу же анализировали на активность аконитазы при 25 °C в присутствии 0,02% БСА. Реакцию запускали добавлением 0,2 мМ цис-аконитата и активность фермента определяли по начальной скорости реакции. Для цис-аконитата использовали коэффициент экстинкции 3,41/см/мМ. Для измерения ферментативной активности митохондриальной аконитазы 20 × 10 6 клеток предварительно пермеабилизировали 0,007% дигитонином для удаления цитоплазматических белков 30 .

    Изоцитратдегидрогеназу измеряли спектрофотометрически как в лизатах целых клеток, так и в лизатах пермеабилизированных клеток, следуя за восстановлением NADP + или NAD + изоцитратом в качестве субстрата. Изоцитрат (конечная концентрация 1 мМ) добавляли к лизатам, чтобы начать реакцию, и следили за сопряженным восстановлением NADP + (NAD +) (0,1 мМ) при 340 нм. Реакцию проводили при 37 °C в буфере, содержащем 30 мМ Трис-HCl, 0,15 М NaCl и 10 мМ MgCl 2 , pH 7,2 58 .

    Образование НАДН использовали для измерения активности пируватдегидрогеназного комплекса 59 . Реакционная смесь здесь содержала 2,5 мМ НАД, 0,1 мМ кофермента А, 5 мМ пирувата и 1 мМ MgCl 2 . Базовую линию определяли с образцом и эталоном, содержащими всю реакционную смесь, за исключением пирувата. Спектрофотометрические показания измеряли каждые 20 с в течение 30 мин.

    Метаболические анализы

    OCR и ECAR исследовали с использованием анализатора метаболизма XF96 Seahorse от Seahorse Biosciences (North Billerica, MA).Вкратце, BMDM на 7-й день дифференцировки высевали при плотности посева 0,8 × 10 5 клеток/лунку в 200 мкл полной среды в планшете для культивирования внеклеточных тканей 35 . BMDM инкубировали и стимулировали с или без 100 нг/мл LPS и 50 нг/мл IFNγ в течение времени и в присутствии ингибиторов, указанных на рисунках. Перед метаболическим тестом среду удаляли и заменяли средой для анализа Seahorse XF (#102365-100), содержащей 25 мМ глюкозы, 2 мМ глутамина и 20 нг/мл М-КСФ, а планшеты, содержащие клетки, инкубировали в течение 30 мин при 37°С. °C без CO 2 .Добавления портов и время использовались, как показано на рисунках.

    Для митохондриального стресс-теста (анализ внеклеточного потока) 1,26 мкМ олигомицина вводили в порт А, 0,67 мкМ FCCP фторкарбонилцианидфенилгидразона в порт В и 0,2 мкМ ротенона/1 ​​мкМ антимицина А в порт С. Для более длительных экспериментов Мониторинг OCR в BMDM во время добавления стимуляторов, смесь LPS + IFNγ вводили в порт A, а через 9 часов дихлорацетат (DCA; 10 мМ, Sigma Aldrich) или FA (10 мМ) вводили в порт B.Для исследований с депривацией глютамина перед метаболическим тестом среду заменяли полной средой Seahorse XF без глютамина.

    Для измерения дыхания OCR исследовали с помощью XF96 Seahorse Metabolic Analyzer 60 . Вкратце, BMDM на 7-й день дифференцировки высевали при плотности посева 0,8 × 10 5 клеток/лунку в 200 мкл полной среды и активировали O.N. После запуска XF96 среду заменяли буфером MAS (220 мМ маннитола, 70 мМ сахарозы, 10 мМ KH 2 PO 4 , 5 мМ MgCl 2 , 2 мМ HEPES, 1 мМ, 0 мМ.2% БСА без жирных кислот). Потребление кислорода контролировали пермеабилизируя клетки с помощью 1 нМ PMP (Seahorse Biosciences). Состояние III дыхания, определяемое как АДФ-стимулированное дыхание в интактных, неотравленных митохондриях в присутствии избытка субстрата, оценивали 61 . Цитрат (5 мМ), АДФ (4 мМ) и упомянутый пермеабилизатор вводили совместно в порт А. Изоцитрат (5 мМ) вводили в порт В; 5  мМ тартроната (2-гидроксималонат) также добавляли в дыхательную среду в качестве партнера по обмену трикарбоксилатного переносчика, что облегчает вход цитрата и изоцитрата в митохондриальный матрикс 21,30 .Ротенон 0,2 мкМ вводили в порт C.

    Вызванное пируватом дыхание оценивали в пермеабилизированных клетках, которым вводили 5 мМ пирувата, 2,5 мМ малата (порт A) и 0,2 мкМ ротенона (порт B) 60 . Для опосредованной комплексом II дыхательной активности после пермеабилизации добавляли 10 мМ сукцината в присутствии 0,2 мкМ ротенона. 1 мкМ антимицина А вводили в порт B. Концентрации вышеупомянутых субстратов являются конечными концентрациями.

    Поглощение глюкозы анализировали в культуре BMDM с помощью ручного глюкометра (Accu-Check, Roche, Diagnostics, IN) или измеряли ее уровни с помощью ГХ-МС, где контрольный образец полной DMEM инкубировали в тех же экспериментальных условиях без клеток. при условии.

    Метаболомика и

    13 Отслеживание C

    WT и Nos2 -/- BMDM (~10 7 клеток на образец) обрабатывали носителем или LPS ng 1 24 часа. Затем клетки промывали, осторожно соскабливали, осаждали, быстро замораживали в жидком азоте и отправляли в Метаболический центр Западного побережья Калифорнийского университета в Дэвисе (Дэвис, Калифорния) для метаболического анализа. Тот же трубопровод применялся для WT и Hif1 α -/- BMDM, обработанных O.N. с носителем (PBS) или LPS + IFNγ для нецелевых исследований.

    Целевые измерения были выполнены с помощью масс-спектрометрии с ионизацией электрораспылением (ESI-LC-MS/MS) в режиме мониторинга множественных реакций с помощью тройного квадрупольного масс-спектрометра Agilent 6410B, сопряженного с четырехкомпонентным насосом для ВЭЖХ серии 1200 (Agilent), имеющимся в NCI. -Фредерик. Осадок клеток промывали и ресуспендировали в 80% метаноле, а 50 мкл или 4-кратный концентрированный мышиный перитонеальный лаваж смешивали с 450 мкл 100% метанола.Разделение фаз осуществляли центрифугированием при 4 °C, а водно-метаноловую фазу, содержащую полярные метаболиты, отделяли и сушили с помощью вакуумного концентратора. Образцы высушенных метаболитов хранили при температуре -80 °C и ресуспендировали в милли-Q воде в день анализа.

    Стандарты четырех концентраций, обработанные в тех же условиях, что и образцы, использовались для построения калибровочных кривых 62 . Наилучшее соответствие определяли с помощью регрессионного анализа площади пика аналита.Хроматографическое разрешение получали в обращенной фазе на Zorbax SB-C18 (1,8 мкм; Agilent) для аминокислот и Eclipse Plus C18 (1,8 мкм; Agilent) для промежуточных соединений ТХУ со скоростью потока, установленной на 0,4 мл/мин.

    Для 13 C-включение углерода из [U- 13 C] глюкозы или глутамина в метаболиты, после O.N. воздействия LPS/IFNγ (день 7 дифференцировки) клетки промывали PBS и DMEM, содержащим диализованный FBS и меченый субстрат, т.е. Laboratories) добавляли на 4 часа (подтверждение стационарного состояния).Для масс-спектрометрического анализа клетки соскребали в 80% метаноле, разделение фаз достигали центрифугированием при 4 °C, а фазу метанол-вода, содержащую полярные метаболиты, отделяли и сушили с использованием вакуумного концентратора. Образцы высушенных метаболитов хранили при температуре -80 °C. Распределение изотопологов и уровни метаболитов измеряли с помощью системы 7890A GC (Agilent Technologies) в сочетании с системой Quattro Premier MS (Waters) 63 . m  + 0 до m  +  n указывают на различные массы изотопологов для данного метаболита с n атомами углерода, где масса увеличивается из-за 13 C-маркировки 64 .

    Для ЯМР-анализа меченые клетки промывали в холодном PBS, гасили холодным ацетонитрилом, экстрагировали на метаболиты и готовили в растворе 1xDSS-PO 4 50% D 2 O. Спектры ЯМР регистрировали при 14,1 T в стандартных условиях сбора данных с использованием 1D протонной и 1D [1H]{[13C]}-гетероядерной одноквантовой когерентности (HSQC) для анализа изотопомеров. В анализе HSQC сравнивалась пиковая интенсивность протонов, присоединенных к атомам [13C] (аналогично содержанию [13C]) в определенных положениях различных метаболитов.Пики были назначены и количественно оценены 65 . Спектры 1-D HSQC нормализовали по содержанию белка и спектральным параметрам, чтобы интенсивность или резонансы метаболитов отражали количество белка в них.

    Выделение митохондрий и иммунопреципитация

    Вкратце, митохондрии из осадка BMDM (~10 7 клеток) выделяли из цитозольной фракции после пермеабилизации клеток с помощью буфера, содержащего 0,1% дигитонина в 210 мМ маннитола, 20 мМ сыворотки. мМ HEPES.Осадки после центрифугирования при 700 x  g в течение 5 мин содержали митохондрии, которые были выделены дифференциальным центрифугированием и солюбилизированы в лизирующем буфере I, содержащем 50 мМ Bis-Tris, 50 мМ NaCl, 10% масс./об. глицерина, 0,001% Ponceau S. , 1% лаурилмальтозид, pH 7,2, ингибиторы протеазы и фосфатазы 66 .

    Выделенные митохондрии лизировали в буфере, содержащем 25 мМ Трис, 200 мМ NaCl, 1 мМ ЭДТА, 1% NP-40, 5% глицерина (pH 7,4) до получения конечной концентрации белка 1 мкг/мкл.Пятьсот микрограммов общих митохондриальных белков использовали для IP с набором co-IP от Pierce (#26149). Гранулы с ковалентно связанными антителами (2  мкг) (анти-IgG использовали в качестве отрицательного контроля) инкубировали с митохондриальным лизатом ON при 4 °C. После этого гранулы пять раз промывали лизисным буфером, а связанные комплексы окончательно элюировали Tris/Gly pH 2,8 (образец 50 мкл/в/б) при комнатной температуре в течение 10 мин.

    Native PAGE (BN-PAGE) и нативные иммуноблоты

    Native PAGE Novex Bis-Tris gel system (Thermo Fisher Scientific) использовали для анализа комплексов белков нативной мембраны и комплексов нативного митохондриального матрикса; Загружали 20 мкг экстрактов мембранных белков на лунку; электрофорез проводили при 150 В в течение 1 часа и 250 В в течение 3.5 ч 66 . Для нативных ИБ в качестве промокательной мембраны использовали поливинилиденфторид. Перенос проводили при 25 В в течение 4 часов при 4  o C. После переноса мембрану промывали 8% уксусной кислотой в течение 20 минут для фиксации белков, а затем промывали водой перед сушкой на воздухе. Высушенную мембрану промывали 5-6 раз метанолом (для удаления остаточного кумасси синего G-250), промывали водой и затем блокировали в течение 2 часов при комнатной температуре в 5% молоке перед инкубацией с целевыми антителами, разведенными в 2 раза.5% молока О.Н. при 4  o C. Во избежание зачистки и повторного зондирования одной и той же мембраны, что могло бы позволить обнаружить сигналы от предыдущих ИБ, образцы загружали и запускали в повторах в соседние лунки одного и того же геля и зондировали независимо с разными антитела.

    Активность комплекса I, комплекса II и комплекса IV в геле

    Для активности комплекса I после разделения комплексов дыхательной цепи с помощью BN-PAGE гель инкубировали с 0,1 М TrisCl, pH 7.4, содержащий 1 мг/мл хлорида нитроблютетразолия (NBT) и 0,14 мМ NADH при комнатной температуре в течение 30–60 мин. Для комплекса II определение сукцинат-CoQ-редуктазной активности (SQR) (CoQ-опосредованное восстановление NBT) проводили путем инкубации геля в течение 30 мин с 84 мМ сукцината, 2 мг/мл NBT, 4,5 мМ ЭДТА, 10 мМ KCN, 1 мМ азида натрия и 10 мкМ убихинона в 50 мМ PBS, pH 7,4. Для комплекса IV гель инкубировали в 50 мМ фосфатном буфере рН 7,4, содержащем 1 мг/мл ДАБ (3,3’-диаминобензидина) и 1 мг/мл цитохрома с, при комнатной температуре в течение 30–45 мин 66 .

    Активность ПДГЭ3 в геле

    30 мкг лизатов митохондриального матрикса анализировали на Blue Native PAGE при 150 В в течение 1 часа, затем 1 час при 250 В на льду. Гель пропитывали 50 мМ калий-фосфатным буфером (pH 7,0), содержащим 0,2 мг/мл NBT и 0,1 мг/мл NADH, на 30–45 минут до развития активности DLD 47 .

    Микроматрица

    WT и Nos2 -/- BMDM (1 × 10 6 клеток/мл в чашках Петри объемом 10 см/см3) обрабатывали растворителем (PBS) и 5мл L00 нг/мл IFNγ в течение 8 часов.Затем клетки промывали и экстрагировали общую РНК с использованием набора для выделения РНК High-Pure (Roche, 11828665001) в соответствии с инструкциями производителя (с добавлением 2-меркаптоэтанола (1% об./об.) к буферу для лизиса). Затем один микрограмм РНК из каждого образца был отправлен в CCR-Genomics, Microarray Core Service, LMT Gene Expression Group в Национальной лаборатории исследований рака Фредерика, Фредерик (Фредерик, Мэриленд) для Affymetrix Mouse Genome 430 2.0 Array.

    Для дифференциального анализа экспрессии мы вводим файлы CEL в программное обеспечение Partek Genomic Suite (Partek Inc.), а информация об обработке образца была аннотирована вручную. Данные обрабатывались встроенным конвейером экспрессии генов, который включал алгоритм RMA для нормализации данных и преобразовывался в значения log2. Данные депонированы в GEO NCBI под регистрационным номером GSE115120. Дифференциально экспрессируемые гены идентифицировали с помощью дисперсионного анализа (ANOVA). Пороговое значение было установлено на уровне 1,5-кратного изменения, а коэффициент ложного обнаружения (FDR) < 0,5. Дифференциально экспрессированные гены анализировали с помощью анализа путей изобретательности (IPA; Ingenuity Systems).

    Продукция цитокинов

    Для анализа цитокинов BMDM на 7-й день дифференцировки высевали при плотности посева 1 × 10 5 клеток/лунку в 200 мкл полной среды в лунках 96-луночных планшетов. Планшеты инкубировали и стимулировали 100 нг/мл LPS и 50 нг/мл IFNγ или без них в отсутствие или в присутствии ингибиторов (где указано на рисунках). Планшеты инкубировали в течение 24 часов перед удалением надосадочной жидкости. Наборы цитометрических шариков (BD Biosciences) использовались для количественного определения IL10, IL1β, Mip1α и KC в 50 мкл супернатанта, а разведение 1:5 использовалось для обнаружения цитокинов IL6, IL12p40, TNFα и MCP1.Наборы использовались в соответствии с инструкциями производителя.

    Реакция Шварцмана, модель сепсиса у мышей

    Макрофаги рекрутировали в брюшину внутрибрюшинно. инъекция 0,5 мл 4% тиогликолятного бульона Брюера (Difco, Детройт, Мичиган) 67,68 . Мышей помещали на грелку и ежедневно контролировали. Спустя семьдесят два часа сепсис индуцировали реакцией Шварцмана с предварительной инъекцией 15 мкг IFNγ внутрибрюшинно. через 12 часов после провокационной инъекции LPS 39,69 .Оптимальная доза ЛПС колебалась от 30 до 100 мкг (1,25–4 мкг/кг). Клетки получали путем промывания брюшины мыши через 12 часов после заражения 4 мл PBS с использованием иглы 21-G.

    Очистку клеток из жидкости перитонеального лаважа проводили с помощью магнитной очистки. Истощение нейтрофилов было достигнуто путем инкубации тотальных клеток с α-Ly-6G-биотином в присутствии PBS с 5 мМ этилендиаминтетрауксусной кислоты (ЭДТА), 0,5% BSA в течение 15 минут при 4 °C и сортировки с использованием стрептавидиновых микрогранул и колонок LS в соответствии с инструкциями производителя. инструкции (Miltenyi Biotec).Выделение макрофагов из протоков проводили с добавлением микробусин CD11b с инкубацией в течение 20 мин при 4°С с последующей положительной селекцией на магнитных колонках (Miltenyi Biotec).

    Осадок клеток промывали 154  мМ NaCl и подвергали экстракции метаболитов для целенаправленных исследований метаболизма вместе с концентрированной лаважной жидкостью.

    Обнаружение NO

    Нитриты, продукт окисления NO, измеряли с помощью реакции Грисса в соответствии с инструкциями производителя (Invitrogen™, #G7921).

    Статистический анализ

    Данные представлены как среднее ± стандартная ошибка среднего (± SEM) и являются репрезентативными как минимум для двух независимых экспериментов. Статистический анализ был выполнен с использованием GraphPad Prism 7. Односторонний или двусторонний ANOVA следовал за пост-тестами, а линейная регрессия использовалась, когда анализировалось несколько групп, как указано в подписях к рисункам. Критерий Стьюдента t использовали для статистического анализа при анализе двух групп. Предполагается, что все данные распределены нормально и перед анализом были логарифмически преобразованы.Статистическая значимость была установлена ​​на уровне * p  < 0,05.

    Сводка отчета

    Дополнительную информацию о дизайне исследования можно найти в Сводке отчета об исследовании природы, связанной с этой статьей.

    3 приправы, которую никто больше не должен есть, потому что она замедляет метаболизм Вы можете быть ошеломлены тем, сколько таблеток, программ и диет на рынке, которые обещают результаты, могут быть ошеломляющими, и вы можете не знать, с чего начать.Часто мы слишком задумываемся о процессе похудения и слишком зацикливаемся на том, чтобы увидеть быстрые результаты, но ключ к устойчивой и долговременной потере веса проще, чем вы думаете. Чтобы похудеть, вы должны быть в дефиците калорий или сжигать больше калорий в день, чем потребляете. Вы сжигаете калории с помощью таких очевидных вещей, как физические упражнения, но большая часть потраченных калорий поступает от простой жизни — повседневных занятий, таких как ходьба. , дыхание и функционирование ваших органов — все это способствует ежедневному расходу калорий.Одна вещь, которая может повлиять на вашу способность похудеть, — это ваш метаболизм, который управляет процессом сжигания калорий в организме. Поддержка вашего здоровья, в частности вашего метаболического здоровья, настроит вас на успех, если вы отправляетесь в путешествие по снижению веса.

    У нас есть эксклюзивный код скидки на *лучший* протеиновый порошок

    .

    Shutterstock

    Но как именно связаны ваш метаболизм и потеря веса? «Ваш уникальный метаболизм определяет, сколько калорий сжигается вашим телом каждый день.Многие факторы влияют на ваш метаболизм. Он имеет тенденцию уменьшаться с возрастом, бездействием, потерей мышечной массы и гормональным дисбалансом (гипотиреоз, постменопауза)», — говорит Элейн Шикетт, фарм. доктор, главный научный сотрудник Gelesis, создателя Plenity. Еще одна вещь, которая может негативно повлиять на способность вашего метаболизма функционировать, — это ограничительная диета. «Быстрая резкая потеря веса из-за жестких ограничений калорийности была связана с более медленным метаболизмом, когда организм пытается компенсировать и сохранить как можно больше энергии в контексте резкого сокращения пищи.Постепенная потеря веса (1 фунт в неделю) с большей вероятностью сохранит скорость метаболизма и наберет меньше веса». Кроме того, регулярные физические упражнения, в том числе тренировки с отягощениями, могут улучшить работу вашего метаболизма.

    Ваша диета также влияет на ваше метаболическое здоровье. Когда дело доходит до потери веса, мы часто не принимаем во внимание то, что помимо пищи содержит много калорий. Приправы и заправки особенно сложны и могут сбросить ваш дефицит калорий.«Приправы могут быть скрытым источником калорий, которые могут накапливаться, если вы не помните о размере порции. Чикетт поделился тремя основными продуктами, которые могут негативно повлиять на ваше метаболическое здоровье и помешать вашему прогрессу в похудении.

    Shutterstock

    Майонез: «Приправы с высоким содержанием жира и калорий, такие как салатная заправка на основе майонеза или айоли, соус тар-тар, могут содержать до 100 калорий на столовую ложку». Подумайте о покупке обезжиренного майонеза, чтобы сократить лишние калории.

    Кетчуп: «Имеющийся в продаже кетчуп обычно содержит кукурузный сироп с высоким содержанием фруктозы.Вместо этого попробуйте использовать домашнюю сальсу или выберите органический кетчуп без сахара, в котором нет всех добавок.

    Соус для барбекю: Соус для барбекю, как и кетчуп, часто содержит много сахара и калорий. Чикетт рекомендует такие альтернативы, как винегрет с маслом и уксусом или свежие травы, чтобы оживить ваши блюда и придать пикантный вкус.

    В то время как здоровый обмен полезен в любом путешествии по фитнесу, важно отметить, что вам не нужно отказываться от любимых продуктов, даже если они содержат больше калорий или сахара.«Вес контролируется очень сложными взаимодействиями между гормонами, кишечником, мозгом, генами и окружающей средой, наш собственный метаболизм играет лишь часть всего уравнения». — говорит Чикетт. Любым продуктом можно наслаждаться в меру, все дело в балансе.

    Метаболизм и потеря веса: почему вместо этого нужно сосредоточиться на здоровье метаболизма

    Обновлено 28 октября 2021 г.

    Правда в том, что погоня за быстрым метаболизмом может не помочь с потерей веса.Но вы можете улучшить свое здоровье и немного улучшить свой метаболизм с помощью этих простых методов.

    Представьте себе, как легко похудеть, если бы это было так же просто, как щелкнуть выключателем, и ваше тело волшебным образом сжигает энергию более эффективно. В рекламе 1 в Instagram и на полках продуктовых магазинов представлено множество продуктов, которые обещают сделать именно это, повысив метаболизм вашего тела. Но реальность такова, что метаболизм намного сложнее.

    Как работает метаболизм?
    Метаболизм каждого человека — процесс, посредством которого организм превращает пищу в энергию 2 — во многом определяется их генами.Таким образом, ваш метаболизм является более или менее заданным значением, и у разных людей он будет разным. 3

    «Даже когда мы вообще ничего не делаем, обмен веществ все равно будет поддерживать функционирование организма на так называемой базовой скорости метаболизма. Этот показатель варьируется от человека к человеку», — говорит Эмили Вундер, MSCN, RD, LDN, зарегистрированный диетолог и создатель Healthier Taste, веб-сайта питательных рецептов. «Итак, хотя это может показаться несправедливым, человек рядом с вами может естественным образом сжигать больше калорий, чем вы, в то время как вы оба ничего не делаете.К другим факторам, влияющим на обмен веществ, относятся старение (обмен веществ замедляется с возрастом) и пол, поскольку у мужчин, как правило, скорость метаболизма выше, чем у женщин. 4

    Потеря веса и обмен веществ
    Ирония в том, что метаболизм можно рассматривать как средство для похудения, но усилия по снижению веса могут на самом деле замедлить ваш метаболизм. «Один из очень распространенных способов, которым это происходит, — это когда люди пропускают приемы пищи или отказываются от еды в течение длительного периода времени, чтобы похудеть», — говорит Вундер. Сначала вы можете похудеть, но когда ваше тело будет лишено еды, оно начнет реагировать соответствующим образом.«Наши тела умны, — говорит Вундер. «Когда мы находимся в состоянии голодания, тело будет удерживать жир, а не сжигать его, и со временем это приводит к накоплению большего количества жира и замедлению скорости метаболизма».

    Как сосредоточиться на здоровом обмене веществ
    Вместо того, чтобы думать о метаболизме как о быстром средстве для похудения (подсказка: быстрых решений на самом деле не существует), попробуйте вместо этого сосредоточиться на своем здоровье. Изменения в вашем образе жизни могут помочь немного увеличить ваш метаболизм, но, что более важно, улучшит ваше самочувствие и поможет вам стать лучше, а это более важно, чем потеря веса.Ведь ты не цифра на весах. Ваш размер брюк? Это действительно не имеет значения. Попробуйте эти техники, чтобы почувствовать себя более энергичным, отдохнувшим и здоровым, независимо от того, быстрый у вас метаболизм или нет.

    Упражнения и обмен веществ. Посещение тренажерного зала или занятия спортом дома — отличный способ оставаться в форме и оставаться здоровым. Но каждое небольшое движение помогает, особенно в нашей преимущественно сидячей культуре. «Помимо преднамеренных упражнений, общий уровень активности может играть роль в вашем метаболизме», — говорит Вундер.«Если вы будете больше двигаться в течение дня небольшими способами, со временем эти действия будут складываться и поддерживать метаболизм». Попробуйте парковаться далеко от двери продуктового магазина, подниматься по лестнице, ходить пешком во время обеденного перерыва и делать растяжку в течение дня. 5

    Тяжелая атлетика и обмен веществ. Исследования показали, что силовые тренировки помогают сохранить мышечную массу. «Более высокая мышечная масса связана с более высокой скоростью метаболизма», — объясняет Вундер. Поскольку мышечная масса уменьшается с возрастом, то же самое может происходить и с обменом веществ, не говоря уже о силе.Так что попробуйте включить поднятие тяжестей в свою тренировочную программу, чтобы оценить все ее преимущества. 6

    Сон и обмен веществ. Ни для кого не секрет, что достаточное количество сна ночью является ключом к сохранению здоровья, и это также касается вашего метаболизма. Качественный сон поможет поддерживать скорость метаболизма. Одно исследование показало, что всего несколько ночей недосыпа могут заставить людей чувствовать себя менее сытыми после еды. Это также показало, что люди, лишенные сна, по-разному усваивают жир в пище. 7 Так что отдыхай! Ваше тело скажет вам спасибо.

    Усилители метаболизма. Наконец, помните, что продукты, ускоряющие обмен веществ, не являются чудодейственным средством. «Ажиотаж вокруг этих продуктов кажется большим, но исследования, связанные с ними, ограничены», — говорит Вундер. «Многие из этих продуктов содержат вещества, которые уже есть в нашем организме, такие как аминокислоты и минералы. Добавление большего их количества не дает убедительных результатов в отношении влияния на метаболизм и вес». Кофеин является распространенным ингредиентом, который может влиять на обмен веществ, но некоторые уровни кофеина в таких продуктах могут быть небезопасными.Wunder рекомендует проконсультироваться с врачом, прежде чем пробовать такие продукты.

    В конечном счете, лучшее, что вы можете сделать для себя, — это перестать беспокоиться о своем метаболизме и просто вести здоровый образ жизни. «Глупо напрягаться из-за того, что на самом деле нельзя изменить», — говорит Вундер. «Не существует фиксированного переключателя для ускорения метаболизма, но изменение образа жизни с течением времени оказывает влияние».

    Кредитная карта CareCredit — это простой способ оплаты медицинских и оздоровительных услуг, не покрываемых страховкой.Воспользуйтесь локатором принятия или загрузите мобильное приложение CareCredit, чтобы найти поставщика или продавца рядом с вами, который принимает CareCredit.

    Содержание может быть изменено без предварительного уведомления и предоставляется исключительно для вашего удобства. Вам настоятельно рекомендуется проконсультироваться с вашими индивидуальными консультантами и/или поставщиками медицинских услуг в отношении любой представленной информации. Ни Synchrony, ни какие-либо из ее аффилированных лиц, включая CareCredit, не делают никаких заявлений или гарантий в отношении этого контента и не несут ответственности за любые убытки или ущерб, возникшие в результате использования предоставленной информации.

    4 проверенных способа ускорить обмен веществ

    Ускорьте свой метаболизм. Самая модная фраза, которую крутят как простое решение для похудения. Но факт заключается в том, что нет убедительных доказательств того, что мы можем значительно и навсегда изменить то, как наш организм перерабатывает пищу для получения энергии или тепла — сути метаболизма.

    Это потому, что многое из того, что определяет ваш метаболизм — возраст, пол, генетика — находится вне вашего контроля.

    Базовая скорость метаболизма вашего тела, измеряемая как скорость метаболизма в состоянии покоя (RMR), составляет 70% вашего метаболизма.Это количество энергии, которое ваше тело сжигает, чтобы функционировать в состоянии покоя. (Подумайте о том, чтобы поддерживать постоянную температуру тела, биение сердца, работу пищеварительной системы.) Это то, что люди имеют в виду, когда говорят об ускорении своего метаболизма.

    Помимо повышения физической активности в течение дня, на которую приходится 20–25 % вашего метаболизма, существует всего несколько мероприятий, которые могут увеличить скорость метаболизма в долгосрочной перспективе. И это большая МОЩЬ.

    «Существуют компромиссы в зависимости от человека, который проводит (эти вмешательства)», — говорит Лоуренс Ческин, доктор медицинских наук, директор клинических исследований Глобального центра профилактики ожирения Школы общественного здравоохранения Блумберга имени Джона Хопкинса.

    4 способа ускорить метаболизм

    1. Наращивание и поддержание мышечной массы тела.

    «Люди с большей мышечной массой, как правило, имеют более высокий метаболизм», — говорит Дуглас Уайт, доктор философии, доцент кафедры питания, диетологии и гостиничного бизнеса Обернского университета. Это потому, что для поддержания мышечной массы в вашем теле требуется больше энергии, чем для жира.

    Это ключ к похудению, говорит Уайт: «Когда люди худеют, они теряют не только жир, но и мышечную массу.Таким образом, если вы теряете мышечную массу, ваш базовый уровень метаболизма будет снижаться, и вам будет труднее сжигать калории, чтобы похудеть».

    Уайт рекомендует тренироваться с отягощениями или отягощениями для наращивания мышечной массы, что, в свою очередь, помогает поддерживать или увеличивать ваш RMR.

    СВЯЗАННЫЕ: Ваш путеводитель по различным типам силовых тренировок

    Белок дает вашему организму незаменимые аминокислоты, но не увеличивает мышечную массу. «Если вы потребляете больше белка, чем нужно вашему организму, он не сохраняет его в виде белка, что может повлиять на скорость вашего метаболизма.Он превращает его обратно в глюкозу и жир», — говорит Уайт. «Это ничем не отличается от того, что произошло бы, если бы вы потребляли углеводы или жиры».

    2. Ешьте небольшими порциями в течение дня.

    Сначала немного предыстории: каждый раз, когда вы едите, ваш метаболизм немного ускоряется. Он известен как термический эффект пищи (TEF) и составляет 10 процентов вашего общего метаболизма.

    «Все продукты термогенны. Все они должны быть сожжены в вашем теле. Они создают энергию в вашем теле, поэтому таким образом они увеличивают ваш метаболизм», — говорит Джули Метос, доктор медицинских наук, заместитель председателя отдела питания и интегративной физиологии в Медицинской школе Университета Юты.

    Было доказано, что частота, или как часто вы едите, увеличивает метаболизм, говорит Метос, а исследования показывают, что прием пищи каждые три или четыре часа помогает поддерживать постоянный TEF. «Идея состоит в том, что если вы едите много, а затем долго не едите, ваш метаболизм замедляется между этими приемами пищи», — говорит Метос.

    Но, предупреждает она, если вы склонны к перееданию во время еды, это может сработать против вас. «Вы должны сбалансировать небольшой метаболический эффект с поведенческим эффектом», — говорит Метос.Здесь ваш бюджет PersonalPoints™ поможет вам сделать выбор и избежать переедания.

    3. Избегайте поздних приемов пищи.

    С точки зрения метаболизма не имеет значения, в какое время суток вы едите. Каждый раз, когда вы едите, вы по-прежнему сжигаете калории благодаря TEF. «Это не обязательно потому, что калории более эффективны вечером — они дают вам столько же энергии, — но у вас меньше времени, чтобы ее сжечь», — говорит Ческин.

    СВЯЗАННЫЕ: Плохо ли поздно есть?

    4.Оставайтесь гидратированными

    «Вода действительно важна для процесса обмена веществ, и если у вас недостаточно воды, вы можете замедлить свой метаболизм», — говорит Метос, который рекомендует выпивать не менее восьми стаканов воды по 8 унций в день. Тем не менее, научное жюри все еще не определилось со способностью воды повышать ваш метаболизм. Если и есть какое-то воздействие, то оно, скорее всего, связано с термогенезом, и в этом случае вода должна быть очень холодной.

    СВЯЗАННЫЕ: Польза питьевой воды для здоровья

    Что не влияет на обмен веществ

    Удивительно, сколько мифических «ускорителей» метаболизма существует.Вот некоторые популярные из них, которые, согласно исследованиям, не обеспечивают или не вызывают каких-либо значимых долгосрочных изменений в метаболизме или потере веса.

    Некоторые пищевые продукты

    TEF также известен как термогенез, вызванный диетой, но это не означает, что определенная диета помогает вам сжигать больше калорий. По словам Метоса, на самом деле не существует каких-либо конкретных продуктов, которые значительно увеличивают ваш метаболизм, кроме термических эффектов.

    Что касается заявления о том, что некоторые продукты, такие как грейпфрут, сжигают больше жира, чем другие? «Нет, их нет», — говорит Метос.«Увеличение метаболизма сожжет все — углеводы, белки и жиры. …Трудно отличать одно от другого».

    Основная причина, по которой грейпфруты и другие цитрусовые продолжают попадать в список мифов, проста, говорит Ческин: «Он заставляет вас меньше есть, потому что оставляет кислый привкус во рту».

    Известно, что лишь несколько пищевых веществ оказывают небольшое дополнительное влияние на скорость обмена веществ: кофеин, катехины (химическое соединение, содержащееся в зеленом и белом чаях) и капсаицин (соединение, содержащееся в острой пище, такой как перец чили) .Согласно исследованию, опубликованному в International Journal of Obesity, они обеспечивают увеличение скорости метаболизма на 4–5%. Но их влияние недолговечно, говорит Ческин. «Нет никакой разницы между потерей 50 фунтов и набором 50 фунтов. Но если ты любишь зеленый чай, бери его».

    Чтобы получить продолжительное увеличение метаболизма, вам придется есть эти соединения круглосуточно. По словам Метоса, в случае слишком большого количества кофеина это может иметь пагубные последствия для вашего здоровья, включая нарушение сна, усиление беспокойства и повышение артериального давления.

    Другая проблема заключается в дополнительных калориях, которые вы можете потреблять в зависимости от того, какие продукты вы выбираете, говорит Ческин. «Если вы собираетесь употреблять кофеин в обычной газировке, спортивных напитках или сладких кофейных напитках, это не очень хорошо для контроля веса».

    Сосредоточенность на здоровом питании важнее, говорит Метос, дипломированный диетолог. «Это не будет волшебным ответом для вас, если вы включите одну из этих вещей, не внося другие изменения».

    Диеты с высоким содержанием белков или жиров

    Диеты, богатые жирами или белками, не увеличивают и не уменьшают скорость метаболизма, говорит Метос.Что они могут сделать, так это заставить вас чувствовать себя сытым, что, в свою очередь, уменьшает количество потребляемых калорий.

    СВЯЗАННЫЕ: WW против кето-диеты

    Безглютеновые диеты

    Глютен увеличивает скорость метаболизма, только если у вас целиакия, говорит Ческин. Люди с глютеновой болезнью не могут перерабатывать глютен, белок, содержащийся в пшенице и других злаках. Повреждая тонкую кишку, глютен может влиять на способность организма усваивать питательные вещества. Тем не менее, «только 1% людей, которые думают, что у них [целиакия], на самом деле ею болеют», — говорит он.«Если он у вас есть, это повлияет на ваш метаболизм, и вы похудеете. У вас также будет диарея и другие проблемы каждый раз, когда вы едите глютен».

    СВЯЗАННЫЕ: Почему безглютеновая диета не помогает похудеть

    Посты

    Резкое сокращение калорий путем голодания или голодания замедляет метаболизм. Вы не только теряете термический эффект пищи, но и ваше тело переходит в режим консервации, говорит Метос.

    «Твое тело сожжет все, что ему доступно.Если ему ничего не доступно, он сожжет то, что находится на борту, то есть ваши мышцы и глюкозу в крови или гликоген, то есть глюкозу в вашей печени», — говорит Метос.

    Интервальное голодание может способствовать снижению веса, но оно никак не влияет на метаболизм, говорит Ческин. Ваш метаболизм восстанавливается, как только вы едите, но это не рецепт для долгосрочной потери веса, потому что он, как правило, не является устойчивым.

    «Вы можете улучшить свое метаболическое здоровье и улучшить обмен веществ в целом, регулярно питаясь, а не сидя на диете по принципу «йо-йо», — говорит Метос.«Люди, которые имеют регулярный режим питания, как правило, поддерживают свой метаболизм по сравнению с людьми, которые долгое время не едят, а затем переедают, а затем решают, что они будут голодать в течение дня. Лучше иметь равномерный режим питания».

    Продолжительное бодрствование

    Ваш метаболизм находится на самом низком уровне за 24 часа, когда вы спите. Но это не значит, что вы должны сжигать масло в полночь. «Даже если вы не ложитесь спать и думаете, что сожжете больше калорий, вы, вероятно, не ложитесь спать и едите, чтобы компенсировать это», — говорит Ческин.

    Несмотря на то, что сон снижает ваш метаболизм, недостаток сна приносит больше вреда, чем пользы, когда речь идет о потере или поддержании веса, говорит Ческин, который также является основателем и директором Центра управления весом Джона Хопкинса.

    «Когда вы больше отдыхаете, ваше тело работает лучше, и вы реже испытываете тягу к ненужной еде», — говорит он. «Мы знаем, что люди, которые спят достаточно или больше, как правило, имеют меньшую массу тела, чем люди, которые не высыпаются.”

    СВЯЗАННЫЕ : Все, что вы хотите знать о метаболизме

    Может ли слишком малое количество еды повредить вашему метаболизму?

    В фитнес-индустрии ведется много дискуссий о том, могут ли строгие диеты вызвать метаболические нарушения. В этой статье мы рассмотрим эту интересную тему и отделим факты от вымысла. Мы также научим вас, почему экстремальные диеты могут быть связаны с попытками сохранить свой вес в будущем.

    ++++

    Несмотря на постоянные и интенсивные тренировки, а также тщательное питание, вы не теряете вес (или теряете его не так быстро, как хотелось бы или ожидали).

    Или вы постоянно худели … до недавнего времени. Теперь вы застряли, хотя вы работаете так же усердно, как и раньше.

    Или когда вы были моложе, вы были в отличной форме. Может быть, вы участвовали в соревнованиях по фитнесу. Может быть, вы сидели на экстремальных диетах. Но теперь, даже приложив те же усилия, вы просто не можете стать таким же стройным.

    «У меня нарушен обмен веществ?»

    Клиенты Precision Nutrition Coaching постоянно задают нам этот вопрос.

    (Если вы специалист в области здравоохранения, фитнеса или хорошего самочувствия , вы, вероятно, тоже слышали это от своих клиентов или пациентов.)

    Могут ли месяцы или годы диеты нанести долгосрочный вред процессу переработки пищи человеческим организмом?

    Не совсем так.

    Но набор и потеря жира могут изменить то, как ваш мозг регулирует массу тела.

    Чтобы понять этот ответ, давайте рассмотрим, как на самом деле работает метаболизм человека. Затем мы поговорим о том, действительно ли метаболизм может быть поврежден.

    Примечание. Этот пост посвящен науке об энергетическом балансе, термодинамике и регуляции обмена веществ. Если вам нравится изучать этот материал, не стесняйтесь копаться.

    Если, с другой стороны, вы просто ищете надежный, подкрепленный исследованиями совет о том, как избавиться от жира и преодолеть плато потери веса, не стесняйтесь перейти к сводке в конце .

    Более 150 000 сертифицированных специалистов в области здоровья и фитнеса

    Сэкономьте до 30 % на лучшей в отрасли образовательной программе по питанию

    Получите более глубокое представление о питании, полномочия для его обучения и возможность превратить эти знания в успешную практику коучинга.

    Узнать больше

    Энергетический баланс: законы физики по-прежнему действуют.

    Вам нужно определенное количество энергии (в виде калорий), чтобы остаться в живых, а также передвигаться. Вы можете получить эту энергию из пищи или извлечь ее из накопленной энергии (например, из жировой ткани).

    Теоретически:

    • Если вы едите меньше энергии, чем тратите, вам следует похудеть.
    • Если вы делаете наоборот (то есть едите больше энергии, чем тратите), вы должны набрать вес.

    Другими словами:

    * Мы намеренно используем термин «запасы тела», поскольку он представляет ткани, доступные для распада (жир, мышцы, органы, кости и т. д.), и не включает воду (которая может изменять массу тела независимо от энергетического баланса).

    Эта взаимосвязь между «входящей» и «исходящей энергией» называется уравнением энергетического баланса , и это наиболее общепринятая модель для расчета энергетического баланса человека и того, сколько веса он потеряет или наберет с течением времени.

    Хотя уравнение энергетического баланса определяет массу тела, оно мало что говорит нам о составе тела, на которое влияют такие факторы, как уровень половых гормонов, потребление макронутриентов (особенно белка), стиль/частота/интенсивность упражнений, возраст, прием лекарств, генетическая предрасположенность и многое другое.

    Понятно, что люди очень расстраиваются и путаются в уравнении энергетического баланса, когда кажется, что цифры не складываются или их результаты не соответствуют их ожиданиям.(Кстати, это хороший урок о том, как важно привести свои ожидания в соответствие с наблюдаемой реальностью.)

    И это справедливое разочарование. В большинстве случаев числа не складываются в .

    Важно:

    Это несоответствие между ожиданиями и реальностью составляет , а не , потому что уравнение энергетического баланса неверно или является мифом. Ни одно тело не противоречит законам физики, хотя иногда так кажется.

    Это потому, что уравнение сложнее, чем кажется.

    Многие факторы влияют на уравнение энергетического баланса; они не исключают друг друга. То, что вы делаете с «входящей энергией», влияет на то, что происходит с «энергией на выходе». Наоборот.

    «Меньше есть, больше двигаться» — хорошее начало. (Большинству из нас, вероятно, было бы полезно немного меньше есть и немного больше ежедневной активности.)

    Но одного совета недостаточно. Он не принимает во внимание все сложные пересекающиеся факторы.

    Давайте рассмотрим некоторые из этих факторов, начиная с «энергии в» части уравнения.

    Ваше лучшее питание начинается здесь!

    Мы обеспечим вас этим 100% БЕСПЛАТНЫМ, простым в использовании руководством по питанию, которое поможет вам:

    • Рассчитайте что и сколько есть — исходя из вашего тела, образа жизни и целей (подсчет калорий не требуется)
    • Оцените, насколько хорошо ваши привычки в еде ДЕЙСТВИТЕЛЬНО работают (наша «Викторина на лучшую диету» — серьезное откровение)
    • Изучите гениальный, но невероятно простой метод, чтобы не сбиться с пути (независимо от того, насколько загружена жизнь)

    Хотите начать? Загрузите БЕСПЛАТНОЕ руководство в формате PDF прямо сейчас.

    «Поступление энергии» сложнее, чем вы думаете.

    Причина 1: количество калорий в еде, скорее всего, не соответствует количеству калорий, указанному на этикетке или в меню.

    В это трудно поверить, но это правда… Способ, которым компании (и даже правительство) рассчитывают количество калорий и питательных веществ, невероятно сложен, довольно неточен и имеет многовековую историю. В результате этикетки на пищевых продуктах могут отличаться на 20-25 процентов .

    И даже если бы эти этикетки были правильными:

    Причина 2: Количество энергии, содержащейся в пище в виде калорий, не обязательно является количеством энергии, которую мы поглощаем, храним и/или используем.

    Помните, что пища, которую мы едим, должна быть переварена и обработана нашим уникальным организмом. Бесчисленные этапы пищеварения, обработки, усвоения, хранения и использования, а также наши собственные физиологические особенности — все это может изменить игру энергетического баланса.

    Так, например:

    • Мы поглощаем на меньше энергии из минимально обработанных углеводов и жиров, потому что они труднее перевариваются.
    • Мы поглощаем на больше энергии из углеводов и жиров с высокой степенью переработки, потому что они легче усваиваются.(Подумайте об этом так: чем более «обработана» пища, тем больше работы по пищеварению уже сделано за вас.)

    Например, исследование показало, что мы поглощаем больше жира из арахисового масла, чем из цельного арахиса. Исследователи обнаружили, что почти 38 процентов жира в арахисе выводится с калом, а не усваивается организмом. В то время как, казалось бы, весь жир в арахисовом масле был поглощен.

    Дополнительно:

    Когда мы едим сырые крахмалистые продукты (например, сладкий картофель), мы поглощаем очень мало калорий.Однако после приготовления крахмалы становятся для нас гораздо более доступными, и количество поглощаемых калорий увеличивается втрое.

    Интересно, что если дать крахмалистой пище остыть перед употреблением, то количество калорий, которое мы можем извлечь из нее снова, уменьшается. (В основном это связано с образованием устойчивых крахмалов ).

    Наконец:

    • Мы можем поглощать больше или меньше энергии в зависимости от типа бактерий в нашем кишечнике.

    У некоторых людей есть большие популяции Bacteroidetes (разновидность бактерий), которые лучше извлекают калории из жестких клеточных стенок растений, чем другие виды бактерий.

    Вот интересный пример всего этого процесса в действии. Недавно исследователей Министерства сельского хозяйства США попросили испытуемых потреблять 45 граммов (около 1 ½ порции) грецких орехов ежедневно в течение трех недель.

    Они обнаружили, что в среднем люди усваивали только 146 из 185 калорий, содержащихся в орехах. Это 79 процентов от калорийности, указанной на этикетке.

    В аналогичном исследовании люди также усваивали только 80 процентов калорий из миндаля и 95 процентов калорий из фисташек.

    Помимо среднего, существовали индивидуальные различия: некоторые люди усваивали больше энергии из орехов, а другие — меньше (вероятно, из-за разных популяций бактерий в их толстом кишечнике).

    В конце концов, придерживаясь диеты, богатой цельными продуктами с минимальной обработкой, количество потребляемых калорий может быть значительно меньше, чем вы ожидаете. Кроме того, они требуют больше калорий для переваривания.

    И наоборот, вы будете поглощать больше калорий, употребляя много продуктов с высокой степенью обработки, плюс сжигая меньше калорий в процессе пищеварения.(Кроме того, продуктов с высокой степенью обработки менее сытные, более калорийные и с большей вероятностью вызывают переедание.)

    Поскольку количество калорий, которое кто-то считает , может быть меньше на 25 процентов (или больше), их тщательно подобранное ежедневное потребление в 1600 калорий может на самом деле быть 1200… или 2000.

    Это означает:

    Как видите, существует большая погрешность при подсчете энергии, даже если вы добросовестно подсчитываете калории. Это не отменяет уравнение энергетического баланса. Это просто означает, что если вам нужны точные расчеты, вам, вероятно, придется жить в причудливой метаболической лаборатории.

    Для большинства людей это не стоит усилий (это одна из причин, по которой Precision Nutrition перешла на модель для ручного измерения порций ).

    «Выход энергии» сильно варьируется от человека к человеку.

    «Выход энергии» — опять же, энергия, сжигаемая за счет повседневного метаболизма и передвижения, — это динамичная, постоянно меняющаяся переменная.

    Эта сложная система состоит из четырех ключевых частей:

    1. Скорость обмена веществ в покое (RMR)

    RMR — это количество калорий, которое вы сжигаете каждый день в состоянии покоя, просто чтобы дышать, думать и жить. Это составляет примерно 60 процентов вашей «энергетической траты» и зависит от веса, состава тела, пола, возраста, генетической предрасположенности и, возможно, (опять же) бактериальной популяции вашего кишечника.

    Чем больше тело, тем выше RMR.

    Например:

    • 150-фунтовый мужчина может иметь RMR 1583 калорий в день.
    • 200-фунтовый мужчина может иметь RMR 1905 калорий.
    • RMR человека весом 250 фунтов может составлять 2164 калории.

    Важно отметить, что RMR варьируется до 15 процентов от человека к человеку. Если вы тот парень весом 200 фунтов с RMR 1905 калорий, другой такой же парень, как вы, на следующей беговой дорожке может сжигать на 286 калорий больше (или меньше) каждый день без больших (или меньших) усилий.

    2. Термический эффект пищи (ТЭФ)

    Это может вас удивить, но для переваривания пищи требуется энергия.Пищеварение – это активный метаболический процесс. (Вы когда-нибудь чувствовали «мясной пот» или чувствовали жар после обильной еды, особенно с большим количеством белка? Это ТЭФ.)

    TEF — это количество калорий, которое вы сжигаете, съедая, переваривая и перерабатывая пищу. Это составляет примерно 5-10 процентов вашей «энергии».

    В целом, при переваривании и усвоении белков (20-30 процентов калорий) и углеводов (5-6 процентов) вы будете сжигать больше калорий, чем жиров (3 процента).

    И, как отмечалось ранее, вы будете сжигать больше калорий, переваривая цельные продукты с минимальной обработкой, чем продукты с высокой степенью обработки.

    3. Физическая активность (ФА)

    PA — это калории, которые вы сжигаете в результате целенаправленных упражнений, таких как ходьба, бег, посещение тренажерного зала, работа в саду, езда на велосипеде и т. д.

    Очевидно, что количество энергии, которое вы тратите на PA, будет меняться в зависимости от того, сколько вы намеренно двигаетесь.

    4. Термогенез без физической нагрузки (NEAT)

    NEAT — это калории, которые вы сжигаете, когда ерзаете, остаетесь в вертикальном положении и выполняете любую другую физическую активность, кроме целенаправленных упражнений.Это тоже меняется от человека к человеку и изо дня в день.

    Это означает:

    Каждый из них очень изменчив. Это означает, что сторону уравнения с «энергией вовне» может быть так же сложно определить, как и сторону «входящей энергии».

    Таким образом, хотя уравнение энергетического баланса в принципе звучит просто, все эти переменные затрудняют точное определение или контроль того, сколько энергии вы получаете, поглощаете, сжигаете и храните.

    Вот полное уравнение:

    Когда пытаешься перехитрить свое тело, а оно перехитрило тебя в ответ.

    Даже если бы все переменные в последнем уравнении были статическими, уравнение баланса энергии было бы достаточно сложным. Но все сходит с ума, если учесть, что изменение любой из переменных вызывает корректировку других, казалось бы, не связанных переменных.

    Это, конечно, хорошо. Наш человеческий метаболизм развился, чтобы мы могли жить и функционировать, когда еды не хватало. Одно последствие:

    Когда «входящая энергия» падает, «энергия на выходе» уменьшается, чтобы соответствовать ей. (Вы сжигаете меньше калорий в ответ на меньшее количество еды).

    Не у всех. И не идеально. Но так должна работать система. Именно так наш организм избегает нежелательной потери веса и голодания. Именно так люди выживали в течение 2 миллионов лет. Организм борется за поддержание гомеостаза.

    Точно так же, когда «входящая энергия» увеличивается, «исходящая энергия» также имеет тенденцию к увеличению. (Вы сжигаете больше калорий, если едите больше).

    Чтобы проиллюстрировать это, вот как ваше тело пытается удержать ваш вес на одном уровне, когда вы потребляете меньше энергии и начинаете терять вес*.

    • Термический эффект пищи снижается, потому что вы едите меньше.
    • Уровень метаболизма в покое снижается, потому что вы меньше весите.
    • Количество сожженных калорий за счет физической активности снижается, так как вы меньше весите.
    • Термогенез активности без физических упражнений снижается по мере того, как вы едите меньше.
    • Количество неусвоенных калорий снижается, и вы поглощаете больше того, что едите.

    *Поначалу этот ответ кажется особенно скромным.Но адаптация действительно усиливается по мере того, как вы теряете больше веса. (Или если вы начинаете с бережливого производства и пытаетесь стать сверхсухим).

    Посмотрите, как это выглядит:

     В дополнение к этим ощутимым эффектам в уравнении, сокращение фактически съеденных калорий также вызывает усиление сигналов голода , заставляя нас жаждать (и, возможно, есть) больше.

    Чистый эффект приводит к гораздо более низкой скорости потери веса, чем вы могли бы ожидать. В некоторых случаях это может даже привести к повторному набору веса.

    Вдобавок ко всему, повышение уровня кортизола из-за стресса от диеты может привести к тому, что наш организм будет удерживать больше воды, заставляя нас чувствовать себя «мягче» и «менее стройными», чем мы есть на самом деле.

    Интересно, что это всего лишь один пример удивительной и надежной реакции на попытку манипулировать одной переменной (в данном случае фактически съеденными калориями). Подобные ответы возникают при попытке манипулировать каждой из других переменных в уравнении.

    Например, исследования показывают, что увеличение физической активности выше определенного порога (за счет увеличения количества упражнений) может вызвать:

    • Повышенный аппетит и многое другое фактически съеденных калорий
    • Уменьшено неусвояемых калорий , так как мы поглощаем больше того, что едим
    • Пониженный RMR
    • Пониженный ЧИСТЫЙ

    В этом случае вот как будет выглядеть уравнение:

    В конце концов, это только два из многих примеров, которыми мы могли бы поделиться.Дело в том, что обмен веществ намного сложнее (и взаимозависимее), чем думает большинство людей.

    Таким образом, пробуя «то, что раньше работало» для вас, или полагаясь на подсчет калорий, вы часто не получите желаемых результатов. По мере развития вашего энергетического баланса должны меняться и ваши стратегии по снижению веса или сохранению веса.

    Понимание энергетического баланса означает установление лучших ожиданий в отношении изменений тела.

    Важно отметить, что если вам нужно сбросить много жира, многие из этих адаптаций (т.е. снижение RMR, PA, NEAT и т. д.) не происходит сразу. Но по мере того, как вы становитесь стройнее, включается этот «адаптивный термогенез».

    Также важно знать, что то, как ваш метаболизм реагирует на изменения энергетического баланса, будет уникальным для вас.

    Сколько вы можете потерять или набрать, будет зависеть от вашего возраста, вашей генетической структуры, вашего биологического пола, от того, было ли у вас относительно больше или меньше жира в организме и как долго, какие лекарства вы принимаете, состав вашего микробиома … и, вероятно, множество факторов, о которых мы даже не знаем.

    Но давайте попробуем смоделировать, как это могло бы работать.

    Ученые из Национального института здоровья изучили данные людей, которые похудели, и создали математическую модель, которая показывает, как на самом деле происходит потеря веса и жира в реальном мире.

    Мы можем поиграть с ним, используя калькулятор для похудения Precision Nutrition .

    Начнем с 40-летнего мужчины с начальным весом 235 фунтов и ростом 5 футов 10 дюймов.Мы назовем его Фрэнк.

    Фрэнк работает за столом и мало активен вне работы. Это подсчитывает, что ему нужно 2976 калорий энергии в день, чтобы поддерживать свой текущий вес.

    Сбрасывая 500 калорий в день, его ежедневное потребление снижается до 2476 калорий. И он не планирует менять свою физическую активность.

    Вы, наверное, где-то слышали, что фунт эквивалентен 3500 калориям, а это значит, что если мы каждый день отнимаем у Фрэнка эти 500 калорий, он должен терять 1 фунт в неделю (500 х 7 дней = 3500 калорий).

    Он должен в конечном итоге весить 183 фунта после одного года последовательного снижения на 500 калорий каждый день. (Согласно этой математике, он будет весить 0 фунтов в течение 5 лет, что должно вызвать некоторые опасения.)

    Но мы знаем, что в реальной жизни это не совсем так.

    В конце года Фрэнк становится на весы. Он 205 фунтов

    Какого черта?

    Это на 22 фунта больше, чем должно быть!

    Фрэнк злится на свою жену Марию, которая понимающе улыбается.Ей тоже 40, и она пытается похудеть с тех пор, как в 30-летнем возрасте родила двоих детей.

    Расскажи мне об этом, говорит она. Я терял и набирал те же самые 10 фунтов снова и снова, хотя я тренировался и питался довольно здоровой пищей.

    Потом оба думают:

    Может быть, мне все-таки попробовать очищающий сок. Мое тело явно сломано.

    Нет, никто не сломан. Пока не нажимайте на очищающий сок.

    Вместо этого Франк и Мария могли бы извлечь пользу из четкого понимания того, как на самом деле работает процесс похудения.Затем они могут ставить соответствующие цели поведения и иметь реалистичные ожидания относительно своего прогресса.

    (Постскриптум: Фрэнк и Мария отказываются от сока и записываются на курс Precision Nutrition Coaching . В конце года Мария «всего лишь» похудела на 7 фунтов, но набрала 5 фунтов мышечной массы [что означает, что она потеряла 12 фунтов жира].Ее крепкие руки и сияющая кожа вызывают зависть у других мам.Фрэнк похудел до 185 фунтов и пытается придумать, как убедить Марию купить горный велосипед.)

    Итак, вредит ли диета обмену веществ?

    Несмотря на то, что вы, возможно, слышали:

    Нет, похудение не «повреждает» метаболизм.

    Но из-за адаптации, которой подвергается ваше тело в ответ на потерю жира (фактически, чтобы предотвратить эту потерю жира), «энергетический расход» у тех, кто значительно потерял вес, всегда будет ниже, чем у людей, которые всегда были худыми.

    Скорее:

    Похудение и сохранение массы тела сопровождается адаптивными метаболическими, нейроэндокринными, вегетативными и другими изменениями.

    Эти изменения означают, что мы тратим меньше энергии — примерно на 5-10 процентов меньше (или до 15 процентов меньше на экстремальных уровнях), чем можно было бы предсказать, основываясь только на меньшем весе.

    К сожалению, из-за этой адаптивной реакции тому, кто сидит на диете, часто требуется на 5-15 процентов меньше калорий в день для поддержания веса и уровня физической активности, чем тому, кто всегда имел такой вес.

    (Или даже меньше, потенциально, потому что, как мы узнали в самом начале, RMR людей одного возраста/веса/и т.д.может варьироваться еще на 15 процентов.)

    Это означает, что человеку, у которого никогда не было избыточного веса, может потребоваться 2500 калорий, чтобы поддерживать свой вес, в то время как тому, кто должен был сбросить этот вес на диете, может потребоваться всего 2125-2375 калорий, чтобы поддерживать его.

    Мы не знаем, как долго длится снижение расхода энергии. Исследования показали, что он может сохраняться до 7 лет после потери веса (или больше; 7 лет — это насколько известно). Это, вероятно, означает, что это постоянное или, по крайней мере, постоянное.

    Это особенно актуально для людей, которые неоднократно садились на диету, или для спортсменов, которые могут постоянно колебаться между чрезмерной худобой и избыточным весом в межсезонье.

    У меня нет данных, подтверждающих это (насколько мне известно, его никто не изучал), но адаптивный термогенез, кажется, реагирует сильнее или быстрее с каждым последующим йоу-йо экстремальными колебаниями жира в организме.

    Все это объясняет, почему некоторые люди могут чувствовать, что они «повредили» свой метаболизм из-за повторяющихся диет.(И почему некоторые эксперты предполагают, что «метаболические повреждения» — это реальное явление.)

    Но на самом деле ничего не было «повреждено».

    Вместо этого их тела стали предсказуемо более чувствительными к различным гормонам и нейротрансмиттерам. Скорость их метаболизма по понятным причинам ниже, чем предсказывается различными лабораторными уравнениями.

    Итак, что же нам остается?

    Даже те, чье тело сопротивляется потере жира или увеличению

    мышечной массы, могут достичь этих целей.

    Все физиологические изменения, включая потерю или набор веса, потерю или набор жира, потерю или набор мышечной массы, требуют разных усилий и времени у разных людей.

    Но даже если ваше тело сопротивляется потере веса, вы все равно можете сбросить жир, нарастить мышечную массу и кардинально изменить свое тело.

    Наши тренинги по точному питанию мужчин и женщин Залы славы финалистов являются ярким тому подтверждением.

    Что делать дальше:

    Несколько советов от Precision Nutrition.

    Физиология потери веса сложна , но лучшие стратегии для потери жира и удержания его не обязательно должны быть такими.

    1. Ешьте много белка.

    Белок необходим при похудении/жире по нескольким причинам.

    • Белок помогает поддерживать важнейшую сухую массу тела (включая соединительные ткани, органы, кости и мышцы).
    • Белок значительно повышает чувство сытости, а это означает, что вы чувствуете себя сытым, несмотря на то, что едите меньше.(И употребление большего количества белка часто приводит к тому, что люди в целом едят меньше.)
    • Просто потребляя больше белка, вы сжигаете больше калорий из-за повышенного термического эффекта пищи.

    Например, если вы потребляете 2500 калорий в день, 15 процентов из белков, 50 процентов из углеводов и 35 процентов из жиров (примерно в среднем для взрослого населения США), вы сжигаете примерно 185 калорий в день посредством пищеварения.

    Поддерживайте общее потребление калорий, но увеличьте количество белков до 30 процентов, уменьшите количество углеводов до 40 процентов и уменьшите количество жиров до 30 процентов, и ваш TEF возрастет примерно до 265 калорий в день.

    • Для самых активных мужчин: 6-8 порций белка размером с ладонь в день.
    • Для самых активных женщин: 4-6 порций размером с ладонь в день.

    Полное руководство по отмериванию порций рукой см. в инфографике «Руководство по контролю калорий».

    2. Ешьте разнообразные фрукты, овощи, качественные углеводы и полезные жиры.

    Овощи богаты витаминами, минералами, фитонутриентами, водой и клетчаткой, чтобы помочь вам насытиться во время еды, оставаться сытым между приемами пищи, сохранять здоровье и восстанавливаться после тренировок.

    • Мы рекомендуем 6-8 порций размером с кулак в день для самых активных мужчин.
    • И 4-6 порций размером с кулак в день для самых активных женщин.

    Углеводы подпитывают тренировку, повышают уровень лептина (очень важного гормона), поддерживают уровень половых гормонов и предотвращают чувство голода.

    Кроме того, жиры поддерживают уровень половых гормонов, укрепляют иммунную систему, подавляют чрезмерное воспаление и делают пищу действительно вкусной.

    • Для большинства активных мужчин это будет 6-8 горстей качественных углеводов и 6-8 больших больших пальцев здоровых жиров в день.
    • Для самых активных женщин 4-6 горстей качественных углеводов и 4-6 больших больших пальцев полезных жиров в день.

    Полное руководство по отмериванию порций рукой см. в инфографике «Руководство по контролю калорий».

    3. Регулируйте потребление по мере выхода на плато или для предотвращения плато.

    По мере того, как вы теряете вес, вам нужно будет еще больше снизить потребление калорий, чтобы продолжать прогрессировать, так как ваше меньшее тело будет сжигать меньше калорий, и ваше тело приспосабливается к вашей диете.

    Будьте готовы, желают и способны регулировать количество порций , убирая 1-2 горсти углеводов и/или 1-2 больших пальца жиров из ежедневного рациона. Затем переоцените и продолжайте корректировать по мере необходимости.

    Однако одно исследование показало, что плато потери веса связано не столько с метаболической адаптацией, сколько с «периодическим отсутствием соблюдения диеты». Другими словами, на самом деле не придерживаться плана питания последовательно.

    Исследования показывают, что обычно мы думаем, что едим меньше и тренируемся больше, чем на самом деле.Так что сделайте объективный обзор ваших фактических энергий, прежде чем предположить, что ваше тело блокирует ваши усилия.

    4. Поймите, что это сложно.

    Очень многое влияет на то, что, почему и когда мы едим.

    Слишком часто в еде и телосложении/полноте обвиняют недостаток знаний, недостаток силы воли/дисциплины или лень. На самом деле потребление пищи и состав тела регулируются сочетанием физиологических, биологических, психологических, социальных, экономических факторов и факторов образа жизни, а также индивидуальных знаний или убеждений.

    Один из самых простых способов облегчить процесс принятия решений — создать среду, которая поощряет выбор хороших продуктов и препятствует выбору плохих. Это может означать внесение изменений в ваш распорядок дня, то, с кем вы проводите время, где вы проводите время и какая еда вам доступна.

    Но помните, что потеря веса может и должна быть относительно медленной, поэтому стремитесь терять около 0,5–1 процента массы тела в неделю.

    Это помогает поддерживать мышечную массу и минимизировать адаптивные метаболические реакции на более низкое потребление калорий и, как следствие, потерю веса.Более быстрая потеря веса, как правило, приводит к большей потере мышечной массы без дополнительной потери жира, а также к большей адаптивной реакции.

    5. Цикл калорий и углеводов.*

    Людям, которые пытаются похудеть, в какой-то момент нельзя полагаться только на линейную диету. Стратегически чередуя калории и углеводы , вы можете помочь ограничить падение гормона лептина, регулирующего обмен веществ (или временно повысить его уровень), ослабляя адаптивную реакцию и реакцию голода.

    *Примечание: это стратегия более высокого уровня для спортсменов, занимающихся фитнесом, и элитных спортсменов, которым необходимо стать очень стройными (т. е. около 6-9 процентов жира для мужчин и около 16-19 процентов для женщин). Это не что-то для среднего человека.

    6. Периодически подпитывайте.**

    Когда вы достигаете экстремального уровня худобы, даже стратегического циклирования калорий и углеводов может быть недостаточно. Так что уберите большие пушки, и примените несколько периодических повторных подкормок , чтобы временно повысить уровень лептина и инсулина и поддерживать потерю жира.

    **Примечание. Это стратегия более высокого уровня для спортсменов, занимающихся фитнесом, и элитных спортсменов, которым необходимо стать очень стройными (т. е. <6 процентов жира для мужчин и <16 процентов для женщин).

    7. Сочетайте силовые, сердечно-сосудистые и восстановительные упражнения.

    Тренировки с отягощениями

    помогают поддерживать жизненно важную мышечную массу, сжигать калории и улучшать толерантность к глюкозе. Сердечно-сосудистые упражнения улучшают здоровье сердечно-сосудистой системы, помогают расходовать энергию и улучшают восстановление.

    Но не переусердствуйте ни с одним .

    Восстановительные упражнения (например, катание на пене, ходьба, йога) помогают поддерживать постоянство и интенсивность силовых и кардиотренировок, делая их более эффективными. И это помогает уменьшить стресс (снижение уровня кортизола), что также помогает вам сбросить лишний вес и сохранить его.

    Стремитесь уделять 3-5 часов в неделю целенаправленной деятельности.

    8. Найдите способы повысить NEAT.

    Даже небольшое увеличение активности может привести к потреблению сотен ежедневных калорий и, следовательно, иметь большое значение в усилиях по сжиганию жира.

    Некоторые идеи: купите письменный стол или стол для беговой дорожки; ерзать; темп во время разговора по телефону; подняться по лестнице; паркуйте машину подальше от того места, куда вы едете.

    9. Разработайте режим ночного сна и управляйте стрессом.

    Сон так же важен для вашего успеха , как питание и уровень активности. Не притворяйтесь, что можете обойтись меньшим. Это просто неправда.

    Часто, когда люди снижают уровень стресса, они теряют много воды в организме.Затем они также замечают, что, возможно, тоже потеряли жир. (Кроме того, они могут обнаружить, что хроническое воспаление уменьшается — еще одна победа.)

    Сюда входит умственный и эмоциональный стресс. Исследования когнитивного диетического ограничения (то есть беспокойства и стресса по поводу еды) показывают, что постоянная и негативная фиксация на том, что вы едите (или не едите), может иметь такой же нездоровый эффект, как и строгое соблюдение диеты.

    Тем не менее, нам нужен стресс, чтобы действительно способствовать прогрессу и росту, так что найдите свою золотую середину .

    10. Проявите сострадание к себе.

    Будет приемов пищи или дней, когда вы не будете есть так, как «должны» . Ничего страшного. С кем не бывает. Признайте это, примите это, простите себя, а затем вернитесь на правильный путь.

    Исследования на самом деле показывают, что самосострадание и гибкое питание связаны с более низким ИМТ и более здоровой массой тела, более низким потреблением калорий, меньшим беспокойством и стрессом, а также лучшим отношением к еде.

    Каталожные номера

    Нажмите здесь, чтобы просмотреть источники информации, на которые ссылается эта статья.

    Чин-Шанс С. и др. Суточные уровни лептина реагируют на кумулятивный кратковременный дисбаланс энергии и предсказывают последующее потребление. J Clin Endocrinol Metab. 2000 г., август; 85 (8): 2685-91.

    Considine RV, et al. Концентрации иммунореактивного лептина в сыворотке у людей с нормальным весом и ожирением. N Engl J Med. 1996 г., 1 февраля; 334(5):292-5.

    Дусе Э. и др. Доказательства существования адаптивного термогенеза при похудении. Бр Дж Нутр. 2001 г., июнь; 85 (6): 715-23.

    Фогтелу А.Дж. и др.Влияние лечения рекомбинантным человеческим лептином в качестве дополнения к умеренному ограничению энергии на массу тела, расход энергии в покое и потребление энергии у людей с ожирением. Диабет Nutr Metab. 2003 г., 16 апреля (2): 109–14.

    Холл КД. Моделирование метаболических адаптаций и регуляции энергии у человека. Ежегодный обзор питания. 2012 21 августа; 32:35-54.

    Холл К.Д. и др. Количественная оценка влияния энергетического дисбаланса на массу тела. Ланцет. 2011 авг. 27;378(9793):826-37.

    Холл К.Д., Джордан, ПН.Моделирование поддержания потери веса для предотвращения повторного набора массы тела. Американский журнал клинического питания. 2008 Декабрь 1;88(6):1495-503.

    Харви М. и др. Влияние прерывистого ограничения энергии и углеводов по сравнению с ежедневным ограничением энергии на потерю веса и маркеры риска метаболических заболеваний у женщин с избыточным весом. Бр Дж Нутр. 2013 Октябрь; 110 (8): 1534-47.

    Heilbronn LK, et al. Влияние 6-месячного ограничения калорий на биомаркеры долголетия, метаболической адаптации и окислительного стресса у людей с избыточным весом: рандомизированное контролируемое исследование.ДЖАМА. 2006 г., 5 апреля; 295 (13): 1539–1548.

    Helms ER и др. Научно обоснованные рекомендации по подготовке к соревнованиям по натуральному бодибилдингу: питание и добавки. J Int Soc Sports Nutr. 2014 12 мая; 11:20.

    Heymsfield SB, et al. Рекомбинантный лептин для снижения веса у тучных и худых взрослых: рандомизированное контролируемое исследование с повышением дозы. ДЖАМА. 1999 27 октября; 282 (16): 1568-75.

    Heymsfield SB, Gonzalez MC, Shen W, Redman L, Thomas D. Состав для похудения составляет одну четверть безжировой массы: критический обзор и критика этого широко цитируемого правила.Обзоры ожирения. 1 апреля 2014 г.; 15(4):310-21.

    Heymsfield SB, Thomas D, Martin CK, Redman LM, Strauss B, Bosy-Westphal A, Müller MJ, Shen W, Nguyen AM. Энергетическая ценность потери веса: кинетические особенности при произвольном ограничении калорий. Метаболизм. 2012 г., 31 июля; 61 (7): 937-43.

    Дженкинс А.Б. и др. Потребление углеводов и кратковременная регуляция лептина у человека. Диабетология. 1997 март; 40(3):348-51.

    Joosen AM, Westerterp KR. Расход энергии при перекорме.Нутр Метаб (Лондон). 2006 12 июля; 3:25.

    Келесидис Т., Манцорос К.С. Новая роль лептина в организме человека. Pediatr Endocrinol Rev. 2006 Mar;3(3):239-48.

    Ключи АВ. Биология голодания человека. Университет Миннесоты, Лаборатория физиологической гигиены, 1950 г.

    Лейбель Р.Л. и др. Изменения расхода энергии в результате изменения массы тела. N Engl J Med. 1995 9 марта; 332 (10): 621-8.

    Leibel RL, Hirsch J. Снижение потребности в энергии у пациентов с уменьшенным ожирением.Метаболизм. 1984 г., февраль; 33 (2): 164–70.

    Левин Дж.А. и др. Энергозатраты на нефизическую деятельность. Am J Clin Nutr. декабрь 2000 г. 72(6): 1451-1454

    Левин Дж.А. Термогенез нефизической активности (NEAT). Best Pract Res Clin Endocrinol Metab. 2002 Декабрь; 16 (4): 679-702.

    Левин Дж.А. и др. Термогенез активности без физических упражнений: крадущийся тигр, затаившийся дракон социального увеличения веса. Артериосклеры Тромб Васк Биол. 2006 апр; 26 (4): 729-36.

    Левин Дж.А. и др.Роль термогенеза нефизической активности в устойчивости к набору жира у людей. Наука. 1999 8 января; 283 (5399): 212-4.

    Ливси Г. Перспектива стандартов пищевой энергии для маркировки пищевых продуктов. Бр Дж. Нутр 2001a; 85: 271–87.

    Маклин П.С. и др. Ответ биологии на диету: стимул для набора веса. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2011 сен; 301 (3): R581-600.

    Мяэсту Дж. и др. Анаболические и катаболические гормоны и энергетический баланс мужчин-бодибилдеров в период подготовки к соревнованиям.J Прочность Конд Рез. 2010 апр; 24 (4): 1074-81.

    Myers MG, et al. Механизмы действия лептина и лептинорезистентность. Annu Rev Physiol. 2008;70:537-56.

    Мургатройд П.Р. и др. Лептин не реагирует на 48-часовое отложение или мобилизацию жира у женщин. Int J Obes Relat Metab Disord. 2003 апр; 27 (4): 457-62.

    Равуссин Э. и др. Детерминанты суточного расхода энергии у человека. Методы и результаты с использованием дыхательной камеры. Джей Клин Инвест. 1986 декабрь; 78 (6): 1568-78.

    Розенбаум М. и Лейбель Р.Адаптивный термогенез у человека. Int J Obes (Лондон). 2010 Октябрь; 34(1): С47–С55.

    Розенбаум М. и др. Влияние экспериментального возмущения веса на эффективность работы скелетных мышц у людей. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2003 г., июль; 285 (1): R183-92.

    Розенбаум М. и др. Длительное сохранение адаптивного термогенеза у субъектов, сохраняющих сниженную массу тела. Am J Clin Nutr. 2008 г., октябрь; 88 (4): 906-12.

    Розенбаум М. и др. Низкие дозы лептина изменяют скелетные мышцы, вегетативную и нейроэндокринную адаптацию для поддержания сниженного веса.Джей Клин Инвест. 2005 г., декабрь; 115 (12): 3579-86.

    Россов Л.М. и др. Подготовка к соревнованиям по естественному бодибилдингу и восстановление: 12-месячное тематическое исследование. Int J Sports Physiol Perform. 2013 Сентябрь;8(5):582-92.
    Шоллер Д.А. Уравнение энергетического баланса: взгляд назад и взгляд вперед — это два совершенно разных взгляда. Nutr Rev. 2009 May; 67 (5): 249-54.

    Сеймон, Радхика В. и др. Прерывистое умеренное ограничение энергии повышает эффективность потери веса у мышей с ожирением, вызванным диетой. PLoS One, 19 января 2016 г. DOI: 10.1371/journal.pone.0145157 http://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371/journal.pone.0145157

    Smith CF, et al. Гибкие и жесткие стратегии диеты: связь с неблагоприятными поведенческими последствиями. Аппетит. 1999 июнь; 32 (3): 295-305.

    Speakman JR, Вестертерп, КР. Математическая модель потери веса при тотальном голодании: свидетельство против гипотезы бережливого гена. Модели заболеваний и механизмы. 2013 1 января; 6 (1): 236-51.

    Stewart TM и др. Жесткая и гибкая диета: связь с симптомами расстройства пищевого поведения у женщин без ожирения.Аппетит. 2002 г., февраль; 38 (1): 39–44.

    Томас Д.М., Мартин К.К., Редман Л.М., Хеймсфилд С.Б., Леттьери С., Левин Дж.А., Бушар С., Шоллер Д.А. Влияние соблюдения диеты на плато веса тела: математическая модель, включающая прерывистое соблюдение предписания по потреблению энергии. Американский журнал клинического питания. 1 сентября 2014 г .; 100 (3): 787-95.

    Traoret, CJ, et al. Переваривание арахиса и энергетический баланс. Международный журнал ожирения. 2008;32(2):322-328.

    Trexler ET и др.Метаболическая адаптация к потере веса: последствия для спортсмена. J Int Soc Sports Nutr. 2014 27 февраля;11(1):7.

    Варадий К.А. Прерывистое или ежедневное ограничение калорий: какая диета более эффективна для похудения? Obes Rev. 2011 Jul;12(7):e593-601.

    Westenhoefer J, et al. Когнитивные и связанные с весом корреляты гибкого и жесткого сдержанного пищевого поведения. Ешьте поведение. 2013 Январь; 14 (1): 69-72.

    Westenhoefer J, et al. Валидация гибких и жестких контрольных параметров диетического ограничения.Int J Eat Disord. 1999 июль; 26 (1): 53–64.

    Weyer C, et al. Изменения энергетического обмена в ответ на 48-часовое переедание и голодание у европеоидов и индейцев пима. Int J Obes Relat Metab Disord. 2001 май; 25 (5): 593-600.

    Weyer C, et al. Детерминанты расхода энергии и использования топлива у человека: влияние состава тела, возраста, пола, этнической принадлежности и толерантности к глюкозе у 916 субъектов. Int J Obes Relat Metab Disord. 1999 июль; 23 (7): 715-22.

    Weyer C, et al. Энергетический обмен после 2-летнего ограничения энергии: эксперимент «Биосфера-2».Am J Clin Nutr. 2000 г., октябрь; 72 (4): 946-53.

    Если вы тренер или хотите им стать…

    Вы можете помочь людям выработать привычки в отношении питания и образа жизни, которые улучшат их физическое и психическое здоровье, укрепят их иммунитет, помогут им лучше справляться со стрессом и добиться устойчивых результатов. Мы покажем вам, как это сделать.

    Если вы хотите узнать больше, рассмотрите возможность получения сертификата тренера по питанию уровня 1.

    .

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован.